Aminácidos e Proteínas
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Questions and Answers

Qual é a característica que distingue os aminoácidos básicos dos ácidos?

  • Os aminoácidos ácidos têm carga negativa enquanto os básicos têm carga positiva. (correct)
  • Os aminoácidos básicos possuem uma cadeia lateral variável menos complexa.
  • Os aminoácidos ácidos são sempre apolares e hidrofóbicos.
  • Os aminoácidos básicos são polares e apresentam grupos OH.
  • O que caracteriza a forma estereoisomérica dos aminoácidos?

  • Possuem sempre a mesma estrutura, independentemente da cadeia lateral.
  • Podem existir nas formas D ou L, desviando a luz polarizada. (correct)
  • Apresentam diferentes grupos R que podem variar em carga.
  • Diferem apenas na sua fórmula molecular, sem mudanças na estrutura.
  • Qual dos seguintes aminoácidos é considerado um iminoácido?

  • Fenilalanina
  • Prolina (correct)
  • Cisteína
  • Alanina
  • Qual componente da estrutura do aminoácido é responsável por suas propriedades únicas?

    <p>A cadeia lateral variável (R)</p> Signup and view all the answers

    Quais aminoácidos são considerados essenciais para o ser humano?

    <p>Valina e Fenilalanina</p> Signup and view all the answers

    Quais modificações químicas podem ocorrer nos aminoácidos após a formação durante a tradução do mRNA?

    <p>Hidroxilação e acetilação</p> Signup and view all the answers

    Qual das afirmações sobre a estrutura beta pregueada é verdadeira?

    <p>As fitas anti-paralelas são sempre mais estáveis que as paralelas.</p> Signup and view all the answers

    Qual é a principal característica das ligações peptídicas entre os aminoácidos?

    <p>Eliminam sempre uma molécula de água durante a formação</p> Signup and view all the answers

    O que caracteriza a estrutura secundária das proteínas?

    <p>É formada por pontes de hidrogênio e inclui alfa-hélices</p> Signup and view all the answers

    Como as interações que ocorrem na estrutura terciária das proteínas são classificadas?

    <p>Em ligações covalentes e não covalentes, sendo essas últimas mais frequentes.</p> Signup and view all the answers

    Qual é a principal função das chaperones moleculares?

    <p>Estabilizar proteínas parcialmente enoveladas</p> Signup and view all the answers

    Qual é a consequência da destruição da estrutura primária das proteínas?

    <p>Formam-se pequenos péptidos ou aminoácidos livres</p> Signup and view all the answers

    Qual é a principal característica dos domínios das proteínas?

    <p>Permitem a conservação de funções em diferentes proteínas.</p> Signup and view all the answers

    O que caracteriza as chaperoninas em relação às chaperones moleculares?

    <p>Possuem um compartimento onde ocorre o folding das proteínas</p> Signup and view all the answers

    Qual é a função principal das ligações peptídicas em relação à estrutura da proteína?

    <p>Estabelecer a sequência linear de aminoácidos</p> Signup and view all the answers

    Qual é a consequência da acumulação de pré-fibrilas nas células do sistema nervoso central?

    <p>Desenvolvimento de doenças neurodegenerativas</p> Signup and view all the answers

    Qual setor da conformação terciária está associado ao enovelamento global da proteína?

    <p>Estrutura terciária.</p> Signup and view all the answers

    O que define a estrutura quaternária das proteínas?

    <p>A interação não covalente entre subunidades polipeptídicas</p> Signup and view all the answers

    Qual tipo de interação é mais forte e crucial para a estabilização das proteínas secretadas?

    <p>Pontes de enxofre.</p> Signup and view all the answers

    Quando as células estão envelhecidas ou sob estresse, qual problema pode ocorrer?

    <p>Acúmulo de proteínas aberrantes</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Proteínas

    • Macromoléculas abundantes nos sistemas biológicos, formadas por uma cadeia polipeptídica de aminoácidos.

    Aminoácidos

    • Moléculas ionizáveis, podendo agir como ácidos ou bases.
    • Constituídos por um carbono alfa, um grupo carboxilo (COOH), um grupo amina (NH2) e uma cadeia lateral (R) variável.
    • A cadeia lateral (R) determina as propriedades do aminoácido (carga, polaridade, etc).

    Classificação de Aminoácidos Baseada em Grupos R

    • Hidrofóbicos e apolares: Alanina, Valina, Prolina, Fenilalanina, Glicina, Cisteína, Leucina, Isoleucina, Metionina e Triptofano. Agrupam-se em estruturas terciárias para minimizar o contacto com a água.
    • Polares sem carga e hidrofílicos: Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina e Tirosina. Formam pontes de hidrogênio com a água.
    • Polares com carga + (básicos): Lisina, Arginina e Histidina.
    • Polares com carga - (ácidos): Ácido aspártico e Ácido glutâmico.

    Esteroisómeros

    • Aminoácidos (exceto prolina) podem existir nas formas D e L.
    • As proteínas apenas contêm aminoácidos L.

    Aminoácidos Essenciais

    • Aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo organismo e necessitam de ser obtidos pela dieta.

    Ligações Peptídicas

    • Ligações covalentes entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo do aminoácido adjacente.
    • A ligação é planar e tem carácter de dupla ligação.

    Níveis de Organização Estrutural das Proteínas

    • Estrutura Primária: Sequência linear de aminoácidos. É fundamental para determinar a estrutura tridimensional.
    • Estrutura Secundária: Dobramento local da cadeia polipeptídica. Exemplos: alfa-hélices e folhas beta pregueadas, estabilizadas por pontes de hidrogénio.
    • Estrutura Terciária: Dobramento tridimensional de toda a cadeia polipeptídica. Interações entre as cadeias laterais (R) dos aminoácidos, como ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, pontes dissulfeto e ligações iônicas contribuem para a estabilidade desta estrutura.
    • Estrutura Quaternária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Esta estrutura é encontrada em algumas proteínas, como a hemoglobina.

    Proteínas Fibrosas

    • Estrutura geralmente longa e fina, com função estrutural.
    • Exemplos: queratina, colágeno, fibroína da seda.

    Proteínas Globulares

    • Forma esférica, com função enzimática, transporte, hormonal, etc.
    • Exemplos: enzimas, hemoglobina, mioglobina.

    Proteínas Transmembranares

    • Proteínas que atravessam a membrana plasmática.
    • Possuem resíduos hidrofóbicos na região que está em contacto com a membrana, e resíduos hidrofílicos na região que esta em contacto com o meio aquoso.

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    Description

    Teste seus conhecimentos sobre proteínas e aminoácidos! Neste quiz, você explorará as estruturas e classificações dos aminoácidos, além de sua importância nas macromoléculas biológicas. Prepare-se para aprofundar seu entendimento sobre esses compostos fundamentais da biologia.

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