Amino Asitler ve Tampon Çözeltiler

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Aminoasitlerin çözeltide hangi tür iyonlar bulunur?

Tampon çözeltiye eklenen diğer iyonlar

Yalnızca negatif yüklü anyonlar

Yalnızca pozitif yüklü katyonlar

Nötr dipolar iyonlar ve bunların karışımı (correct)

Bir tampon çözeltinin temel özelliği nedir?

pH değişimine duyarsızdır

Yalnızca baz eklenmesine tepki verir

Yalnızca asit eklenmesine tepki verir

pH değişimine direnir (correct)

Hangi durumda tampon özelliği belirginleşir?

Çözeltiye yalnızca su eklenmesi durumunda

Asit veya baz eklenmesi durumunda (correct)

Aminoasitlerin tamamen çözündüğü durumda

Çözelti pH'sının sabit kalması durumunda

Çözeltide hangi bileşenler pH dengesini etkileyebilir?

Asit, baz ve bileşenlerin karışımı Signup and view all the answers

Tampon özellikli çözelti nedir?

Asit ve baz karışımını içeren çözelti Signup and view all the answers

Prolin neden α-heliksi bozar?

Çünkü imino grubu sarmala uyum sağlamaz. Signup and view all the answers

Aşağıdakilerden hangisi bir tampon çözeltisinin özelliklerinden biridir?

Asit ve baz katıldığında pH değerini sabit tutar. Signup and view all the answers

Aşağıdaki amino asitlerden hangisi α-heliksin yapısını bozmaz?

Glysin Signup and view all the answers

Hangi amino asit grubu α-heliksin yapısını bozma potansiyeline sahiptir?

Lizin ve Arginin Signup and view all the answers

Amino asitlerin α-karboksil gruplarının özellikleri nelerdir?

Zayıf asidik özellik gösterirler. Signup and view all the answers

Aşağıdaki hangi amino asit α-heliksin oluşumunu engelleyebilir?

Triptofan Signup and view all the answers

Arter kan gazı pH değeri 7,38 olan bir durumda, bu pH değeri için hangi durum söz konusu olabilir?

Asidoz riskinin bulunduğu bir durum. Signup and view all the answers

Valin ve izolösin hangi özelliği nedeniyle α-heliksin oluşumunu etkiler?

Bunlar β-karbonundan dallanmış amino asitlerdir. Signup and view all the answers

Aşağıdakilerden hangisi zayıf bir asidin davranışı hakkında yanlıştır?

Zayıf bir baz ile birleşmekte daha etkilidir. Signup and view all the answers

Hangi ifade amino asitler için doğrudur?

Tampon davranışı gösterebilirler. Signup and view all the answers

Dördüncül yapı nedir?

Birden fazla polipeptid zincirinin etkileşimiyle oluşan yapıdır. Signup and view all the answers

Peptit bağı nasıl oluşur?

İki amino asidin -NH2 ve -COOH grupları arasından su çıkışıyla. Signup and view all the answers

Primer yapının özelliklerinden hangisi doğrudur?

Peptid bağlarıyla birbirine bağlanmış amino asitlerin düzenidir. Signup and view all the answers

Amino asitlerin protein yapısındaki role göre hangi ifade doğrudur?

Protein yapısının temel bileşenleridir. Signup and view all the answers

Peptitlerin meydana gelmesi için hangi koşul gereklidir?

İki amino asidin su kaybıyla etkileşime girmesi. Signup and view all the answers

Study Notes

Peptid ve Proteinler: Yapıları ve Genel Özellikleri

Sunum, peptidler ve proteinlerin yapılarını ve genel özelliklerini ele alıyor.
Amino asitler pratikte yüksüz olarak gösterilse de, çözeltide negatif yüklü anyonlar, pozitif yüklü katyonlar ve nötr dipolar iyonlar şeklinde bulunurlar.
Çözelti pH'sı, hangi yük türünün baskın olacağını belirler.
Tamponlar, asit veya baz eklenmesine karşı pH değişimine direnen çözeltilerdir. Zayıf bir asit ve konjuge bazı ile tampon elde edilebilir.
Karbonik asit-bikarbonat tampon sistemi, solunum ve böbrek düzenlemeleriyle çalışır.
58 yaşında bir erkek hastada dispne (nefes darlığı) ve arter kan gazı ölçümleri sunuluyor:
- pH: 7.38 (normal aralık: 7.35-7.45)
- pCO2: 55 mmHg (normal aralık: 35-45)
- HCO3: 32 mEq/L (normal aralık: 22-26)
Sulu çözeltilerde amino asitlerin a-karboksil grupları zayıf asidik, a-amino grupları zayıf bazik özellik gösterir.
Her asidik ve bazik amino asidin yan zincirinde iyonize olabilen bir grup bulunur.
Amino asitler, bu nedenle tampon görevi görür.
pK, bir amino asidin ortama H+ iyonu verme yeteneğidir (dissosiasyon) veya iyonize olabilen bir grubun yarı yarıya ayrıştığı pH'dır.
R grubu nötr ise karboksilli ve aminli grupların yarı yarıya dissosiye olduğu pH'dır.
Glişin'in farklı pH'lar altında baskın formları ayrıntılı olarak gösteriliyor.
İzoelektrik nokta (pI), bir amino asit molekülünün üzerinde net yükün sıfır olduğu pH değeridir.
pI = (pK1 + pK2)/2
Bir amino asit, izoelektrik nokta değerinden yüksek pH ortamında anyon şeklinde, düşük pH ortamında ise katyon şeklinde bulunur.
İyonize olabilen R gruplu amino asitlerin titrasyon eğrileri üç basamaklıdır.
İzoelektrik noktanın hesaplanması için zwitterion formlarının, bir önceki ve sonraki pK değerlerinin ortalamaları kullanılır.
Amino asitlerin farklı fiziksel özellikleri (çözünürlük, erime noktası) anlatılıyor.
Amino asitlerin suda renksizdir ve görünür bölgede (400-700 nm) ışığı absorbe etmez.
Aromatik amino asitler (fenilalanin, tirozin ve triptofan), konjuge çift bağları sayesinde UV (260-280 nm) bölgede absorpsiyon gösterir.
Amino asitlerin girdiği reaksiyonlardan biri peptid bağı oluşumudur.
Bir amino asidin amin grubu ile bir başka amino asidin karboksil grubu arasında su açığa çıkarılarak peptid bağı oluşturulur, dolayısıyla peptitler meydana gelir.
Peptid bağı oluşumunda enerji harcanır ve kovalent bir bağdır.
Aa'ler N-terminal uçtan başlanarak numaralandırılır.
Bağa katılan aa'lerin isimleri -il eki alarak değiştirilir (örn. Lizin, aspartil).
Biüret reaksiyonu, üç veya daha fazla peptid bağı içeren bileşiklerde bakır iyonlarıyla şelatlaşma sonucu alkali ortamlarda mavi-mor renkte renk değişimi ile gözlemlenir.
Kovalent disülfit bağlarının oluşumu, iki sistein amino asidinin bağlanmasıyla sistin oluşur. Tek polipeptid zincirinde veya komşu zincirlerde bulunabilir ve proteinlerin konformasyonlarını sabitlemek için önemlidir.
Monosakkaritlerin proteinlerdeki serbest NH2 gruplarıyla reaksiyona girmesi glikasyondur ve non enzimatiktir.
Glikasyona uğramış protein oranı, ortamın glikoz konsantrasyonu ve süreyi ilgilendirir.
DM'de artan glikozla glike hemoglobin ve albümin oranı da artar.
Glukozun beta zincirlerinin N-terminal grupları ile reaksiyona girmesiyle HgbA1c oluşur.
Glukozun albümin amin gruplarına bağlanmasıyla fruktozamin oluşur.
Fruktozamin, glikozun proteinlere bağlanmasının ölçülür ve HbA1c'ye kıyasla daha kısa bir yarı ömre sahiptir.
Proteinlerin yapıları: Primer, sekonder, tersiyer, kuaterner yapıları ayrıntılı olarak tanımlanmıştır.
Peptid bağının oluşumu, birincil yapının oluşumu ile açıklanmıştır.
Proteinlerin hatalı dizilimleri yüzünden çeşitli hastalıkların oluştuğu belirtilmiştir.
Amiloid hastalığında, proteinlerin hatalı katlanmasıyla ilgili detaylar üzerinde durulmuştur.
Proteinlerin hatalı katlanmasıyla veya yanlış katlanma sonrası oluşabilecek diğer hastalıkların olası sebepleri örneklerle vurgulanmıştır.
CFTR proteininin yapısı ve mutasyonları gösterilmiştir ve bunun sonuçları üzerinde durulmuştur.
CFTR mutasyonlarının akciğer hastalığı olan kistik fibroz ile ilişkili olduğu açıklanmıştır.
Proteinlerin denatürasyonu: Proteinlerin sekonder ve tersiyer yapılarının çözündüğü, biyolojik aktivitesini kaybettiği ve primer yapısının değişmediği bir süreçtir. Bu süreci tetikleyen faktörler sunulmuş ve açıklanmıştır (sıcaklık, pH, çözücüler, deterjanlar, vb.).
Proteinlerin renaturasyonu, kaybedilen fonksiyonların yeniden kazanılması durumudur.
Proteinlerde hatalı katlanmaların sebep olabileceği hastalıklar açıklanmıştır.
Proteinlerin 3 boyutlu yapılarına ilişkin bağlar ve bu bağların yapıyı nasıl etkilediği tartışılmıştır.

İsimlendirme

Amino asitlerin sıralaması, DNA'nın nükleotid dizilimine göre belirlenir.
Amino asit dizilimi, N-terminal uçtan C-terminal uca doğru okunur.

y-Glutamil-sisteinil-glisin

Glutatyonun yapısı ve adı verilir.

Polipeptidin Sekonder Yapısı

Polipeptid omurgası gelişigüzel bir üç boyutlu yapı oluşturmaz; primer yapıda gizli bir bilgi ile yakın amino asitlerin kurallarına göre düzenlenir.
Bu düzenlenmelere polipeptidin sekonder yapısı denir.

2-Sekonder Yapı (2°)

Birlikte bulunan amino asitlerin molekül içindeki düzenli veya düzensiz etkileşimleri sonucu oluşur.
Düzenli ilişkiler (örn. a-heliks, ß-kıvrımlı tabaka); periyodik olarak tekrarlanan yapılar.
Düzensiz (random) ilişkiler: rastgele kıvrılmalar.

a-heliks

Çeşitli polipeptid heliksleri içinde en sık karşılaşılanı a-heliks'dir.
Karatinlerin yapılarının büyük bölümü a-heliks gösterir.
Hemoglobin, keratinin aksine oldukça esnek ve globuler bir yapıya sahiptir.
Peptid bağı karbonil oksijenleri ve amid hidrojenleri arasında oluşan yaygın hidrojen bağları ile stabilize olur.
Helikste bir peptid bağı karbonil oksijeninden 4 peptid yukarıda oluşan NH grubu arasında bir hidrojen bağı vardır.
Hidrojen bağları, zincir içinde oluşur ve heliks zincirindeki tüm peptid bağları bu bağ oluşumuna katılır.
Hidrojen bağları tek tek zayıf bağlardır ancak sayılarının çokluğu nedeniyle heliksi stabilize eden güçlü bir etki oluşturur.
a-heliksi bozan amino asitlerden prolin (imino grubu), çok yüklü amino asitler (glutamat, aspartat, histidin, lizin, arginin) ve geniş yan zincirleri (triptofan, valin, lösin) bunlardan bazılarıdır.

Beta-kıvrımlı tabaka

ẞ-kırmalı tabaka farklı polipeptid zincirlerindeki NH ve CO grupları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir.
ẞ-kıvrımlı tabakada hidrojen bağları polipeptid omurgaya diktir.
Komşu amino asitler (aa) aralarındaki mesafeler daha uzundur.
Kırılan tabakalarda β-dönüşleri hidrojen ve iyonik bağlarla stabilize olur.

Beta-bendler (kıvrım, dirsek)

ẞ-bendler (ters dönüşler), polipeptidlerin globüler kütleler oluşturmasını sağlar.
Genellikle bir tane prolin (zincirde dirseğe neden olan bir aa) olmak üzere toplam 4 amino asitten oluşur.
En küçük amino asit glisin, sıklıkla ẞ-dönüşlerinde yer alır.
ẞ-bendlerden, ardışık olarak yer alan 1-4 amino asit kalıntıları arasında H bağları oluşur.

Tesadüfi kıvrılmalar (Random coil)

Proteinlerin, heliks, kıvrımlı tabaka veya ẞ-bend yapmayan kısmıdır ve gelişi güzel şekillerdir.
Aslında gelişigüzel değildir, ama α ve β yapılara göre daha az düzenlidir.
Düzlemler arasında belirli bir ilişki ve H bağları yoktur, fakat diğer sekonder yapılarla aynı öneme sahiptir.

Süper-sekonder Yapılar

Birbirine yakın komşu sekonder yapıların yan zincirlerinin paketlenmesi ile oluşurlar ve stabildirler.
Örnek olarak, sarılmış sarmal (coiled coil) yapı verilebilir.

Globüler proteinlerin tersiyer yapıları

"Tersiyer" hem bölgelerin katlanmasını hem de polipeptid içindeki son düzenini ifade eder.
Hidrofobik yan zincirler iç kısımda gömülü, hidrofilik yan zincirler dış kısımda bulunur.

Tersiyer Yapı

Primer yapıda ayrı olan amino asitler, tersiyer yapıda komşu olabilirler.
Tersiyer yapı, proteinin fonksiyonel karakterini belirler.
Mevcut proteinlerin büyük bir kısmı tersiyer yapıya sahiptir.

Tersiyer yapıyı oluşturan bağlar

Hidrojen bağları (12-30 kJ/mol)
Disülfit bağları (~460 kJ/mol)
İyonik bağlar (20 kJ/mol)
Non-polar etkileşimler (<40 kJ/mol), van der Waals bağları (0.4-4 kJ/mol)

Protein katlanması

Proteinlerdeki amino asitlerin sıralaması, proteinin 3 boyutlu yapısını (primer, sekonder, tersiyer) doğrudan etkiler.
Çeşitli bağlar, proteinlerin tersiyer yapılarını bir arada tutar.
Proteinlerin katlanması, proteinlerin fonksiyonel aktivitesini sağlar.
Hücre içindeki protein katlanması hızlı bir süreçtir.

4 - Kuaterner Yapılar

Primer, sekonder ve tersiyer yapıları bulunan polipeptid zincirleri, non-kovalent bağlarla bir arada tutularak polimerizasyona uğrar.
Proteinler, bu şekilde oligomer formları (protein-protein kompleksi) oluşturur.
Örneğin, hemoglobin, globin zincirlerinin (a ve β) birleşmesiyle oluşur.

Proteinlerin denatürasyonu

Proteinlerin sekonder ve tersiyer yapılarının kaybıdır
Proteinlerin primer yapısı değişmez.
Denatürasyonu önlemek için uygun sıcaklık ve pH seviyelerinin korunması gerekmektedir.
Denatürasyon faktörleri (sıcaklık, pH, kimyasal maddeler, fiziksel etkenler) ve denatürasyonun reversibilliği / irreversibilliği açıklanmıştır.
Proteinlerin yanlış katlanması bazı hastalıklara neden olabilir.

Amiloid hastalıkları

Proteinlerin yanlış katlanmalarından kaynaklanan hastalıklardandır.
Örnek hastalık olarak Alzheimer hastalığı verilmiştir.

CFTR geni

CFTR genindeki mutasyon, kistik fibroz gibi hastalıklara yol açabilir.
CFTR geninin normal dizilimi ve Delta F508 mutasyonu hakkında bilgi verilmiştir.
Mutasyonun neden olduğu sonuçlar sunulmuştur.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

Bu quiz, amino asitlerin özelliklerini ve tampon çözeltilerin temel özelliklerini test etmektedir. Ayrıca, α-heliks yapısını etkileyen faktörler ve amino asitlerin davranışları hakkında sorular içermektedir. İşleyişi ve kimyasal yapıları ile ilgili önemli bilgiler sunmaktadır.