Amminoacidi e Legame Peptidico

Amminoacidi e Ionizzazione

• Alcuni amminoacidi possono subire modificazioni chimiche dopo la sintesi proteica.
• Arnina e citrullina sono intermedi cruciali nella biosintesi dell’arginina e nel ciclo dell’urea.
• In soluzioni acquose vicino alla neutralità, gli amminoacidi si ionizzano formando ioni dipolari o zwitterioni, con carica netta zero.
• Il punto isoelettrico è il pH in cui l’amminoacido è predominante in forma di zwitterione, rendendoli anfotere.

Comportamento degli Amminoacidi in Soluzione

• In soluzione acida, il gruppo carbossilico guadagna un protone (carica +1).
• In soluzione basica, il gruppo amminico perde un protone (carica -1).

Legame Peptidico

• La formazione del legame peptidico è una reazione endoergonica che richiede energia.
• Gli amminoacidi reagiscono tramite condensazione per formare polimeri chiamati peptidi.
• Il legame peptidico (-CO-NH-) si forma tra gruppo carbossilico e gruppo amminico, con eliminazione di una molecola d'acqua.
• La lunghezza del legame peptidico è intermedia tra legame σ e π a causa della risonanza che coinvolge azoto e ossigeno.
• Gli atomi di Cα sono disposti in posizione trans, conferendo stabilità al legame.

Strutture Supersecondarie

• Le strutture supersecondarie raggruppano elementi stabili di strutture secondarie.
• La rotazione dei foglietti β determina l'avvitamento della struttura, formando nuclei come il barile β.
• Le anse possono variare da 6 a 16 residui per stabilizzare i nuclei idrofobici, essenziali nelle proteine solubili in acqua.

Domini Proteici

• Esempio: l'enzima gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi presenta due domini distinti, ciascuno con funzionalità specifica.
• Ogni dominio è generalmente codificato da un esone di un gene.

Proteine Fibrose e Globulari

• Le proteine fibrose presentano catene polipeptidiche in lunghi filamenti, risultando generalmente insolubili e con funzione strutturale.
• Le proteine globulari hanno catene ripiegate in una forma sferica, con ampia varietà di strutture secondarie e generalmente solubili nel citoplasma.

Struttura Terziaria

• La struttura terziaria è il risultato di interazioni tra gruppi amminici e rappresenta una disposizione compatta e funzionale della proteina.
• La flessibilità e i movimenti interni delle proteine possono variare da oscillazioni atomiche a movimenti di interi domini.

Struttura Quaternaria

• La struttura quaternaria è formata da più catene polipeptidiche e può essere multimerica.
• Le subunità catalitiche e regolatorie giocano un ruolo fondamentale nei processi metabolici e nella stabilizzazione della struttura.
• Stabilità fornita da interazioni come ponti salini e legami idrogeno.

Mioglobina e Emoglobina

• Il gene della mioglobina contiene tre esoni con funzioni specifiche.
• La mioglobina e l'emoglobina presentano affinità di legame diverse per ossigeno e monossido di carbonio, con proporzioni notevolmente più elevate per quest'ultimo.

Anemia a Cellule Falciformi

• I globuli rossi si deformano in una forma a falce in condizioni di bassa concentrazione di O2, causando blocchi nei capillari.
• La malattia è genetica e coinvolge mutazioni nella catena β dell'emoglobina mediante la sostituzione di un amminoacido.
• La tecnica del fingerprint evidenzia le differenze tra emoglobina normale e mutante, essenziali per la diagnosi della malattia.