Aminokwasy: Klasyfikacja i Pochodzenie

Aminokwasy: Definicja i Klasyfikacja

• Aminokwas to związek chemiczny zawierający co najmniej jedną grupę amionową (-NH2) i jedną grupę karboksylową (-COOH).
• Istnieje około 300 aminokwasów, z czego tylko nieliczne są aminokwasami białkowymi, w tym 20 powszechnie występujących α-L-aminokwasów.
• Dwa aminokwasy białkowe występują tylko w niektórych białkach.

Podział aminokwasów według pochodzenia

• Aminokwasy pochodzenia zwierzęcego i roślinnego.

Podział aminokwasów według możliwości wytwarzania

• Aminokwasy endogenne: produkowane przez organizm, charakteryzują się prostym łańcuchem bocznym (Gly, Ala, Asp, Asn, Glu, Gln, Ser, Cys, Tyr, Pro).
• Aminokwasy egzogenne: muszą być dostarczane z pożywieniem (Phe, Leu, Ile, Val, Lys, Met, Arg, Thr, His, Trp).
• Arg i His mogą być syntetyzowane z ornityny i zasad purynowych.

Podział aminokwasów według budowy łańcucha bocznego

• Aminokwasy z łańcuchem niepolarnym: zawierają łańcuchy boczne bez grup funkcyjnych, są hydrofobowe (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Pro, Gly).
• Aminokwasy z łańcuchem polarnym bez ładunku: grupy -OH (Ser, Thr, Tyr), -SH (Cys), związane amidowo (-NH2, Asn, Gln); nie dysocjują w fizjologicznym pH.
• Aminokwasy z łańcuchem kwasowym: dodatkowa grupa -COOH, nośniki ładunku ujemnego (Asp, Glu).
• Aminokwasy z łańcuchem zasadowym: grupy -NH2 (Lys), guanidynowa (Arg), pierścień imidazolowy (His); w fizjologicznym pH mogą wiązać protony.

Inne aminokwasy w białkach

• Selenocysteina: zawiera selen, podobna do Ser i Cys.
• Pirololizyna: pochodna lizyny.
• Hydroksyprolina i hydroksylizyna: powstają w obróbce potranslacyjnej białek kolagenowych.
• γ-karboksyglutaminian: związany z białkami osoczowymi, istotny w krzepnięciu krwi.

Udział aminokwasów w przemianach

• Aminokwasy glikogenne: przekształcają się w szczawiooctan; kluczowe w glukoneogenezie.
• Aminokwasy ketogenne: przekształcają się do acetooctanu, redukują się do β-hydroksymaślanu lub ulegają dekarboksylacji do acetonu (Leu, Lys).
• Aminokwasy glukoketogenne: rozpadają się na dwa fragmenty, służące jako substraty dla glukoneogenezy lub ciał ketonowych (Ile, Tyr, Phe, Trp).

Właściwości aminokwasów

• Optyczne: skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego, większość aminokwasów to L-aminokwasy, z wyjątkiem Gly.
• Amfoteryczne: mogą działać jako kwas lub zasada w zależności od pH.
• Buforujące: stabilizują pH, najskuteczniej przeciwdziałają zmianom, gdy pH odpowiada pK słabego kwasu.

Przemiana aminokwasów

• Aminokwasy nie mogą być magazynowane, ich nadmiar jest degradowany do ciał ketonowych lub substancji do glukoneogenezy.
• Ostatecznym miejscem degradacji szkieletów węglowodorowych aminokwasów jest cykl Krebsa.

Biologiczne znaczenie aminokwasów

• Składniki peptydów i białek, umożliwiające tworzenie wiązań peptydowych.
• Prekursory hormonów (adrenalina, noradrenalina, dopamina), barwników biochemicznych (melanina), koenzymów (CoA), neuroprzekaźników (acetylocholina, GABA).
• Substraty w syntezie puryn (Asp, Gl...).