Biochimica delle Proteine

Biochimica delle Proteine

• Le proteine svolgono molteplici funzioni nell'organismo, tra cui nutrizionali (es. lipoproteine trasportano acidi grassi, albumina), regolazione dell'equilibrio acido-base (pH sanguigno mantenuto a 7.4), ripartizione dell'acqua nei tessuti, trasporto (es. emoglobina trasporta ossigeno), coagulazione (es fibrinogeno), difese immunitarie (immunoglobuline) e attività enzimatiche (enzimi).
• Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni metaboliche.
• Il collagene fornisce supporto meccanico.
• L'actina e la miosina sono coinvolte nel movimento coordinato delle cellule muscolari.
• I neurotrasmettitori (es. glutammato, GABA) sono coinvolti nella produzione e trasmissione di impulsi nervosi.

Costituzione delle Proteine

• Le proteine sono composte da amminoacidi (20 in totale, 8 essenziali).
• Ogni amminoacido ha un atomo di carbonio centrale (asimmetrico) a cui sono legati un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH2), un atomo di idrogeno (H) ed una catena laterale (R) che la distingua dagli altri amminoacidi.
• La catena laterale (R) determina le proprietà chimiche dell'amminoacido (idrofilica o idrofobica).
• Gli amminoacidi idrofobici tendono ad aggregarsi tra di loro, mentre quelli idrofilici interagiscono con l'acqua.
• Gli amminoacidi si uniscono tramite legami peptidici creando catene polipeptidiche.
• La forma tridimensionale della proteina è determinata dalla sequenza degli amminoacidi e influenza la sua funzione.

Proteine del Sangue

• L'albumina è una proteina plasmatica con elevata concentrazione, lega e trasporta sostanze come acidi grassi e bilirubina, mantenendo l'equilibrio osmotico tra sangue e cellule.
• Il fibrinogeno è coinvolto nel processo di coagulazione.
• Le immunoglobuline sono proteine coinvolte nella risposta immunitaria.

Amminoacidi con Carica

• Alcuni amminoacidi hanno catene laterali con carica positiva (es. istidina, arginina) o negativa (es. aspartato, glutammato).
• Queste cariche permettono attrazioni eletrostatiche, importanti per il ripiegamento tridimensionale della proteina (struttura terziaria).

Struttura delle Proteine

• Le proteine possono presentare quattro livelli di struttura:
  • Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi.
  • Struttura secondaria: configurazioni locali della catena (es. alfa-elica, foglietto-beta).
  • Struttura terziaria: ripiegamento tridimensionale completo della catena.
  • Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche.

Emoglobina

• L'emoglobina è una proteina con struttura quaternaria ed è presente nei globuli rossi.
• È costituita da quattro subunità (due catene alfa e due catene beta) ciascuna con un gruppo eme.
• Il gruppo eme contiene un atomo di ferro bivalente, essenziale per il legame con l'ossigeno.
• L'emoglobina lega l'ossigeno nei polmoni e lo rilascia nei tessuti, dove la pressione parziale dell'ossigeno è più bassa.
• La struttura dell'emoglobina influisce sulla sua affinità per l'ossigeno.
• L'emoglobina, a differenza della mioglobina, ha un'affinità per l'ossigeno che varia in base alla pressione parziale dell'ossigeno.

Mioglobina

• La mioglobina è una proteina che lega l'ossigeno nei muscoli e lo immagazzina per il metabolismo aerobico.
• La mioglobina lega l'ossigeno con un'alta affinità, a differenza dell'emoglobina che ha un'affinità variabile.
• La curva di saturazione dell'emoglobina è sigmoide, mentre quella della mioglobina è iperbolica.

Coagulazione

• La trombina taglia i residui amminoacidici degli aggregati di fibrinogeno, formando un complesso insolubile chiamato fibrina.
• La fibrina forma una rete nella quale si inseriscono le piastrine e le proteine del plasma, formando un coagulo.
• La proteasi plasmina scioglie i coaguli di fibrina.

Proteine che trasportano il Ferro

• Nel sangue il ferro è legato alla transferrina, per il trasporto nel sangue.
• La ferritina immagazzina il ferro nei tessuti.
• L'emoglobina trasporta l'ossigeno legandosi al ferro.

Metabolismo del Glicogeno

• Il glicogeno è un polisaccaride, formato da unità di glucosio.
• È un modo per immagazzinare glucosio (energia) nei muscoli e nel fegato.

Gluconeogenesi

• La gluconeogenesi è la sintesi del glucosio a partire da precursori non glucidici.
• Avviene prevalentemente nel fegato.

Metabolismo degli Acidi Grassi

• Gli acidi grassi sono catene di carbonio e idrogeno che possono avere legami singoli o doppi.
• Gli acidi grassi sono ossidati per formare acetil-CoA, che entra nel ciclo di Krebs per produrre energia.
• I corpi chetonici sono prodotti dal fegato quando l'apporto di carboidrati è basso.
• I corpi chetonici possono essere utilizzati come fonte di energia dai tessuti, ma sono dannosi ad alte concentrazioni.

Metabolismo dell'Eme

• L'eme è un composto organico che lega il ferro nella struttura proteica di alcune proteine.
• L'eme è essenziale per l'emoglobina e i citocromi.
• La degradazione dell'eme produce bilirubina.