Biochimie des Protéines - Introduction
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Questions and Answers

Quel type de structure est représenté par un domaine en alpha séparé d'un domaine en feuillet bêta ?

  • Tonneau bêta
  • Faisceau de quatre hélices
  • Domaines juxtapositionnés
  • Mélange alpha et bêta (correct)

    • Quel outil est mentionné pour visualiser les structures des protéines ?

  • Deep View (correct)
  • Chimera
  • RasMol (correct)
  • PyMOL

    • Quel type de structure désigne une architecture 1,20 dans le contexte d’un faisceau d’hélice ?

  • Alpha-helical
  • Cylindrique
  • Antiparallèle (correct)
  • Parallèle

    • Quelle classe de structure est majoritairement beta dans les protéines ?

    <p>Classe 2</p> Signup and view all the answers

    Quel type de topologie est associé à une porine ?

    <p>Tonneau</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé peut avoir des valeurs d'angle phi et psi sans contraintes stériques?

    <p>Glycine</p> Signup and view all the answers

    Quels acides aminés sont considérés comme des briseurs d'hélice alpha?

    <p>Glycine et proline</p> Signup and view all the answers

    Quelles protéines ont été cristallisées par des chercheurs anglais, menant à des prix Nobel ?

    <p>Hémoglobine et myoglobine</p> Signup and view all the answers

    Quel est le type de structure que l'on obtient avec un mélange d'alpha et bêta dans les protéines ?

    <p>Sandwich</p> Signup and view all the answers

    Quels acides aminés préfèrent se retrouver dans des feuillets bêta?

    <p>Isoleucine et tyrosine</p> Signup and view all the answers

    Quel est le terme utilisé pour décrire la façon dont les séquences d'une protéine peuvent être structurées en hommage à leur famille ?

    <p>Homologie</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la caractéristique principale de la structure tertiaire des protéines?

    <p>Elle est tridimensionnelle et compacte.</p> Signup and view all the answers

    Où se trouvent typiquement les chaînes polaires dans une protéine repliée?

    <p>À l'extérieur, en contact avec le solvant aqueux</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé a une forte présence dans les tournants des protéines?

    <p>Proline</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet des liaisons hydrogène dans un milieu hydrophobe pour une hélice ?

    <p>Les liaisons H sont plus fortes et plus courtes.</p> Signup and view all the answers

    Les acides aminés chargés positivement préfèrent généralement se situer où dans les structures secondaires?

    <p>En C-terminal de l'hélice alpha</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal des parties hydrophobes dans la structure d'une protéine?

    <p>Rester à l'intérieur pour éviter l'eau</p> Signup and view all the answers

    Quelle structure secondaire est généralement tordue ou incurvée en raison des résidus proline ?

    <p>Hélice alpha</p> Signup and view all the answers

    Quel élément de la chaîne latérale de la proline empêche la formation de liaisons hydrogène ?

    <p>Sa structure cyclique</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la manière dont les groupements C=O exposés dans une hélice agissent face au solvant ?

    <p>Ils maximisent leur capacité à faire des liaisons H avec le solvant.</p> Signup and view all the answers

    Quelle caractéristique des hélices 3.10 les rend moins stables ?

    <p>L'empilement des chaînes latérales tous les 3 acides aminés.</p> Signup and view all the answers

    Quel angle représente l'hélice alpha par rapport à l'axe de l'hélice ?

    <p>100°</p> Signup and view all the answers

    Combien d'acides aminés sont présents dans un tour de l'hélice 3.10 ?

    <p>3 résidus</p> Signup and view all the answers

    Quelle est l'un des principaux facteurs de distorsion des hélices alpha dans les protéines globulaires ?

    <p>Le packing des hélices</p> Signup and view all the answers

    Quel rôle jouent les ponts disulfures dans la stabilisation des protéines?

    <p>Ils créent des liaisons covalentes entre les cystéines.</p> Signup and view all the answers

    Dans quel type de milieu les ponts disulfures se forment-ils le plus souvent?

    <p>Milieu oxydant</p> Signup and view all the answers

    Pourquoi y a-t-il moins de ponts disulfures à l’intérieur des cellules?

    <p>L'intérieur des cellules est un milieu réducteur.</p> Signup and view all the answers

    Quelle base de données est utilisée pour classifier les structures protéiques?

    <p>CATH Protein Structure Classification</p> Signup and view all the answers

    Quels types de structures sont exclus de la classification CATH?

    <p>Modèles non protéiques</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la résolution minimale pour qu'une structure soit prise en compte dans CATH?

    <p>Supérieure à 3,0 angströms</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet du glutathion à l'intérieur des cellules?

    <p>Agir comme un agent thiol réduisant.</p> Signup and view all the answers

    Quelle interaction contribue à la formation des structures secondaires des protéines?

    <p>Interactions non-covalentes</p> Signup and view all the answers

    Quel est le critère principal pour qu'une structure secondaire soit attribuée au même niveau T ?

    <p>Au moins 60% de la plus grande protéine doit correspondre à la plus petite.</p> Signup and view all the answers

    Quel algorithme est utilisé pour regrouper les structures en familles de plis ?

    <p>L'algorithme de comparaison de structures SSAP.</p> Signup and view all the answers

    À quel score SSAP certaines familles principalement bêta sont-elles subdivisées ?

    <ol start="75"> <li></li> </ol> Signup and view all the answers

    Quel est le pourcentage minimum d'acides aminés concordants pour considérer que deux protéines appartiennent à la même famille ?

    <p>30%.</p> Signup and view all the answers

    Comment les familles de plis sont-elles attribuées en fonction de la forme globale ?

    <p>En utilisant des comparaisons structurales empiriques.</p> Signup and view all the answers

    Quel concept exprime que deux séquences de protéines ayant 80% d'acides aminés concordants sont presque sûres d'appartenir à la même famille ?

    <p>L'homologie stricte.</p> Signup and view all the answers

    Quel type d'architecture est principalement associé aux sandwichs à deux couches ?

    <p>Deux couches principalement bêta.</p> Signup and view all the answers

    À quel seuil de score SSAP certaines familles principalement alpha sont-elles subdivisées ?

    <ol start="80"> <li></li> </ol> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal des liaisons hydrogène dans les protéines ?

    <p>Elles stabilisent les structures secondaires et tertiaires.</p> Signup and view all the answers

    Quels groupements peuvent former des liaisons hydrogène dans une protéine ?

    <p>Les groupements carbonyls et amides.</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet hydrophobe dans la structuration des protéines ?

    <p>Il séquestre les chaînes latérales hydrophobes à l'intérieur de la protéine.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la contribution énergétique des liaisons hydrogène pour la stabilisation d'une protéine ?

    <p>Environ 12 kJ/mol.</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'impact de l'élimination d'un partenaire dans une liaison hydrogène ?

    <p>Elle est souvent déstabilisante pour la protéine.</p> Signup and view all the answers

    Comment les forces de Van der Waals contribuent-elles à la structuration des protéines ?

    <p>Elles optimisent le packing intérieur des chaînes latérales non polaires.</p> Signup and view all the answers

    Quels acides aminés sont généralement séquestrés dans le cœur d'une protéine ?

    <p>Acides aminés hydrophobes.</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet de l'eau sur les liaisons hydrogène dans les protéines ?

    <p>L'eau est un partenaire fréquent pour les liaisons hydrogène des groupements polaires.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Biochimie (BIOL-F208) 2022-2023

    • Cours du 19/09/2022 : Introduction à la structure et à la biochimie des protéines

      • L'information génétique de l'ADN est transcrite en ARNm puis traduite en protéines.
      • Les protéines ont des structures tridimensionnelles complexes qui déterminent leur fonction.
      • Les protéines sont des polymères d'acides aminés.
      • Les enzymes sont des catalyseurs biologiques.
      • Les protéines ont des rôles variés, incluant la structure cellulaire, le transport, la défense et la régulation.
      • La séquence d'acides aminés détermine la structure tridimensionnelle et la fonction d'une protéine.
      • Les protéines sont constituées de 20 acides aminés différents.
      • La structure primaire est la séquence d'acides aminés.
      • Les structures secondaires comprennent les hélices alpha et les feuillets bêta.
      • La structure tertiaire est la structure tridimensionnelle complète de la protéine.
      • La structure quaternaire correspond à l'assemblage de plusieurs sous-unités dans certaines protéines.
      • La résolution de la structure d'une protéine permet de comprendre sa fonction.

    • Cours du 20/09/2022 : Les acides aminés, leur diversité et leur importance structurelle

      • Il existe deux types d'acides aminés : L et D.
      • Les acides aminés ont des propriétés chimiques différentes.
      • Les 20 acides aminés standards.
      • Les acides aminés peuvent avoir des charges positives, négatives ou neutres à diff pHs et cela influence leurs interactions.
      • Masse moyenne approximative d'un a.a. = 110 daltons.

    • Divers sujets évoqués : Différentes structures des protéines, l'évolution des protéines, l’interactome et les processus protéomiques.

      • L'évolution des protéines peut être divergente ou convergente.
      • L'interactome est l'ensemble des interactions entre les protéines.
      • L'approche protéomique.
      • Le rôle des protéines dans la médecine et la pharmacie.
      • Le rôle des protéines dans l'industrie et l'agriculture.
      • Exemples concrets comme l'insuline et le diabète.

    • Cours du 26/09/2022 : Structures secondaires; hélices alpha, feuillets beta et tournants

      • Les hélices alpha sont des structures enroulées en spirale, formées de liens hydrogènes entre les résidus voisins.
      • Les feuillets bêta sont des structures en forme de feuille, également stabilisés par des liens hydrogènes.
      • Les tournants (loops, turns) sont des structures courtes qui font des tournants au sein de la structure polypeptidique.

    • Divers sujets abordés: Structure primaire, structures secondaires et tertiaires et différents types d'hélices.

      • Principales structures secondaires : hélices alpha, feuillets bêta et différents types de structures.
      • Importance des angles phi et psi dans la conformation d'une protéine.
      • Distribution des acides aminés dans les différentes structures secondaires, avec des exemples et des applications (ex. la kertatin).

    • Cours du 03/10/2022 : La Méthode de détection, analyse de protéines

      • Spectroscopie (UV-VIS) pour détecter des protéines
      • Équation de Beer-Lambert utilisée pour déterminer la concentration des protéines
      • Absorbance des protéines (àλ=280 nm) liée à la présence de Tyr, Trp et Cys
      • Exemple de dosage de protéine (avec des références d'étalonnage)

    • Cours du 3ème (date non précisée) : Electrophorèse SDS-PAGE, méthode de détection des protéines

      • Le SDS-PAGE est une technique de séparation des protéines en fonction de leur taille.
      • Le SDS est un détergent qui assure une charge négative uniforme à toutes les protéines.
      • L'électrophorèse permet de séparer les protéines par taille, ce qui permet de visualiser leurs masses apparentes.

    • Informations sur les différentes chromatographies pour la séparation des protéines

    • Cours (date non précisée) : Chromatographie liquide haute performance (HPLC) et chromatographie d'échange d'ions comme méthodes supplémentaires.

    • Informations sur les chromatographies d'exclusion de taille et en phase inverse dans le contexte de la séparation des protéines

      • Utilisation de la chromatographie en phase inverse pour séparer des protéines selon leur hydrophobie relative.

    • Cours (date non précisée) : Chromatographie d'affinité, méthode avancée de purification

      • Une méthode pour purifier les protéines en utilisant leur affinité pour un ligand spécifique (autre molécule, ion métallique, etc.).

    • Cours (date non précisée) : Techniques de séquençage des protéines (Edman et spectrométrie de masse)

      • Utilisation de la dégradation d'Edman pour déterminer la séquence d'acides aminés d'une protéine.
      • Utilisation de la spectrométrie de masse pour déterminer les masses des peptides et aider à reconstituer la séquence de la protéine.
      • Identifications des protéines par analyse des masses des peptides et comparaisons avec des banques de données.

    • Informations sur la microséquençage et sa capacité à identifier les aa dans des peptides

    • Cours (date non précisée): Des exemples de la manière dont la cellule utilise des protéines chaperonnes pour aider avec le reploiement.

    • Les différentes structures des protéines (Structures secondaires), les protéines fibrillaires.

    • Divers types de modifications post-traductionnelles, telles que la glycosylation, la phosphorylation et l'ajout de lipides.

    • Rôle des chaperonnes dans le reploiement des protéines et leurs interactions avec le ribosome, les motifs de signalisation par leurs séquences.

    • Cours (date non précisée): Les protéines chaperons

      • Divers exemples de protéines chaperons (ex HSP70 et GroEL/ES qui peuvent aider les protéines à se replier correctement).

    • Cours (date non précisée): La translocation des protéines

      • Les processus pour transloquer les protéines à travers les membranes (p. ex., des ribosomes à travers le RER).
      • Les différentes méthodes pour caractériser la structure protéines --> 2D et 1D

    • Informations complémentaire sur la voie de sécrétion cellulaire et l'importance des différentes structures des protéines dans la cellule.

    • Informations complémentaires sur la translocation des protéines, et l'exemple de la myoglobine.

    • Cours (date non précisée): Le calcium comme messager cellulaire ; les récepteurs couplés aux protéines G

    • Les récepteurs couplés à la protéine G sont des récepteurs transmembranaires qui utilisent la protéine G pour mener des cascades de signalisation cellulaire.

    • L'AMP cyclique est un messager secondaire qui, à son tour, activerait des protéines kinase.

    • L'AMP cyclique influe/active ou inactive les protéines--> ça dépend des protéines

    • Exemples concrets des différentes voies de signalisation.

    • Exemples de régulation des protéines et des enzymes en fct des différents type de modifications post transductionnelles des protéines.

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    Description

    Ce quiz couvre l'introduction à la structure et à la biochimie des protéines. Il explore la transcription de l'ADN en ARNm, la formation des protéines à partir d'acides aminés, et les différentes structures protéiques. Comprenez comment la structure détermine la fonction des protéines et leurs rôles variés dans les cellules.

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