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Questions and Answers
Quale struttura è comunemente osservata nei tendini, pelle, organi interni, ossa e denti?
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Quale delle seguenti caratteristiche NON è associata alla tripla elica del collagene?
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Secondo il testo, qual è la funzione delle catene laterali non polari delle proteine della pompa sodio-potassio?
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Qual è la funzione della cavità centrale della pompa Na+/K+?
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Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla struttura del collagene?
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Quale tipo di struttura amminoacidica si trova nel collagene?
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Quali sono le due proteine menzionate nel testo che sono altamente coinvolte nella struttura e nelle funzioni dei tessuti?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo all'idrossiprolina è CORRETTA?
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Quale delle seguenti molecole è essenziale per la formazione dell'idrossiprolina?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura del collagene è CORRETTA?
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Quale dei seguenti amminoacidi è richiesto alla giunzione stretta tra le tre catene del collagene?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura della membrana cellulare è CORRETTA?
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Quale delle seguenti sostanze può attraversare liberamente la membrana cellulare?
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Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle proteine di membrana è CORRETTA?
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Quale delle seguenti caratteristiche conferisce fluidità alla membrana cellulare?
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Quali delle seguenti affermazioni descrivono correttamente le vie cataboliche?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo all'energia potenziale?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera per la prima legge della termodinamica?
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La seconda legge della termodinamica afferma che:
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Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla relazione tra entropia e termodinamica?
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Perché una parte dell'energia si disperde nell'ambiente sotto forma di calore durante le conversioni energetiche?
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Quali dei seguenti sono esempi di vie anaboliche?
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Qual è la principale differenza tra energia potenziale ed energia cinetica?
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Qual è il primo passo nel ciclo catalitico di un enzima?
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Come l'adattamento indotto aiuta nel processo catalitico?
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Qual è il ruolo degli interazioni deboli nel sito attivo di un enzima?
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Che percentuale dell'energia rilasciata dall'ATP viene convertita in calore?
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Quale ruolo svolge il sito attivo durante una reazione catalitica?
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Quali sono le caratteristiche principali del legame peptidico?
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Cosa definisce un polipeptide biologicamente attivo?
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Qual è il primo livello di struttura delle proteine?
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Quale affermazione è vera riguardo alla struttura secondaria delle proteine?
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Qual è il risultato di un cambiamento nell'ordine degli amminoacidi in una proteina?
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Qual è la funzione degli angoli Phi () e Psi () in una proteina?
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Cosa rappresenta la struttura quaternaria delle proteine?
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Quale sequenza di amminoacidi corrisponde all'ottapeptide angiotensina II?
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Quale affermazione descrive meglio l'anabolismo?
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Qual è il ruolo della ligasi nella sintesi metabolica?
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Che cos'è un processo di sintesi della disidratazione?
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In quale tipo di metabolismo viene utilizzata l'idrolisi?
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Cosa caratterizza una via metabolica?
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Qual è l'effetto del catabolismo sulle molecole?
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Qual è la relazione tra metabolismo e termodinamica?
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Quali prodotti derivano dalla sintesi anabolica?
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Flashcards
Legame peptidico
Legame peptidico
Legame forte tra un gruppo ammide e un gruppo carbossile di amminoacidi.
Rotazione angolare
Rotazione angolare
Rotazione permessa tra angoli Phi (φ) e Psi (ψ) nel polipeptide.
Polipeptide
Polipeptide
Composto formato da un numero crescente di amminoacidi.
Struttura primaria
Struttura primaria
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Importanza della sequenza
Importanza della sequenza
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Struttura secondaria
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Elica alfa
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Struttura terziaria
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Pompa sodio-potassio
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Struttura del collagene
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Fibre di collagene
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Sequenze amminoacidiche ripetitive
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Tripla elica
Tripla elica
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Amminoacidi nel collagene
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Tessuto connettivo
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Proteine fibrose
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Idrossiprolina
Idrossiprolina
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Glicina
Glicina
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Super-elica
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Vitamina C
Vitamina C
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Membrana cellulare
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Fosfolipidi
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Proteine transmembrana
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Modello mosaico fluido
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Bioenergetica
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Vie cataboliche
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Vie anaboliche
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Energia
Energia
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Energia potenziale
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Energia cinetica
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Prima legge della termodinamica
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Seconda legge della termodinamica
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Adattamento indotto
Adattamento indotto
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Ciclo catalitico
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Energia di attivazione (EA)
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Molecola di ATP
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Rilascio dei prodotti
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Metabolismo
Metabolismo
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Anabolismo
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Catabolismo
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Sintesi della disidratazione
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Idrolisi
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Percorsi metabolici
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Reazioni anabolizzanti
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Reazioni cataboliche
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Study Notes
Introduzione
- La biochimica studia le molecole e le reazioni chimiche negli organismi viventi
Amminoacidi
- Gli amminoacidi standard hanno un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-COOH)
- L'eccezione è la prolina
- Funzioni:
- monomeri delle proteine
- precursori di altre molecole importanti
- reazioni metaboliche come la glucogenesi
- Caratteristiche:
- Struttura varia a seconda della catena laterale
- Eccetto la glicina, tutti gli amminoacidi hanno centri chirali
- Due forme enantiomere (D e L), la forma L è quella utilizzata nelle proteine
- Neurotrasmettitori:
- La glicina è coinvolta nelle funzioni motorie e sensoriali
- Il GABA è il neurotrasmettitore più comune nel cervello e è correlato alla malattia di Huntington
- Eccitatori:
- Acido glutammico ed aspartico
- Adrenalina deriva dalla tirosina
- La tirosina deriva dalla tiroxina
Formazione delle proteine
- Due amminoacidi possono condensarsi per formare un dipeptide
- Il legame tra gli amminoacidi è detto legame peptidico
- I polipeptidi con più di 50 amminoacidi sono definiti proteine.
Struttura delle proteine
- Le proteine hanno 4 livelli strutturali:
- Primario: sequenza lineare di amminoacidi
- Secondario: strutture ripetute come eliche alfa e foglietti beta
- Terziario: struttura tridimensionale totale della proteina
- Quaternario: organizzazione di più catene polipeptidiche
- La struttura tridimensionale è determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi.
Proprietà dell'alfa elica
- L'alfa elica è una struttura secondaria ad una forma a spirale
- Legami a idrogeno
- 3,6 residui amminoacidici per giro dell'elica
- Le catene laterali degli amminoacidi sporgono dall'elica
Proprietà del foglietto beta
- Il foglietto ß-pieghettato è una struttura secondaria piatta e a zig-zag
- Legami a idrogeno che connettono le catene
- I gruppi R degli amminoacidi si trovano sopra e sotto il foglietto
Ripiegamenti e anse
- Tra le strutture secondarie possono esserci ripiegamenti e anse, che sono regioni senza una struttura secondaria definita
Struttura terziaria
- È la struttura 3D finale di una singola catena polipeptidica
- Stabilizzata da interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi
- Include interazioni idrofobiche, idrofile, ponti salini e legami disolfuro
Struttura quaternaria
- Struttura di più catene polipeptidiche unite
- Interazioni tra le catene danno la forma totale della proteina, essenziale per la funzione
Proteine importanti e processi
- Collagene: proteina strutturale abbondante, presenta una tripla elica
- Emoglobina: proteina di trasporto dell'ossigeno, presenta una struttura quaternaria composta da 4 subunità
- Anticorpi: proteine del sistema immunitario, interagiscono con antigeni e contribuiscono alla risposta immunitaria
- Denaturazione: processo che interrompe la struttura terziaria (e secondaria o quaternaria) della proteina. Può essere provocato da alterazione del pH, temperatura etc.
Trasformazioni di membrana
- Endocitosi: assorbimento di sostanze nella cellula (fagocitosi per solidi e pinocitosi per liquidi)
- Esocitosi: secrezione di sostanze fuori dalla cellula.
Trasporto Passivo
- Movimento di molecole da alta concentrazione a bassa concentrazione senza spesa energetica
- Coinvolve diffusione semplice, facilitata e osmosi
Trasposto Attivo
- Spostamento di materiali contro il loro gradiente di concentrazione, che richiede energia
- Può essere primario (con ATP) o secondario (accoppiato ad un altro processo)
- Implica proteine di membrana specializzate
Pressione osmotica
- Forza necessaria per fermare il flusso osmotico
- Equilibrio osmotico, ipertonico, ipotonico, isotonico
Pompa sodio-potassio
- Importante pompa di trasporto attivo nella membrana cellulare
- Trasporta 3 ioni sodio verso l'esterno e 2 ioni potassio verso l'interno contro i gradienti di concentrazione
Emoglobina
- Proteina di trasporto dell'ossigeno nel sangue
- Ha una struttura quaternaria composta da 4 subunità
- lega l'ossigeno per trasferirlo ai tessuti
Curva di dissociazione dell'ossigeno
- Mostra la saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno in risposta alla pressione parziale dell'ossigeno.
- Ha una forma sigmoide a causa della cooperatività
- L'emoglobina lega l'ossigeno in un modo cooperativo, facilitando il rilascio dell'ossigeno nei tessuti
Emoglobinopatie
- Malattie dovute a mutazioni nella struttura dell'emoglobina
Metabolismo
- Anabolismo: sintesi di molecole complesse da molecole più semplici
- Catabolismo: rottura di molecole complesse in molecole più semplici
Energia
- Le cellule utilizzano l'energia per svolgere varie funzioni
- L'ATP è la principale molecola utilizzata per immagazzinare ed utilizzare l'energia nelle cellule
Enzimi
- Catalizzatori biologici che accelerano le reazioni metaboliche
- Hanno un sito attivo che si lega al substrato
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Description
Questo quiz esplora i concetti fondamentali riguardanti il collagene, le sue strutture e le funzioni delle proteine coinvolte. Si approfondiscono le caratteristiche della tripla elica del collagene e la rilevanza della pompa sodio-potassio nelle cellule. Testa la tua conoscenza su queste importanti biomolecole e la loro funzione nei tessuti.