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Questions and Answers
Quali delle seguenti affermazioni riguardo agli amminoacidi è corretta?
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Quale gruppo di amminoacidi è classificato come polare con carica negativa?
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Che tipo di legame si forma tra gli amminoacidi nelle proteine?
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In una molecola di un amminoacido, quale carbonio è considerato chirale?
In una molecola di un amminoacido, quale carbonio è considerato chirale?
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Quale delle seguenti affermazioni descrive un amminoacido non polare?
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Quali amminoacidi sono considerati non polari e ramificati?
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Qual è la caratteristica principale della struttura delle proteine?
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Quale dei seguenti amminoacidi è polarità non carica e presenta un anello aromatico?
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Qual è l'effetto della riduzione sugli elettroni?
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Qual è il legame che si forma tra due amminoacidi durante la condensazione?
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Qual è una caratteristica del legame peptidico?
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Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine è corretta?
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Quale funzione è specifica per le proteine anticorpali?
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Quale tra le seguenti è una proteina contrattile nel nostro organismo?
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Qual è la differenza tra oligopeptide e polipeptide?
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Quale funzione ricopre la ferritina nell'organismo?
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Le proteine semplici possono essere suddivise in:
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Quale di queste proteine è principalmente coinvolta nella trasduzione del segnale?
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Qual è un effetto della perdita di elettroni in un processo di ossidazione?
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Study Notes
Amminoacidi e Proteine
- Le proteine sono polimeri formati da amminoacidi uniti da legami peptidici.
- Un amminoacido è un composto organico con un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH2), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (gruppo R) legata al carbonio alfa.
- Ci sono 20 amminoacidi diversi nelle proteine, tutti α-amminoacidi.
- A pH neutro, gli amminoacidi esistono come zwitterioni (ioni bipoliari), con il gruppo carbossilico ionizzato negativamente e il gruppo amminico ionizzato positivamente.
- Il carbonio α è un centro chirale, ad eccezione della glicina, e quindi gli amminoacidi proteici esistono come due enantiomeri; tutte le proteine appartengono alla serie L.
- Le catene laterali (gruppi R) conferiscono proprietà diverse agli amminoacidi.
Classificazione Amminoacidi
- Non polari (idrofobici): Valina, leucina, isoleucina (ramificati); fenilalanina, triptofano (aromatici, idrofobici ma con ingombro); prolina (ciclica); glicina, alanina (lineari).
- Polari non carichi: Cisteina (gruppo tiolico); tirosina (anello aromatico).
- Polari con carica: Lisina, arginina, istidina (carica positiva); aspartato, glutammato (carica negativa).
Legami Peptidici
- Il legame peptidico è un legame covalente tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.
- La formazione del legame avviene per condensazione, con perdita di una molecola d'acqua.
- Il legame peptidico è planare, con parziale carattere di doppio legame, che rende il legame più corto di un singolo legame e più lungo di un doppio legame.
- Il legame è in configurazione trans e rigido, impedendo la rotazione attorno al legame C-N.
Strutture Proteiche
- Le catene polipeptidiche possono formare strutture diverse di diversa lunghezza: oligopeptidi (<20 aa), polipeptidi (20-100 aa), proteine (>100 aa).
Tipi di Proteine
- Proteine semplici: formate solo da amminoacidi (es. albumina, istoni, collagene).
- Proteine coniugate: formate da una parte proteica (apoproteina) e da una parte non proteica (gruppo prostetico), che può essere un ione metallico, una struttura organica complessa o una parte zuccherina (es. emoglobina, mioglobina).
Funzioni Proteiche
- Trasduzione del segnale: recettori che legano segnali e trasmettono messaggi.
- Riserva: ferritina che immagazzina ferro. (Le proteine non sono una fonte primaria di energia.)
- Strutturale: collagene che fornisce supporto strutturale.
- Riconoscimento e adesione: integrine per il legame cellulare.
- Difesa: anticorpi per il riconoscimento di sostanze estranee.
- Contrattile: miosina per il movimento.
- Catalisi: enzimi che accelerano reazioni biologiche.
- Trasporto: emoglobina trasporta ossigeno; transferrina trasporta ferro.
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Description
Questo quiz esplora il mondo degli amminoacidi e delle proteine, evidenziando la loro struttura e classificazione. Scoprirai le differenze tra i vari tipi di amminoacidi e il loro ruolo nel formare le proteine. Testa le tue conoscenze su questi fondamentali costituenti biologici.