Aminoácidos y Proteínas

Aquí están las notas de estudio:

• Los aminoácidos, péptidos y proteínas son componentes esenciales de la bioquímica.
• Los aminoácidos son derivados amino de los ácidos carboxílicos.
• Existen 20 aminoácidos comunes o estándar.
• Las proteínas son cadenas de residuos de aminoácidos que están unidos por enlaces covalentes.

Arquitectura de las proteínas

• Se refiere a los nombres comunes de las proteínas.
• Los aminoácidos estándar pueden ser representados por tres letras o mediante símbolos de código de una sola letra.
• Los aminoácidos pueden clasificarse como esenciales o no esenciales.
• La glicina se abrevia como Gly G, la alanina como Ala A, la prolina como Pro P y la valina como Val V.

Características estructurales

• Los aminoácidos son alfa aminoácidos.
• Varían en estructura, tamaño y carga eléctrica, lo que influye en su solubilidad en agua.
• Con la excepción de la glicina, los aminoácidos tienen centros quirales (2).
• Los centros quirales son estereoisómeros con la misma composición química pero diferente disposición espacial.
• Los enantiómeros son imágenes especulares entre sí y presentan actividad óptica.
• Para identificar los carbonos en un aminoácido, se utiliza la numeración en la histidina.
• Otros aminoácidos presentan cadenas ramificadas.
• Los aminoácidos en las proteínas son L-estereoisómeros.
• Los centros activos de las enzimas son asimétricos; las reacciones que catalizan son estereoespecíficas.
• Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases.
• Los grupos ionizables pueden ser carboxilo, amino, y/Grupo R.

Grupos R

• Comprenden K, H, R, D, E, Y y C.
• Los aminoácidos exhiben zwiterión (ión híbrido).
• Pueden actuar como ácido o base.
• También son anfóteros.

Curvas de titulación

• A partir de las curvas de titulación es posible obtener información que contiene medición cuantitativa del pKa de cada grupo ionizable y las regiones buffer.
• Para calcularlo se utiliza la ecuación: pH = pKa + log([A-]/[HA]).

Péptidos y proteínas

• Los péptidos y las proteínas están compuestos por cadenas de aminoácidos que se forman por una reacción de condensación.
• Los péptidos y las proteínas contienen terminación de amino y carboxilo.
• Los términos comunes incluyen:
  • Oligopéptido
  • Polipéptido
  • Proteína
• Los aminoácidos alfa carboxilo y alfa amino de los péptidos y proteínas son ionizables, pero los enlaces peptídicos o R no lo son.
• R de algunos aminoácidos pueden ionizarse.
• Varian por tamaño. Por ejemplo:
  • Oxitocina (9 aa)
  • Factor liberador de tirotropina (3 aa)
  • Amanita
  • Antibióticos

Clasificación

• Los oligómeros pueden ser heterooligómeros u homooligómeros.
• Hemoglobina.
• Contiene 2α. y • 2β tetrámero o dímero αβ
• El número de aminoácidos se puede calcular con la siguiente ecuación: Calcular # aa = Mr/110.

Proteínas conjugadas

• Lipoproteínas
• Glucoproteínas
• Fosfoproteínas
• Hemoproteínas
• Flavoproteínas
• Metaloproteínas
• Para estudiar a detalle una proteína, primero se debe purificar y conocer las técnicas para determinar sus propiedades.

Pasos para purificar las proteínas:

• Fuente
• Lisis
• Fraccionamiento
• Caracterización

Técnicas para determinar las propiedades de las proteínas:

• Centrifugación.
  • Permite la separación de orgánulos.
• Precipitación.
  • Sulfato de amonio.
• Diálisis.
• Cromatografía en columna.
  • Interacción con matriz.
  • Movilidad en base a:
  • Carga
  • Tamaño
  • Afinidad de unión
  • Otras Propiedades
• Cromatografía.
  • Intercambio iónico
  • Exclusión molecular
  • Afinidad

Electroforesis

• Se usa para la migración de proteinas con carga en un campo electrico.
• Puede afectar la estructura de las proteínas
• Permite la determinación de propiedades como el punto isoeléctrico
• Carga/Masa.

Electroforesis-SDS

• El SDS se une a proteínas e incorpora cargas negativas.
• Las proteínas adquieren una forma similar.
• Separa proteínas en función de su masa.
• Las enzimas pueden cuantificarse en función de su actividad catalítica.