Aminosavak és fehérjék jellemzői

Aminosavak, amelyek oldalláncában bázikus csoport található, így lúgos kémhatásúak. Ilyen például a lizin, arginin és hisztidin.

Aminosavak, amelyeknek a pI értéke 3, ami savas kémhatást jelent. Tipikus példák: glutámsav és aszparaginsav.

Aminosavak, amelyek a szervezet számára létfontosságúak, de a szervezet nem tudja előállítani, ezért külső forrásból kell bevinni. Példák: metionin, valin, leucin

Aminosavak, amelyeket a szervezet maga képes előállítani. Példa: arginin.

Egy aminosavnak, amelyet a DNS kódol, a genetikai kód alapján fehérjékbe épül be.

Aminosavak, amelyeknek az oldallánca egymáshoz kötődve szerkezetet alkotnak a fehérjékben, jelentős szerepet játszanak a fehérjék stabilitásában.

Egy izomer, amelynek tükörképe létezik, de az eredetivel nem hozható átfedésbe.

Aminosavak biokémiai viselkedését befolyásoló tulajdonság.

Az aminosavakból felépülő rövid polimerek, amelyek peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, víz kilépés közben.

A peptidláncban szereplő egységek, amelyek az aminosav molekulákból származnak.

A peptidláncban az aminosavmaradékok egymáshoz kapcsolódnak a nitrogén és szén atomok között.

A peptidláncban a szén, nitrogén és oxigén atomok alkotják. Ez a lánc minden peptid molekulában azonos.

A peptidek savas vagy bázikus jellegét, oldhatóságát és kémiai reakciókban való viselkedését meghatározza.

Az aminosavak nem szimmetrikus molekulák, ezért a belőlük létrejövő peptidláncnak iránya van.

A peptidkötésekben a nitrogén és a szén atomok egymáshoz kötődnek, melyek hidrogénhíd kötés kialakítására képesek.

A peptidláncban a nitrogén és szén atomok között kialakuló kötés, amely hidrogénhíd kötés kialakítására képes.

A peptidek fontos szerepet játszanak a szervezetben, mint pl. hormonok, enzimek, fájdalomcsillapítók, antibiotikumok.

Az aminosavak egymáshoz kapcsolódása peptidkötéssel, víz kilépés közben. Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid stb. keletkezik.

Az élő szervezetekben megtalálható nagy molekulák, amelyek a sejtek felépítésében és működésében fontos szerepet játszanak.

A fehérjéket alkotó építőkövek, amelyek 20 féle változatban léteznek.

Fehérjék, amelyek csak aminosavakat tartalmaznak.

Fehérjék, amelyek aminosavakon kívül más molekulákat is tartalmaznak, mint például szénhidrátokat, lipideket vagy fémeket.

A fehérjéknek az a sajátossága, hogy meghatározza a láncban az aminosavak sorrendjét.

Az aminosavak lineáris kapcsolódása, amely a fehérjék alapját képezi.

A fehérjéket összetett felépítés jellemzi, amelyet a lánc különböző szintű szerkezeti összetevőkhöz való kapcsolódása határoz meg.

A fehérjék biológiai funkciója, amely a kémiai reakciók sebességét befolyásolja.

Fehérjék, amelyek a szervek közötti szállítási feladatokat látják el.

Fehérjék, amelyek védik a szervezetet fertőzésektől és sérülésektől.

A fehérjeláncban az aminosavak sorrendje. Meghatározza a fehérje szerkezetét és funkcióját.

A fehérjelánc helyi szerkezete. Két fő típusa van: α-hélix és β-lemez.

A fehérjelánc térbeli szerkezete. A másodlagos szerkezetek elhelyezkedése a térben. Meghatározza a fehérje funkcióját.

Több harmadlagos szerkezetű fehérje összekapcsolódása nem-kovalens kötésekkel. Meghatározza a fehérje funkcióját.

Szálas szerkezet, vízoldhatatlan. Általában α-hélix vagy β-lemez alakú.

Gombolyagszerű szerkezet, vízben oldódó. A másodlagos szerkezetek változóan helyezkednek el a térben.

A fehérjék kémiai tulajdonsága, amely meghatározza, hogy oldódnak-e vízben vagy sem.

A fehérjeszintézis során az utolsó beépülő aminosav karboxilcsoportjához kapcsolódik a következő aminosav aminocsoportja.

A polipeptidlánc csavarmenetszerűen rendeződik, 3,6 aminosav fordul egy fordulatot.

A polipeptidlánc síkban, egymás mellé rendeződve helyezkedik el.

A polipeptidlánc α-hélixek, β-redők és kanyarok kombinációjából jön létre.

A fehérjék szerkezetét hidrogénhidak, ionos kötések, van der Waals-erők és diszulfidkötések stabilizálják.

Pauling és Corey 1940-ben megállapította, hogy a polipeptidláncok periodikusan rendezett szerkezetűek.