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Questions and Answers
Quale gruppo di amminoacidi è coinvolto nella formazione del legame peptidico?
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Cosa avviene durante la reazione di condensazione per la formazione del legame peptidico?
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Quale caratteristica distingue il legame peptidico da un legame semplice?
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Qual è la reazione opposta alla formazione del legame peptidico?
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Quale affermazione è corretta riguardo alle catene R nel legame peptidico?
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Quale delle seguenti affermazioni sul legame peptidico è vera?
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Quale processo è utilizzato in laboratorio per isolare gli amminoacidi?
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Qual è la posizione del primo amminoacido in una catena peptidica?
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Che cosa accade al gruppo CO e NH nel legame peptidico?
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Qual è il risultato finale dell'idrolisi del legame peptidico?
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Qual è la caratteristica principale degli amminoacidi della serie L?
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Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo agli amminoacidi apolari?
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Cosa accade all'emoglobina nell'anemia falciforme?
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Qual è la forma degli amminoacidi in soluzione a pH fisiologico?
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Quali tipi di amminoacidi svolgono un ruolo fondamentale nella funzione delle proteine?
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Cosa determina il valore biologico di un amminoacido?
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Qual è una caratteristica degli amminoacidi basici?
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Quale affermazione è vera riguardo agli amminoacidi aromatici?
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Quale delle seguenti classi di amminoacidi non è corretta?
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Cosa succede alla funzione enzimatica se l'acqua entra nelle tasche idrofobiche?
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Qual è la struttura primaria di una proteina?
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Quale struttura non è considerata una forma di organizzazione secondaria della proteina?
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Qual è la struttura quaternaria delle proteine?
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Che cosa si può definire come denaturazione di una proteina?
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Che tipo di legami stabilizza l'alpha-elica?
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Quali forze contribuiscono a conferire rigidità di struttura ad alcune proteine?
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Qual è la caratteristica principale della struttura terziaria di una proteina?
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Qual è la caratteristica distintiva della mioglobina rispetto ad altre proteine simili?
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Qual è la funzione della tripla elica allungata nel collagene?
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Quale dei seguenti processi può essere reversibile?
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Quanto misura in media il passo di un'alpha-elica?
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In quale condizione un amminoacido assume una forma positiva?
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I gruppi R in una struttura alpha-elica sono rivolti verso:
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Il punto isoelettrico si verifica quando:
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Una proteina con più catene polipeptidiche presenta una struttura:
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Quale delle seguenti affermazioni è falsa riguardo al beta-foglietto?
Quale delle seguenti affermazioni è falsa riguardo al beta-foglietto?
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Quali amminoacidi sono considerati essenziali solo durante lo sviluppo?
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Qual è il numero totale delle possibili combinazioni amminoacidiche?
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Cosa accade durante il processo di elettroforesi?
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Qual è la definizione corretta di oligopeptide?
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Qual è la funzione principale del ciclo dell'urea?
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Quale tra queste affermazioni è falsa riguardo gli amminoacidi?
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Qual è il pH in cui la carica netta di un amminoacido è considerata zero?
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Quali amminoacidi possono essere considerati chetogenici?
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Un polipeptide è definito come:
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Study Notes
Enantiomeri degli amminoacidi
- Enantiomeri classificati in base alla posizione del gruppo amminico: a sinistra = serie L, a destra = serie D.
- Tutti gli amminoacidi nelle proteine appartengono alla serie L.
Classificazione degli amminoacidi
- Amminoacidi Apolari: gruppi R con catene idrocarburiche non polari. Alcuni sono essenziali nella dieta.
- Amminoacidi Aromatici: gruppo R composto da composti aromatici, per lo più idrofobici, includono alcuni amminoacidi essenziali.
-
Amminoacidi Polari: possono interagire con l'acqua.
- Basici: carica positiva.
- Acidi: carica negativa.
Implicazioni nella salute
- In anomalie come l'anemia falciforme, conversione di un amminoacido polare in apolare altera la funzione dell'emoglobina e la forma degli eritrociti.
Comportamento degli amminoacidi in soluzione
- pH fisiologico (7-7,4): forma zwitterionica.
- pH acido: forma positiva degli amminoacidi.
- pH basico: forma negativa degli amminoacidi.
Punto isoelettrico e elettroforesi
- Punto isoelettrico: pH con cariche uguali di cationi e anioni.
- Elettroforesi: tecnica per separare proteine; le cariche negative si spostano verso l’anodo, le cariche positive verso il catodo.
Ulteriori classificazioni degli amminoacidi
- Essenziali: necessari durante lo sviluppo; esempi includono tirosina e cisteina.
- Gluconeogenici: possono formare glucosio.
- Chetonici: formano corpi chetonici; gli amminoacidi non possono essere immagazzinati.
Legame peptidico
- Formazione di catene polipeptidiche attraverso legami tra gruppi carbossilico e amminico.
- Peptidi distinti in:
- Oligopeptide: meno di 20 amminoacidi.
- Polipeptide: circa 60 amminoacidi.
- Proteina: più di 100 amminoacidi.
- Legame peptidico si forma tramite reazione di condensazione e può essere spezzato tramite idrolisi.
Caratteristiche del legame peptidico
- Rigido, planare, non rotabile; ha caratteristiche di un doppio legame.
- Legame tras: gruppi R disposti per ridurre l’ingombro sterico.
Strutture proteiche
- Struttura primaria: sequenza lineare di amminoacidi.
- Struttura secondaria: riorganizzazione in alpha-elica o beta-foglietto.
- Struttura terziaria: folding tridimensionale per funzioni diverse (globulari o fibrose).
- Struttura quaternaria: interazione di più catene polipeptidiche; esempio emblematico è l'emoglobina.
Denaturazione delle proteine
- Alterazione e perdita di funzionalità per variazioni di temperatura, pH o presenza di sostanze denaturanti.
- La denaturazione può essere reversibile o irreversibile.
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Description
Questo quiz esplora l'argomento degli amminoacidi, concentrandosi sugli enantiomeri e sulla loro classificazione. Scoprirai le diverse categorie di amminoacidi e le loro implicazioni nella salute, inclusi esempi come l'anemia falciforme. Testa le tue conoscenze sulla chimica degli amminoacidi e il loro comportamento in soluzione.