Biología 10: Hemoglobina y Coagulación

Proceso de detener la hemorragia.

Trastorno hemorrágico ligado al cromosoma X, con deficiencia del factor VIII.

Formación de un tapón plaquetario para detener el sangrado.

Reducción del flujo sanguíneo en el área lesionada.

Proteína esencial para la adhesión plaquetaria.

Cofactor esencial para la síntesis de factores de coagulación.

Inhibe la trombina y otros factores de coagulación.

Degradación de la fibrina por la plasmina, proceso de disolución del coágulo sanguíneo.

El efecto Bohr describe cómo un ambiente ácido reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, liberando oxígeno unido. Esto ocurre cuando los protones (H+) se liberan de la hemoglobina al unirse el oxígeno.

La carbaminohemoglobina se forma cuando el CO2 se une covalentemente a los grupos amino terminales de las cadenas α y β de la hemoglobina, reduciendo aún más la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

Para una determinada presión parcial de CO2 (pCO2), el contenido de CO2 en la sangre aumenta a medida que disminuye la presión parcial de O2 (pO2). Esto significa que cuando la hemoglobina se une al oxígeno, libera CO2.

Un cambio en una sola base de ADN que puede resultar en la sustitución de un aminoácido en la proteína.

La eliminación de uno o más aminoácidos de una proteína.

Añadir aminoácidos adicionales a una proteína.

Un cambio en el código genético que altera la secuencia de aminoácidos a partir del punto de la mutación.

Una mutación puntual en un codón de terminación que detiene la síntesis de la proteína prematuramente.

La combinación de dos o más genes que codifican proteínas aberrantes.

La parte líquida de la sangre que contiene agua, proteínas y otras sustancias disueltas.

Parte líquida de la sangre que se obtiene después de que la sangre se coagula. No contiene fibrinógeno.

Proceso de formación de las células sanguíneas.

Célula inicial que da lugar a todos los tipos de células sanguíneas.

Glóbulos rojos que transportan oxígeno.

Hormona que estimula la producción de glóbulos rojos.

Glóbulos blancos que defienden el cuerpo contra las infecciones.

Fragmentos celulares responsables de la coagulación sanguínea.

Proteína plasmática que regula la presión osmótica y transporta sustancias.

Grupo de proteínas plasmáticas que incluyen anticuerpos (inmunoglobulinas).

La hemoglobina está formada por cuatro subunidades, cada una con un grupo hemo que contiene hierro. Las subunidades interactúan principalmente mediante enlaces de hidrógeno y enlaces salinos.

La hemoglobina tiene dos conformaciones: la conformación T (tensa) con baja afinidad por el oxígeno y la conformación R (relajada) con alta afinidad por el oxígeno. La unión del oxígeno a la hemoglobina cambia la conformación de T a R.

La unión del oxígeno a un grupo hemo de la hemoglobina aumenta la afinidad por el oxígeno de los otros grupos hemo. Esto se denomina cooperatividad positiva.

El 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) es un efector alostérico negativo de la unión del oxígeno a la hemoglobina. Se une a la conformación T y disminuye la afinidad por el oxígeno.

El hierro en el grupo hemo se une al oxígeno. El hierro se encuentra siempre en el estado ferroso (Fe2+), y no se oxida a hierro férrico (Fe3+) durante la unión al oxígeno. La hemoglobina se oxigena, pero no se oxida.

Forma tensa de la hemoglobina con baja afinidad por el oxígeno. Se caracteriza por enlaces fuertes entre subunidades.

Forma relajada de la hemoglobina, con alta afinidad por el oxígeno. Se caracteriza por enlaces más débiles entre subunidades.

La unión de una molécula de oxígeno a una subunidad de la hemoglobina aumenta la afinidad por el oxígeno de las otras subunidades.

Un efector alostérico negativo que disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Se une a la conformación T.

El bazo almacena alrededor del 10-15% de la sangre, principalmente glóbulos rojos viejos. Este almacenamiento juega un papel en la hemostasia, ya que proporciona una reserva de células sanguíneas para reponer en caso de pérdida de sangre

La hemostasia primaria es la primera etapa del proceso de coagulación y consiste en la formación de un tapón plaquetario, que ayuda a detener el sangrado inicial en un vaso sanguíneo dañado.

La adhesión plaquetaria es el proceso en el que las plaquetas se adhieren al sitio lesionado. Sucede gracias a la unión del receptor GpIb de las plaquetas al factor de von Willebrand en la matriz subendotelial y al colágeno, mediada por el receptor GpIa/IIa.

La liberación plaquetaria es el proceso en el que las plaquetas liberan el contenido de sus gránulos al activarse. Entre las sustancias liberadas se encuentran ADP, trombina y tromboxano A2, provocando cambios en las plaquetas y estimulando la agregación.

La agregación plaquetaria es el paso en el que las plaquetas se unen entre sí para formar el tapón. Se activa mediante la interacción de los receptores GpIIb/IIIb en las plaquetas con el fibrinógeno, formando enlaces cruzados.

La hemofilia A es un trastorno hemorrágico causado por la deficiencia del factor VIII, una proteína esencial en la cascada de coagulación.

La vitamina K es un cofactor esencial en la síntesis de factores de coagulación. Permite la carboxilación de los residuos de glutamato en gamma-carboxiglutamato, lo que facilita la unión al calcio y la actividad de los factores.

La antitrombina es una proteína que inhibe la trombina y otros factores de coagulación, como IXa, Xa, XIa y XIIa, previniendo la formación de coágulos sanguíneos.

Las proteínas plasmáticas son esenciales para el transporte de sustancias, el mantenimiento de la presión oncótica, la defensa inmune y la coagulación sanguínea.

La albúmina es la proteína plasmática más abundante. Su principal función es el transporte de sustancias y el mantenimiento de la presión oncótica.

Las globulinas incluyen alfa, beta y gamma globulinas. Las gamma globulinas son anticuerpos que combaten las infecciones.

El fibrinógeno es una proteína que se convierte en fibrina, formando coágulos que detienen el sangrado.

El proteinograma es un análisis de sangre que separa y mide las diferentes proteínas plasmáticas. Es útil para diagnosticar enfermedades como las hepáticas, renales y algunos tipos de cáncer.

La hemoglobina es una proteína que se encuentra en los glóbulos rojos y se encarga de transportar oxígeno a los tejidos.

El grupo hemo es la parte de la hemoglobina que se une al oxígeno. Contiene hierro.

Las proteínas no pueden unirse al oxígeno de forma reversible. El hierro en el grupo hemo es crucial para la unión reversible del oxígeno a la hemoglobina.

La protoporfirina IX es la parte orgánica del grupo hemo, que contiene hierro en su núcleo.

La unión reversible del oxígeno a la hemoglobina permite que la sangre transporte oxígeno a los tejidos y lo libere cuando sea necesario.

La 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) es un compuesto que se une a la hemoglobina y reduce su afinidad por el oxígeno. Esto facilita la liberación de oxígeno en los tejidos.

El efecto Bohr describe cómo un ambiente ácido reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Esto ocurre cuando los protones (H+) se liberan de la hemoglobina al unirse el oxígeno.

La carbaminohemoglobina se forma cuando el dióxido de carbono (CO2) se une covalentemente a los grupos amino terminales de las cadenas α y β de la hemoglobina, reduciendo aún más la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

El plasma es la parte líquida de la sangre que contiene agua, proteínas y otras sustancias disueltas.

Las proteínas plasmáticas son componentes esenciales del plasma sanguíneo y desempeñan múltiples funciones vitales en el cuerpo humano.