Acides aminés, peptides et protéines

• Acides aminés, peptides et protéines sont des éléments constitutifs de la biochimie.
• Dr. Ouahdi.B est assistante en biochimie au laboratoire de biochimie -EHS CPMC.

Introduction

• Les protéines sont les macromolécules organiques les plus abondantes chez les organismes vivants, représentant environ 50 % du poids sec des cellules.
• Les rôles fondamentaux des protéines englobent l'élément structurel pour les cellules et les tissus, et les fonctions cellulaires essentielles telles que la signalisation.
• Elles assurent la catalyse des réactions biochimiques via les enzymes, le transport de molécules et la défense immunitaire via les anticorps.
• Malgré la diversité de leurs fonctions, les protéines partagent une organisation commune, avec les acides aminés comme unité fondamentale.

Définition et Importance Biologique des Acides Aminés

• Les acides aminés (AA) sont les unités de base des protéines.
• Ils proviennent soit de sources exogènes (alimentaires, des protéines animales et végétales) soit sont synthétisés endogènement par l'organisme.
• Plus de 300 AA ont été identifiés, parmi lesquels on distingue les AA standards.
• Les AA standards, au nombre de 20, sont retrouvés naturellement dans les peptides et les protéines lors de la traduction.
• La sélénocystéine, analogue de la cystéine, compte comme le 21e AA naturel présent dans certaines protéines enzymatiques comme la glutathion peroxydase et la thiorédoxine réductase.
• Les AA non standards sont obtenus par modification post-traductionnelle des protéines, comme l'hydroxyproline et la méthylhistidine.
• Les intermédiaires du métabolisme proviennent des différentes voies métaboliques et donnent naissance à d'autres molécules biologiques, comme l'ornithine et la citrulline dans le cycle de l'urée.
• Les AA ont de multiples rôles : structurel comme monomères des protéines, métabolique comme précurseurs de molécules d'intérêt biologique, énergétique, et fonctionnel avec une activité biologique comprenant les neurotransmetteurs.

Structure des Acides Aminés

• Les AA sont des molécules chimiques dotées de deux fonctions principales : une fonction acide carboxylique (COOH) et une fonction amine primaire (NH2).
• Ces fonctions sont portées par le même atome de carbone, formant ainsi des acides α aminés.
• Les AA se distinguent par la nature de leur chaîne latérale ou radical « R ».
• Par convention, les carbones des acides organiques sont désignés par une lettre grecque « α » à partir du carbone porteur de la fonction « COOH ».
• La proline fait exception, étant un acide α-iminée avec une fonction amine secondaire (NH).

Classification des Acides Aminés

• Les AA standards peuvent être classés selon plusieurs critères, dont la structure de la chaîne latérale R, la polarité et la charge du R, l'origine de l'AA, et son devenir.
• La classification selon la structure du radical R distingue les AA hydrophobes (hydrocarbonés linéaires ou ramifiés), alcool, soufré, acide, amide, basique, aromatique et imine.
• La tyrosine est un AA aromatique avec un cycle et une fonction alcool appelée phénol.
• La classification selon la polarité et la charge du radical R distingue les AA polaires (hydrophiles) et apolaires (hydrophobes), les ionisables (chargés) et non ionisables (neutres).
• La classification selon l'origine distingue les AA essentiels (indispensables, non synthétisés par l'organisme) et non essentiels (synthétisés par l'organisme), ainsi que les cas particuliers où certains AA non essentiels peuvent devenir indispensables.
• La classification selon le devenir du radical R distingue les AA glucoformateurs (convertis en glucose), cétoformateurs (convertis en corps cétoniques) et mixtes.

Nomenclature des Acides Aminés

• Les AA standards peuvent être désignés par une abréviation en 3 lettres (première lettre majuscule) ou par un symbole en 1 lettre (majuscule).
• Par exemple, la sélénocystéine est codée « Sec » en 3 lettres et « U » en 1 lettre.

Propriétés Physico-Chimiques des Acides Aminés

• Les propriétés physiques comprennent :

  • Les propriétés optiques, où tous les AA (sauf la glycine) possèdent au moins un carbone asymétrique (C*) et sont donc optiquement actifs.
    • Le pouvoir rotatoire fait tourner le plan de vibration d'une lumière polarisée. - Si la rotation est dans le sens des aiguilles d'une montre. - Elle est dextrogyre (+). - Si la rotation est inverse, la molécule est lévogyre (-).
  • Le dosage polarimétrique des AA utilise la loi de Biot.
  • Selon la présentation linéaire de Fischer, les AA peuvent exister sous forme de 2 stéréo-isomères appelés énantiomères.
    • Les AA présents dans les protéines naturelles appartiennent généralement à la série L.
    • Certains AA ont un deuxième centre chiral et forment des épimères.
    • La mesure quantitative de l'activité optique se nomme le pouvoir rotatoire spécifique. -AA lévogyre ou AA dextrogyre
  • Les propriétés spectrales montrent que les AA sont incolores et absorbent dans l'UV lointain (< 230 nm).
    • Les AA aromatiques absorbent à 280 nm.
    • Le dimère de cystéine (cystine) absorbe à 260 nm, utile pour le dosage spectrophotométrique.
  • Les propriétés ioniques indiquent que les acides α aminés possèdent 2 groupements ionisables : le carboxyle (peut céder un proton) et l'aminé (peut fixer un proton), faisant des AA des molécules amphotères.
    • L'évolution des charges en fonction du pH peut être schématisée.
    • AA possèdent un point isoélectrique (pHi) où ils ont une charge globale nulle.
    • pK représente le pH de demie-dissociation, avec pKa pour le α-COOH et pKb pour le α-NH2, ainsi que pKR pour la chaîne latérale ionisable.
    • pKa variable

• La solubilité des AA dans l'eau dépend du radical R (nombre de carbone et polarité). Ils sont peu solubles dans l'alcool.

• La solubilité augmente si le nombre de carbone du radical R diminue ou si le R est porteur de fonction polaire.

• Ces propriétés sont utiles pour l'extraction et la séparation des AA.