Amminoacidi e Legame Peptidico

Questions and Answers

Cosa rappresenta il punto isoelettrico di un amminoacido?

Il pH in cui l'amminoacido è carico negativamente

Il pH in cui ha luogo la formazione del legame peptidico

Il pH in cui l'amminoacido è presentato come zwitterione (correct)

Il pH in cui l'amminoacido perde il suo gruppo carbossilico

Quale dei seguenti amminoacidi è un intermedio nella biosintesi dell'arginina?

Glicina

Arnitina (correct)

Serina

Citrullina (correct)

Che tipo di reazione porta alla formazione di un legame peptidico?

Condensazione (correct)

Idrolisi

Redox

Trasposizione

Qual è la carica elettrica di un amminoacido in soluzione acida?

+1 Signup and view all the answers

Quali caratteristiche ha il legame peptidico?

È polare e stabilizzato per risonanza Signup and view all the answers

Cosa succede al gruppo amminico di un amminoacido in soluzione basica?

Cede un protone Signup and view all the answers

Quale affermazione sul legame peptidico è corretta?

I legami trans sono più stabili di quelli cis Signup and view all the answers

Quale di queste affermazioni è vera riguardo le molecole anfotere?

Possono comportarsi sia come acidi che come basi Signup and view all the answers

Quale funzione hanno le proteine fibrose?

Funzione strutturale Signup and view all the answers

Cosa determina la rotazione in senso destrorso dei foglietti $β$?

L'avvitamento della struttura Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine globulari è vera?

Raggiungono una forma sferica o globulare Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale delle strutture supersecondarie?

Raggruppamenti stabili di strutture secondarie Signup and view all the answers

Cosa distingue i domini delle proteine?

Ogni dominio è codificato da un esone di un gene specifico Signup and view all the answers

Quale tipo di legame si forma tra i gruppi peptidici del primo e quarto residuo durante il ripiegamento?

Legame H Signup and view all the answers

Qual è una funzione principale dei ponti di solfuro nelle proteine?

Stabilizzare proteine di piccola dimensione Signup and view all the answers

Qual è la struttura tipica delle proteine fibrose?

Lunghi filamenti o foglietti Signup and view all the answers

Quale affermazione sui residui amminoacidici invarianti è corretta?

Hanno un'importanza maggiore rispetto agli amminoacidi variabili. Signup and view all the answers

Qual è l'ampiezza dei movimenti di interi domini nelle molecole proteiche?

[1 - 10] nm Signup and view all the answers

Cosa definisce la struttura quaternaria di una proteina?

L'organizzazione spaziale delle subunità della proteina. Signup and view all the answers

Quali sono le subunità responsabili della regolazione della proteina?

Subunità regolatorie. Signup and view all the answers

Quale è una caratteristica delle proteine multimeriche?

Possono avere subunità identiche o diverse. Signup and view all the answers

Quale tipo di interazione stabilizza le catene polipeptidiche nelle proteine multimeriche?

Ponti salini, legami H e interazioni idrofobiche. Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dei residui invarianti nelle proteine?

Svolgere la stessa funzione nelle specie differenti. Signup and view all the answers

Quale tipo di legame è cruciale nei siti catalitici degli enzimi?

Interazioni deboli. Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dell'eme stericamente protetto nella Mb?

Facilitare l'ossigenazione del ferro Signup and view all the answers

Perché il monossido di carbonio (CO) è considerato tossico?

Ha un'affinità di legame per la Mb e Hb maggiore dell'O2 Signup and view all the answers

Qual è la posizione relativa del CO rispetto all'ossigeno nel legame con l'eme isolato?

L'asse del CO è lineare, mentre quello dell'O forma un angolo Signup and view all the answers

Quale esone è considerato il più importante nel gene della mioglobina?

Esone II Signup and view all the answers

Cosa descrive meglio gli introni?

Sono sequenze trascritte ma non tradotte Signup and view all the answers

Qual è il comportamento della minimioglobina rispetto alla mioglobina?

Mostra una somiglianza nelle funzioni Signup and view all the answers

Cosa indica un blocco dell'1% dei siti della Mb e Hb da parte del CO?

La tossicità del CO è limitata dalla sua bassa concentrazione Signup and view all the answers

Quale dei seguenti amminoacidi è fondamentale per la funzione dell'eme?

Valina Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza dell'aggregazione dell'Hb mutante nelle basse concentrazioni di O2?

Formazione di strutture a bastoncino nei globuli rossi Signup and view all the answers

Qual è la percentuale di cellule falciformi negli omozigoti per la mutazione?

50% Signup and view all the answers

In che modo l'anemia a cellule falciformi è trasmessa geneticamente?

Tramite un gene autosomico in forma eterozigote Signup and view all the answers

Quale amminoacido viene sostituito nella formazione dell'HbS?

Valina con acido glutammico Signup and view all the answers

Qual è la principale caratteristica della forma a falce dei globuli rossi?

Diminuzione dell'ossigenazione Signup and view all the answers

Qual è il risultato della tecnica del fingerprint utilizzata per identificare la mutazione dell'HbS?

Produzione di 28 diversi peptidi dal dimero αβ Signup and view all the answers

Qual è il risultato della bassa solubilità della doessiHb nei globuli rossi falciformi?

Produzione di un abbondante precipitato fibroso Signup and view all the answers

Quale è una complicazione comune associata all'anemia a cellule falciformi?

Rottura dei globuli rossi e anemia Signup and view all the answers

Study Notes

Amminoacidi e Ionizzazione

Alcuni amminoacidi possono subire modificazioni chimiche dopo la sintesi proteica.
Arnina e citrullina sono intermedi cruciali nella biosintesi dell’arginina e nel ciclo dell’urea.
In soluzioni acquose vicino alla neutralità, gli amminoacidi si ionizzano formando ioni dipolari o zwitterioni, con carica netta zero.
Il punto isoelettrico è il pH in cui l’amminoacido è predominante in forma di zwitterione, rendendoli anfotere.

Comportamento degli Amminoacidi in Soluzione

In soluzione acida, il gruppo carbossilico guadagna un protone (carica +1).
In soluzione basica, il gruppo amminico perde un protone (carica -1).

Legame Peptidico

La formazione del legame peptidico è una reazione endoergonica che richiede energia.
Gli amminoacidi reagiscono tramite condensazione per formare polimeri chiamati peptidi.
Il legame peptidico (-CO-NH-) si forma tra gruppo carbossilico e gruppo amminico, con eliminazione di una molecola d'acqua.
La lunghezza del legame peptidico è intermedia tra legame σ e π a causa della risonanza che coinvolge azoto e ossigeno.
Gli atomi di Cα sono disposti in posizione trans, conferendo stabilità al legame.

Strutture Supersecondarie

Le strutture supersecondarie raggruppano elementi stabili di strutture secondarie.
La rotazione dei foglietti β determina l'avvitamento della struttura, formando nuclei come il barile β.
Le anse possono variare da 6 a 16 residui per stabilizzare i nuclei idrofobici, essenziali nelle proteine solubili in acqua.

Domini Proteici

Esempio: l'enzima gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi presenta due domini distinti, ciascuno con funzionalità specifica.
Ogni dominio è generalmente codificato da un esone di un gene.

Proteine Fibrose e Globulari

Le proteine fibrose presentano catene polipeptidiche in lunghi filamenti, risultando generalmente insolubili e con funzione strutturale.
Le proteine globulari hanno catene ripiegate in una forma sferica, con ampia varietà di strutture secondarie e generalmente solubili nel citoplasma.

Struttura Terziaria

La struttura terziaria è il risultato di interazioni tra gruppi amminici e rappresenta una disposizione compatta e funzionale della proteina.
La flessibilità e i movimenti interni delle proteine possono variare da oscillazioni atomiche a movimenti di interi domini.

Struttura Quaternaria

La struttura quaternaria è formata da più catene polipeptidiche e può essere multimerica.
Le subunità catalitiche e regolatorie giocano un ruolo fondamentale nei processi metabolici e nella stabilizzazione della struttura.
Stabilità fornita da interazioni come ponti salini e legami idrogeno.

Mioglobina e Emoglobina

Il gene della mioglobina contiene tre esoni con funzioni specifiche.
La mioglobina e l'emoglobina presentano affinità di legame diverse per ossigeno e monossido di carbonio, con proporzioni notevolmente più elevate per quest'ultimo.

Anemia a Cellule Falciformi

I globuli rossi si deformano in una forma a falce in condizioni di bassa concentrazione di O2, causando blocchi nei capillari.
La malattia è genetica e coinvolge mutazioni nella catena β dell'emoglobina mediante la sostituzione di un amminoacido.
La tecnica del fingerprint evidenzia le differenze tra emoglobina normale e mutante, essenziali per la diagnosi della malattia.

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Description

Questo quiz esplora la chimica degli amminoacidi, inclusa la loro ionizzazione e il comportamento in soluzioni acide e basiche. Analizziamo anche la formazione del legame peptidico, un passaggio fondamentale nella sintesi proteica. Testa la tua comprensione dei concetti chiave legati alla biochimica degli amminoacidi.