Questions and Answers
Quel acide aminé est unique en raison de son carbone α asymétrique?
À quel pH l'acide aminé est-il à charge globale nulle?
Quels acides aminés ont un pHi supérieur à 7?
Quelle est la composition d'un acide aminé typique?
Signup and view all the answers
Quelle caractéristique des acides aminés leur confère des propriétés à la fois acides et basiques?
Signup and view all the answers
Quel est le type d'acides aminés trouvés dans les protéines naturelles?
Signup and view all the answers
Comment décrirait-on un acide aminé lorsque le pH est inférieur à son pHi?
Signup and view all the answers
Quelle chaîne est différente entre les acides aminés?
Signup and view all the answers
Quel est le produit de la réaction catalysée par la glutaminase?
Signup and view all the answers
Quel cofacteur est nécessaire lors de la transamination?
Signup and view all the answers
Quelle réaction transforme un acide aminé en un acide α-cétoacide?
Signup and view all the answers
Sur quel type de résidu les protéines peuvent-elles être phosphorylées?
Signup and view all the answers
Quel est l'effet de la glycosylation sur les protéines?
Signup and view all the answers
Sur quelle chaîne latérale les acétylations se produisent-elles?
Signup and view all the answers
Quel intermédiaire peut être utilisé dans le cycle de Krebs après la désamination?
Signup and view all the answers
Quel type de glycosylation se produit sur l'OH des sérines?
Signup and view all the answers
Quel est le produit final de la réaction catalysée par la glutamine synthétase?
Signup and view all the answers
Quelle enzyme est impliquée dans le transport de l'oxygène dans le sang?
Signup and view all the answers
Quelle protéine est considérée comme une protéine de stockage?
Signup and view all the answers
Quel rôle est attribué aux glycoprotéines dans les membranes cellulaires?
Signup and view all the answers
Quelle est la fonction des protéines régulatrices de gènes?
Signup and view all the answers
Study Notes
Acides Aminés et Protéines
- Les acides aminés sont les constituants fondamentaux des protéines.
- Une protéine résulte d'une séquence d'acides aminés formant une structure tridimensionnelle.
- Il existe 20 acides aminés différents, appelés acides α-aminés.
Structure des Acides Aminés
- Chaque acide aminé contient un carbone α tétraédrique asymétrique, sauf la glycine, qui est la plus simple.
- La structure de chaque acide aminé est composée d'un groupe carboxyle et d'un groupe amine.
- La chaîne latérale (ou radicale) désigne la partie qui varie entre les différents acides aminés.
Séries D et L
- Le carbone α asymétrique donne naissance à deux configurations possibles, connues sous les séries D et L.
- La distinction se fait par la position de l'acide aminé (à droite - série D ou à gauche - série L).
- Les acides aminés présents dans les protéines naturelles appartiennent exclusivement à la série L.
Propriétés Ionisables et Amphotérie
- Les acides aminés possèdent deux fonctions ionisables attachées au carbone α.
- Ils présentent un caractère amphotère, signifiant qu'ils peuvent agir à la fois comme des acides et des bases.
pH Isobarique (pHi)
- Le pHi d'un acide aminé est le pH à partir duquel la charge nette de la molécule est nulle.
- À pH acide (pH < pHi), l'acide aminé existe principalement sous forme de cation (charge +).
- À pH neutre (pH = pHi), il se présente en tant que zwitterion, avec une charge globale nulle.
- À pH basique (pH > pHi), l'acide aminé prend la forme d'un anion (charge -).
Acides Aminés Particuliers
- Deux acides aminés, l'acide aspartique (Asp) et l'acide glutamique (Glu), ont un pHi proche de 3.
- Trois autres acides aminés, l'histidine (His), la lysine (Lys), et l'arginine (Arg), possèdent un pHi supérieur à 7.
Réactions dues au groupement amine (NH2)
- Désamination : Libération d'ammoniac (NH3) en deux étapes.
-
Étape 1 : Le glutamate est transformé en ammoniac par l'action de la glutaminase et l'eau :
- Réaction : Glutamine + H2O → NH3 + Glutamate.
-
Étape 2 : Un déshydrogénase spécifique élimine l'azote grâce à la glutamate déshydrogénase :
- Réaction : Glutamate + H2O + NAD → NH3 + α-céto-glutarate + NADH + H+.
- Cycle de Krebs : L'α-céto-glutarate sert d'intermédiaire dans le cycle.
Transamination
- Transfert du groupement NH2 : Se fait d'un acide aminé vers un α-cétoacide, formant un nouvel acide aminé.
- Cofacteurs : Nécessite le phosphate de pyridoxal et une transaminase (ex : ALAT).
-
Exemple de réaction :
- Réaction : Alanine + α-céto-glutarate → Pyruvate + Glutamate.
Modifications des acides aminés sur le radical : chaîne latérale
-
Glycosylation : Modification post-traductionnelle des protéines influencée par la réactivité du radical.
- N-glycosylation : Sur le NH2 des asparagines.
- O-glycosylation : Sur l'OH des sérines et thréonines.
-
Phosphorylation : Ajout de groupes phosphate sur les OH des résidus sérine, thréonine et tyrosine.
- Rôle clé dans la régulation réversible des activités enzymatiques.
-
Acétylations : Se produit sur les groupements NH2 des lysines, influençant la structure et fonction des protéines.
Formation de Glutamine
- La glutamine est synthétisée par la glutamine synthétase à partir de glutamate, NH3 et ATP.
- La réaction produit la glutamine, ADP et phosphate inorganique (P).
Catalyseur biologique
- Les enzymes agissent en tant que catalyseurs biologiques, accélérant les réactions chimiques dans les organismes vivants.
Transport de petites molécules
- Hémoglobine (Hb) : transporte l'oxygène (O2) des poumons vers les organes.
- Transferrine : établissement du transport du fer dans le plasma sanguin pour diverses fonctions biologiques.
Rôle de soutien et de structure
- Glycoprotéines : composants essentiels des parois ou membranes cellulaires, contribuant à la structure cellulaire.
- Kératine : protéine présente dans les cheveux, les ongles, les plumes et les griffes, offrant résistance et protection.
- Fibroïne : constituant principal de la soie et des toiles d'araignée, connue pour sa résistance.
- Collagène : protéine clé dans le tissu conjonctif, utilisée dans le cuir et pour la structure tissulaire.
Rôle contractile
- Les protéines musculaires comme l'actine, la myosine et l'actinomyosine sont responsables de la contraction musculaire.
Rôle de reconnaissance
- Hormones peptidiques : se lient à des récepteurs spécifiques pour des réactions physiologiques.
- Reconnaissance intercellulaire : essentielle pour la formation et la maintenance des tissus.
- Anticorps (Immunoglobulines) : interagissent avec des antigènes (molécules étrangères) pour la défense immunitaire.
Protéines de stockage
- Ovalbumine : principale protéine du blanc d'œuf, jouant un rôle nutritif.
- Caséine : protéine significative du lait, apportant des nutriments essentiels.
- Myoglobine : stocke l'oxygène dans les muscles, facilitant l'utilisation lors de l'effort physique.
Contrôle de la différenciation et de la croissance cellulaire
- Les protéines régulatrices des gènes facilitent la reconnaissance entre les protéines et l'ADN, influençant le développement cellulaire.
Studying That Suits You
Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.
Description
Testez vos connaissances sur les acides aminés et leur rôle dans la formation des protéines. Ce quiz couvre les structures, séries D et L, ainsi que leurs propriétés. Apprenez comment les acides aminés interagissent pour former des structures protéiques complexes.