Amminoacidi e loro enantiomeri

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Questions and Answers

Quale gruppo di amminoacidi è coinvolto nella formazione del legame peptidico?

  • Gruppo amminico e gruppo solfidrilico
  • Gruppo carbossilico e gruppo idrossilico
  • Gruppo carbossilico e gruppo amminico (correct)
  • Gruppo amminico e gruppo carbonilico

Cosa avviene durante la reazione di condensazione per la formazione del legame peptidico?

  • Viene rilasciato ossigeno
  • Viene rilasciata una molecola di anidride carbonica
  • Viene rilasciata una molecola d'acqua (correct)
  • Viene consumata una molecola d'acqua

Quale caratteristica distingue il legame peptidico da un legame semplice?

  • Può formare legami a idrogeno
  • È più lungo di un legame semplice
  • Permette la rotazione attorno ad esso
  • È un legame rigido e planare (correct)

Qual è la reazione opposta alla formazione del legame peptidico?

<p>Idrolisi (A)</p> Signup and view all the answers

Quale affermazione è corretta riguardo alle catene R nel legame peptidico?

<p>Si dispongono in modo TRANS per evitare ingombri sterici (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni sul legame peptidico è vera?

<p>Ha caratteristiche di legame doppio pur essendo un legame semplice (A)</p> Signup and view all the answers

Quale processo è utilizzato in laboratorio per isolare gli amminoacidi?

<p>Idrolisi acida (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la posizione del primo amminoacido in una catena peptidica?

<p>Ha il gruppo amminico libero (D)</p> Signup and view all the answers

Che cosa accade al gruppo CO e NH nel legame peptidico?

<p>Restano polari ma non hanno carica elettrica (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il risultato finale dell'idrolisi del legame peptidico?

<p>Si ottengono singoli amminoacidi (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale degli amminoacidi della serie L?

<p>Il gruppo amminico si trova a sinistra dell'osservatore. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo agli amminoacidi apolari?

<p>Il loro gruppo R è formato da catene idrocarburiche. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade all'emoglobina nell'anemia falciforme?

<p>Un amminoacido polare si trasforma in apolare. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la forma degli amminoacidi in soluzione a pH fisiologico?

<p>Si trovano in forma anfoionica o zwitterionica. (B)</p> Signup and view all the answers

Quali tipi di amminoacidi svolgono un ruolo fondamentale nella funzione delle proteine?

<p>Sono rilevanti sia gli amminoacidi polari che apolari. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa determina il valore biologico di un amminoacido?

<p>Il tipo di gruppo R che porta con sé. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è una caratteristica degli amminoacidi basici?

<p>Possiedono un gruppo amminico. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale affermazione è vera riguardo agli amminoacidi aromatici?

<p>Hanno un gruppo R formato da composti aromatici. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti classi di amminoacidi non è corretta?

<p>Amminoacidi insaturi e saturi. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa succede alla funzione enzimatica se l'acqua entra nelle tasche idrofobiche?

<p>Alterata (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura primaria di una proteina?

<p>La sequenza lineare di amminoacidi (D)</p> Signup and view all the answers

Quale struttura non è considerata una forma di organizzazione secondaria della proteina?

<p>Struttura quaternaria (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la struttura quaternaria delle proteine?

<p>Più catene polipeptidiche che interagiscono (C)</p> Signup and view all the answers

Che cosa si può definire come denaturazione di una proteina?

<p>L'alterazione della funzione e della conformazione (A)</p> Signup and view all the answers

Che tipo di legami stabilizza l'alpha-elica?

<p>Legami a idrogeno intracatena (A)</p> Signup and view all the answers

Quali forze contribuiscono a conferire rigidità di struttura ad alcune proteine?

<p>Forze di Van der Waals e ponti disolfuro (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale della struttura terziaria di una proteina?

<p>Assume una forma tridimensionale (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica distintiva della mioglobina rispetto ad altre proteine simili?

<p>Ha una struttura molto rigida senza ponti disolfuro (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione della tripla elica allungata nel collagene?

<p>Conferire sostegno e forza (D)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti processi può essere reversibile?

<p>Denaturazione che coinvolge variazioni di pH (C)</p> Signup and view all the answers

Quanto misura in media il passo di un'alpha-elica?

<p>0.54 nanometri (D)</p> Signup and view all the answers

In quale condizione un amminoacido assume una forma positiva?

<p>In una soluzione con pH acido con alta concentrazione di ioni H+. (B)</p> Signup and view all the answers

I gruppi R in una struttura alpha-elica sono rivolti verso:

<p>L'esterno dell'elica (A)</p> Signup and view all the answers

Il punto isoelettrico si verifica quando:

<p>La concentrazione di cationi e anioni è uguale. (C)</p> Signup and view all the answers

Una proteina con più catene polipeptidiche presenta una struttura:

<p>Quaternaria (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è falsa riguardo al beta-foglietto?

<p>Si avvolge su se stesso (B)</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi sono considerati essenziali solo durante lo sviluppo?

<p>Cisteina e tirosina. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il numero totale delle possibili combinazioni amminoacidiche?

<p>$20^{100}$ (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade durante il processo di elettroforesi?

<p>Le proteine con carica negativa si spostano verso il polo positivo. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la definizione corretta di oligopeptide?

<p>Catena di amminoacidi composta da meno di 20 unità. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del ciclo dell'urea?

<p>Riutilizzare il gruppo carbonioso. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale tra queste affermazioni è falsa riguardo gli amminoacidi?

<p>Tutti gli amminoacidi sono essenziali per l'organismo adulto. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il pH in cui la carica netta di un amminoacido è considerata zero?

<p>Punto isoelettrico. (B)</p> Signup and view all the answers

Quali amminoacidi possono essere considerati chetogenici?

<p>Quelli utilizzati nella formazione dei corpi chetonici. (B)</p> Signup and view all the answers

Un polipeptide è definito come:

<p>Catena composta da circa 60 amminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

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Study Notes

Enantiomeri degli amminoacidi

  • Enantiomeri classificati in base alla posizione del gruppo amminico: a sinistra = serie L, a destra = serie D.
  • Tutti gli amminoacidi nelle proteine appartengono alla serie L.

Classificazione degli amminoacidi

  • Amminoacidi Apolari: gruppi R con catene idrocarburiche non polari. Alcuni sono essenziali nella dieta.
  • Amminoacidi Aromatici: gruppo R composto da composti aromatici, per lo più idrofobici, includono alcuni amminoacidi essenziali.
  • Amminoacidi Polari: possono interagire con l'acqua.
    • Basici: carica positiva.
    • Acidi: carica negativa.

Implicazioni nella salute

  • In anomalie come l'anemia falciforme, conversione di un amminoacido polare in apolare altera la funzione dell'emoglobina e la forma degli eritrociti.

Comportamento degli amminoacidi in soluzione

  • pH fisiologico (7-7,4): forma zwitterionica.
  • pH acido: forma positiva degli amminoacidi.
  • pH basico: forma negativa degli amminoacidi.

Punto isoelettrico e elettroforesi

  • Punto isoelettrico: pH con cariche uguali di cationi e anioni.
  • Elettroforesi: tecnica per separare proteine; le cariche negative si spostano verso l’anodo, le cariche positive verso il catodo.

Ulteriori classificazioni degli amminoacidi

  • Essenziali: necessari durante lo sviluppo; esempi includono tirosina e cisteina.
  • Gluconeogenici: possono formare glucosio.
  • Chetonici: formano corpi chetonici; gli amminoacidi non possono essere immagazzinati.

Legame peptidico

  • Formazione di catene polipeptidiche attraverso legami tra gruppi carbossilico e amminico.
  • Peptidi distinti in:
    • Oligopeptide: meno di 20 amminoacidi.
    • Polipeptide: circa 60 amminoacidi.
    • Proteina: più di 100 amminoacidi.
  • Legame peptidico si forma tramite reazione di condensazione e può essere spezzato tramite idrolisi.

Caratteristiche del legame peptidico

  • Rigido, planare, non rotabile; ha caratteristiche di un doppio legame.
  • Legame tras: gruppi R disposti per ridurre l’ingombro sterico.

Strutture proteiche

  • Struttura primaria: sequenza lineare di amminoacidi.
  • Struttura secondaria: riorganizzazione in alpha-elica o beta-foglietto.
  • Struttura terziaria: folding tridimensionale per funzioni diverse (globulari o fibrose).
  • Struttura quaternaria: interazione di più catene polipeptidiche; esempio emblematico è l'emoglobina.

Denaturazione delle proteine

  • Alterazione e perdita di funzionalità per variazioni di temperatura, pH o presenza di sostanze denaturanti.
  • La denaturazione può essere reversibile o irreversibile.

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