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Questions and Answers
¿En qué tipo de translocación se requiere la PRS?
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¿Qué complejo reconoce las secuencias señal en la translocación postraduccional?
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¿Cuál es el papel de las chaperonas Hsp70 en la translocación postraduccional?
¿Cuál es el papel de las chaperonas Hsp70 en la translocación postraduccional?
¿Cuál de los siguientes es un paso que no ocurre en la translocación postraduccional?
¿Cuál de los siguientes es un paso que no ocurre en la translocación postraduccional?
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¿Qué tipo de chaperonas se encuentran en el lumen del RE y ayudan en la translocación postraduccional?
¿Qué tipo de chaperonas se encuentran en el lumen del RE y ayudan en la translocación postraduccional?
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¿Qué se utiliza como fuente de energía para impulsar la translocación de la cadena polipeptídica a través del translocón durante la translocación postraduccional?
¿Qué se utiliza como fuente de energía para impulsar la translocación de la cadena polipeptídica a través del translocón durante la translocación postraduccional?
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Las chaperonas BiP se unen a la cadena polipeptídica a medida que se transloca al RE. ¿Cuál es el propósito principal de esta unión?
Las chaperonas BiP se unen a la cadena polipeptídica a medida que se transloca al RE. ¿Cuál es el propósito principal de esta unión?
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¿Por qué la translocación postraduccional requiere chaperonas como las Hsp70 y BiP?
¿Por qué la translocación postraduccional requiere chaperonas como las Hsp70 y BiP?
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¿Qué ocurre con las proteínas que se pliegan correctamente en el retículo endoplásmico?
¿Qué ocurre con las proteínas que se pliegan correctamente en el retículo endoplásmico?
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¿Qué tipo de ambiente se encuentra en el citosol que inhibe la formación de enlaces disulfuro entre los residuos de Cys?
¿Qué tipo de ambiente se encuentra en el citosol que inhibe la formación de enlaces disulfuro entre los residuos de Cys?
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¿Cuál es la función principal de la proteína disulfuro isomerasa en el retículo endoplásmico?
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¿Qué tipo de enlace se forma durante la glicosilación en el retículo endoplásmico?
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En la N-glicosilación, ¿a qué residuo de aminoácido se une el oligosacárido?
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¿Qué es el Dolicol en el proceso de glicosilación en el RE?
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Durante la N-glicosilación, ¿Cuándo se añade el oligosacárido a la cadena polipeptídica?
Durante la N-glicosilación, ¿Cuándo se añade el oligosacárido a la cadena polipeptídica?
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¿Cuál es la función principal de las chaperonas Hsp70 (BiP) en el retículo endoplásmico?
¿Cuál es la función principal de las chaperonas Hsp70 (BiP) en el retículo endoplásmico?
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¿Cuál es la función principal de la UPR?
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¿Qué ocurre cuando hay un exceso de proteínas no plegadas en el RE?
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¿Qué proteínas componen la UPR en mamíferos?
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¿Cuál es el rol de IRE1 en la UPR?
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¿Qué hace ATF6 cuando se activa?
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¿Qué sucede al XBP1 una vez que es activado por IRE1?
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¿Qué proteína se traslada al Aparato de Golgi en respuesta a un estrés proteico?
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¿Qué mecanismo se utiliza para eliminar proteínas con defectos de plegamiento?
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¿Cuál de las siguientes opciones es CORRECTA en relación a la síntesis de fosfolípidos en la cara citosólica del RE?
¿Cuál de las siguientes opciones es CORRECTA en relación a la síntesis de fosfolípidos en la cara citosólica del RE?
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¿Qué enzimas son responsables de la conversión del ácido fosfatídico en diacilglicerol?
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Las flipasas fosfolipídicas son proteínas que:
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¿Cuál de los siguientes lípidos se sintetiza en el RE?
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¿En qué tipo de células es abundante el REL?
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¿Cuál de los siguientes NO es un precursor hidrosoluble utilizado en la síntesis de fosfolípidos?
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Las enzimas desintoxicantes del REL inactivan compuestos:
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¿Qué papel juega el REL en la síntesis de esteroides?
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¿Qué sucede con las proteínas integrales de membrana durante su inserción en el RE?
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En referencia al proceso de translocación de proteínas en el RE, ¿cuál es la función del factor de reconocimiento de señal (SRP)?
En referencia al proceso de translocación de proteínas en el RE, ¿cuál es la función del factor de reconocimiento de señal (SRP)?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta con respecto a la inserción de proteínas integrales en la membrana del RE?
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¿Qué proceso permite que las proteínas integrales de membrana se inserten en el RE?
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La orientación final de una proteína integral en la membrana del RE depende principalmente de:
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¿Cuál es la ruta común para las proteínas destinadas a la membrana plasmática o al RE, Aparato de Golgi o lisosomas?
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¿Cómo se incluyen las proteínas integrales de membrana en la membrana?
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¿Cuál es la principal estructura que permite a las proteínas integrales atravesar la bicapa lipídica?
¿Cuál es la principal estructura que permite a las proteínas integrales atravesar la bicapa lipídica?
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¿Qué tipo de interacción es fundamental para la unión de las proteínas integrales de membrana a la bicapa lipídica?
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¿Cuál es la diferencia fundamental entre las proteínas que atraviesan la membrana una sola vez y las que la atraviesan múltiples veces?
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¿En qué lado de la membrana se pueden encontrar los extremos amino y carboxi-terminal de las proteínas integrales?
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¿Qué región específica de una proteína integral de membrana interactúa con las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos?
¿Qué región específica de una proteína integral de membrana interactúa con las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos?
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¿Cuál es el principal factor que determina la orientación de una proteína integral de membrana con respecto a la bicapa lipídica?
¿Cuál es el principal factor que determina la orientación de una proteína integral de membrana con respecto a la bicapa lipídica?
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Flashcards
Proteínas integrales de membrana
Proteínas integrales de membrana
Proteínas que atraviesan completamente la membrana celular y son esenciales para su función.
Translocación en el RE
Translocación en el RE
Proceso mediante el cual las cadenas polipeptídicas se insertan en la membrana del retículo endoplásmico.
Vía cotraduccional SRP/Sec61
Vía cotraduccional SRP/Sec61
Ruta que utilizan muchas proteínas para insertarse en la membrana del RE de manera simultánea con la traducción.
Secuencia transmembrana hidrófoba
Secuencia transmembrana hidrófoba
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Orientación de las proteínas
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Inserción de proteínas
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Proteínas integrales
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Hélices α
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Orientación de proteínas
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Regiones hidrofóbicas
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Vías de transporte
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Estructura de membrana
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Cadenas laterales
Cadenas laterales
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Fosfatasas
Fosfatasas
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Fosfolípidos
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Translocación
Translocación
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Flipasas
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Sintetización de lípidos
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Colesterol
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Hormonas esteroides
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Desintoxicación
Desintoxicación
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Eliminación de la manosa
Eliminación de la manosa
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Complejo transmembrana
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Proteasomas
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Respuesta a las Proteínas no Plegadas (UPR)
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IRE1
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XBP1
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ATF6
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ERAD
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Secuencia señal
Secuencia señal
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Translocón
Translocón
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Chaperonas Hsp70
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BiP
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Escisión de la secuencia señal
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ATP y translocación
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Proteínas recién sintetizadas
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Chaperonas Hsp70 (BiP)
Chaperonas Hsp70 (BiP)
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Plegamiento proteico
Plegamiento proteico
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Enlaces disulfuro
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Ambiente reductor
Ambiente reductor
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Proteína disulfuro isomerasa
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N-Glicosilación
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Oligosacaril-transferasa
Oligosacaril-transferasa
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Dolicol
Dolicol
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Study Notes
Biología Celular - Bloque 2: Estructura y Función de las Células
- Unidad Didáctica 5: Distribución y transporte de proteínas: retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas.
Guion de la Unidad Didáctica 5
- 5.1 Retículo endoplásmico.
- 5.2 Aparato de Golgi.
- 5.3 Mecanismo de transporte de las vesículas.
- 5.4 Lisosomas.
Características de las Células Eucariotas
- Las células eucariotas poseen orgánulos rodeados de membrana que llevan a cabo funciones específicas con eficiencia.
- El transporte de proteínas entre orgánulos es un proceso complejo que comienza durante la traducción.
Síntesis y Procesamiento de Proteínas
- Las proteínas destinadas al retículo endoplásmico (RE), aparato de Golgi (AG), lisosomas, membrana plasmática o secreción, se sintetizan en ribosomas unidos al RE.
- En el RE se produce el plegamiento y procesamiento de las proteínas.
- Las proteínas son transportadas en vesículas hasta el AG para su procesamiento y distribución a otros lugares como lisosomas, membrana plasmática o secreción.
Retículo Endoplásmico
- El RE es una red de túbulos y sacos rodeados de membrana que se extiende desde la membrana nuclear a todo el citoplasma.
- El RE representa el 50% de todas las membranas celulares y su luz (espacio entre las cisternas) representa el 10% del volumen celular.
- Tipos de RE:
- RE rugoso (RER): Asociado con ribosomas en su superficie externa y participa en la síntesis y procesamiento de proteínas.
- RE liso (REL): No se asocia con ribosomas y participa en el metabolismo de lípidos.
Experimento Pulso-Caza (George Palade)
- El experimento ilustra el transporte de proteínas desde el retículo endoplásmico hasta el aparato de Golgi.
- Se marca una proteína para visualizar su recorrido a través de la célula.
- Se muestra el proceso de transporte (en 3 etapas) de proteína marcada desde los ribosomas unidos al RER, a las vesículas secretoras para su posterior secreción.
Esquema General de la Distribución de Proteínas
- Las proteínas sintetizadas en ribosomas libres permanecen en el citosol o viajan a otros compartimentos celulares (núcleo, mitocondrias, etc.)
- Las proteínas sintetizadas en el RER se translocan directamente al interior del RE.
- El transporte de proteínas sintetizadas en el RE puede ser cotraduccional o postraduccional.
Marcaje de Proteínas para el RE
- Las proteínas se marcan con una secuencia señal para dirigirse al RE.
- La secuencia señal, generalmente en el extremo amino terminal, está compuesta por aminoácidos hidrófobos.
- La secuencia señal es escindida una vez que la proteína ha entrado en el lumen del RER.
Marcaje de Proteínas para el RE: Proceso Cotraduccional
- El ribosoma ensambla la proteína a medida que se transporta a través del translocon.
- Las proteínas inician su entrada en el lumen del RER durante la traducción.
- Una partícula de reconocimiento de la señal(PRS) reconoce la secuencia señal en la proteína emergente, deteniendo la traducción y dirigiéndola al translocón.
- El SRP y el translocón permiten la continuación de la traducción y la inserción de la proteína en el retículo endoplásmico
Marcaje de Proteínas para el RE: Proceso Postratduccional
- Las proteínas se sintetizan primero en el citosol y luego se translocan al retículo endoplásmico.
- Se utilizan chaperonas para ayudar al proceso de translocación.
- El proceso de translocación es guiado por un complejo Sec62/63 en la membrana del RE.
- Chaperonas como BiP están involucradas en el proceso para asistir en el plegamiento de las proteínas dentro del RE.
Inserción de Proteínas en la Membrana del RE
- Las proteínas destinadas a la membrana plasmática o membranas de otros orgánulos se insertan en la membrana del RE.
- Las regiones hidrofóbicas de las proteínas atraviesan la membrana lipídica.
- Las regiones transmembrana de las proteínas están dispuestas en hélices a.
- Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos de las hélices forman enlaces de hidrógeno, que los mantienen y permiten las interacciones con los fosfolípidos.
Inserción de Proteínas en la Membrana del RE
- Algunas proteínas atraviesan la membrana una vez, mientras que otras tienen varias regiones transmembrana.
- El extremo carboxilo de algunas proteínas queda hacia el citosol.
Orientación de las Proteínas en la Membrana del RE
- La orientación de las proteínas dentro del RE se establece durante su translocación.
- El lumen del RE es topológicamente equivalente al espacio extracelular.
- Las regiones expuestas hacia el lumen del RE terminan expuestas hacia el exterior de la célula madura.
Vías Cotraduccionales SRP/Sec61
- Muchas proteínas se insertan directamente en la membrana del RE.
- La secuencia señal es reconocida por SRP, y luego por el translocón.
- La cadena polipeptídica sale del translocón.
Inserción de una Proteína de Membrana con Secuencia Señal Escindida y una Secuencia Transmembrana Interna
- Algunas proteínas transmembrana tienen un segmento amino terminal que pasa inicialmente al lumen y es escindido.
- Una vez la hélice alfa de la región transmembrana llega al translocón, éste bloquea la translocación.
- El polipéptido permanece en la membrana del retículo endoplásmico.
Proteínas que se Extienden en la Membrana Varias Veces
- Las proteínas que atraviesan la membrana varias veces se insertan en base a sus secuencias transmembrana.
- Las secuencias transmembrana internas llevan a la inserción de una cadena polipeptídica que termina en el citosol.
Proteínas con Secuencia Transmembrana en el Extremo Carboxi-terminal
- Estas proteínas no son reconocidas por PRS porque su dominio transmembrana surge del ribosoma una vez concluida la traducción.
- Su translocación es guiada por TRC40/GET3.
- Inician en el citosol y luego son dirigidas a la membrana del RE.
Plegamiento de Proteínas en el RE
- Muchas proteínas sintetizadas en el RE son degradadas debido a que no se pliegan correctamente.
- Las proteínas mal plegadas son eliminadas por el sistema de degradación asociada al RE (ERAD).
- Las chaperonas y otras enzimas de procesamiento de proteínas en el lumen del RE ayudan en el proceso de plegamiento.
Formación de Enlaces Disulfuro
- Los enlaces disulfuro se forman dentro del RE para ayudar en el plegamiento.
- El RE contiene un ambiente oxidante para apoyar la formación de estos enlaces, lo contrario al ambiente reductor del citosol.
- Un ejemplo de enzima que ayuda en esto es la proteína disulfuro isomerasa.
Las Proteínas Glicosiladas
- Las proteínas se glicosilizan en residuos de asparagina (Asn).
- Se añade un oligosacárido a la proteína.
- Este oligosacárido ayuda en el proceso de plegamiento y en la unión a otros componentes.
- La eliminación de residuos de glucosa del oligosacárido permite el reconocimiento por sensores de plegamiento.
Anclajes de Glicolípidos
- Las proteínas se anclan a la membrana plasmática mediante anclajes glicosilfosfatidilinositol (GFI).
- Los GFI se añaden al polipeptido en el RER.
- Las proteínas no son liberadas al lumen del RE, sino que se unen a la membrana.
Control de Calidad en el RE
- El RE controla si las proteínas son plegadas correctamente.
- Las chaperonas y otras enzimas eliminan las proteínas mal plegadas durante el plegamiento.
- Si la proteína no se pliega correctamente entonces se degrada por el sistema de ubiquitinación-proteasoma.
Exportación de Proteínas y Lípidos desde el RE
- Las proteínas y los lípidos son transportados desde el RER a otros compartimentos celulares a través de vesículas.
- Las vesículas se forman en sitios especializados del RER llamados sitios de salida del RER (SSER)
- Las proteínas con una señal de secuencia KDEL (son retenidas en el RER)
Translocación de los Fosfolípidos a Través de la Membrana del RE
- Los fosfolípidos son sintetizados en la cara citosólica de la membrana del RER.
- Las fosfolipasa ayudan a mover los fosfolípidos a la otra mitas de la bicapa.
- Esto genera una bicapa correctamente formada.
Síntesis de Lípidos en el RE
- El retículo endoplásmico liso (REL) es el principal lugar de síntesis de lípidos en las células eucariotas.
- Los lípidos hidrófobos se sintetizan asociados con las membranas ya existentes.
- Los lípidos son transportados en vesículas para su uso en otras membranas o la membrana plasmática.
Síntesis de Colesterol y Ceramida en el REL
- El REL es el lugar principal para la síntesis de colesterol, que es precursor para la formación de hormonas esteroideas y otras moléculas.
- La ceramida se convierte en glicolípidos y esfingomielina en el Golgi.
- Estas reacciones contribuyen al metabolismo lipídico y en algunos casos cumplen el papel de desintoxicación.
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Description
Este cuestionario evalúa el conocimiento sobre la estructura y función de las células eucariotas, centrándose en el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi y los lisosomas. Se abordarán temas como el transporte y procesamiento de proteínas en estos orgánulos. ¡Prepárate para poner a prueba tus conocimientos sobre biología celular!