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Questions and Answers
Qual è il principale scopo degli enzimi endonucleasi di restrizione?
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Le sequenze di riconoscimento degli enzimi di restrizione possono avere diverse lunghezze.
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True
Il termine __________ si riferisce all'inserimento del DNA ricombinante nelle cellule ospiti.
Il termine __________ si riferisce all'inserimento del DNA ricombinante nelle cellule ospiti.
trasformazione
Cosa sono i plasmidi?
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Quale processo consente di amplificare specifiche regioni di DNA?
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Abbina i termini con le loro definizioni:
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Le sequenze dei geni sono sempre brevi e non presentano introni.
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Qual è la densità genica?
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Quale affermazione sulla mioglobina è corretta?
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L'emoglobina può legare 4 molecole di O2.
L'emoglobina può legare 4 molecole di O2.
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Qual è la funzione principale delle immunoglobuline?
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Il collagene è la principale proteina ________ del nostro organismo.
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Abbina i seguenti tipi di mutazione al loro significato:
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Quale modello descrive l'interazione tra un substrato e un enzima?
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La replicazione del DNA è conservativa.
La replicazione del DNA è conservativa.
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Qual è il ruolo della DNA ligasi?
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Il legame tra adenina e timina avviene attraverso 3 legami idrogeno.
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Quali delle seguenti affermazioni sono corrette riguardo le strutture degli acidi nucleici?
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Qual è la principale differenza chimica tra DNA e RNA?
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Il legame che tiene insieme i nucleotidi nel DNA è un legame ______.
Il legame che tiene insieme i nucleotidi nel DNA è un legame ______.
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Cos'è un nucleotide?
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Quali di queste moltiplici forme di RNA sono coinvolte nella sintesi proteica?
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Che cosa si intende per superavvolgimento del DNA?
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La topologia del DNA non influisce sui suoi processi biologici.
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Quali sono i tipi di superavvolgimento del DNA?
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Qual è la funzione delle topoisomerasi?
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Durante il processo di __________, il DNA diventa più accessibile per la replicazione o la trascrizione.
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Quale delle seguenti opzioni descrive correttamente la composizione degli istoni del nucleosoma?
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Che cos'è un cromosoma metafasico?
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La struttura della cromatina è statica e non cambia.
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Le proteine sono costituite da $20$ ________.
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Qual è la struttura secondaria della proteina che stabilizza la sua forma?
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Qual è la funzione principale delle proteine nel corpo?
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Che cosa sono i chaperoni molecolari?
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I legami H sono più forti rispetto ai legami covalenti.
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Qual è il ruolo principale della proteasi?
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L'isolamento e purificazione degli istoni portano alla formazione di ________.
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Qual è la principale differenza tra interazioni proteina-DNA specifiche e non specifiche?
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Study Notes
Struttura degli Acidi Nucleici: DNA e RNA
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Differenze principali tra DNA e RNA:
- DNA è una molecola lunga e a doppio filamento, mentre RNA è più breve e a singolo filamento.
- RNA contiene uracile, mentre il DNA ha timina.
- Gli zuccheri differiscono: DNA ha deossiribosio e RNA ha ribosio.
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DNA presenta una struttura a doppia elica con un solco maggiore (2.2 nm) e uno minore (1.2 nm) dove avvengono interazioni con le proteine.
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I nucleotidi sono composti da un gruppo fosfato, zucchero pentoso e base azotata; i legami covalenti uniscono il gruppo fosfato allo zucchero e lo zucchero alla base.
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Appaiamento delle basi azotate avviene tramite legami idrogeno:
- A-T forma due legami idrogeno.
- C-G forma tre legami idrogeno, conferendo maggiore stabilità.
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I filamenti di DNA sono antiparalleli, con estremità designate come 3’ (con OH libero) e 5’ (legato a un fosfato).
Stabilità e Interazioni del DNA
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La stabilità della doppia elica è garantita da legami H e stacking delle basi, derivanti da interazioni idrofobiche e di Van der Waals.
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La maggiore stabilità del DNA a temperature elevate è associata a una maggiore presenza di legami C-G.
-
Differenti conformazioni del DNA includono le strutture A, B e Z:
- DNA B è la forma più comune descritta da Watson e Crick.
- DNA A è presente in condizioni di disidratazione, mentre DNA Z è sinistrorso e spesso si trova in soluzione.
Ruolo dell'RNA
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RNA, rispetto al DNA, ha un'emivita più breve ed è coinvolto nel materiale genetico di alcuni virus.
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Struttura secondaria dell'RNA comprende varie configurazioni, come single strand e loop; è capace di formare strutture complesse e stabilizzanti.
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La deaminazione del RNA porta alla conversione di alcune basi in altri composti (es. citosina in uracile), influenzando l'integrità del genoma.
Propriometri Fisico-Chimici degli Acidi Nucleici
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Denaturazione dei legami H si può ottenere con calore e agenti chimici; processo reversibile nel DNA ma non nell’RNA a causa della sua struttura.
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Rinaturazione è il processo inverso alla denaturazione, mentre ibridazione riguarda l'accoppiamento di filamenti di acidi nucleici differenti.
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La temperatura di melting (Tm) è la temperatura a cui il DNA esiste al 50% come filamento singolo; correlata alla composizione delle basi.
Topologia del DNA
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La topologia studia le proprietà geometriche inseparabili dalle deformazioni dell’oggetto senza interruzioni.
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Superavvolgimento è l'avvolgimento a spirale della molecola di DNA, frequentemente presente a causa della necessità di organizzazione all'interno delle cellule.
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Il DNA batterico ha domini topologici indipendenti, con una struttura chiusa in vivo.### DNA Circolare e Superavvolgimento
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Nel 1963, osservazioni su DNA circolare del virus polioma evidenziano due forme: rilassata e superavvolta.
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Lasso di linking (L) si esprime come L = T + W, dove T è il numero di avvolgimenti dell'elica e W i superavvolgimenti.
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In condizioni rilassate, L0 = N / 10.5 (N numero di coppie di basi).
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Per variare L, è necessario rompere il legame del DNA: L diminuisce quando il DNA è superavvolto negativamente e aumenta quando superavvolto positivamente.
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Sequenze ricche di A-T sono più predisposte alla denaturazione in DNA superavvolti negativamente.
Tipi di Superavvolgimento
- Superavvolgimento plectonemico: DNA che si avvolge su se stesso, comune nel DNA batterico.
- Superavvolgimento toroidale: DNA si avvolge attorno a complessi proteici, prevalente nel DNA eucariotico.
Topoisomerasi
- Enzimi che introducono e rimuovono superavvolgimenti nel DNA, agrippando legami fosfodiesterici.
- Topoisomerasi di tipo I: rompono un solo filamento (ΔL = ±1), eliminano superavvolgimenti negativi.
- Topoisomerasi di tipo II: rompono entrambi i filamenti (ΔL = ±2), aggiungono superavvolgimenti negativi.
- Topoisomerasi IV: decatenano cromosomi circolari duplicati.
Cromatina e Nucleosomi
- Il genoma è impacchettato per protezione e trasmissione, riducendo tuttavia l'accessibilità.
- Nucleosoma è una struttura fondamentale, formata da otto proteine istoniche (due copie di ciascun tipo di istone).
- Interazioni tra istoni e DNA avvengono principalmente a livello del solco minore, stabilizzando la struttura.
Assemblaggio del Nucleosoma
- L'assemblaggio avviene in fasi: formazione del tetramero H3-H4 seguito dall'associazione con i dimeri H2A-H2B.
- La stabilizzazione della struttura nucleosomale avviene tramite interazioni elettrostatiche tra istoni e DNA.
Struttura Cromosomica
- La cromatina ha una struttura dinamica, modificazioni post-traduzionali sugli istoni influenzano la condensazione del DNA.
- La formazione della struttura di 30 nm (solenoide) avviene tramite l'assemblaggio di nucleosomi.
Struttura delle Proteine
- Le proteine seguono una struttura gerarchica: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
- La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi, la secondaria include α-eliche e β-foglietti.
- La struttura terziaria è l'architettura globale di una singola catena polipeptidica, mentre la quaternaria riguarda interazioni tra catene polipeptidiche.
Funzioni Enzimatiche delle Proteine
- Le proteine fungono da enzimi, aumentando la vicinanza degli atomi reattivi per abbassare l'energia di attivazione (ΔG).
- La stabilizzazione degli stadi di transizione avviene attraverso interazioni con catene laterali di amminoacidi.
- Coenzimi, come le vitamine, assistono l'attività enzimatiche.
Importanza della Struttura Tridimensionale
- La sequenza primaria determina la struttura tridimensionale delle proteine.
- Le proteine possono ripiegarsi spontaneamente in condizioni fisiologiche, guidate da interazioni elettrostatiche, legami H e effetti idrofobici.### Folding delle Proteine
- Il folding è un processo cooperativo e gerarchico che permette a catene polipeptidiche di assumere la loro struttura nativa in uno spazio tridimensionale.
- Il passaggio da una struttura ad alta energia a una struttura più compatta e a bassa energia risulta in un’energia libera inferiore.
- Le proteine hanno bassa stabilità conformazionale, rendendole suscettibili alla denaturazione tramite variazioni di temperatura e pH.
Denaturazione
- La denaturazione è la perdita della struttura terziaria, causando un passaggio da uno stato ordinato e stabile a uno meno stabile.
- Questo processo è reversibile rimuovendo l'agente denaturante.
- Nello studio dell'RNasi, è stato dimostrato che le proteine possono tornare alla loro forma nativa dopo denaturazione.
Paradosso di Levinthal
- Una proteina dovrebbe esplorare tutte le configurazioni possibili per trovare la sua forma nativa, ma ciò è impossibile a causa del numero elevato di angoli di torsione.
- Una proteina di 100 residui impiegherebbe un tempo superiore all'età dell'universo per esplorare tutte le conformazioni.
Processo di Folding
- Fasi del folding:
- Fase veloce (ms): formazione di segmenti di struttura secondaria.
- Collasso idrofobico.
- Formazione di globuli con prevalenza di struttura secondaria.
- Stabilizzazione delle strutture secondarie e proto-domini.
- Stabilizzazione della struttura terziaria e formazione di legami idrogeno.
Teoria dell'Imbuto di Ripiegamento
- Il processo di folding segue un'energia libera in diminuzione, aumentando le interazioni e riducendo le conformazioni ammesse.
- Le proteine evolvono per avere vie di ripiegamento efficienti e forme native stabili.
Proteine Isomerasi e Stress Proteico
- PDI (disulfide isomerasi) catalizza lo scambio dei ponti disolfuro, prevenendo formazioni non corrette durante il folding.
- Le chaperoni molecolari si legano a proteine parzialmente ripiegate, impedendo interazioni errate.
Chaperoni Molecolari
- Due classi di chaperoni:
- Chaperoni veri (Hsp70, Hsp90) che assistono il folding.
- Chaperonine (GroEL/GroES negli procarioti e Hsp60/Hsp10 negli eucarioti) che intrappolano proteine in una cavità per facilitare il processo di folding.
Motivi Strutturali e Funzionali
- La disposizione degli elementi di struttura secondaria produce motivi, che possono essere strutturali o funzionali.
- Le proteine possono essere catalogate in base a residui, siti, motivi, domini, famiglie e super famiglie.
Interazioni Proteina-Acidi Nucleici
- Interazioni non specifiche avvengono tramite polimerasi e istoni; interazioni specifiche avvengono tramite fattori di trascrizione e endonucleasi.
- Specificità di sequenza è insistita nel legame delle proteine al DNA attraverso gruppi esposti nel solco maggiore.
Struttura Quaternaria delle Proteine
- La struttura quaternaria si forma dall'organizzazione di più catene polipeptidiche, produce stabilità attraverso interazioni idrofobiche e ioniche tra le subunità.
- Le subunità possono essere identiche o diverse e la stabilità aumenta con la superficie delle interazioni.
Variabilità degli Assemblaggi
- Le subunità si assemblano tramite rotazione lungo assi tridimensionali, portando a diverse configurazioni e stabilità della struttura proteica.
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Description
Questa quiz esplora le differenze tra DNA e RNA, inclusa la loro struttura e funzionalità. Scopri come il DNA forma una doppia elica mentre l'RNA si presenta come un singolo lamento, e le implicazioni di queste strutture sulle interazioni con le proteine. Un'idea chiara delle caratteristiche di queste molecole è fondamentale per comprendere la biologia molecolare.
