Amminoacidi e Legame Peptidico
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Questions and Answers

Cosa rappresenta il punto isoelettrico di un amminoacido?

  • Il pH in cui l'amminoacido è carico negativamente
  • Il pH in cui ha luogo la formazione del legame peptidico
  • Il pH in cui l'amminoacido è presentato come zwitterione (correct)
  • Il pH in cui l'amminoacido perde il suo gruppo carbossilico

    • Quale dei seguenti amminoacidi è un intermedio nella biosintesi dell'arginina?

  • Glicina
  • Arnitina (correct)
  • Serina
  • Citrullina (correct)

    • Che tipo di reazione porta alla formazione di un legame peptidico?

  • Condensazione (correct)
  • Idrolisi
  • Redox
  • Trasposizione

    • Qual è la carica elettrica di un amminoacido in soluzione acida?

    <p>+1</p> Signup and view all the answers

    Quali caratteristiche ha il legame peptidico?

    <p>È polare e stabilizzato per risonanza</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede al gruppo amminico di un amminoacido in soluzione basica?

    <p>Cede un protone</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sul legame peptidico è corretta?

    <p>I legami trans sono più stabili di quelli cis</p> Signup and view all the answers

    Quale di queste affermazioni è vera riguardo le molecole anfotere?

    <p>Possono comportarsi sia come acidi che come basi</p> Signup and view all the answers

    Quale funzione hanno le proteine fibrose?

    <p>Funzione strutturale</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina la rotazione in senso destrorso dei foglietti $β$?

    <p>L'avvitamento della struttura</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine globulari è vera?

    <p>Raggiungono una forma sferica o globulare</p> Signup and view all the answers

    Qual è la caratteristica principale delle strutture supersecondarie?

    <p>Raggruppamenti stabili di strutture secondarie</p> Signup and view all the answers

    Cosa distingue i domini delle proteine?

    <p>Ogni dominio è codificato da un esone di un gene specifico</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di legame si forma tra i gruppi peptidici del primo e quarto residuo durante il ripiegamento?

    <p>Legame H</p> Signup and view all the answers

    Qual è una funzione principale dei ponti di solfuro nelle proteine?

    <p>Stabilizzare proteine di piccola dimensione</p> Signup and view all the answers

    Qual è la struttura tipica delle proteine fibrose?

    <p>Lunghi filamenti o foglietti</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sui residui amminoacidici invarianti è corretta?

    <p>Hanno un'importanza maggiore rispetto agli amminoacidi variabili.</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'ampiezza dei movimenti di interi domini nelle molecole proteiche?

    <p>[1 - 10] nm</p> Signup and view all the answers

    Cosa definisce la struttura quaternaria di una proteina?

    <p>L'organizzazione spaziale delle subunità della proteina.</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le subunità responsabili della regolazione della proteina?

    <p>Subunità regolatorie.</p> Signup and view all the answers

    Quale è una caratteristica delle proteine multimeriche?

    <p>Possono avere subunità identiche o diverse.</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di interazione stabilizza le catene polipeptidiche nelle proteine multimeriche?

    <p>Ponti salini, legami H e interazioni idrofobiche.</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione principale dei residui invarianti nelle proteine?

    <p>Svolgere la stessa funzione nelle specie differenti.</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di legame è cruciale nei siti catalitici degli enzimi?

    <p>Interazioni deboli.</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione principale dell'eme stericamente protetto nella Mb?

    <p>Facilitare l'ossigenazione del ferro</p> Signup and view all the answers

    Perché il monossido di carbonio (CO) è considerato tossico?

    <p>Ha un'affinità di legame per la Mb e Hb maggiore dell'O2</p> Signup and view all the answers

    Qual è la posizione relativa del CO rispetto all'ossigeno nel legame con l'eme isolato?

    <p>L'asse del CO è lineare, mentre quello dell'O forma un angolo</p> Signup and view all the answers

    Quale esone è considerato il più importante nel gene della mioglobina?

    <p>Esone II</p> Signup and view all the answers

    Cosa descrive meglio gli introni?

    <p>Sono sequenze trascritte ma non tradotte</p> Signup and view all the answers

    Qual è il comportamento della minimioglobina rispetto alla mioglobina?

    <p>Mostra una somiglianza nelle funzioni</p> Signup and view all the answers

    Cosa indica un blocco dell'1% dei siti della Mb e Hb da parte del CO?

    <p>La tossicità del CO è limitata dalla sua bassa concentrazione</p> Signup and view all the answers

    Quale dei seguenti amminoacidi è fondamentale per la funzione dell'eme?

    <p>Valina</p> Signup and view all the answers

    Qual è la conseguenza dell'aggregazione dell'Hb mutante nelle basse concentrazioni di O2?

    <p>Formazione di strutture a bastoncino nei globuli rossi</p> Signup and view all the answers

    Qual è la percentuale di cellule falciformi negli omozigoti per la mutazione?

    <p>50%</p> Signup and view all the answers

    In che modo l'anemia a cellule falciformi è trasmessa geneticamente?

    <p>Tramite un gene autosomico in forma eterozigote</p> Signup and view all the answers

    Quale amminoacido viene sostituito nella formazione dell'HbS?

    <p>Valina con acido glutammico</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale caratteristica della forma a falce dei globuli rossi?

    <p>Diminuzione dell'ossigenazione</p> Signup and view all the answers

    Qual è il risultato della tecnica del fingerprint utilizzata per identificare la mutazione dell'HbS?

    <p>Produzione di 28 diversi peptidi dal dimero αβ</p> Signup and view all the answers

    Qual è il risultato della bassa solubilità della doessiHb nei globuli rossi falciformi?

    <p>Produzione di un abbondante precipitato fibroso</p> Signup and view all the answers

    Quale è una complicazione comune associata all'anemia a cellule falciformi?

    <p>Rottura dei globuli rossi e anemia</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Amminoacidi e Ionizzazione

    • Alcuni amminoacidi possono subire modificazioni chimiche dopo la sintesi proteica.
    • Arnina e citrullina sono intermedi cruciali nella biosintesi dell’arginina e nel ciclo dell’urea.
    • In soluzioni acquose vicino alla neutralità, gli amminoacidi si ionizzano formando ioni dipolari o zwitterioni, con carica netta zero.
    • Il punto isoelettrico è il pH in cui l’amminoacido è predominante in forma di zwitterione, rendendoli anfotere.

    Comportamento degli Amminoacidi in Soluzione

    • In soluzione acida, il gruppo carbossilico guadagna un protone (carica +1).
    • In soluzione basica, il gruppo amminico perde un protone (carica -1).

    Legame Peptidico

    • La formazione del legame peptidico è una reazione endoergonica che richiede energia.
    • Gli amminoacidi reagiscono tramite condensazione per formare polimeri chiamati peptidi.
    • Il legame peptidico (-CO-NH-) si forma tra gruppo carbossilico e gruppo amminico, con eliminazione di una molecola d'acqua.
    • La lunghezza del legame peptidico è intermedia tra legame σ e π a causa della risonanza che coinvolge azoto e ossigeno.
    • Gli atomi di Cα sono disposti in posizione trans, conferendo stabilità al legame.

    Strutture Supersecondarie

    • Le strutture supersecondarie raggruppano elementi stabili di strutture secondarie.
    • La rotazione dei foglietti β determina l'avvitamento della struttura, formando nuclei come il barile β.
    • Le anse possono variare da 6 a 16 residui per stabilizzare i nuclei idrofobici, essenziali nelle proteine solubili in acqua.

    Domini Proteici

    • Esempio: l'enzima gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi presenta due domini distinti, ciascuno con funzionalità specifica.
    • Ogni dominio è generalmente codificato da un esone di un gene.

    Proteine Fibrose e Globulari

    • Le proteine fibrose presentano catene polipeptidiche in lunghi filamenti, risultando generalmente insolubili e con funzione strutturale.
    • Le proteine globulari hanno catene ripiegate in una forma sferica, con ampia varietà di strutture secondarie e generalmente solubili nel citoplasma.

    Struttura Terziaria

    • La struttura terziaria è il risultato di interazioni tra gruppi amminici e rappresenta una disposizione compatta e funzionale della proteina.
    • La flessibilità e i movimenti interni delle proteine possono variare da oscillazioni atomiche a movimenti di interi domini.

    Struttura Quaternaria

    • La struttura quaternaria è formata da più catene polipeptidiche e può essere multimerica.
    • Le subunità catalitiche e regolatorie giocano un ruolo fondamentale nei processi metabolici e nella stabilizzazione della struttura.
    • Stabilità fornita da interazioni come ponti salini e legami idrogeno.

    Mioglobina e Emoglobina

    • Il gene della mioglobina contiene tre esoni con funzioni specifiche.
    • La mioglobina e l'emoglobina presentano affinità di legame diverse per ossigeno e monossido di carbonio, con proporzioni notevolmente più elevate per quest'ultimo.

    Anemia a Cellule Falciformi

    • I globuli rossi si deformano in una forma a falce in condizioni di bassa concentrazione di O2, causando blocchi nei capillari.
    • La malattia è genetica e coinvolge mutazioni nella catena β dell'emoglobina mediante la sostituzione di un amminoacido.
    • La tecnica del fingerprint evidenzia le differenze tra emoglobina normale e mutante, essenziali per la diagnosi della malattia.

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    Quiz Team

    Description

    Questo quiz esplora la chimica degli amminoacidi, inclusa la loro ionizzazione e il comportamento in soluzioni acide e basiche. Analizziamo anche la formazione del legame peptidico, un passaggio fondamentale nella sintesi proteica. Testa la tua comprensione dei concetti chiave legati alla biochimica degli amminoacidi.

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