Biología: Proteínas

Proteínas

• Son los compuestos orgánicos más abundantes en los vertebrados.
• Cada proteína tiene una estructura única altamente ordenada que le permite efectuar una función particular.
• Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de proteínas.
• Muchas enzimas y hormonas son de estructura proteica.
• Los anticuerpos, la hemoglobina, receptores de membrana, y muchas otras moléculas son de origen proteico.

Funciones de las proteínas

• Estructural: proporcionan la forma y estructura a las células y tejidos.
• Enzimática: catalizan reacciones químicas en las células.
• Hormonal: actúan como mensajeros químicos en el cuerpo.
• Transporte: llevan moléculas y iones a través de las membranas celulares.
• Reserva energética: almacenan energía en la forma de proteínas.
• Defensiva: participan en la defensa del cuerpo contra patógenos.

Aminoácidos

• Son los monómeros que constituyen las proteínas.
• Clasificación de los aminoácidos según las características polar o apolar de la cadena lateral:
  • Aminoácidos polares con carga: ácido aspártico, ácido glutámico, lisina, arginina, histidina.
  • Aminoácidos apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, triptófano.
  • Aminoácidos polares sin carga: asparagina, glutamina, treonina, serina, tirosina.
• Características importantes de algunos aminoácidos:
  • Glicina: es el aminoácido más simple, no presenta isomería óptica.
  • Dos aminoácidos presentan un átomo de azufre en su estructura: metionina y cisteína.
  • Cisteína: puede formar enlaces disulfuro (-S-S-) con otra cisteína.

Péptidos

• Unión de aminoácidos entre sí mediante enlace peptídico.
• La síntesis de los péptidos (traducción) ocurre en los ribosomas libres del citosol.
• Clasificación de los péptidos según su tamaño:
  • Dipéptidos: 2 aminoácidos.
  • Oligopéptidos: 3 a 10 aminoácidos.
  • Polipéptidos: más de 10 aminoácidos.
• Enlace peptídico (tipo amida): grupo carboxilo de un aminoácido con grupo amino de otro aminoácido.
• Los péptidos son moléculas lineales con 2 extremos: N-terminal (amino terminal) y C-terminal (carboxilo terminal).

Estructura de las proteínas

• Niveles de complejidad progresiva:
  • Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos específicos.
  • Estructura secundaria: conformación que adopta un segmento de la proteína.
  • Estructura terciaria: conformación que adopta toda la proteína.
  • Estructura cuaternaria: conformación que adopta la proteína cuando existe más de una cadena polipeptídica.
• Relación íntima estructura-función: cada aminoácido se localiza en un sitio específico y estratégico para la función de la proteína.
• Importancia de la estructura primaria: un solo aminoácido de la hemoglobina cambia y produce una enfermedad grave.

Desnaturalización de las proteínas

• Pérdida de la actividad biológica de la proteína.
• Se despliega y llega a la estructura primaria.
• Puede volver a renaturalizarse.

Clasificación de las proteínas

• Según su estructura: fibrosas (fibrilares) y globulares.
• Según su composición: simples (homoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas).
• Según su función: enzimas, proteínas de transporte, proteínas de reserva, proteínas contráctiles, proteínas estructurales, proteínas de defensa, proteínas reguladoras.