Biologia del Collagene e Pompa Na+/K+
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Questions and Answers

Quale struttura è comunemente osservata nei tendini, pelle, organi interni, ossa e denti?

  • Beta pieghettata
  • Bobina a spirale alfa elica
  • Tripla elica (correct)
  • Struttura quaternaria
  • Quale delle seguenti caratteristiche NON è associata alla tripla elica del collagene?

  • Rigidità
  • Resistenza allo stiramento
  • Flessibilità
  • Elasticità (correct)
  • Secondo il testo, qual è la funzione delle catene laterali non polari delle proteine della pompa sodio-potassio?

  • Leggere il codice genetico
  • Forma il canale centrale per il passaggio di ioni
  • Interagire con le molecole polari
  • Interagire con la regione non polare della membrana cellulare (correct)
  • Qual è la funzione della cavità centrale della pompa Na+/K+?

    <p>Fornire un ambiente polare per il passaggio di molecole polari (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla struttura del collagene?

    <p>Le fibre di collagene sono meno resistenti dei fili d'acciaio della stessa dimensione (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di struttura amminoacidica si trova nel collagene?

    <p>Tripla elica (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le due proteine menzionate nel testo che sono altamente coinvolte nella struttura e nelle funzioni dei tessuti?

    <p>Collagene e cheratina (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo all'idrossiprolina è CORRETTA?

    <p>L'idrossiprolina è un amminoacido presente nel collagene che contribuisce alla sua stabilità. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti molecole è essenziale per la formazione dell'idrossiprolina?

    <p>Vitamina C (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura del collagene è CORRETTA?

    <p>Le catene di collagene sono tenute insieme da legami a idrogeno tra i gruppi prolina e gli NH di glicina. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale dei seguenti amminoacidi è richiesto alla giunzione stretta tra le tre catene del collagene?

    <p>Glicina (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo alla struttura della membrana cellulare è CORRETTA?

    <p>La membrana cellulare è costituita da un doppio strato di fosfolipidi con le teste idrofile rivolte verso l'esterno. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti sostanze può attraversare liberamente la membrana cellulare?

    <p>Acqua (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle proteine di membrana è CORRETTA?

    <p>Le proteine di membrana possono essere sia transmembrana che periferiche. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti caratteristiche conferisce fluidità alla membrana cellulare?

    <p>La presenza di fosfolipidi con code di acidi grassi insaturi (C)</p> Signup and view all the answers

    Quali delle seguenti affermazioni descrivono correttamente le vie cataboliche?

    <p>Rilasciano energia scomponendo molecole complesse in composti più semplici. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo all'energia potenziale?

    <p>È l'energia immagazzinata e non in atto. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera per la prima legge della termodinamica?

    <p>L'energia può essere trasferita e trasformata, ma non creata o distrutta. (C)</p> Signup and view all the answers

    La seconda legge della termodinamica afferma che:

    <p>I processi spontanei tendono ad aumentare il disordine dell'universo. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è FALSA riguardo alla relazione tra entropia e termodinamica?

    <p>Aumento di entropia implica sempre un processo non spontaneo. (C)</p> Signup and view all the answers

    Perché una parte dell'energia si disperde nell'ambiente sotto forma di calore durante le conversioni energetiche?

    <p>A causa dell'aumento dell'entropia dell'universo. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali dei seguenti sono esempi di vie anaboliche?

    <p>La sintesi di proteine. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale differenza tra energia potenziale ed energia cinetica?

    <p>L'energia potenziale è immagazzinata, mentre l'energia cinetica è in movimento. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il primo passo nel ciclo catalitico di un enzima?

    <p>I substrati entrano nel sito attivo. (C)</p> Signup and view all the answers

    Come l'adattamento indotto aiuta nel processo catalitico?

    <p>Riduce l'energia di attivazione della reazione. (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo degli interazioni deboli nel sito attivo di un enzima?

    <p>Stabilizzare lo stato di transizione. (B)</p> Signup and view all the answers

    Che percentuale dell'energia rilasciata dall'ATP viene convertita in calore?

    <p>Più della metà (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale ruolo svolge il sito attivo durante una reazione catalitica?

    <p>Agisce come modello per l'orientamento del substrato. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le caratteristiche principali del legame peptidico?

    <p>Non può ruotare e presenta caratteristiche di un doppio legame. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa definisce un polipeptide biologicamente attivo?

    <p>La sua composizione di 50 o più amminoacidi. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il primo livello di struttura delle proteine?

    <p>Struttura primaria. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione è vera riguardo alla struttura secondaria delle proteine?

    <p>Comprende modelli ripetuti come l'elica alfa e il foglio beta. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il risultato di un cambiamento nell'ordine degli amminoacidi in una proteina?

    <p>Produce un polipeptide privo di qualsiasi funzione. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione degli angoli Phi () e Psi () in una proteina?

    <p>Stabiliscono gli angoli di rotazione tra gli atomi. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresenta la struttura quaternaria delle proteine?

    <p>La disposizione e l'assemblaggio di più catene polipeptidiche. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale sequenza di amminoacidi corrisponde all'ottapeptide angiotensina II?

    <p>Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione descrive meglio l'anabolismo?

    <p>Richiede energia e produce molecole più grandi. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo della ligasi nella sintesi metabolica?

    <p>Catalizza la formazione di legami tra substrati. (B)</p> Signup and view all the answers

    Che cos'è un processo di sintesi della disidratazione?

    <p>Un processo anabolico che produce acqua. (A)</p> Signup and view all the answers

    In quale tipo di metabolismo viene utilizzata l'idrolisi?

    <p>Catabolismo. (C)</p> Signup and view all the answers

    Cosa caratterizza una via metabolica?

    <p>È una sequenza di reazioni chimiche catalizzate da enzimi specifici. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'effetto del catabolismo sulle molecole?

    <p>Rilascia energia scomponendo molecole più grandi. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la relazione tra metabolismo e termodinamica?

    <p>Il metabolismo trasforma materia ed energia secondo le leggi della termodinamica. (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali prodotti derivano dalla sintesi anabolica?

    <p>Carboidrati, lipidi, e proteine. (A)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Legame peptidico

    Legame forte tra un gruppo ammide e un gruppo carbossile di amminoacidi.

    Rotazione angolare

    Rotazione permessa tra angoli Phi (φ) e Psi (ψ) nel polipeptide.

    Polipeptide

    Composto formato da un numero crescente di amminoacidi.

    Struttura primaria

    Ordine degli amminoacidi uniti da legami peptidici.

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    Importanza della sequenza

    L'ordine degli amminoacidi determina struttura e funzione della proteina.

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    Struttura secondaria

    Modelli ripetuti di struttura all'interno di una proteina.

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    Elica alfa

    Una delle strutture secondarie più comuni nelle proteine.

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    Struttura terziaria

    Struttura tridimensionale complessiva di una proteina.

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    Pompa sodio-potassio

    Proteina integrale di membrana che mantiene l'equilibrio elettrolitico.

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    Struttura del collagene

    Proteina fibrosa con struttura a tripla elica formata da tre catene polipeptidiche.

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    Fibre di collagene

    Fibre forti e resistenti, importanti per il tessuto connettivo.

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    Sequenze amminoacidiche ripetitive

    Strutture amminoacidiche che compongono le proteine fibrose come il collagene.

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    Tripla elica

    Struttura di collagene formata da tre catene a spirale.

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    Amminoacidi nel collagene

    Ogni terzo amminoacido nella tripla elica è glicina o alanina.

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    Tessuto connettivo

    Tessuto che sostiene e unisce altre strutture nel corpo, contenente collagene.

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    Proteine fibrose

    Proteine come il collagene che forniscono supporto e stabilità ai tessuti.

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    Idrossiprolina

    Amminoacido essenziale per la stabilità del collagene.

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    Glicina

    Amminoacido richiesto alla giunzione stretta del collagene.

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    Super-elica

    Struttura a tripla elica formata da catene di collagene.

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    Vitamina C

    Nutriente essenziale per la formazione dell'idrossiprolina.

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    Membrana cellulare

    Struttura che separa il citoplasma dall'ambiente esterno.

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    Fosfolipidi

    Composti a doppio strato che formano la membrana cellulare.

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    Proteine transmembrana

    Proteine integrate nella membrana cellulare.

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    Modello mosaico fluido

    Descrizione della struttura della membrana cellulare.

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    Bioenergetica

    Studio di come gli organismi gestiscono le risorse energetiche attraverso vie metaboliche.

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    Vie cataboliche

    Percorsi metabolici che rilasciano energia scomponendo molecole complesse in semplici.

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    Vie anaboliche

    Percorsi metabolici che consumano energia per costruire molecole complesse.

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    Energia

    Capacità di lavorare o causare cambiamenti; vi è in due forme.

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    Energia potenziale

    Energia immagazzinata, senza cambiamenti attualmente.

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    Energia cinetica

    Energia associata al movimento; provoca cambiamenti.

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    Prima legge della termodinamica

    L'energia non può essere creata o distrutta, solo trasferita e trasformata.

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    Seconda legge della termodinamica

    L'entropia nell'universo aumenta; i cambiamenti spontanei portano a maggiore disordine.

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    Adattamento indotto

    Modifica della forma dell'enzima per migliorare la catalisi dei substrati.

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    Ciclo catalitico

    Processo che un enzima segue per trasformare substrati in prodotti.

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    Energia di attivazione (EA)

    Energia necessaria per raggiungere lo stato di transizione in una reazione chimica.

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    Molecola di ATP

    Composto energetico fondamentale nelle cellule, coinvolto in processi metabolici.

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    Rilascio dei prodotti

    Fase finale del ciclo catalitico in cui i prodotti vengono espulsi dall'enzima.

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    Metabolismo

    Totalità delle reazioni chimiche in un organismo.

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    Anabolismo

    Reazioni che formano molecole più grandi, richiedendo energia.

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    Catabolismo

    Reazioni che rompono molecole più grandi, rilasciando energia.

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    Sintesi della disidratazione

    Processo anabolico che produce acqua e molecole complesse.

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    Idrolisi

    Processo catabolico che scompone le molecole usando acqua.

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    Percorsi metabolici

    Sequenza di reazioni chimiche in cui i prodotti diventano substrati per reazioni successive.

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    Reazioni anabolizzanti

    Reazioni che uniscono piccole molecole per formarne di più grandi.

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    Reazioni cataboliche

    Reazioni che scompongono grandi molecole in unità più piccole.

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    Study Notes

    Introduzione

    • La biochimica studia le molecole e le reazioni chimiche negli organismi viventi

    Amminoacidi

    • Gli amminoacidi standard hanno un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-COOH)
    • L'eccezione è la prolina
    • Funzioni:
      • monomeri delle proteine
      • precursori di altre molecole importanti
      • reazioni metaboliche come la glucogenesi
    • Caratteristiche:
      • Struttura varia a seconda della catena laterale
      • Eccetto la glicina, tutti gli amminoacidi hanno centri chirali
      • Due forme enantiomere (D e L), la forma L è quella utilizzata nelle proteine
    • Neurotrasmettitori:
      • La glicina è coinvolta nelle funzioni motorie e sensoriali
      • Il GABA è il neurotrasmettitore più comune nel cervello e è correlato alla malattia di Huntington
    • Eccitatori:
      • Acido glutammico ed aspartico
      • Adrenalina deriva dalla tirosina
      • La tirosina deriva dalla tiroxina

    Formazione delle proteine

    • Due amminoacidi possono condensarsi per formare un dipeptide
    • Il legame tra gli amminoacidi è detto legame peptidico
    • I polipeptidi con più di 50 amminoacidi sono definiti proteine.

    Struttura delle proteine

    • Le proteine hanno 4 livelli strutturali:
      • Primario: sequenza lineare di amminoacidi
      • Secondario: strutture ripetute come eliche alfa e foglietti beta
      • Terziario: struttura tridimensionale totale della proteina
      • Quaternario: organizzazione di più catene polipeptidiche
    • La struttura tridimensionale è determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi.

    Proprietà dell'alfa elica

    • L'alfa elica è una struttura secondaria ad una forma a spirale
    • Legami a idrogeno
    • 3,6 residui amminoacidici per giro dell'elica
    • Le catene laterali degli amminoacidi sporgono dall'elica

    Proprietà del foglietto beta

    • Il foglietto ß-pieghettato è una struttura secondaria piatta e a zig-zag
    • Legami a idrogeno che connettono le catene
    • I gruppi R degli amminoacidi si trovano sopra e sotto il foglietto

    Ripiegamenti e anse

    • Tra le strutture secondarie possono esserci ripiegamenti e anse, che sono regioni senza una struttura secondaria definita

    Struttura terziaria

    • È la struttura 3D finale di una singola catena polipeptidica
    • Stabilizzata da interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi
    • Include interazioni idrofobiche, idrofile, ponti salini e legami disolfuro

    Struttura quaternaria

    • Struttura di più catene polipeptidiche unite
    • Interazioni tra le catene danno la forma totale della proteina, essenziale per la funzione

    Proteine importanti e processi

    • Collagene: proteina strutturale abbondante, presenta una tripla elica
    • Emoglobina: proteina di trasporto dell'ossigeno, presenta una struttura quaternaria composta da 4 subunità
    • Anticorpi: proteine del sistema immunitario, interagiscono con antigeni e contribuiscono alla risposta immunitaria
    • Denaturazione: processo che interrompe la struttura terziaria (e secondaria o quaternaria) della proteina. Può essere provocato da alterazione del pH, temperatura etc.

    Trasformazioni di membrana

    • Endocitosi: assorbimento di sostanze nella cellula (fagocitosi per solidi e pinocitosi per liquidi)
    • Esocitosi: secrezione di sostanze fuori dalla cellula.

    Trasporto Passivo

    • Movimento di molecole da alta concentrazione a bassa concentrazione senza spesa energetica
    • Coinvolve diffusione semplice, facilitata e osmosi

    Trasposto Attivo

    • Spostamento di materiali contro il loro gradiente di concentrazione, che richiede energia
    • Può essere primario (con ATP) o secondario (accoppiato ad un altro processo)
    • Implica proteine di membrana specializzate

    Pressione osmotica

    • Forza necessaria per fermare il flusso osmotico
    • Equilibrio osmotico, ipertonico, ipotonico, isotonico

    Pompa sodio-potassio

    • Importante pompa di trasporto attivo nella membrana cellulare
    • Trasporta 3 ioni sodio verso l'esterno e 2 ioni potassio verso l'interno contro i gradienti di concentrazione

    Emoglobina

    • Proteina di trasporto dell'ossigeno nel sangue
    • Ha una struttura quaternaria composta da 4 subunità
    • lega l'ossigeno per trasferirlo ai tessuti

    Curva di dissociazione dell'ossigeno

    • Mostra la saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno in risposta alla pressione parziale dell'ossigeno.
    • Ha una forma sigmoide a causa della cooperatività
    • L'emoglobina lega l'ossigeno in un modo cooperativo, facilitando il rilascio dell'ossigeno nei tessuti

    Emoglobinopatie

    • Malattie dovute a mutazioni nella struttura dell'emoglobina

    Metabolismo

    • Anabolismo: sintesi di molecole complesse da molecole più semplici
    • Catabolismo: rottura di molecole complesse in molecole più semplici

    Energia

    • Le cellule utilizzano l'energia per svolgere varie funzioni
    • L'ATP è la principale molecola utilizzata per immagazzinare ed utilizzare l'energia nelle cellule

    Enzimi

    • Catalizzatori biologici che accelerano le reazioni metaboliche
    • Hanno un sito attivo che si lega al substrato

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    Description

    Questo quiz esplora i concetti fondamentali riguardanti il collagene, le sue strutture e le funzioni delle proteine coinvolte. Si approfondiscono le caratteristiche della tripla elica del collagene e la rilevanza della pompa sodio-potassio nelle cellule. Testa la tua conoscenza su queste importanti biomolecole e la loro funzione nei tessuti.

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