Biochemie Hoofdstuk 4 Quiz

Biomoleculen zijn de moleculen die levende organismen samenstellen. Dit omvat een breed scala aan moleculen, variërend van kleine moleculen zoals glucose tot complexe macro-moleculen zoals eiwitten.

Biochemie bestudeert de structuur, functie en interacties van biomoleculen in levende organismen. Het is een essentiële discipline om de complexiteit van het leven te begrijpen.

Een eiwit is een biomolecule die is opgebouwd uit aminozuren. Eiwitten hebben verschillende functies in het lichaam, zoals het versnellen van chemische reacties, het vervoeren van stoffen en het bouwen van weefsels.

Een aminozuur is een kleine organische molecule die de bouwsteen vormt van eiwitten. Er zijn 20 verschillende aminozuren die in eiwitten worden gevonden.

Essentiële aminozuren zijn aminozuren die het lichaam niet zelf kan produceren en die dus via de voeding moeten worden opgenomen.

BCAA's zijn drie essentiële aminozuren (leucine, isoleucine en valine) die belangrijk zijn voor de spiergroei en -herstel.

Moleculaire therapie is een vorm van geneeskunde die gebruik maakt van moleculen om ziekten te behandelen. Een voorbeeld is het medicijn Trikafta, dat de functie van een defect eiwit probeert te herstellen.

Trikafta is een medicijn dat gericht is op het repareren van een defect eiwit dat verantwoordelijk is voor een bepaalde genetische aandoening.

Glycogeen is een polysacharide die dient als energieopslag in dieren, waaronder mensen. Het wordt opgeslagen in lever- en spiercellen.

Eiwitten zijn polymeren, opgebouwd uit aminozuren die covalente bindingen vormen. Deze lange ketens vouwen zich in een 3D-structuur die essentieel is voor hun functie.

Myoglobine is een eiwit dat zuurstof bindt en belangrijk is voor de werking van spieren, met name de hartspier.

ATP (adenosinetrifosfaat) is een molecule die energie opslaat en transporteert in alle cellen van ons lichaam.

Eiwit-eiwit interacties zijn contacten tussen verschillende eiwitten, waardoor ze samenwerken om processen in het lichaam te regelen.

Enzymen zijn een type eiwitten die specifieke chemische reacties katalyseren. Ze werken als nanoschaalmachines om biologische processen te regelen.

Nucleïnezuren, zoals DNA en RNA, zijn polymeren die genetische informatie opslaan en overdragen.

De 3D-structuur van een eiwit is belangrijk voor zijn functie. Deze structuur wordt gevormd door de vouwing van de aminozuurketen.

De pKa-waarde van de carboxylgroep (-COOH) in een aminozuur is ongeveer 2,2, wat aangeeft dat het een zwak zuur is. Dit betekent dat het bij een lage pH voornamelijk geprotoneerd is (-COOH) en bij een hoge pH voornamelijk gedeprotoneerd is (-COO-).

De pKa-waarde van de aminogroep (-NH3+) in een aminozuur is ongeveer 9,4, wat aangeeft dat het een zwakker zuur is dan de carboxylgroep. Dit betekent dat het bij een lage pH voornamelijk geprotoneerd is (-NH3+) en bij een hoge pH voornamelijk gedeprotoneerd is (-NH2).

Een functionele groep is een atoom of een groep atomen die aan een koolwaterstofketen bevestigd is. Ze geven een molecule zijn specifieke eigenschappen en reactiviteit.

Koolstofketens met alleen koolstof- en waterstofatomen. Ze zijn hydrofoob en apolair, wat betekent dat ze geen affiniteit hebben met water.

Een functionele groep met een zuurstofatoom gebonden aan een waterstofatoom (-OH). Hydrofiel, wat betekent dat het graag interactie heeft met water. Alcohol is een voorbeeld.

Functionele groep met een zwavelatoom gebonden aan een waterstofatoom (-SH). Hydrofiel en belangrijk voor veel biologische processen.

Een functionele groep met een stikstofatoom gebonden aan twee waterstofatomen (-NH2). Hydrofiel en kan een proton opnemen om een kation te worden.

Een functionele groep met een koolstofatoom dat dubbel gebonden is aan een zuurstofatoom en aan een waterstofatoom (-CHO). Hydrofiel.

Een functionele groep met een koolstofatoom dat dubbel gebonden is aan een zuurstofatoom en aan twee alkylgroepen (-CO-R'). Hydrofiel.

Een functionele groep met een koolstofatoom dat dubbel gebonden is aan een zuurstofatoom en aan een hydroxylgroep (-COOH). Hydrofiel, zuur, kan een proton afstaan.

Een functionele groep met een koolstofatoom dat dubbel gebonden is aan een zuurstofatoom en aan een alkoxygroep (-CO-OR'). Hydrofiel.

Een functionele groep met een koolstofatoom dat dubbel gebonden is aan een zuurstofatoom en aan een aminegroep (-CO-NH2). Hydrofiel.

De kracht die zorgt dat twee apolaire moleculen spontaan met elkaar in contact komen door Londonkrachten, waarbij de omringende watermoleculen een grotere bewegingsvrijheid krijgen. Dit effect is van belang voor het vouwen van eiwitten en het vormen van membranen.

De collectieve kracht van veel zwakke, niet-covalente interacties tussen grote biomoleculen, die samen verantwoordelijk zijn voor de stabiliteit van het complex. De kracht van elk individueel contact is klein, maar het totale effect is significant.

De toename in vrijheid van de watermoleculen rond apolaire moleculen. Doordat de watermoleculen meer ruimte krijgen, neemt de wanorde (entropie) toe, wat energetisch gunstig is.

Het verschijnsel waarbij het vormen van een interactie tussen twee groepen de vorming van andere interacties stimuleert tussen nabijgelegen groepen. Dit versterkt de stabiliteit van het complex.

De zwakke krachten tussen biomoleculen zorgen ervoor dat de complexen flexibel zijn en kunnen veranderen onder invloed van de omgeving. Dit maakt het mogelijk voor enzymen om te katalyseren en DNA te repliceren.

Methionine is een aminozuur met een apolaire zijketen. Dit betekent dat het niet aantrekt of afstoot door watermoleculen. Deze eigenschap is te danken aan de gelijkaardige electronegativiteitswaarde van koolstof (C) en zwavel (S) in de zijketen.

Apoloire aminozuren worden vaak gevonden in het centrum van opgevouwen eiwitten. Daar worden ze beschermd tegen watermoleculen. De interacties tussen deze zijketens, via Londonkrachten, dragen bij tot de stabiliteit en vorm van functionele eiwitten.

Serine, threonine en tyrosine zijn aminozuren met een polaire zijketen die geen lading draagt bij fysiologische pH. Ze bevatten een polaire hydroxylgroep (-OH) in hun zijketens.

De -OH groep van serine, threonine en tyrosine heeft zwak zure eigenschappen. Deze aminozuren gedragen zich bij fysiologische pH als ongeladen -OH-groepen. De pKa is hoger dan de pH van het lichaam.

Cysteine bevat een thiolgroep (-SH) met een pKa van 8.37. Deze groep is meestal ongeladen, maar kan in specifieke omstandigheden gedeeltelijk ioniseren.

Cysteine kan een disulfidebrug (zwavelbrug) vormen met een ander cysteine. Twee cysteines in een opgevouwen eiwitketen kunnen via een oxidatiereactie een covalente binding vormen.

De vorming van zwavelbruggen door cysteine is belangrijk voor de stabiliteit van eiwitten. Deze bindingen komen voor in eiwitten zoals insuline en antilichamen.

Asn (asparagine) en Gln (glutamine) zijn aminozuren met een polaire zijketen die geen lading draagt bij fysiologische pH. Ze bevatten een amidegroep (-CONH2) in hun zijketen.