Biología Celular - Bloque 2
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Questions and Answers

¿En qué tipo de translocación se requiere la PRS?

  • Translocación co-traduccional (correct)
  • Ninguno de los tipos de translocación
  • Ambos tipos de translocación
  • Translocación postraduccional
  • ¿Qué complejo reconoce las secuencias señal en la translocación postraduccional?

  • Sec62/63 (correct)
  • Sec70/60
  • Sec63/61
  • Sec61/62
  • ¿Cuál es el papel de las chaperonas Hsp70 en la translocación postraduccional?

  • Ayudan en el plegamiento de la cadena polipeptídica (correct)
  • Impulsan la cadena polipeptídica a través del canal
  • Escinden la secuencia señal en la luz del RE
  • Facilitan el reconocimiento de la secuencia señal
  • ¿Cuál de los siguientes es un paso que no ocurre en la translocación postraduccional?

    <p>La secuencia señal es reconocida por una PRS (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de chaperonas se encuentran en el lumen del RE y ayudan en la translocación postraduccional?

    <p>BiP (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se utiliza como fuente de energía para impulsar la translocación de la cadena polipeptídica a través del translocón durante la translocación postraduccional?

    <p>ATP (D)</p> Signup and view all the answers

    Las chaperonas BiP se unen a la cadena polipeptídica a medida que se transloca al RE. ¿Cuál es el propósito principal de esta unión?

    <p>Impulsar la cadena polipeptídica a través del canal del translocón (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Por qué la translocación postraduccional requiere chaperonas como las Hsp70 y BiP?

    <p>Para evitar que la cadena polipeptídica se pliegue incorrectamente antes de entrar al RE (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre con las proteínas que se pliegan correctamente en el retículo endoplásmico?

    <p>Se transfieren al aparato de Golgi para seguir su camino de procesamiento y destino final. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de ambiente se encuentra en el citosol que inhibe la formación de enlaces disulfuro entre los residuos de Cys?

    <p>Ambiente reductor, manteniendo la mayoría de los residuos de Cys en su estado reducido (-SH). (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de la proteína disulfuro isomerasa en el retículo endoplásmico?

    <p>Catalizar la formación de puentes disulfuro (S-S) entre residuos de Cys. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de enlace se forma durante la glicosilación en el retículo endoplásmico?

    <p>Enlace entre los residuos de Asn y el oligosacárido. (C)</p> Signup and view all the answers

    En la N-glicosilación, ¿a qué residuo de aminoácido se une el oligosacárido?

    <p>Asparagina (Asn) (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es el Dolicol en el proceso de glicosilación en el RE?

    <p>Un transportador lipídico que lleva el oligosacárido al sitio de glicosilación. (D)</p> Signup and view all the answers

    Durante la N-glicosilación, ¿Cuándo se añade el oligosacárido a la cadena polipeptídica?

    <p>Mientras la cadena polipeptídica se está traduciendo y translocando al retículo endoplásmico. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las chaperonas Hsp70 (BiP) en el retículo endoplásmico?

    <p>Ayudar al plegamiento de las proteínas al unirse a la cadena polipeptídica todavía sin plegar. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de la UPR?

    <p>Eliminar células que no pueden plegar proteínas (C), Regular la cantidad de proteínas no plegadas en el RE (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre cuando hay un exceso de proteínas no plegadas en el RE?

    <p>Se activa la muerte celular programada (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué proteínas componen la UPR en mamíferos?

    <p>IRE1, ATF6 y PERK (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el rol de IRE1 en la UPR?

    <p>Escindir y activar ARNm que codifica XBP1 (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué hace ATF6 cuando se activa?

    <p>Promueve la transcripción de genes de chaperonas (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede al XBP1 una vez que es activado por IRE1?

    <p>Induce la producción de chaperonas (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué proteína se traslada al Aparato de Golgi en respuesta a un estrés proteico?

    <p>ATF6 (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué mecanismo se utiliza para eliminar proteínas con defectos de plegamiento?

    <p>Degradación por proteasomas (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes opciones es CORRECTA en relación a la síntesis de fosfolípidos en la cara citosólica del RE?

    <p>Las enzimas unidas a la membrana del RE catalizan reacciones con precursores hidrosolubles del citosol. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué enzimas son responsables de la conversión del ácido fosfatídico en diacilglicerol?

    <p>Fosfatasas (D)</p> Signup and view all the answers

    Las flipasas fosfolipídicas son proteínas que:

    <p>Catalizan el transporte de fosfolípidos a través de la membrana del RE. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes lípidos se sintetiza en el RE?

    <p>Colesterol (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿En qué tipo de células es abundante el REL?

    <p>Células productoras de esteroides (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes NO es un precursor hidrosoluble utilizado en la síntesis de fosfolípidos?

    <p>Diacilglicerol (D)</p> Signup and view all the answers

    Las enzimas desintoxicantes del REL inactivan compuestos:

    <p>Liposolubles (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué papel juega el REL en la síntesis de esteroides?

    <p>Contiene enzimas que catalizan la síntesis de esteroides. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede con las proteínas integrales de membrana durante su inserción en el RE?

    <p>Las proteínas integrales se insertan en la membrana del RE con una orientación específica determinada por la secuencia señal transmembrana. (D)</p> Signup and view all the answers

    En referencia al proceso de translocación de proteínas en el RE, ¿cuál es la función del factor de reconocimiento de señal (SRP)?

    <p>El SRP es una proteína soluble que se une a la secuencia señal y facilita la unión del ribosoma al translocón. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta con respecto a la inserción de proteínas integrales en la membrana del RE?

    <p>La inserción de las proteínas integrales en la membrana del RE está regida por la secuencia señal transmembrana, la cual puede ser escindida o no por la peptidasa señal. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué proceso permite que las proteínas integrales de membrana se inserten en el RE?

    <p>Translocación (C)</p> Signup and view all the answers

    La orientación final de una proteína integral en la membrana del RE depende principalmente de:

    <p>La naturaleza de la secuencia señal transmembrana. (B)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la ruta común para las proteínas destinadas a la membrana plasmática o al RE, Aparato de Golgi o lisosomas?

    <p>Se insertan en la membrana del RE y luego continúan su camino hacia su destino final. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se incluyen las proteínas integrales de membrana en la membrana?

    <p>Mediante regiones hidrofóbicas que se insertan en la bicapa lipídica. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal estructura que permite a las proteínas integrales atravesar la bicapa lipídica?

    <p>Hélice alfa. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de interacción es fundamental para la unión de las proteínas integrales de membrana a la bicapa lipídica?

    <p>Interacciones hidrofóbicas. (D)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la diferencia fundamental entre las proteínas que atraviesan la membrana una sola vez y las que la atraviesan múltiples veces?

    <p>Las proteínas que atraviesan múltiples veces tienen diferentes funciones celulares. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿En qué lado de la membrana se pueden encontrar los extremos amino y carboxi-terminal de las proteínas integrales?

    <p>El extremo amino-terminal puede estar en el lado citosólico o extracelular, al igual que el carboxi-terminal. (C)</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué región específica de una proteína integral de membrana interactúa con las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos?

    <p>Las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos. (A)</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el principal factor que determina la orientación de una proteína integral de membrana con respecto a la bicapa lipídica?

    <p>La secuencia de aminoácidos de la región que atraviesa la membrana. (C)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Proteínas integrales de membrana

    Proteínas que atraviesan completamente la membrana celular y son esenciales para su función.

    Translocación en el RE

    Proceso mediante el cual las cadenas polipeptídicas se insertan en la membrana del retículo endoplásmico.

    Vía cotraduccional SRP/Sec61

    Ruta que utilizan muchas proteínas para insertarse en la membrana del RE de manera simultánea con la traducción.

    Secuencia transmembrana hidrófoba

    Partes de las proteínas que son no polares y permiten su inserción en la bicapa lipídica.

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    Orientación de las proteínas

    Disposición de los extremos amino o carboxilo de una proteína en el citosol o en el exterior celular.

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    Inserción de proteínas

    Las proteínas se insertan en la membrana del RE antes de llegar a su destino final.

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    Proteínas integrales

    Proteínas que atraviesan la membrana celular mediante regiones hidrofóbicas.

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    Hélices α

    Regiones en las proteínas que atraviesan la membrana formadas por 20 a 25 aminoácidos hidrofóbicos.

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    Orientación de proteínas

    Las proteínas pueden tener el extremo carboxi-terminal o amino-terminal expuesto al citosol.

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    Regiones hidrofóbicas

    Partes de las proteínas que interactúan con las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos.

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    Vías de transporte

    Las proteínas son transportadas a lo largo de la misma ruta que las proteínas secretoras.

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    Estructura de membrana

    Las proteínas integrales afectan la composición y función de la membrana lipídica.

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    Cadenas laterales

    Las cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos interactúan con los lípidos de la membrana.

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    Fosfatasas

    Enzimas que convierten ác.fosfatídico en diacilglicerol.

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    Fosfolípidos

    Lípidos que forman parte de las membranas celulares, como fosfatidilcolina.

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    Translocación

    Movimiento de fosfolípidos a través de la membrana del RE.

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    Flipasas

    Enzimas que facilitan la translocación de fosfolípidos en la membrana.

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    Sintetización de lípidos

    Proceso principal en el RE que produce colesterol y ceramida.

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    Colesterol

    Lípido esteroide importante que se sintetiza en el RE.

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    Hormonas esteroides

    Compuestos hormonales producidos a partir del colesterol en el RE.

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    Desintoxicación

    Proceso en el hígado que inactiva drogas liposolubles.

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    Eliminación de la manosa

    Proceso que impide que glicoproteínas mal plegadas sean devueltas a calnexina o calreticulina.

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    Complejo transmembrana

    Estructura que participa en la degradación de proteínas mal plegadas en el citosol.

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    Proteasomas

    Organelos donde se degrada las proteínas mal plegadas que han sido translocadas al citosol.

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    Respuesta a las Proteínas no Plegadas (UPR)

    Vía de señales que se activa ante la acumulación de proteínas no plegadas en el RE.

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    IRE1

    Proteína que escinde y activa el ARNm codificante para XBP1 en el RE.

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    XBP1

    Factor de transcripción que induce expresión de chaperonas y enzimas tras la activación de IRE1.

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    ATF6

    Factor de transcripción que se activa y se traslada al núcleo ante el estrés de proteínas mal plegadas.

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    ERAD

    Sistema de degradación de proteínas en el retículo endoplasmático que involucra chaperonas y enzimas.

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    Secuencia señal

    Un fragmento de aminoácidos que guía a las proteínas hacia el retículo endoplásmico.

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    Translocón

    Estructura en la membrana del RE que permite el paso de polipéptidos.

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    Chaperonas Hsp70

    Proteínas que mantienen la conformación de las cadenas polipeptídicas durante la translocación.

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    BiP

    Chaperonas Hsp70 en el interior del RE que facilitan la translocación de polipéptidos.

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    Escisión de la secuencia señal

    Proceso donde una señal peptidasa corta la secuencia señal del polipéptido en el RE.

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    ATP y translocación

    La hidrólisis de ATP proporciona energía para impulsar la translocación de polipéptidos.

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    Proteínas recién sintetizadas

    Proteínas que necesitan ser plegadas y transportadas al interior del RE.

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    Chaperonas Hsp70 (BiP)

    Proteínas que ayudan en el plegamiento de polipéptidos en el RE.

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    Plegamiento proteico

    El proceso en el que las cadenas polipeptídicas adoptan su conformación tridimensional.

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    Enlaces disulfuro

    Enlaces covalentes que estabilizan la estructura de las proteínas.

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    Ambiente reductor

    Condiciones en el citosol que impiden la formación de enlaces disulfuro.

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    Proteína disulfuro isomerasa

    Enzima en el RE que favorece la formación de enlaces disulfuro.

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    N-Glicosilación

    Proceso de añadir oligosacáridos a residuos de Asparagina en el RE.

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    Oligosacaril-transferasa

    Enzima que transfiere oligosacáridos a proteínas en el RE.

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    Dolicol

    Transportador lipídico donde se sintetizan los oligosacáridos.

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    Study Notes

    Biología Celular - Bloque 2: Estructura y Función de las Células

    • Unidad Didáctica 5: Distribución y transporte de proteínas: retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas.

    Guion de la Unidad Didáctica 5

    • 5.1 Retículo endoplásmico.
    • 5.2 Aparato de Golgi.
    • 5.3 Mecanismo de transporte de las vesículas.
    • 5.4 Lisosomas.

    Características de las Células Eucariotas

    • Las células eucariotas poseen orgánulos rodeados de membrana que llevan a cabo funciones específicas con eficiencia.
    • El transporte de proteínas entre orgánulos es un proceso complejo que comienza durante la traducción.

    Síntesis y Procesamiento de Proteínas

    • Las proteínas destinadas al retículo endoplásmico (RE), aparato de Golgi (AG), lisosomas, membrana plasmática o secreción, se sintetizan en ribosomas unidos al RE.
    • En el RE se produce el plegamiento y procesamiento de las proteínas.
    • Las proteínas son transportadas en vesículas hasta el AG para su procesamiento y distribución a otros lugares como lisosomas, membrana plasmática o secreción.

    Retículo Endoplásmico

    • El RE es una red de túbulos y sacos rodeados de membrana que se extiende desde la membrana nuclear a todo el citoplasma.
    • El RE representa el 50% de todas las membranas celulares y su luz (espacio entre las cisternas) representa el 10% del volumen celular.
    • Tipos de RE:
      • RE rugoso (RER): Asociado con ribosomas en su superficie externa y participa en la síntesis y procesamiento de proteínas.
      • RE liso (REL): No se asocia con ribosomas y participa en el metabolismo de lípidos.

    Experimento Pulso-Caza (George Palade)

    • El experimento ilustra el transporte de proteínas desde el retículo endoplásmico hasta el aparato de Golgi.
    • Se marca una proteína para visualizar su recorrido a través de la célula.
    • Se muestra el proceso de transporte (en 3 etapas) de proteína marcada desde los ribosomas unidos al RER, a las vesículas secretoras para su posterior secreción.

    Esquema General de la Distribución de Proteínas

    • Las proteínas sintetizadas en ribosomas libres permanecen en el citosol o viajan a otros compartimentos celulares (núcleo, mitocondrias, etc.)
    • Las proteínas sintetizadas en el RER se translocan directamente al interior del RE.
    • El transporte de proteínas sintetizadas en el RE puede ser cotraduccional o postraduccional.

    Marcaje de Proteínas para el RE

    • Las proteínas se marcan con una secuencia señal para dirigirse al RE.
    • La secuencia señal, generalmente en el extremo amino terminal, está compuesta por aminoácidos hidrófobos.
    • La secuencia señal es escindida una vez que la proteína ha entrado en el lumen del RER.

    Marcaje de Proteínas para el RE: Proceso Cotraduccional

    • El ribosoma ensambla la proteína a medida que se transporta a través del translocon.
    • Las proteínas inician su entrada en el lumen del RER durante la traducción.
    • Una partícula de reconocimiento de la señal(PRS) reconoce la secuencia señal en la proteína emergente, deteniendo la traducción y dirigiéndola al translocón.
    • El SRP y el translocón permiten la continuación de la traducción y la inserción de la proteína en el retículo endoplásmico

    Marcaje de Proteínas para el RE: Proceso Postratduccional

    • Las proteínas se sintetizan primero en el citosol y luego se translocan al retículo endoplásmico.
    • Se utilizan chaperonas para ayudar al proceso de translocación.
    • El proceso de translocación es guiado por un complejo Sec62/63 en la membrana del RE.
    • Chaperonas como BiP están involucradas en el proceso para asistir en el plegamiento de las proteínas dentro del RE.

    Inserción de Proteínas en la Membrana del RE

    • Las proteínas destinadas a la membrana plasmática o membranas de otros orgánulos se insertan en la membrana del RE.
    • Las regiones hidrofóbicas de las proteínas atraviesan la membrana lipídica.
    • Las regiones transmembrana de las proteínas están dispuestas en hélices a.
    • Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos de las hélices forman enlaces de hidrógeno, que los mantienen y permiten las interacciones con los fosfolípidos.

    Inserción de Proteínas en la Membrana del RE

    • Algunas proteínas atraviesan la membrana una vez, mientras que otras tienen varias regiones transmembrana.
    • El extremo carboxilo de algunas proteínas queda hacia el citosol.

    Orientación de las Proteínas en la Membrana del RE

    • La orientación de las proteínas dentro del RE se establece durante su translocación.
    • El lumen del RE es topológicamente equivalente al espacio extracelular.
    • Las regiones expuestas hacia el lumen del RE terminan expuestas hacia el exterior de la célula madura.

    Vías Cotraduccionales SRP/Sec61

    • Muchas proteínas se insertan directamente en la membrana del RE.
    • La secuencia señal es reconocida por SRP, y luego por el translocón.
    • La cadena polipeptídica sale del translocón.

    Inserción de una Proteína de Membrana con Secuencia Señal Escindida y una Secuencia Transmembrana Interna

    • Algunas proteínas transmembrana tienen un segmento amino terminal que pasa inicialmente al lumen y es escindido.
    • Una vez la hélice alfa de la región transmembrana llega al translocón, éste bloquea la translocación.
    • El polipéptido permanece en la membrana del retículo endoplásmico.

    Proteínas que se Extienden en la Membrana Varias Veces

    • Las proteínas que atraviesan la membrana varias veces se insertan en base a sus secuencias transmembrana.
    • Las secuencias transmembrana internas llevan a la inserción de una cadena polipeptídica que termina en el citosol.

    Proteínas con Secuencia Transmembrana en el Extremo Carboxi-terminal

    • Estas proteínas no son reconocidas por PRS porque su dominio transmembrana surge del ribosoma una vez concluida la traducción.
    • Su translocación es guiada por TRC40/GET3.
    • Inician en el citosol y luego son dirigidas a la membrana del RE.

    Plegamiento de Proteínas en el RE

    • Muchas proteínas sintetizadas en el RE son degradadas debido a que no se pliegan correctamente.
    • Las proteínas mal plegadas son eliminadas por el sistema de degradación asociada al RE (ERAD).
    • Las chaperonas y otras enzimas de procesamiento de proteínas en el lumen del RE ayudan en el proceso de plegamiento.

    Formación de Enlaces Disulfuro

    • Los enlaces disulfuro se forman dentro del RE para ayudar en el plegamiento.
    • El RE contiene un ambiente oxidante para apoyar la formación de estos enlaces, lo contrario al ambiente reductor del citosol.
    • Un ejemplo de enzima que ayuda en esto es la proteína disulfuro isomerasa.

    Las Proteínas Glicosiladas

    • Las proteínas se glicosilizan en residuos de asparagina (Asn).
    • Se añade un oligosacárido a la proteína.
    • Este oligosacárido ayuda en el proceso de plegamiento y en la unión a otros componentes.
    • La eliminación de residuos de glucosa del oligosacárido permite el reconocimiento por sensores de plegamiento.

    Anclajes de Glicolípidos

    • Las proteínas se anclan a la membrana plasmática mediante anclajes glicosilfosfatidilinositol (GFI).
    • Los GFI se añaden al polipeptido en el RER.
    • Las proteínas no son liberadas al lumen del RE, sino que se unen a la membrana.

    Control de Calidad en el RE

    • El RE controla si las proteínas son plegadas correctamente.
    • Las chaperonas y otras enzimas eliminan las proteínas mal plegadas durante el plegamiento.
    • Si la proteína no se pliega correctamente entonces se degrada por el sistema de ubiquitinación-proteasoma.

    Exportación de Proteínas y Lípidos desde el RE

    • Las proteínas y los lípidos son transportados desde el RER a otros compartimentos celulares a través de vesículas.
    • Las vesículas se forman en sitios especializados del RER llamados sitios de salida del RER (SSER)
    • Las proteínas con una señal de secuencia KDEL (son retenidas en el RER)

    Translocación de los Fosfolípidos a Través de la Membrana del RE

    • Los fosfolípidos son sintetizados en la cara citosólica de la membrana del RER.
    • Las fosfolipasa ayudan a mover los fosfolípidos a la otra mitas de la bicapa.
    • Esto genera una bicapa correctamente formada.

    Síntesis de Lípidos en el RE

    • El retículo endoplásmico liso (REL) es el principal lugar de síntesis de lípidos en las células eucariotas.
    • Los lípidos hidrófobos se sintetizan asociados con las membranas ya existentes.
    • Los lípidos son transportados en vesículas para su uso en otras membranas o la membrana plasmática.

    Síntesis de Colesterol y Ceramida en el REL

    • El REL es el lugar principal para la síntesis de colesterol, que es precursor para la formación de hormonas esteroideas y otras moléculas.
    • La ceramida se convierte en glicolípidos y esfingomielina en el Golgi.
    • Estas reacciones contribuyen al metabolismo lipídico y en algunos casos cumplen el papel de desintoxicación.

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    Tema 5 Biología Celular PDF

    Description

    Este cuestionario evalúa el conocimiento sobre la estructura y función de las células eucariotas, centrándose en el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi y los lisosomas. Se abordarán temas como el transporte y procesamiento de proteínas en estos orgánulos. ¡Prepárate para poner a prueba tus conocimientos sobre biología celular!

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