Amminoacidi e Proteine
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Questions and Answers

Quali delle seguenti affermazioni riguardo agli amminoacidi è corretta?

  • Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine appartengono alla serie L. (correct)
  • Gli amminoacidi non hanno gruppi funzionali.
  • Esistono solo 15 amminoacidi proteici.
  • Gli amminoacidi sono sempre non polari.

Quale gruppo di amminoacidi è classificato come polare con carica negativa?

  • Cisteina e tirosina
  • Aspartato e glutammato (correct)
  • Glicina e alanina
  • Lisina e arginina

Che tipo di legame si forma tra gli amminoacidi nelle proteine?

  • Legame metallico
  • Legame ionico
  • Legame peptidico (correct)
  • Legame idrogeno

In una molecola di un amminoacido, quale carbonio è considerato chirale?

<p>Il carbonio alpha (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive un amminoacido non polare?

<p>Leucina è un esempio di amminoacido ramificato. (A)</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi sono considerati non polari e ramificati?

<p>Valina, leucina e isoleucina (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale della struttura delle proteine?

<p>Il legame struttura-funzione è fondamentale. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti amminoacidi è polarità non carica e presenta un anello aromatico?

<p>Tirosina (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è l'effetto della riduzione sugli elettroni?

<p>Riceve elettroni (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il legame che si forma tra due amminoacidi durante la condensazione?

<p>Legame peptidico (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è una caratteristica del legame peptidico?

<p>È planare e con parziale carattere di doppio legame (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine è corretta?

<p>Le proteine semplici sono formate solo da aminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale funzione è specifica per le proteine anticorpali?

<p>Riconoscimento e difesa (C)</p> Signup and view all the answers

Quale tra le seguenti è una proteina contrattile nel nostro organismo?

<p>Miosina (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza tra oligopeptide e polipeptide?

<p>L'oligopeptide contiene fino a 20 amminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale funzione ricopre la ferritina nell'organismo?

<p>Deposito di ferro (C)</p> Signup and view all the answers

Le proteine semplici possono essere suddivise in:

<p>Proteine di riserva e proteine strutturali (D)</p> Signup and view all the answers

Quale di queste proteine è principalmente coinvolta nella trasduzione del segnale?

<p>Integrina (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è un effetto della perdita di elettroni in un processo di ossidazione?

<p>Formazione di radicali liberi (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Proteine

Sono polimeri costituiti da amminoacidi uniti da legame peptidico.

Amminoacido

Composto organico caratterizzato dalla presenza del gruppo carbossilico (COOH), del gruppo amminico (NH2), H e gruppo funzionale.

C alpha e gruppo funzionale

Il C alpha lega sempre i primi 3 solo il gruppo funzionale cambia, la catena laterale varia le proprietà della proteina (gli amminoacidi presenti nelle proteine sono 20 e sono alpha amminoacidi).

Zwitterione

A pH neutro gli aa sono completamente ionizzati (gruppo carbossilico perde un protone ed il gruppo amminico lo acquista, avendo due gruppi dissociati diventa ione bipolare -> zwitterione, anfotera perché sia acido che basico).

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C chirale

Forma zwitterionica presenta sempre un C chirali, è possibile quindi individuare due enantiomeri.

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Stereosiomeri

Il carbonio alpha porta, ad eccezione della glicina, quattro sostituenti diversi (il gruppo carbossilico, quello amminico, un atomo idrogeno ed una catena laterale R) ed è dunque un centro chirale: sono possibili due stereoisomeri (enantiomeri).

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Serie L

Gli amminoacidi proteici appartengono tutti alla serie L.

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Legame peptidico

Legame covalente tra gruppo carbossilico di un amminoacido e gruppo amminico del seguente.

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Struttura-Funzione

Nelle proteine il legame struttura – funzione è fondamentale, cambiando la struttura della proteina ne cambia anche la funzione.

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R-gruppo e proprietà

A seconda delle caratteristiche del gruppo, nella costituzione delle proteine, gli amminoacidi comportano caratteristiche differenti a seconda delle catene laterali (gruppi R-> conferiscono proprietà agli aa):

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Caratteristiche del legame peptidico

Il legame peptidico è un legame parzialmente doppio, il che lo rende rigido e planare. Questa caratteristica gli conferisce un aspetto di 'piattezza'.

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Conformazione trans del legame peptidico

La conformazione trans del legame peptidico ci dice che i due amminoacidi legati sono disposti da parti opposte rispetto al legame stesso.

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Struttura primaria delle proteine

La struttura primaria di una proteina è la sequenza di aminoacidi che la compongono. Questa sequenza è determinata dal codice genetico e determina la forma e la funzione della proteina.

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Proteine semplici

Le proteine semplici sono costituite solo da amminoacidi, senza altre componenti.

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Proteine coniugate

Le proteine coniugate sono costituite da una parte proteica (apoproteina) e da una parte non proteica (gruppo prostetico).

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Gruppo prostetico delle proteine

Il gruppo prostetico può essere un ione metallico, una struttura organica complessa o un oligosaccaride (una catena di zuccheri).

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Funzioni delle proteine

Le proteine possono essere classificate in base alla loro funzione. Alcune proteine sono coinvolte nel trasporto, altre nella difesa, altre nella catalisi, ecc.

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Ferritina

La ferritina è una proteina che immagazzina ferro nell'organismo. È importante perché il ferro è un elemento essenziale per diverse funzioni cellulari.

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Collagene

Il collagene è una proteina strutturale che dona resistenza e flessibilità ai tessuti connettivi. È presente nella pelle, nei tendini, nelle ossa e nella cartilagine.

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Study Notes

Amminoacidi e Proteine

  • Le proteine sono polimeri formati da amminoacidi uniti da legami peptidici.
  • Un amminoacido è un composto organico con un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH2), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (gruppo R) legata al carbonio alfa.
  • Ci sono 20 amminoacidi diversi nelle proteine, tutti α-amminoacidi.
  • A pH neutro, gli amminoacidi esistono come zwitterioni (ioni bipoliari), con il gruppo carbossilico ionizzato negativamente e il gruppo amminico ionizzato positivamente.
  • Il carbonio α è un centro chirale, ad eccezione della glicina, e quindi gli amminoacidi proteici esistono come due enantiomeri; tutte le proteine appartengono alla serie L.
  • Le catene laterali (gruppi R) conferiscono proprietà diverse agli amminoacidi.

Classificazione Amminoacidi

  • Non polari (idrofobici): Valina, leucina, isoleucina (ramificati); fenilalanina, triptofano (aromatici, idrofobici ma con ingombro); prolina (ciclica); glicina, alanina (lineari).
  • Polari non carichi: Cisteina (gruppo tiolico); tirosina (anello aromatico).
  • Polari con carica: Lisina, arginina, istidina (carica positiva); aspartato, glutammato (carica negativa).

Legami Peptidici

  • Il legame peptidico è un legame covalente tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.
  • La formazione del legame avviene per condensazione, con perdita di una molecola d'acqua.
  • Il legame peptidico è planare, con parziale carattere di doppio legame, che rende il legame più corto di un singolo legame e più lungo di un doppio legame.
  • Il legame è in configurazione trans e rigido, impedendo la rotazione attorno al legame C-N.

Strutture Proteiche

  • Le catene polipeptidiche possono formare strutture diverse di diversa lunghezza: oligopeptidi (<20 aa), polipeptidi (20-100 aa), proteine (>100 aa).

Tipi di Proteine

  • Proteine semplici: formate solo da amminoacidi (es. albumina, istoni, collagene).
  • Proteine coniugate: formate da una parte proteica (apoproteina) e da una parte non proteica (gruppo prostetico), che può essere un ione metallico, una struttura organica complessa o una parte zuccherina (es. emoglobina, mioglobina).

Funzioni Proteiche

  • Trasduzione del segnale: recettori che legano segnali e trasmettono messaggi.
  • Riserva: ferritina che immagazzina ferro. (Le proteine non sono una fonte primaria di energia.)
  • Strutturale: collagene che fornisce supporto strutturale.
  • Riconoscimento e adesione: integrine per il legame cellulare.
  • Difesa: anticorpi per il riconoscimento di sostanze estranee.
  • Contrattile: miosina per il movimento.
  • Catalisi: enzimi che accelerano reazioni biologiche.
  • Trasporto: emoglobina trasporta ossigeno; transferrina trasporta ferro.

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Questo quiz esplora il mondo degli amminoacidi e delle proteine, evidenziando la loro struttura e classificazione. Scoprirai le differenze tra i vari tipi di amminoacidi e il loro ruolo nel formare le proteine. Testa le tue conoscenze su questi fondamentali costituenti biologici.

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