Proteine 2

Podcast Beta

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Welche Aussage beschreibt korrekt die Bildung von Disulfidbrücken?

Sie entstehen durch die Oxidation von zwei Cysteinresten. (correct)

Sie entstehen durch die Hydrolyse von zwei Cysteinresten.

Sie sind ausschließlich in der Primärstruktur von Proteinen zu finden.

Sie sind eine temporäre Bindung, die während der Proteinsynthese vorkommt.

Was ist eine charakteristische Eigenschaft der Beta-Faltblattstruktur?

Die Struktur ist instabil und schlecht gefaltet.

Die Seitenketten ragen von der Zickzack-Linie weg. (correct)

Sie ist immer in einer α-Helix eingebaut.

Sie ist immer parallel und bringt Stabilität.

Welches Strukturmotiv ist eine Form der Supersäulenstruktur?

Alpha-Helix

Beta-Schleife

Coiled-Coil-Proteine (correct)

Polyprolin-Strang

Wie beeinflusst Prolin die Alpha-Helix-Struktur?

Es unterbricht die Helix, da es kein freies Stickstoffatom hat. Signup and view all the answers

Welche Aussage über die tertiäre Struktur ist falsch?

Die Nebenketten sind unerheblich für die Stabilität der tertiären Struktur. Signup and view all the answers

Was sind Proteindisulfid-Isomerasen (PDIs) wichtig für?

Sie sind für die Bildung und Bruch von Disulfidbrücken verantwortlich. Signup and view all the answers

Was beschreibt am besten die Struktur der Alpha-Helix?

Die Helix ist fast immer rechtsgängig. Signup and view all the answers

Welche Aussage über die Disulfidbrücken ist korrekt?

Sie sind eine Art kovalenter Bindung zwischen Aminosäuren. Signup and view all the answers

Welche Aussage trifft auf die Sekundärstruktur von Proteinen zu?

Sie umfasst spezifische Motive wie Alpha-Helix und Beta-Faltblatt. Signup and view all the answers

Welche Aussage über Disulfidbrücken ist korrekt?

Disulfidbrücken sind kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinresten. Signup and view all the answers

Welche der folgenden Strukturen beschreibt die Helix-Schleife-Helix Motive am besten?

Es enthält eine linksgängige Helix gefolgt von einer Schleife. Signup and view all the answers

Was beschreibt die tertiäre Struktur eines Proteins am besten?

Die tertiäre Struktur ist eine komplexe räumliche Struktur, die durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert wird. Signup and view all the answers

Welche Aussage über hydrophobe AS in Proteinen ist wahr?

Hydrophobe AS lagern sich im Inneren der Proteinstruktur zusammen. Signup and view all the answers

Welche Wechselwirkungen sind nicht Teil der tertiären Struktur eines Proteins?

Peptidbindungen Signup and view all the answers

Wie beeinflusst Prolin die Struktur von Proteinen?

Prolin destabilisiert die Helixstruktur durch seine ringförmige Struktur. Signup and view all the answers

Was charakterisiert die quartäre Struktur von Proteinen?

Sie besteht aus mehreren Proteinuntereinheiten, die interagieren. Signup and view all the answers

Welche Aussage zur Rolle von Glycin in der Triple-Helix ist korrekt?

Glycin ist die häufigste Aminosäure in einer Triple-Helix. Signup and view all the answers

Welches der folgenden Elemente ist nicht an der Stabilisierung der tertiären Struktur eines Proteins beteiligt?

Ribosomen Signup and view all the answers

Was beschreibt die Rolle von Disulfidbindungen in Proteinen?

Sie stabilisieren die tertiäre Struktur durch Bindungen zwischen Cystein-Resten. Signup and view all the answers

Welche Aussage über die Sekundärstruktur von Proteinen ist korrekt?

Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen stabilisiert. Signup and view all the answers

Welche Interaktionen sind entscheidend für die Stabilität der tertiären Struktur von Proteinen?

Alle genannten Interaktionen sind entscheidend. Signup and view all the answers

Welcher Aspekt der Peptidbindung ist charakteristisch für die Proteinstruktur?

Peptidbindungen sind planar und ermöglichen eine bestimmte Geometrie. Signup and view all the answers

Welche Aminosäuren sind am häufigsten in der sekundären Struktur von Proteinen zu finden?

Glycin, Alanin, Serin Signup and view all the answers

Wie beeinflusst die tertiäre Struktur die Funktion eines Proteins?

Die tertiäre Struktur bestimmt die spezifische Bindungsstelle für Substrate. Signup and view all the answers

Was charakterisiert die Beta-Faltblatt-Struktur in der Sekundärstruktur von Proteinen?

Sie weist regelmäßige, annähernd parallele Stränge auf. Signup and view all the answers

Warum sind hydrophobe Wechselwirkungen wichtig für die tertiäre Struktur?

Sie führen zu einer Abdichtung des Proteins von Wasser. Signup and view all the answers

Welche der folgenden Aminosäuren kann Disulfidbrücken bilden?

Cystein Signup and view all the answers

Was ist die Bedeutung der Peptidbindung in der bakteriellen Proteinbiosynthese?

Sie verbindet die Aminosäuren in der wachsenden Peptidkette. Signup and view all the answers

Welche der folgenden Aminosäuren ist oft in der äußeren Struktur von Proteinen zu finden und trägt zur Stabilität der tertiären Struktur bei?

Polare, hydrophile Aminosäuren Signup and view all the answers

Welche der folgenden Aussagen über die Bildungen von Disulfidbrücken trifft nicht zu?

Sie sind wirksam in der primären Struktur von Proteinen. Signup and view all the answers

Welche Struktur wird durch hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren stabilisiert?

Die tertiäre Struktur von Proteinen Signup and view all the answers

Welches der folgenden Merkmale beschreibt die Leucin-Zipper Struktur nicht korrekt?

Es handelt sich um eine Linksgängige Helix. Signup and view all the answers

Was ist eine falsche Aussage über die Rolle von Glycin in der Triple-Helix-Struktur?

Glycin trägt zur Stabilität der H-Brücken bei. Signup and view all the answers

Was beschreibt den Abbau von Aminosäuren vor allem in der Leber?

Umwandlung in Glukose-Vorstufen Signup and view all the answers

Welche Aussage zu semi-essentiellen Aminosäuren ist korrekt?

Sie können bei Mangelernährung teilweise selbst synthetisiert werden. Signup and view all the answers

Welches Enzym ist das aktive Produkt, das aus Trypsinogen entsteht?

Trypsin Signup and view all the answers

Was sind biogene Amine?

Abbauprodukte von Aminosäuren mit Mediatorfunktion Signup and view all the answers

Welches Molekül ist ein wichtiger Methylgruppen-Donor?

Tetrahydrofolsäure Signup and view all the answers

Was passiert während der begrenzten Proteolyse in den Enterozyten?

Aktivierung der Zymogene Signup and view all the answers

Welche Aminosäure ist essentiell?

Methionin Signup and view all the answers

Welche Beschreibung trifft am besten auf Disulfidbrücken zu?

Sind kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinen. Signup and view all the answers

Welches Strukturmotiv zeigt eine Zickzack-Anordnung und hat Seitenketten, die von der Linie wegragen?

Beta-Faltblatt Signup and view all the answers

In welcher Struktur sind die Seitenketten nach außen gerichtet, um den Zugang zur Tertiärstruktur zu erleichtern?

Alpha-Helix Signup and view all the answers

Was ist die Hauptfunktion von Proteindisulfid-Isomerasen (PDI)?

Katalysieren die Bildung und den Bruch von Disulfidbrücken. Signup and view all the answers

Welches der folgenden Merkmale charakterisiert eine Coiled-Coil-Proteinstruktur?

Mehrere Alpha-Helices winden sich umeinander. Signup and view all the answers

Welche Aussage zur sekundären Struktur von Proteinen ist falsch?

Betrifft nur die variable Seitenkette der Aminosäuren. Signup and view all the answers

Welches der folgenden Moleküle enthält eine charakteristische Spiralstruktur, die nicht mit einer Alpha-Helix identisch ist?

Kollagen-Einzelhelix Signup and view all the answers

Welche Strukturform bewirkt einen Richtungswechsel innerhalb eines Proteins?

Beta-Schleife Signup and view all the answers

Was ist die energetische Eigenschaft von cis-Konfigurationen im Vergleich zur trans-Konfiguration bei Peptidbindungen?

Cis-Konfigurationen sind energetisch ungünstig und selten. Signup and view all the answers

Wie unterscheiden sich die parallelen und antiparallelen Beta-Faltblätter in Bezug auf ihre Stabilität?

Antiparallele Beta-Faltblätter bieten eine stabilere Struktur mit 1:1-Verknüpfungen. Signup and view all the answers

Study Notes

Peptidbindungen

Eine Peptidbindung ist eine Säureamidbindung zwischen zwei Aminosäuren.
Die Bindung ist starr, planar und da mesomierstabilisiert kann sie zwischen einer Einfach- und Doppelbindung oszillieren. Rotation ist dadurch nicht möglich.
Die Bindung entsteht zwischen der Aminogruppe (-NH2) und der Carboxylgruppe (-COOH) der beteiligten Aminosäuren.
Es gibt zwei Konfigurationen der Peptidbindung: cis und trans.
- Cis-Konfiguration ist energetisch ungünstig und nur bei X-Prolin-Verbindungen möglich.
- Trans-Konfiguration ist die häufigere und stablere Konfiguration.

Disulfidbrücken

Disulfidbrücken sind Querbrücken in der linearen Polypeptidkette, die durch die Oxidation von zwei Cysteinresten entstehen.
Die Oxidation führt zum Verlust eines Wasserstoffatoms an jedem Cystein.
Disulfidbrücken sind kovalente Bindungen, die zur Stabilisierung des Proteins beitragen.
Die Bildung und Auflösung von Disulfidbrücken wird durch Proteindisulfid-Isomerasen (PDI) katalysiert.
Cysteine können in der Primärsequenz weit auseinander liegen und dennoch übergreifende Querbrücken bilden.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur von Proteinen entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Aminosäuren.
Es gibt verschiedene Strukturmotive: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und Beta-Schleife.
Die variablen Seitenketten der Aminosäuren bestimmen die Ausbildung der Tertiärstruktur und sind für die Sekundärstruktur nur bedingt relevant.

Alpha-Helix

Die Alpha-Helix ist eine spiralige Struktur, bei der die Seitenketten nach außen zeigen.
Die Alpha-Helix ist fast immer rechtsgängig, mit Ausnahme der Kollagen-Einzelhelix.
Der Abstand zwischen den verbundenen Aminosäuren beträgt 1,5 Aminosäuren.
Prolin kann die Alpha-Helix unterbrechen, da es keinen freien Stickstoff besitzt.

Beta-Faltblatt

Das Beta-Faltblatt hat eine Zickzack-Linie, wobei die Seitenketten von dieser weg ragen.
Das Beta-Faltblatt kommt häufig bei Antikörpern vor.
Es gibt parallele und antiparallele Varianten.
- Die antiparallele Variante ist stabiler, da die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den gegenüberliegenden Aminosäuren 1:1 verknüpft sind.

Beta-Schleife

Beta-Schleifen bewirken Richtungswechsel im Protein.
Sie liegen an der Oberfläche des Proteins.
Beta-Schleifen sind wichtig für Interaktionen mit anderen Proteinen und Molekülen.

Coiled-Coil-Proteine

Coiled-Coil-Proteine bestehen aus mehreren Alpha-Helices, die sich umeinander winden.
Diese superspiralisierte Helix ist sehr stabil und bildet lange Fasern.
Beispiele für Coiled-Coil-Proteine sind:
- Intermediärfilamente im Zytoskelett: Keratine, Desmin, Lamine
- Muskelfilamente: Myosin
Die Helices werden durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden.
Zusätzliche Quervernetzung durch Disulfidbrücken sorgt für gute Festigkeit und Dehnbarkeit.

Strukturmotive

Strukturmotive dienen zur Interaktion mit DNA.

Zinkfinger

Zinkfinger sind Strukturmotive, die an DNA-Furchen binden können.
Das Zink-Atom koordiniert die Interaktion von Histidin und Cystein mit DNA.

Helix-Schleife-Helix

Helix-Schleife-Helix-Motive enthalten zwei Alpha-Helices, die durch eine kurze Schleife verbunden sind.

Leucin-Zipper

Leucin-Zipper sind Strukturmotive, die eine besondere Primärstruktur besitzen.
- Jede dritte Aminosäure ist Glycin.
- Häufig kommen Prolin und Hydroxyprolin vor.
- Die einzelne Helix ist linksgängig, die Triple-Helix insgesamt rechtsgängig.
- Es gibt keine Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb der einzelnen Helix.
- Die geringe Stabilisierung erfolgt durch sterische Abstoßung der Prolin-Ringe.
- Die Triple-Helix entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen.
- Glycin befindet sich in der Mitte der Triple-Helix, Prolin und Hydroxyprolin außen.
KLINIK: Austausch von Glycin durch andere Aminosäuren kann zu Osteogenesis imperfecta. (Glasknochenkrankheit) führen

Kollagen

Kollagen ist ein strukturgebendes Protein mit einer besonderen Primärstruktur.
- Jedes dritte Aminosäure ist Glycin.
- Häufig kommen Prolin und Hydroxyprolin vor, manchmal Hydroxylysin.
- Die einzelnen Helices sind linksgängig, die Triple-Helix insgesamt rechtsgängig.
- Es gibt keine Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb eines Kollagenstrangs.
- Die geringe Stabilisierung erfolgt durch sterische Abstoßung der Prolin-Ringe.
- Glycin befindet sich in der Mitte der Triple-Helix, Prolin und Hydroxyprolin außen.
Skorbut: Vitamin-C-Mangel verhindert die Hydroxylierung von Prolin, wodurch Kollagen destabilisiert wird.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur eines Proteins entsteht durch die Nutzung der Seitenketten.
Diese bilden eine komplexe räumliche Struktur und beeinflussen die chemischen Eigenschaften des Proteins.
Wechselwirkungen, die zur Bildung der Tertiärstruktur beitragen:
- Hydrophobe Wechselwirkungen: Zwischen hydrophoben Aminosäuren, die sich zusammenlagern.
- Ionische Wechselwirkungen: Zwischen geladenen und ungeladenen Aminosäuren.
- Disulfidbrücken: Zwischen zwei Cysteinen.
- Wasserstoffbrückenbindungen.
- Van-der-Waals-Kräfte.
Hydrophobe Aminosäuren befinden sich meist im Inneren des Proteins.
Hydrophile Aminosäuren liegen meist an der Oberfläche des Proteins.

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur entsteht durch die Wechselwirkung mehrerer Proteinuntereinheiten (UE).
Die Proteinuntereinheiten bilden einen Proteinkomplex.
Es werden Dimere, Trimere, Tetramere usw. unterschieden.
Homodimere bestehen aus zwei gleichen UE.
Heterodimere bestehen aus zwei verschiedenen UE.

Proteinfunktionen

Ca. 30% aller Proteine interagieren mit der hydrophoben Lipidschicht.
Alpha-Helices mit exponierten hydrophoben Aminosäuren sind für diese Interaktion verantwortlich.
Diese Helices durchspannen die Membran vollständig und werden als Transmembranhelices bezeichnet.
Es gibt 7 verschiedene Transmembranhelix-Typen.
Cystein kann durch seine SH-Gruppe Disulfidbrücken bilden.
Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden, was ein gamma-Glutamylpeptid ergibt.
Gamma-Glutamylpeptide werden nicht an Ribosomen translatiert (nicht genetisch codiert) und müssen post-translational synthetisiert werden. Die Aminosäuren werden unter zweimaligen ATP-Verbrauch kovalent miteinander verbunden. Diese Proteine werden als Proteine II bezeichnet.

Proteinbiosynthese

Post-translationale Modifikation: Die Modifikation findet nach der Translation statt.
Co-translationale Modifikation: Die Modifikation findet während der Translation (im bzw. ins ER) statt.

Aminosäureabbau

Der Abbau von Aminosäuren findet hauptsächlich in der Leber statt.
Aminosäuren lassen sich in glukogene und ketogene Aminosäuren einteilen.
- Glukogene Aminosäuren werden in Glukosevorstufen umgewandelt.
- Ketogene Aminosäuren werden in Intermediate des Citratzyklus umgewandelt.
Essenziell: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin
Semi-essenziell: Arginin, Histidin
Semi-essenziell (bei Fehlen von Phenylalanin bzw. Methionin: Tyrosin (aus Phe), Cystein (aus Met)

Abbau von Proteinen der Nahrung

Im Magen erfolgt eine partielle Proteolyse, die durch das saure Milieu aktiviert wird. Pepsin ist das Enzym, das die Proteine abbaut.
In den Enterozyten des Darms werden Proteine aus dem Pankreassaft freigesetzt. Diese Proteine sind Zymogene, d.h. inaktive Vorstufen von Peptidasen.
Die Zymogene werden erst in den Enterozyten aktiviert, indem bestimmte Anteile abgespalten werden. Dieser Prozess wird als limitierte Proteolyse bezeichnet.
Die Abspaltungsprodukte sind aktive Enzyme.
Beispiel: Trypsinogen wird zu Trypsin, einem aktiven Enzym für den Abbau von Proteinen aus der Nahrung.

Abbauprodukte von Aminosäuren

Biogene Amine

Biogene Amine sind Abbauprodukte von Aminosäuren, die als Mediatoren fungieren (z.B. Neurotransmitter).
Sie entstehen durch Decarboxylierung, wobei Pyridoxalphosphat (PALP) als Cofaktor fungiert.

Abbauprodukte mit physiologischer Bedeutung

Kreatin: Ein Abbauprodukt von Arginin mit vielfältiger physiologischer Wirkung.
S-Adenosylmethionin (SAM): Methionin und ATP reagieren miteinander und bilden SAM. SAM ist ein wichtiger Überträger von Methylgruppen. Phosphat wird abgespalten.
Substrate/Bedeutung von SAM: DNA (Cytidine ---> Genexpression), Kreatinsynthese (Kreatinphosphat), Synthese von Cholin und Adrenalin.
Weitere Methylgruppen-Donoren sind Tetrahydrofolsäure und Cobalamin (Vitamin B12).

Einleitung

Posttranslationale Modifikationen: finden nach der Translation statt
Cotranslationale Modifikationen: finden während der Translation statt, im bzw. ins ER

Aminosäureabbau

Abbau von Aminosäuren findet vor allem in der Leber statt.
Glukogegenese: Umwandlung von Aminosäuren in Glukose-Vorstufen.
Ketogenese: Umwandlung von Aminosäuren in Intermediate des Citratzyklus.

Klassifizierung von Aminosäuren

Essentielle Aminosäuren: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin.
Semi-essentielle Aminosäuren: Arginin, Histidin (beim Säugling); Tyrosin (aus Phenylalanin), Cystein (aus Methionin)

Abbau von Proteinen aus der Nahrung

Proteolyse im Magen: Pepsin wird durch saures Milieu aktiviert.
Proteolyse im Dünndarm: Zymogene (inaktive Vorstufen von Peptidasen) aus dem Pankreassaft werden in den Enterozyten aktiviert.
Aktivierung der Zymogene durch limitierte Proteolyse.
Beispiel: Trypsinogen wird zu Trypsin (aktives Enzym für den Abbau von Proteinen aus der Nahrung).

Abbauprodukte von Aminosäuren

Biogene Amine: Abbauprodukte von Aminosäuren mit Mediatorfunktion (z.B. Neurotransmitter). Entstehung durch Decarboxylierung (mit PALP als Cofaktor).
Abbauprodukte mit physiologischer Bedeutung:
- Ornithin: Abbauprodukt von Arginin mit vielfältigen physiologischen Wirkungen.
- SAM (S-Adenosylmethionin): Methionin und ATP reagieren miteinander. Wichtiger Überträger von Methylgruppen. Substrate/Bedeutung: DNA (Cytidine ---> Genexpression), Kreatinsynthese (Kreatinphosphat), Synthese von Cholin und Adrenalin.
- Weitere Methylgruppen-Donoren: Tetrahydrofolsäure, Cobalamin (Vitamin B12).

Peptidbindung

Peptidbindung ist eine Säureamidbindung, die zwischen Aminosäuren entsteht.
Die Bindung ist eben, starr, planar und mesomierstabilisiert (oszilliert zwischen einer Einfach- und Doppelbindung).
Rotation ist nicht möglich.
Zwei Konfigurationen: cis (nur bei X-Prolin-Verbindungen, energetisch ungünstig) und trans (bei allen anderen, stabiler).

Protein-Modifikationen

Proteindisulfid-Isomerasen (PDIs) katalysieren die Bildung und den Bruch von Disulfidbrücken. Sie sind im oxidierenden Milieu des ERs zu finden.

Disulfidbrücken

Entstehen durch Oxidation zweier Cysteine.
Die Disulfidbrücken sind Querbrücken in der linearen Polypeptidkette.
Bildung und Bruch werden durch PDIs katalysiert.
Beispiel: Insulin.
Cysteine können in der Primärsequenz weit entfernt sein und trotzdem übergreifende Querbrücken bilden.

Sekundärstruktur

Entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Aminosäuren.
Verschiedene Strukturmotive: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Schleife.
Die variablen Seitenketten sind für die Tertiärstruktur relevant.

Alpha-Helix

Seitenketten zeigen nach außen, leichter Zugang für Tertiärstruktur.
Fast immer rechtsgängig (außer Kollagen-Einzelhelix).
Abstand zwischen verbundenen Aminosäuren: AS1 mit AS5, aber nicht 1 und 2 verbunden.
Helix-Inneres ist dicht gepackt.
Prolin kann die Alpha-Helix unterbrechen, da es kein freies Wasserstoffatom im Stickstoff besitzt.

Beta-Faltblatt

Zickzack-Linie, Seitenketten ragen von der Linie weg.
Häufig bei Antikörpern.
Parallel und antiparallel: Antiparallel ist stabiler (1:1 Verknüpfung gegenüberliegender Aminosäuren).

Beta-Schleife

Bewirken Richtungswechsel im Protein.
Liegen an der Oberfläche des Proteins.
Wichtig für die Interaktion mit anderen Proteinen und Molekülen.

Besondere Strukturen

Coiled-Coil-Proteine

Mehrere Alpha-Helices winden sich umeinander (superspiralisierte Helix).
Sehr stabil, lange Fasern.
Beispiel: Intermediärfilamente des Zytoskeletts (Keratine, Desmin, Lamine), Muskelfilamente (Myosin).
Helixverbindung durch Wasserstoffbrücken, zusätzliche Quervernetzung durch Disulfidbrücken.

Strukturmotive (Supersekundärstrukturen)

Dienen dazu, sich in DNA-Furchen einzufügen.
- Zinkfinger: Zink-Atom wirkt als Transkriptionsfaktor und koordiniert die Interaktion von Histidin und Cystein mit DNA.
- Helix-Schleife-Helix: zwei Alpha-Helices, die durch eine Schleife verbunden sind.
- Leucin-Zipper: zwei Alpha-Helices, die durch hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Leucinresten verbunden sind.

Kollagen

Besondere Primärstruktur:
- Jede dritte Aminosäure ist Glycin.
- Häufig: Prolin und Hydroxyprolin, sowie Hydroxylysin.
- Linksgängig als einzelne Helix, Triple-Helix ist rechtsgängig.
- Keine Wasserstoffbrücken innerhalb eines Stranges.
- Geringe Stabilisierung durch sterische Abstoßung der Prolinringe.
- Bildung einer Triple-Helix (über Wasserstoffbrücken).
- Glycin im Inneren, Prolin und Hydroxyprolin außen.
- Klinik: Austausch von Glycin mit anderen Aminosäuren: Glasknochenkrankheit.
- Skorbut: Vitamin C und Eisenmangel führen zu einer fehlenden Hydroxylierung von Prolin, was das Kollagen destabilisiert.

Tertiärstruktur

Nutzung der Seitenketten von Aminosäuren.
Entstehung einer komplexen räumlichen Struktur.
Seitenketten bedingen die chemischen Eigenschaften der Aminosäuren.
Verschiedene Wechselwirkungen:
- Hydrophobe Wechselwirkungen: zwischen hydrophoben Aminosäuren, die sich zusammenlagern.
- Ionische Wechselwirkungen: zwischen geladenen und ungeladenen Aminosäuren.
- Disulfidbrücken: zwischen zwei Cysteinen.
- Wasserstoffbrückenbindungen.
- Van-der-Waals-Kräfte.
Hydrophobe Aminosäuren zeigen sich im Inneren, polare (hydrophile) Aminosäuren eher außen.

Quartärstruktur

Wechselwirkung mehrerer Proteinuntereinheiten (Proteinkomplex).
Dimere, Trimere, Tetramere usw.
Homodimer: zwei gleiche Untereinheiten.
Heterodimer: zwei unterschiedliche Untereinheiten.

Proteinfunktionen

Proteine als Enzyme: katalysieren biochemische Reaktionen.
Proteine als Transportproteine: transportieren Moleküle (z.B. Hämoglobin).
Strukturproteine: verleihen Zellen und Geweben Festigkeit (z.B. Kollagen, Keratin).
Proteine als Hormone: wirken als Botenstoffe (z.B. Insulin).
Proteine als Antikörper: schützen den Körper vor Krankheitserregern.
Proteine als Rezeptoren: binden an Signalmoleküle und lösen Zellreaktionen aus.

Membranproteine

Ca. 30% aller Proteine interagieren mit der hydrophoben Lipidschicht.
Vor allem Alpha-Helices mit exponierten hydrophoben Aminosäuren sind für diese Wechselwirkungen wichtig.
Sie durchspannen die Membran vollständig (Transmembranhelix).
7 Typen werden unterschieden.

Glutathion (γ-Glutamyl-Cysteinyl-Glycin)

Cystein kann über seine SH-Gruppe eine Disulfidbrücke bilden.
Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden (γ-Glutamylpeptid).
Glutathion wird nicht an Ribosomen translatiert (nicht genetisch codiert).
Die Aminosäuren werden unter zweimaligen ATP-Verbrauch kovalent miteinander verbunden.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

In diesem Quiz erfahren Sie mehr über Peptidbindungen und Disulfidbrücken in der Biochemie. Sie lernen die Unterschiede zwischen cis- und trans-Konfigurationen sowie die Bedeutung von Disulfidbrücken für die Stabilität von Proteinen. Testen Sie Ihr Wissen über diese entscheidenden chemischen Bindungen!