Proteine 2
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Questions and Answers

Welche Aussage beschreibt korrekt die Bildung von Disulfidbrücken?

  • Sie entstehen durch die Oxidation von zwei Cysteinresten. (correct)
  • Sie entstehen durch die Hydrolyse von zwei Cysteinresten.
  • Sie sind ausschließlich in der Primärstruktur von Proteinen zu finden.
  • Sie sind eine temporäre Bindung, die während der Proteinsynthese vorkommt.

    • Was ist eine charakteristische Eigenschaft der Beta-Faltblattstruktur?

  • Die Struktur ist instabil und schlecht gefaltet.
  • Die Seitenketten ragen von der Zickzack-Linie weg. (correct)
  • Sie ist immer in einer α-Helix eingebaut.
  • Sie ist immer parallel und bringt Stabilität.

    • Welches Strukturmotiv ist eine Form der Supersäulenstruktur?

  • Alpha-Helix
  • Beta-Schleife
  • Coiled-Coil-Proteine (correct)
  • Polyprolin-Strang

    • Wie beeinflusst Prolin die Alpha-Helix-Struktur?

    <p>Es unterbricht die Helix, da es kein freies Stickstoffatom hat.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die tertiäre Struktur ist falsch?

    <p>Die Nebenketten sind unerheblich für die Stabilität der tertiären Struktur.</p> Signup and view all the answers

    Was sind Proteindisulfid-Isomerasen (PDIs) wichtig für?

    <p>Sie sind für die Bildung und Bruch von Disulfidbrücken verantwortlich.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt am besten die Struktur der Alpha-Helix?

    <p>Die Helix ist fast immer rechtsgängig.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Disulfidbrücken ist korrekt?

    <p>Sie sind eine Art kovalenter Bindung zwischen Aminosäuren.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage trifft auf die Sekundärstruktur von Proteinen zu?

    <p>Sie umfasst spezifische Motive wie Alpha-Helix und Beta-Faltblatt.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über Disulfidbrücken ist korrekt?

    <p>Disulfidbrücken sind kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinresten.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Strukturen beschreibt die Helix-Schleife-Helix Motive am besten?

    <p>Es enthält eine linksgängige Helix gefolgt von einer Schleife.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die tertiäre Struktur eines Proteins am besten?

    <p>Die tertiäre Struktur ist eine komplexe räumliche Struktur, die durch verschiedene Wechselwirkungen stabilisiert wird.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über hydrophobe AS in Proteinen ist wahr?

    <p>Hydrophobe AS lagern sich im Inneren der Proteinstruktur zusammen.</p> Signup and view all the answers

    Welche Wechselwirkungen sind nicht Teil der tertiären Struktur eines Proteins?

    <p>Peptidbindungen</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst Prolin die Struktur von Proteinen?

    <p>Prolin destabilisiert die Helixstruktur durch seine ringförmige Struktur.</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert die quartäre Struktur von Proteinen?

    <p>Sie besteht aus mehreren Proteinuntereinheiten, die interagieren.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage zur Rolle von Glycin in der Triple-Helix ist korrekt?

    <p>Glycin ist die häufigste Aminosäure in einer Triple-Helix.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Elemente ist nicht an der Stabilisierung der tertiären Struktur eines Proteins beteiligt?

    <p>Ribosomen</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Rolle von Disulfidbindungen in Proteinen?

    <p>Sie stabilisieren die tertiäre Struktur durch Bindungen zwischen Cystein-Resten.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Sekundärstruktur von Proteinen ist korrekt?

    <p>Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen stabilisiert.</p> Signup and view all the answers

    Welche Interaktionen sind entscheidend für die Stabilität der tertiären Struktur von Proteinen?

    <p>Alle genannten Interaktionen sind entscheidend.</p> Signup and view all the answers

    Welcher Aspekt der Peptidbindung ist charakteristisch für die Proteinstruktur?

    <p>Peptidbindungen sind planar und ermöglichen eine bestimmte Geometrie.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäuren sind am häufigsten in der sekundären Struktur von Proteinen zu finden?

    <p>Glycin, Alanin, Serin</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die tertiäre Struktur die Funktion eines Proteins?

    <p>Die tertiäre Struktur bestimmt die spezifische Bindungsstelle für Substrate.</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert die Beta-Faltblatt-Struktur in der Sekundärstruktur von Proteinen?

    <p>Sie weist regelmäßige, annähernd parallele Stränge auf.</p> Signup and view all the answers

    Warum sind hydrophobe Wechselwirkungen wichtig für die tertiäre Struktur?

    <p>Sie führen zu einer Abdichtung des Proteins von Wasser.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren kann Disulfidbrücken bilden?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung der Peptidbindung in der bakteriellen Proteinbiosynthese?

    <p>Sie verbindet die Aminosäuren in der wachsenden Peptidkette.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren ist oft in der äußeren Struktur von Proteinen zu finden und trägt zur Stabilität der tertiären Struktur bei?

    <p>Polare, hydrophile Aminosäuren</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Bildungen von Disulfidbrücken trifft nicht zu?

    <p>Sie sind wirksam in der primären Struktur von Proteinen.</p> Signup and view all the answers

    Welche Struktur wird durch hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren stabilisiert?

    <p>Die tertiäre Struktur von Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Merkmale beschreibt die Leucin-Zipper Struktur nicht korrekt?

    <p>Es handelt sich um eine Linksgängige Helix.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine falsche Aussage über die Rolle von Glycin in der Triple-Helix-Struktur?

    <p>Glycin trägt zur Stabilität der H-Brücken bei.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt den Abbau von Aminosäuren vor allem in der Leber?

    <p>Umwandlung in Glukose-Vorstufen</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage zu semi-essentiellen Aminosäuren ist korrekt?

    <p>Sie können bei Mangelernährung teilweise selbst synthetisiert werden.</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym ist das aktive Produkt, das aus Trypsinogen entsteht?

    <p>Trypsin</p> Signup and view all the answers

    Was sind biogene Amine?

    <p>Abbauprodukte von Aminosäuren mit Mediatorfunktion</p> Signup and view all the answers

    Welches Molekül ist ein wichtiger Methylgruppen-Donor?

    <p>Tetrahydrofolsäure</p> Signup and view all the answers

    Was passiert während der begrenzten Proteolyse in den Enterozyten?

    <p>Aktivierung der Zymogene</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure ist essentiell?

    <p>Methionin</p> Signup and view all the answers

    Welche Beschreibung trifft am besten auf Disulfidbrücken zu?

    <p>Sind kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinen.</p> Signup and view all the answers

    Welches Strukturmotiv zeigt eine Zickzack-Anordnung und hat Seitenketten, die von der Linie wegragen?

    <p>Beta-Faltblatt</p> Signup and view all the answers

    In welcher Struktur sind die Seitenketten nach außen gerichtet, um den Zugang zur Tertiärstruktur zu erleichtern?

    <p>Alpha-Helix</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion von Proteindisulfid-Isomerasen (PDI)?

    <p>Katalysieren die Bildung und den Bruch von Disulfidbrücken.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Merkmale charakterisiert eine Coiled-Coil-Proteinstruktur?

    <p>Mehrere Alpha-Helices winden sich umeinander.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage zur sekundären Struktur von Proteinen ist falsch?

    <p>Betrifft nur die variable Seitenkette der Aminosäuren.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Moleküle enthält eine charakteristische Spiralstruktur, die nicht mit einer Alpha-Helix identisch ist?

    <p>Kollagen-Einzelhelix</p> Signup and view all the answers

    Welche Strukturform bewirkt einen Richtungswechsel innerhalb eines Proteins?

    <p>Beta-Schleife</p> Signup and view all the answers

    Was ist die energetische Eigenschaft von cis-Konfigurationen im Vergleich zur trans-Konfiguration bei Peptidbindungen?

    <p>Cis-Konfigurationen sind energetisch ungünstig und selten.</p> Signup and view all the answers

    Wie unterscheiden sich die parallelen und antiparallelen Beta-Faltblätter in Bezug auf ihre Stabilität?

    <p>Antiparallele Beta-Faltblätter bieten eine stabilere Struktur mit 1:1-Verknüpfungen.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Peptidbindungen

    • Eine Peptidbindung ist eine Säureamidbindung zwischen zwei Aminosäuren.
    • Die Bindung ist starr, planar und da mesomierstabilisiert kann sie zwischen einer Einfach- und Doppelbindung oszillieren. Rotation ist dadurch nicht möglich.
    • Die Bindung entsteht zwischen der Aminogruppe (-NH2) und der Carboxylgruppe (-COOH) der beteiligten Aminosäuren.
    • Es gibt zwei Konfigurationen der Peptidbindung: cis und trans.
      • Cis-Konfiguration ist energetisch ungünstig und nur bei X-Prolin-Verbindungen möglich.
      • Trans-Konfiguration ist die häufigere und stablere Konfiguration.

    Disulfidbrücken

    • Disulfidbrücken sind Querbrücken in der linearen Polypeptidkette, die durch die Oxidation von zwei Cysteinresten entstehen.
    • Die Oxidation führt zum Verlust eines Wasserstoffatoms an jedem Cystein.
    • Disulfidbrücken sind kovalente Bindungen, die zur Stabilisierung des Proteins beitragen.
    • Die Bildung und Auflösung von Disulfidbrücken wird durch Proteindisulfid-Isomerasen (PDI) katalysiert.
    • Cysteine können in der Primärsequenz weit auseinander liegen und dennoch übergreifende Querbrücken bilden.

    Sekundärstruktur

    • Die Sekundärstruktur von Proteinen entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Aminosäuren.
    • Es gibt verschiedene Strukturmotive: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und Beta-Schleife.
    • Die variablen Seitenketten der Aminosäuren bestimmen die Ausbildung der Tertiärstruktur und sind für die Sekundärstruktur nur bedingt relevant.

    Alpha-Helix

    • Die Alpha-Helix ist eine spiralige Struktur, bei der die Seitenketten nach außen zeigen.
    • Die Alpha-Helix ist fast immer rechtsgängig, mit Ausnahme der Kollagen-Einzelhelix.
    • Der Abstand zwischen den verbundenen Aminosäuren beträgt 1,5 Aminosäuren.
    • Prolin kann die Alpha-Helix unterbrechen, da es keinen freien Stickstoff besitzt.

    Beta-Faltblatt

    • Das Beta-Faltblatt hat eine Zickzack-Linie, wobei die Seitenketten von dieser weg ragen.
    • Das Beta-Faltblatt kommt häufig bei Antikörpern vor.
    • Es gibt parallele und antiparallele Varianten.
      • Die antiparallele Variante ist stabiler, da die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den gegenüberliegenden Aminosäuren 1:1 verknüpft sind.

    Beta-Schleife

    • Beta-Schleifen bewirken Richtungswechsel im Protein.
    • Sie liegen an der Oberfläche des Proteins.
    • Beta-Schleifen sind wichtig für Interaktionen mit anderen Proteinen und Molekülen.

    Coiled-Coil-Proteine

    • Coiled-Coil-Proteine bestehen aus mehreren Alpha-Helices, die sich umeinander winden.
    • Diese superspiralisierte Helix ist sehr stabil und bildet lange Fasern.
    • Beispiele für Coiled-Coil-Proteine sind:
      • Intermediärfilamente im Zytoskelett: Keratine, Desmin, Lamine
      • Muskelfilamente: Myosin
    • Die Helices werden durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden.
    • Zusätzliche Quervernetzung durch Disulfidbrücken sorgt für gute Festigkeit und Dehnbarkeit.

    Strukturmotive

    • Strukturmotive dienen zur Interaktion mit DNA.

    Zinkfinger

    • Zinkfinger sind Strukturmotive, die an DNA-Furchen binden können.
    • Das Zink-Atom koordiniert die Interaktion von Histidin und Cystein mit DNA.

    Helix-Schleife-Helix

    • Helix-Schleife-Helix-Motive enthalten zwei Alpha-Helices, die durch eine kurze Schleife verbunden sind.

    Leucin-Zipper

    • Leucin-Zipper sind Strukturmotive, die eine besondere Primärstruktur besitzen.
      • Jede dritte Aminosäure ist Glycin.
      • Häufig kommen Prolin und Hydroxyprolin vor.
      • Die einzelne Helix ist linksgängig, die Triple-Helix insgesamt rechtsgängig.
      • Es gibt keine Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb der einzelnen Helix.
      • Die geringe Stabilisierung erfolgt durch sterische Abstoßung der Prolin-Ringe.
      • Die Triple-Helix entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen.
      • Glycin befindet sich in der Mitte der Triple-Helix, Prolin und Hydroxyprolin außen.
    • KLINIK: Austausch von Glycin durch andere Aminosäuren kann zu Osteogenesis imperfecta. (Glasknochenkrankheit) führen

    Kollagen

    • Kollagen ist ein strukturgebendes Protein mit einer besonderen Primärstruktur.
      • Jedes dritte Aminosäure ist Glycin.
      • Häufig kommen Prolin und Hydroxyprolin vor, manchmal Hydroxylysin.
      • Die einzelnen Helices sind linksgängig, die Triple-Helix insgesamt rechtsgängig.
      • Es gibt keine Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb eines Kollagenstrangs.
      • Die geringe Stabilisierung erfolgt durch sterische Abstoßung der Prolin-Ringe.
      • Glycin befindet sich in der Mitte der Triple-Helix, Prolin und Hydroxyprolin außen.
    • Skorbut: Vitamin-C-Mangel verhindert die Hydroxylierung von Prolin, wodurch Kollagen destabilisiert wird.

    Tertiärstruktur

    • Die Tertiärstruktur eines Proteins entsteht durch die Nutzung der Seitenketten.
    • Diese bilden eine komplexe räumliche Struktur und beeinflussen die chemischen Eigenschaften des Proteins.
    • Wechselwirkungen, die zur Bildung der Tertiärstruktur beitragen:
      • Hydrophobe Wechselwirkungen: Zwischen hydrophoben Aminosäuren, die sich zusammenlagern.
      • Ionische Wechselwirkungen: Zwischen geladenen und ungeladenen Aminosäuren.
      • Disulfidbrücken: Zwischen zwei Cysteinen.
      • Wasserstoffbrückenbindungen.
      • Van-der-Waals-Kräfte.
    • Hydrophobe Aminosäuren befinden sich meist im Inneren des Proteins.
    • Hydrophile Aminosäuren liegen meist an der Oberfläche des Proteins.

    Quartärstruktur

    • Die Quartärstruktur entsteht durch die Wechselwirkung mehrerer Proteinuntereinheiten (UE).
    • Die Proteinuntereinheiten bilden einen Proteinkomplex.
    • Es werden Dimere, Trimere, Tetramere usw. unterschieden.
    • Homodimere bestehen aus zwei gleichen UE.
    • Heterodimere bestehen aus zwei verschiedenen UE.

    Proteinfunktionen

    • Ca. 30% aller Proteine interagieren mit der hydrophoben Lipidschicht.
    • Alpha-Helices mit exponierten hydrophoben Aminosäuren sind für diese Interaktion verantwortlich.
    • Diese Helices durchspannen die Membran vollständig und werden als Transmembranhelices bezeichnet.
    • Es gibt 7 verschiedene Transmembranhelix-Typen.
    • Cystein kann durch seine SH-Gruppe Disulfidbrücken bilden.
    • Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden, was ein gamma-Glutamylpeptid ergibt.
    • Gamma-Glutamylpeptide werden nicht an Ribosomen translatiert (nicht genetisch codiert) und müssen post-translational synthetisiert werden. Die Aminosäuren werden unter zweimaligen ATP-Verbrauch kovalent miteinander verbunden. Diese Proteine werden als Proteine II bezeichnet.

    Proteinbiosynthese

    • Post-translationale Modifikation: Die Modifikation findet nach der Translation statt.
    • Co-translationale Modifikation: Die Modifikation findet während der Translation (im bzw. ins ER) statt.

    Aminosäureabbau

    • Der Abbau von Aminosäuren findet hauptsächlich in der Leber statt.
    • Aminosäuren lassen sich in glukogene und ketogene Aminosäuren einteilen.
      • Glukogene Aminosäuren werden in Glukosevorstufen umgewandelt.
      • Ketogene Aminosäuren werden in Intermediate des Citratzyklus umgewandelt.
    • Essenziell: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin
    • Semi-essenziell: Arginin, Histidin
    • Semi-essenziell (bei Fehlen von Phenylalanin bzw. Methionin: Tyrosin (aus Phe), Cystein (aus Met)

    Abbau von Proteinen der Nahrung

    • Im Magen erfolgt eine partielle Proteolyse, die durch das saure Milieu aktiviert wird. Pepsin ist das Enzym, das die Proteine abbaut.
    • In den Enterozyten des Darms werden Proteine aus dem Pankreassaft freigesetzt. Diese Proteine sind Zymogene, d.h. inaktive Vorstufen von Peptidasen.
    • Die Zymogene werden erst in den Enterozyten aktiviert, indem bestimmte Anteile abgespalten werden. Dieser Prozess wird als limitierte Proteolyse bezeichnet.
    • Die Abspaltungsprodukte sind aktive Enzyme.
    • Beispiel: Trypsinogen wird zu Trypsin, einem aktiven Enzym für den Abbau von Proteinen aus der Nahrung.

    Abbauprodukte von Aminosäuren

    Biogene Amine

    • Biogene Amine sind Abbauprodukte von Aminosäuren, die als Mediatoren fungieren (z.B. Neurotransmitter).
    • Sie entstehen durch Decarboxylierung, wobei Pyridoxalphosphat (PALP) als Cofaktor fungiert.

    Abbauprodukte mit physiologischer Bedeutung

    • Kreatin: Ein Abbauprodukt von Arginin mit vielfältiger physiologischer Wirkung.
    • S-Adenosylmethionin (SAM): Methionin und ATP reagieren miteinander und bilden SAM. SAM ist ein wichtiger Überträger von Methylgruppen. Phosphat wird abgespalten.
    • Substrate/Bedeutung von SAM: DNA (Cytidine ---> Genexpression), Kreatinsynthese (Kreatinphosphat), Synthese von Cholin und Adrenalin.
    • Weitere Methylgruppen-Donoren sind Tetrahydrofolsäure und Cobalamin (Vitamin B12).

    Einleitung

    • Posttranslationale Modifikationen: finden nach der Translation statt
    • Cotranslationale Modifikationen: finden während der Translation statt, im bzw. ins ER

    Aminosäureabbau

    • Abbau von Aminosäuren findet vor allem in der Leber statt.
    • Glukogegenese: Umwandlung von Aminosäuren in Glukose-Vorstufen.
    • Ketogenese: Umwandlung von Aminosäuren in Intermediate des Citratzyklus.

    Klassifizierung von Aminosäuren

    • Essentielle Aminosäuren: Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin.
    • Semi-essentielle Aminosäuren: Arginin, Histidin (beim Säugling); Tyrosin (aus Phenylalanin), Cystein (aus Methionin)

    Abbau von Proteinen aus der Nahrung

    • Proteolyse im Magen: Pepsin wird durch saures Milieu aktiviert.
    • Proteolyse im Dünndarm: Zymogene (inaktive Vorstufen von Peptidasen) aus dem Pankreassaft werden in den Enterozyten aktiviert.
    • Aktivierung der Zymogene durch limitierte Proteolyse.
    • Beispiel: Trypsinogen wird zu Trypsin (aktives Enzym für den Abbau von Proteinen aus der Nahrung).

    Abbauprodukte von Aminosäuren

    • Biogene Amine: Abbauprodukte von Aminosäuren mit Mediatorfunktion (z.B. Neurotransmitter). Entstehung durch Decarboxylierung (mit PALP als Cofaktor).
    • Abbauprodukte mit physiologischer Bedeutung:
      • Ornithin: Abbauprodukt von Arginin mit vielfältigen physiologischen Wirkungen.
      • SAM (S-Adenosylmethionin): Methionin und ATP reagieren miteinander. Wichtiger Überträger von Methylgruppen. Substrate/Bedeutung: DNA (Cytidine ---> Genexpression), Kreatinsynthese (Kreatinphosphat), Synthese von Cholin und Adrenalin.
      • Weitere Methylgruppen-Donoren: Tetrahydrofolsäure, Cobalamin (Vitamin B12).

    Peptidbindung

    • Peptidbindung ist eine Säureamidbindung, die zwischen Aminosäuren entsteht.
    • Die Bindung ist eben, starr, planar und mesomierstabilisiert (oszilliert zwischen einer Einfach- und Doppelbindung).
    • Rotation ist nicht möglich.
    • Zwei Konfigurationen: cis (nur bei X-Prolin-Verbindungen, energetisch ungünstig) und trans (bei allen anderen, stabiler).

    Protein-Modifikationen

    • Proteindisulfid-Isomerasen (PDIs) katalysieren die Bildung und den Bruch von Disulfidbrücken. Sie sind im oxidierenden Milieu des ERs zu finden.

    Disulfidbrücken

    • Entstehen durch Oxidation zweier Cysteine.
    • Die Disulfidbrücken sind Querbrücken in der linearen Polypeptidkette.
    • Bildung und Bruch werden durch PDIs katalysiert.
    • Beispiel: Insulin.
    • Cysteine können in der Primärsequenz weit entfernt sein und trotzdem übergreifende Querbrücken bilden.

    Sekundärstruktur

    • Entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen benachbarten Aminosäuren.
    • Verschiedene Strukturmotive: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Schleife.
    • Die variablen Seitenketten sind für die Tertiärstruktur relevant.

    Alpha-Helix

    • Seitenketten zeigen nach außen, leichter Zugang für Tertiärstruktur.
    • Fast immer rechtsgängig (außer Kollagen-Einzelhelix).
    • Abstand zwischen verbundenen Aminosäuren: AS1 mit AS5, aber nicht 1 und 2 verbunden.
    • Helix-Inneres ist dicht gepackt.
    • Prolin kann die Alpha-Helix unterbrechen, da es kein freies Wasserstoffatom im Stickstoff besitzt.

    Beta-Faltblatt

    • Zickzack-Linie, Seitenketten ragen von der Linie weg.
    • Häufig bei Antikörpern.
    • Parallel und antiparallel: Antiparallel ist stabiler (1:1 Verknüpfung gegenüberliegender Aminosäuren).

    Beta-Schleife

    • Bewirken Richtungswechsel im Protein.
    • Liegen an der Oberfläche des Proteins.
    • Wichtig für die Interaktion mit anderen Proteinen und Molekülen.

    Besondere Strukturen

    Coiled-Coil-Proteine

    • Mehrere Alpha-Helices winden sich umeinander (superspiralisierte Helix).
    • Sehr stabil, lange Fasern.
    • Beispiel: Intermediärfilamente des Zytoskeletts (Keratine, Desmin, Lamine), Muskelfilamente (Myosin).
    • Helixverbindung durch Wasserstoffbrücken, zusätzliche Quervernetzung durch Disulfidbrücken.

    Strukturmotive (Supersekundärstrukturen)

    • Dienen dazu, sich in DNA-Furchen einzufügen.
      • Zinkfinger: Zink-Atom wirkt als Transkriptionsfaktor und koordiniert die Interaktion von Histidin und Cystein mit DNA.
      • Helix-Schleife-Helix: zwei Alpha-Helices, die durch eine Schleife verbunden sind.
      • Leucin-Zipper: zwei Alpha-Helices, die durch hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Leucinresten verbunden sind.

    Kollagen

    • Besondere Primärstruktur:
      • Jede dritte Aminosäure ist Glycin.
      • Häufig: Prolin und Hydroxyprolin, sowie Hydroxylysin.
      • Linksgängig als einzelne Helix, Triple-Helix ist rechtsgängig.
      • Keine Wasserstoffbrücken innerhalb eines Stranges.
      • Geringe Stabilisierung durch sterische Abstoßung der Prolinringe.
      • Bildung einer Triple-Helix (über Wasserstoffbrücken).
      • Glycin im Inneren, Prolin und Hydroxyprolin außen.
      • Klinik: Austausch von Glycin mit anderen Aminosäuren: Glasknochenkrankheit.
      • Skorbut: Vitamin C und Eisenmangel führen zu einer fehlenden Hydroxylierung von Prolin, was das Kollagen destabilisiert.

    Tertiärstruktur

    • Nutzung der Seitenketten von Aminosäuren.
    • Entstehung einer komplexen räumlichen Struktur.
    • Seitenketten bedingen die chemischen Eigenschaften der Aminosäuren.
    • Verschiedene Wechselwirkungen:
      • Hydrophobe Wechselwirkungen: zwischen hydrophoben Aminosäuren, die sich zusammenlagern.
      • Ionische Wechselwirkungen: zwischen geladenen und ungeladenen Aminosäuren.
      • Disulfidbrücken: zwischen zwei Cysteinen.
      • Wasserstoffbrückenbindungen.
      • Van-der-Waals-Kräfte.
    • Hydrophobe Aminosäuren zeigen sich im Inneren, polare (hydrophile) Aminosäuren eher außen.

    Quartärstruktur

    • Wechselwirkung mehrerer Proteinuntereinheiten (Proteinkomplex).
    • Dimere, Trimere, Tetramere usw.
    • Homodimer: zwei gleiche Untereinheiten.
    • Heterodimer: zwei unterschiedliche Untereinheiten.

    Proteinfunktionen

    • Proteine als Enzyme: katalysieren biochemische Reaktionen.
    • Proteine als Transportproteine: transportieren Moleküle (z.B. Hämoglobin).
    • Strukturproteine: verleihen Zellen und Geweben Festigkeit (z.B. Kollagen, Keratin).
    • Proteine als Hormone: wirken als Botenstoffe (z.B. Insulin).
    • Proteine als Antikörper: schützen den Körper vor Krankheitserregern.
    • Proteine als Rezeptoren: binden an Signalmoleküle und lösen Zellreaktionen aus.

    Membranproteine

    • Ca. 30% aller Proteine interagieren mit der hydrophoben Lipidschicht.
    • Vor allem Alpha-Helices mit exponierten hydrophoben Aminosäuren sind für diese Wechselwirkungen wichtig.
    • Sie durchspannen die Membran vollständig (Transmembranhelix).
    • 7 Typen werden unterschieden.

    Glutathion (γ-Glutamyl-Cysteinyl-Glycin)

    • Cystein kann über seine SH-Gruppe eine Disulfidbrücke bilden.
    • Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden (γ-Glutamylpeptid).
    • Glutathion wird nicht an Ribosomen translatiert (nicht genetisch codiert).
    • Die Aminosäuren werden unter zweimaligen ATP-Verbrauch kovalent miteinander verbunden.

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