Aminácidos e Proteínas

<p>A cadeia lateral variável (R) (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Valina e Fenilalanina (A), Isoleucina e Metionina (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hidroxilação e acetilação (A), Fosforilação e ubiquitinação (D)</p> Signup and view all the answers

<p>As fitas anti-paralelas são sempre mais estáveis que as paralelas. (A), As fitas paralelas têm terminais amina e carboxilo alinhados. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Eliminam sempre uma molécula de água durante a formação (A)</p> Signup and view all the answers

<p>É formada por pontes de hidrogênio e inclui alfa-hélices (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Em ligações covalentes e não covalentes, sendo essas últimas mais frequentes. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Estabilizar proteínas parcialmente enoveladas (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Formam-se pequenos péptidos ou aminoácidos livres (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Permitem a conservação de funções em diferentes proteínas. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Possuem um compartimento onde ocorre o folding das proteínas (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Estabelecer a sequência linear de aminoácidos (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Desenvolvimento de doenças neurodegenerativas (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Estrutura terciária. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>A interação não covalente entre subunidades polipeptídicas (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Pontes de enxofre. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Acúmulo de proteínas aberrantes (C)</p> Signup and view all the answers

A estrutura em que dois ou mais segmentos da cadeia polipeptídica se dobram, com os grupos R sempre voltados para cima ou para baixo do plano da folha. As fitas da cadeia podem ser paralelas ou anti-paralelas, com os terminais amina e carboxilo alinhados ou invertidos.

A estrutura que resulta da combinação de várias estruturas secundárias, como alfa-hélices e folhas beta, e está associada a uma função específica.

A estrutura tridimensional de uma proteína, determinada pela ordem dos aminoácidos (estrutura primária) e pelas interações entre as cadeias laterais.

O processo de enovelamento de uma proteína da sua estrutura primária para a sua estrutura terciária, ou seja, a sua conformação nativa.

Regiões de uma proteína grande que possuem entre 100 a 150 resíduos de aminoácidos, com uma forma de enrolamento específica e funcional.

Proteínas que ajudam a dobrar outras proteínas, facilitando o processo e garantindo que a conformação final seja correta. Elas podem estabilizar proteínas parcialmente dobradas ou evitar o dobramento incorreto.

Um tipo de chaperone que fornece um ambiente fechado para o dobramento de proteínas recém-sintetizadas, impulsionado pelo consumo de ATP. Isso garante um dobramento eficiente e rápido.

A estrutura criada pela associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) através de ligações não covalentes.

Agregações de proteínas erradas que podem se acumular em células, tornando-se tóxicas e levando a problemas como doenças neurodegenerativas.

A combinação de várias proteínas que trabalham juntas para realizar uma função biológica específica, representando o nível mais alto de organização proteica.

Macromoléculas essenciais para os sistemas biológicos, formadas por cadeias lineares de aminoácidos. A ordem dos aminoácidos determina a estrutura e função da proteína.

Moléculas orgânicas que servem como blocos de construção das proteínas. Possuem um grupo amino, um grupo carboxilo, um átomo de hidrogénio e uma cadeia lateral variável.

Os aminoácidos com cadeias laterais principalmente hidrocarbonetos são hidrofóbicos e tendem a se agrupar em áreas específicas das proteínas, evitando o contato com a água.

Os aminoácidos com cadeias laterais que contêm grupos OH são hidrofílicos e podem formar pontes de hidrogênio com a água.

Os aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo nosso corpo e precisam ser obtidos através da alimentação.

As ligações peptídicas são a principal ligação entre aminoácidos, formando a base da estrutura das proteínas. É uma ligação covalente forte que resulta da ligação entre o grupo amina (N) de um aminoácido e o grupo carboxilo (C) do próximo aminoácido, liberando uma molécula de água.

Após a síntese proteica, os aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos funcionais, alterando a função da proteína. Exemplos incluem hidroxilação, metilação, glicosilação, fosforilação, acetilação e ubiquitinação.

A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. É a base da estrutura proteica, e sua sequência determina a estrutura e função da molécula.

A estrutura secundária de uma proteína é formada por dobramentos locais da cadeia polipeptídica, estabilizados por pontes de hidrogénio entre os grupos amina e carboxilo. Exemplos são as alfa-hélices e as folhas beta.

As alfa-hélices são um tipo de estrutura secundária, onde a cadeia polipeptídica se enrola em forma de espiral, com os grupos R voltados para fora, estabilizadas por pontes de hidrogénio. É uma estrutura comum em proteínas.