Biologia del Collagene e Pompa Na+/K+

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Questions and Answers

Quale struttura è comunemente osservata nei tendini, pelle, organi interni, ossa e denti?

  • Beta pieghettata
  • Bobina a spirale alfa elica
  • Tripla elica (correct)
  • Struttura quaternaria

Quale delle seguenti caratteristiche NON è associata alla tripla elica del collagene?

  • Rigidità
  • Resistenza allo stiramento
  • Flessibilità
  • Elasticità (correct)

Secondo il testo, qual è la funzione delle catene laterali non polari delle proteine della pompa sodio-potassio?

  • Leggere il codice genetico
  • Forma il canale centrale per il passaggio di ioni
  • Interagire con le molecole polari
  • Interagire con la regione non polare della membrana cellulare (correct)

Qual è la funzione della cavità centrale della pompa Na+/K+?

<p>Fornire un ambiente polare per il passaggio di molecole polari (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla struttura del collagene?

<p>Le fibre di collagene sono meno resistenti dei fili d'acciaio della stessa dimensione (A)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di struttura amminoacidica si trova nel collagene?

<p>Tripla elica (D)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due proteine menzionate nel testo che sono altamente coinvolte nella struttura e nelle funzioni dei tessuti?

<p>Collagene e cheratina (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo all'idrossiprolina è CORRETTA?

<p>L'idrossiprolina è un amminoacido presente nel collagene che contribuisce alla sua stabilità. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti molecole è essenziale per la formazione dell'idrossiprolina?

<p>Vitamina C (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura del collagene è CORRETTA?

<p>Le catene di collagene sono tenute insieme da legami a idrogeno tra i gruppi prolina e gli NH di glicina. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti amminoacidi è richiesto alla giunzione stretta tra le tre catene del collagene?

<p>Glicina (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura della membrana cellulare è CORRETTA?

<p>La membrana cellulare è costituita da un doppio strato di fosfolipidi con le teste idrofile rivolte verso l'esterno. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti sostanze può attraversare liberamente la membrana cellulare?

<p>Acqua (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle proteine di membrana è CORRETTA?

<p>Le proteine di membrana possono essere sia transmembrana che periferiche. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti caratteristiche conferisce fluidità alla membrana cellulare?

<p>La presenza di fosfolipidi con code di acidi grassi insaturi (C)</p> Signup and view all the answers

Quali delle seguenti affermazioni descrivono correttamente le vie cataboliche?

<p>Rilasciano energia scomponendo molecole complesse in composti più semplici. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo all'energia potenziale?

<p>È l'energia immagazzinata e non in atto. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è vera per la prima legge della termodinamica?

<p>L'energia può essere trasferita e trasformata, ma non creata o distrutta. (C)</p> Signup and view all the answers

La seconda legge della termodinamica afferma che:

<p>I processi spontanei tendono ad aumentare il disordine dell'universo. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla relazione tra entropia e termodinamica?

<p>Aumento di entropia implica sempre un processo non spontaneo. (C)</p> Signup and view all the answers

Perché una parte dell'energia si disperde nell'ambiente sotto forma di calore durante le conversioni energetiche?

<p>A causa dell'aumento dell'entropia dell'universo. (D)</p> Signup and view all the answers

Quali dei seguenti sono esempi di vie anaboliche?

<p>La sintesi di proteine. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale differenza tra energia potenziale ed energia cinetica?

<p>L'energia potenziale è immagazzinata, mentre l'energia cinetica è in movimento. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è il primo passo nel ciclo catalitico di un enzima?

<p>I substrati entrano nel sito attivo. (C)</p> Signup and view all the answers

Come l'adattamento indotto aiuta nel processo catalitico?

<p>Riduce l'energia di attivazione della reazione. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo degli interazioni deboli nel sito attivo di un enzima?

<p>Stabilizzare lo stato di transizione. (B)</p> Signup and view all the answers

Che percentuale dell'energia rilasciata dall'ATP viene convertita in calore?

<p>Più della metà (D)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo svolge il sito attivo durante una reazione catalitica?

<p>Agisce come modello per l'orientamento del substrato. (C)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le caratteristiche principali del legame peptidico?

<p>Non può ruotare e presenta caratteristiche di un doppio legame. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa definisce un polipeptide biologicamente attivo?

<p>La sua composizione di 50 o più amminoacidi. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il primo livello di struttura delle proteine?

<p>Struttura primaria. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale affermazione è vera riguardo alla struttura secondaria delle proteine?

<p>Comprende modelli ripetuti come l'elica alfa e il foglio beta. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il risultato di un cambiamento nell'ordine degli amminoacidi in una proteina?

<p>Produce un polipeptide privo di qualsiasi funzione. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione degli angoli Phi () e Psi () in una proteina?

<p>Stabiliscono gli angoli di rotazione tra gli atomi. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa rappresenta la struttura quaternaria delle proteine?

<p>La disposizione e l'assemblaggio di più catene polipeptidiche. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale sequenza di amminoacidi corrisponde all'ottapeptide angiotensina II?

<p>Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale affermazione descrive meglio l'anabolismo?

<p>Richiede energia e produce molecole più grandi. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della ligasi nella sintesi metabolica?

<p>Catalizza la formazione di legami tra substrati. (B)</p> Signup and view all the answers

Che cos'è un processo di sintesi della disidratazione?

<p>Un processo anabolico che produce acqua. (A)</p> Signup and view all the answers

In quale tipo di metabolismo viene utilizzata l'idrolisi?

<p>Catabolismo. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa caratterizza una via metabolica?

<p>È una sequenza di reazioni chimiche catalizzate da enzimi specifici. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è l'effetto del catabolismo sulle molecole?

<p>Rilascia energia scomponendo molecole più grandi. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la relazione tra metabolismo e termodinamica?

<p>Il metabolismo trasforma materia ed energia secondo le leggi della termodinamica. (D)</p> Signup and view all the answers

Quali prodotti derivano dalla sintesi anabolica?

<p>Carboidrati, lipidi, e proteine. (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Legame peptidico

Legame forte tra un gruppo ammide e un gruppo carbossile di amminoacidi.

Rotazione angolare

Rotazione permessa tra angoli Phi (φ) e Psi (ψ) nel polipeptide.

Polipeptide

Composto formato da un numero crescente di amminoacidi.

Struttura primaria

Ordine degli amminoacidi uniti da legami peptidici.

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Importanza della sequenza

L'ordine degli amminoacidi determina struttura e funzione della proteina.

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Struttura secondaria

Modelli ripetuti di struttura all'interno di una proteina.

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Elica alfa

Una delle strutture secondarie più comuni nelle proteine.

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Struttura terziaria

Struttura tridimensionale complessiva di una proteina.

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Pompa sodio-potassio

Proteina integrale di membrana che mantiene l'equilibrio elettrolitico.

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Struttura del collagene

Proteina fibrosa con struttura a tripla elica formata da tre catene polipeptidiche.

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Fibre di collagene

Fibre forti e resistenti, importanti per il tessuto connettivo.

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Sequenze amminoacidiche ripetitive

Strutture amminoacidiche che compongono le proteine fibrose come il collagene.

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Tripla elica

Struttura di collagene formata da tre catene a spirale.

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Amminoacidi nel collagene

Ogni terzo amminoacido nella tripla elica è glicina o alanina.

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Tessuto connettivo

Tessuto che sostiene e unisce altre strutture nel corpo, contenente collagene.

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Proteine fibrose

Proteine come il collagene che forniscono supporto e stabilità ai tessuti.

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Idrossiprolina

Amminoacido essenziale per la stabilità del collagene.

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Glicina

Amminoacido richiesto alla giunzione stretta del collagene.

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Super-elica

Struttura a tripla elica formata da catene di collagene.

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Vitamina C

Nutriente essenziale per la formazione dell'idrossiprolina.

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Membrana cellulare

Struttura che separa il citoplasma dall'ambiente esterno.

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Fosfolipidi

Composti a doppio strato che formano la membrana cellulare.

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Proteine transmembrana

Proteine integrate nella membrana cellulare.

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Modello mosaico fluido

Descrizione della struttura della membrana cellulare.

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Bioenergetica

Studio di come gli organismi gestiscono le risorse energetiche attraverso vie metaboliche.

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Vie cataboliche

Percorsi metabolici che rilasciano energia scomponendo molecole complesse in semplici.

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Vie anaboliche

Percorsi metabolici che consumano energia per costruire molecole complesse.

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Energia

Capacità di lavorare o causare cambiamenti; vi è in due forme.

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Energia potenziale

Energia immagazzinata, senza cambiamenti attualmente.

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Energia cinetica

Energia associata al movimento; provoca cambiamenti.

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Prima legge della termodinamica

L'energia non può essere creata o distrutta, solo trasferita e trasformata.

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Seconda legge della termodinamica

L'entropia nell'universo aumenta; i cambiamenti spontanei portano a maggiore disordine.

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Adattamento indotto

Modifica della forma dell'enzima per migliorare la catalisi dei substrati.

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Ciclo catalitico

Processo che un enzima segue per trasformare substrati in prodotti.

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Energia di attivazione (EA)

Energia necessaria per raggiungere lo stato di transizione in una reazione chimica.

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Molecola di ATP

Composto energetico fondamentale nelle cellule, coinvolto in processi metabolici.

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Rilascio dei prodotti

Fase finale del ciclo catalitico in cui i prodotti vengono espulsi dall'enzima.

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Metabolismo

Totalità delle reazioni chimiche in un organismo.

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Anabolismo

Reazioni che formano molecole più grandi, richiedendo energia.

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Catabolismo

Reazioni che rompono molecole più grandi, rilasciando energia.

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Sintesi della disidratazione

Processo anabolico che produce acqua e molecole complesse.

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Idrolisi

Processo catabolico che scompone le molecole usando acqua.

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Percorsi metabolici

Sequenza di reazioni chimiche in cui i prodotti diventano substrati per reazioni successive.

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Reazioni anabolizzanti

Reazioni che uniscono piccole molecole per formarne di più grandi.

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Reazioni cataboliche

Reazioni che scompongono grandi molecole in unità più piccole.

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Study Notes

Introduzione

  • La biochimica studia le molecole e le reazioni chimiche negli organismi viventi

Amminoacidi

  • Gli amminoacidi standard hanno un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-COOH)
  • L'eccezione è la prolina
  • Funzioni:
    • monomeri delle proteine
    • precursori di altre molecole importanti
    • reazioni metaboliche come la glucogenesi
  • Caratteristiche:
    • Struttura varia a seconda della catena laterale
    • Eccetto la glicina, tutti gli amminoacidi hanno centri chirali
    • Due forme enantiomere (D e L), la forma L è quella utilizzata nelle proteine
  • Neurotrasmettitori:
    • La glicina è coinvolta nelle funzioni motorie e sensoriali
    • Il GABA è il neurotrasmettitore più comune nel cervello e è correlato alla malattia di Huntington
  • Eccitatori:
    • Acido glutammico ed aspartico
    • Adrenalina deriva dalla tirosina
    • La tirosina deriva dalla tiroxina

Formazione delle proteine

  • Due amminoacidi possono condensarsi per formare un dipeptide
  • Il legame tra gli amminoacidi è detto legame peptidico
  • I polipeptidi con più di 50 amminoacidi sono definiti proteine.

Struttura delle proteine

  • Le proteine hanno 4 livelli strutturali:
    • Primario: sequenza lineare di amminoacidi
    • Secondario: strutture ripetute come eliche alfa e foglietti beta
    • Terziario: struttura tridimensionale totale della proteina
    • Quaternario: organizzazione di più catene polipeptidiche
  • La struttura tridimensionale è determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi.

Proprietà dell'alfa elica

  • L'alfa elica è una struttura secondaria ad una forma a spirale
  • Legami a idrogeno
  • 3,6 residui amminoacidici per giro dell'elica
  • Le catene laterali degli amminoacidi sporgono dall'elica

Proprietà del foglietto beta

  • Il foglietto ß-pieghettato è una struttura secondaria piatta e a zig-zag
  • Legami a idrogeno che connettono le catene
  • I gruppi R degli amminoacidi si trovano sopra e sotto il foglietto

Ripiegamenti e anse

  • Tra le strutture secondarie possono esserci ripiegamenti e anse, che sono regioni senza una struttura secondaria definita

Struttura terziaria

  • È la struttura 3D finale di una singola catena polipeptidica
  • Stabilizzata da interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi
  • Include interazioni idrofobiche, idrofile, ponti salini e legami disolfuro

Struttura quaternaria

  • Struttura di più catene polipeptidiche unite
  • Interazioni tra le catene danno la forma totale della proteina, essenziale per la funzione

Proteine importanti e processi

  • Collagene: proteina strutturale abbondante, presenta una tripla elica
  • Emoglobina: proteina di trasporto dell'ossigeno, presenta una struttura quaternaria composta da 4 subunità
  • Anticorpi: proteine del sistema immunitario, interagiscono con antigeni e contribuiscono alla risposta immunitaria
  • Denaturazione: processo che interrompe la struttura terziaria (e secondaria o quaternaria) della proteina. Può essere provocato da alterazione del pH, temperatura etc.

Trasformazioni di membrana

  • Endocitosi: assorbimento di sostanze nella cellula (fagocitosi per solidi e pinocitosi per liquidi)
  • Esocitosi: secrezione di sostanze fuori dalla cellula.

Trasporto Passivo

  • Movimento di molecole da alta concentrazione a bassa concentrazione senza spesa energetica
  • Coinvolve diffusione semplice, facilitata e osmosi

Trasposto Attivo

  • Spostamento di materiali contro il loro gradiente di concentrazione, che richiede energia
  • Può essere primario (con ATP) o secondario (accoppiato ad un altro processo)
  • Implica proteine di membrana specializzate

Pressione osmotica

  • Forza necessaria per fermare il flusso osmotico
  • Equilibrio osmotico, ipertonico, ipotonico, isotonico

Pompa sodio-potassio

  • Importante pompa di trasporto attivo nella membrana cellulare
  • Trasporta 3 ioni sodio verso l'esterno e 2 ioni potassio verso l'interno contro i gradienti di concentrazione

Emoglobina

  • Proteina di trasporto dell'ossigeno nel sangue
  • Ha una struttura quaternaria composta da 4 subunità
  • lega l'ossigeno per trasferirlo ai tessuti

Curva di dissociazione dell'ossigeno

  • Mostra la saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno in risposta alla pressione parziale dell'ossigeno.
  • Ha una forma sigmoide a causa della cooperatività
  • L'emoglobina lega l'ossigeno in un modo cooperativo, facilitando il rilascio dell'ossigeno nei tessuti

Emoglobinopatie

  • Malattie dovute a mutazioni nella struttura dell'emoglobina

Metabolismo

  • Anabolismo: sintesi di molecole complesse da molecole più semplici
  • Catabolismo: rottura di molecole complesse in molecole più semplici

Energia

  • Le cellule utilizzano l'energia per svolgere varie funzioni
  • L'ATP è la principale molecola utilizzata per immagazzinare ed utilizzare l'energia nelle cellule

Enzimi

  • Catalizzatori biologici che accelerano le reazioni metaboliche
  • Hanno un sito attivo che si lega al substrato

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