Untitled Quiz
61 Questions
4 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Când a fost introdus termenul biochimie?

1903

Ce înseamnă cuvântul bios?

viață

Care sunt cele trei ramuri principale ale biochimiei?

  • Biochimia celulară, Biochimia moleculară, Biochimia genetică
  • Biochimia animală, Biochimia vegetală, Biochimia microbiană
  • Biochimia structurală, Biochimia metabolică, Biochimia clinică (correct)

    • Ce este biochimia structurală?

    <p>Prezenta structura chimică a materiei vii, proprietățile și rolul lor.</p> Signup and view all the answers

    Ce este biochimia metabolică?

    <p>Prezenta metabolismul, precum și reglarea hormonală și enzimatică a proceselor metabolice din organism.</p> Signup and view all the answers

    Ce este biochimia clinică?

    <p>Cercetează procesele chimice ce stau la baza diferitelor manifestări ale vitalității</p> Signup and view all the answers

    Biochimia este esențială pentru înțelegerea stării de sănătate și a mecanismelor bolii.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Biochimia nu poate ajuta la tratarea avitaminozelor, insuficiențelor și hiperfuncțiilor endocrine.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Biochimia nu furnizează datele necesare pentru sinteza de substanțe cu acțiune farmacologică.

    <p>False</p> Signup and view all the answers

    Din câte elemente chimice este alcătuită materia vie?

    <p>cca. 100</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt bioelementele?

    <p>Elemente chimice care dau naștere organismului viu</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele elemente sunt organogene?

    <p>C, H, O, N, P, S</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele elemente sunt minerale?

    <p>Cl, I, F, Br</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele elemente sunt macroelemente?

    <p>Na, K, Ca, Mg</p> Signup and view all the answers

    Care este rolul oxigenului in organism?

    <p>Intră în componența proteinelor, glucidelor, lipidelor, este necesar în procesul respirației ca oxidant</p> Signup and view all the answers

    Care este rolul azotului in organism?

    <p>Este un component principal al aminoacizilor, proteinelor, acizilor nucleici, Se întâlnește și în componența unor compușii anorganici, Datorită capacității lui de a forma legături donor-acceptor poate fixa protonii, leagă unele metale în diferite proteine</p> Signup and view all the answers

    Care este rolul magneziului in organism?

    <p>Se găsește în țesuturile mineralizate, Estw important în procesele energetice, Formeză complexe cu ATP-ul, În biosinteza proteinelor, Stabilitatea ribozomilor</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt biomoleculele?

    <p>Molecule primite cu alimentația sau sintetizate de organism cu destinație structurală (anatomică) și fiziologică.</p> Signup and view all the answers

    În ce categorii se clasifică biomoleculele?

    <p>Biomicromolecule, biomolecule complexe, biomacromolecule (biopolimeri)</p> Signup and view all the answers

    Ce tipuri de biomicromolecule (monomeri) cunoașteți?

    <p>Aminoacizi, amine, acizii carboxilici, monozaharidele, bazele azotate</p> Signup and view all the answers

    Ce tipuri de biomolecule complexe cunoașteți?

    <p>Lipide și nucleotide</p> Signup and view all the answers

    Ce tipuri de biomacromolecule (biopolimeri) cunoașteți?

    <p>Proteine, amidonul, glicogenul, acizii nucleici (ADN, ARN)</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt proteinele?

    <p>Biomacromolecule, formate din lanțuri lungi de aminoacizi, legate prin legături peptidice</p> Signup and view all the answers

    Care sunt funcțiile aminoacizilor?

    <p>Sunt elementele structurale fundamentale ale proteinelor, Sunt precursori ai hormonilor, bazelor azotate purinice și pirimidinice, porfirinelor (hemurilor), vitaminelor, aminelor biogene și neuromediatorilor</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele sunt aminoacizi proteinogeni?

    <p>Glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, fenilalanină, triptofan, metionină</p> Signup and view all the answers

    Proteinele umane sunt formate doar din α-aminoacizi?

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Ce elemente sunt atașate la atomul de carbon α?

    <p>Gruparea carboxil (-COOH), Gruparea amino (-NH2), Radicalul (R)</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt stereoizomerii?

    <p>Două molecule formate din aceiași atomi, conectați în aceeași secvență, dar atomii sunt poziționați diferit în spațiu.</p> Signup and view all the answers

    Diferența dintre stereoizomeri poate fi observată doar prin analiza tridimensională a moleculelor.

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    ÎN ce categorii se clasifică stereoizomerii?

    <p>Izomeri optici și izomeri geometrici</p> Signup and view all the answers

    Toate proteinele umane conțin α-L-aminoacizi?

    <p>True</p> Signup and view all the answers

    Care sunt proprietățile fizico-chimice ale α-aminoacizilor?

    <p>Se deosebesc după radicalul, care le conferă proprietăți specifice, Radicalul poatea avea proprietăți hidrofobe sau hidrofile, Radicalii hidrofili pot fi neutri, acizi sau bazici.</p> Signup and view all the answers

    Ce influență are radicalul hidrofob sau hidrofil neutru asupra proprietăților acide sau bazice ale aminoacizilor?

    <p>Radicalul hidrofob sau hidrofil neutru nu va influența sarcina electrică totală a aminoacizilor, deoarece nu are grupe care pot fi încărcate</p> Signup and view all the answers

    Ce influență are radicalul hidrofil asupra proprietăților acide sau bazice ale aminoacizilor?

    <p>Va influența sarcina electrică totală a aminoacizilor, deoarece radicalul hidrofil poate conține grupe funcționale care pot avea sarcină</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de grupare conferă aminoacidului caracter acid și sarcină negativă?

    <p>COO-</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de grupare conferă aminoacidului caracter bazic și sarcină pozitivă?

    <p>NH3+</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, fenilalanina, triptofanul și metionina?

    <p>Nepolari (hidrofobi)</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt serină, treonină, cisteină, tirozină, asparagină, glutamină?

    <p>Polari (hidrofili)</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt acid aspartic și acid glutamic?

    <p>Acizi</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt lizina, arginina și histidina?

    <p>Bazici</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt a) alifatici (non-ciclici) și ciclici, b) tio-, c) hidroxi; etc.?

    <p>După structura radicalului</p> Signup and view all the answers

    Ce tip de aminoacizi sunt: a) esențiali indispensabili, b) neesențiali (dispensabili), c) semiesențiali (semi-dispensabili)?

    <p>După rolul biologic</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt proteinele simple?

    <p>Sunt proteine formate doar din aminoacizi, fără alte componente.</p> Signup and view all the answers

    Care sunt exemple de proteine simple?

    <p>Histonele, albuminele</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt proteinele conjugate?

    <p>Sunt proteine formate din aminoacizi si o componentă neproteică, cum ar fi un glucid, lipid, acid nucleic, metal etc.</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele sunt proteine conjugate?

    <p>Nucleoproteine, cromoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, metaloproteine, glicoproteine</p> Signup and view all the answers

    Care este rolul histonele?

    <p>Reglarea metabolică a activităţii genomului, funcţie structurală</p> Signup and view all the answers

    Care este rolul albuminele?

    <p>Determină presiunea oncotică, participă la transportul substanțelor</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt nucleoproteinele?

    <p>Compuse din proteine si acizi nucleici</p> Signup and view all the answers

    Care sunt exemple de nucleoproteine?

    <p>Cromatina, ribosomul</p> Signup and view all the answers

    Care este rocul nucleoproteinelor?

    <p>Stocarea, transmiterea și exprimarea informației genetice, biosinteza proteinelor, diviziunea celulară</p> Signup and view all the answers

    Care sunt rolul cromoproteinelor?

    <p>Participarea în fotosinteză, transportul oxigenului și CO2, reacţiile de oxido-reducere, senzaţiile de lumină și culoare</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele sunt exemple de fosfoproteine?

    <p>Glicogen fosforilaza, cazeinogenul, vitelina, vitelenina, ihtulina</p> Signup and view all the answers

    Care sunt exemple de lipide care alcătuiesc lipoproteinele?

    <p>Fosfolipide, acizi grași liberi, colesterol</p> Signup and view all the answers

    Cum se clasifică lipoproteinele din plasma sanguină?

    <p>În 4 fracțiuni, chilomicronii, VLDL - cu densitate foarte mică, LDL - cu densitate mică, HDL- cu densitate înaltă</p> Signup and view all the answers

    Ce sunt exemple de metaloproteine?

    <p>Feritina, transferina, ceruloplasmina</p> Signup and view all the answers

    Care sunt rolul proteinelor fixatoare de Ca²⁺?

    <p>Sunt proteine ce posedă afinitate majoră de legare a ionilor de Ca²⁺, Conţin resturi de γ carboxiglutamat de care se fixează ionii de Ca²⁺, γ carboxiglutamatul se formează din Glu sub acţiunea enzimei, care ca coenzimă are vitamina K.</p> Signup and view all the answers

    Care dintre următoarele sunt exemple de proteine fixatoare de Ca²⁺?

    <p>Calmodulina, Factorii coagulării sângelui, Fosfolipaza C, Colagenul, Ca-ATP-aza</p> Signup and view all the answers

    Care sunt cele 4 niveluri de organizare a proteinelor?

    <p>Primară, secundară, terţiară, cuaternară</p> Signup and view all the answers

    Ce este structura primară a proteinelor?

    <p>Este secvența α-L-aminoacizilor în catena polipeptidică, Aminoacizii sunt legați prin legături peptidice.</p> Signup and view all the answers

    Ce legături se formează între aminoacizii?

    <p>Legături peptidice</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Biochimie - Biomolecule, Aminoacizi și Structura Proteinelor

    • Biomoleculii sunt molecule macro- și micro, complexe, care sunt esențiale pentru viaţă.
    • Aminoacizii sunt unități de bază ale proteinelor, având structură, clasificare și roluri biologice specifice.
    • Proteinele sunt clasificate și structurate atât din perspectiva compoziției, cât și a funcției în organism.

    Biochimie - Definiție și Istorie

    • Biochimia este știința care studiază structura și transformarea substanțelor chimice în organism, procesele fizico-chimice care stau la baza activității vitale, precum și bazele moleculare ale vieții.
    • Carl Neiberg a introdus pentru prima dată termenul de biochimie în 1903.
    • "Bios" înseamnă viață

    Biochimie - Tipuri

    • Biochimia structurală (statică, descriptivă): prezintă structura chimică a materiei vii (P, G, L, AN), proprietățile și rolul lor.
    • Biochimia metabolică (dinamică): prezintă metabolismul (P, G, L, AN) și reglarea hormonală sau enzimatică a proceselor metabolice din organism.
    • Biochimia clinică (funcțională): cercetează procesele chimice care stau la baza diferitelor manifestări ale vitalității.

    Biochimie - Importanța

    • Oferă cunoștințe necesare pentru înțelegerea stării de sănătate și a mecanismelor patogenice în orice boală.
    • Permite tratarea cu succes a avitaminozelor, a insuficiențelor și hiperfuncțiilor endocrine.
    • Explică modul de acțiune al medicamentelor, acționând ca modulatori ai activității enzimatice, oferind date necesare pentru sinteza substanțelor cu acțiune farmacologică dorită.

    Compoziția chimică și organizarea materiei vii

    • Din cele cca. 100 elemente chimice găsite în litosferă și atmosferă, un număr relativ mic participă la alcătuirea materiei vii.
    • Aceste elemente sunt numite bioelemente (elemente biogene) – elemente chimice care dau naștere organismului viu.

    Bioelemente (clasificare)

    • Organogene: C, H, O, N, P, S – formează compușii organici.
    • Minerale: Metale (Na, K, Ca, Mg, Zn, Mn, Fe, Cu, Cr, V, Mo) și Nemetale (Cl, I, F, Br).
    • Macroelemente (conținut ridicat în organism): C, H, O, N, P, S, Na, K, Ca, Mg, Cl.
    • Microelemente (conținut scăzut în organism): Fe, Cu, Zn.

    Conținut macrobioelemente în % și kg

    • Datele prezentate sunt procentuale și în kilograme pentru macrobioelemente în corpul uman adult. Diferitele macroelemente au proporții diferite în corpul uman.

    Rolul macroelementelor nemetale

    • Oxigenul: intră în componența P, G, L; este necesar în procesul respirației ca oxidant; este bioelementul organogen fundamental al tuturor organismelor vii; face parte din structura proteinelor, glucidelor, lipidelor și altor biomolecule.
    • Carbonul: intră în componența țesuturilor și a altor biomolecule; participă la sinteza glucozei și acizilor grași; este important pentru menținerea echilibrului acido-bazic în sânge.
    • Hidrogenul: nu se găsește liber; face parte din structura biomoleculelor; ionii H+ contribuie la crearea mediului acid în organism; este parte a tuturor biomoleculelor.
    • Azotul: un component principal al aminoacizilor, proteinelor și acizilor nucleici; se întâlnește și în compuși anorganici precum oxidul de azot; important pentru formarea legăturilor donor-acceptor; fixează protonii și conferă proprietăți bazice proteinelor.
    • Fosforul: component important al acizilor nucleici, proteinelor (fosfoproteine), lipidelor (fosfolipide) și al mineralelor din oase; este componentul unor molecule energetice precum ATP; important în procesele energetice ale organismului.
    • Sulf: intră în componența aminoacizilor (cisteina și metionina); parte componentă importantă a proteinelor, coenzimei A, S-adenozilmetioninei, vitaminelor tiamina, biotina; se găsește anorganic ca sulfat.

    Rolul macroelementelor metale

    • Potasiu: principalul cation intracelular (98%), important în contracția musculară, funcționarea inimii, transmiterea impulsurilor nervoase, activarea unor enzime.
    • Sodiu: principalul cation extracelular, esențial pentru menținerea presiunii osmotice, concentrație crescută cauzează hipertensiune arterială și edem.
    • Calciu: important pentru oase și dinți (hidroxiapatită); participă la coagularea sângelui, contracția musculară, transmiterea impulsului nervos.
    • Magneziu: în țesuturi mineralizate, important în procesele energetice; se găsește în complexe cu ATP; este important în biosinteza proteinelor și stabilitatea ribozomilor.

    Biomolecule

    • Moleculele obținute din alimentație sau sintetizate de organism, destinate funcțiilor structurale (anatomice) și fiziologice.
    • Categorii: biomicromolecule (monomeri), biomolecul complexă și biomacromolecule (biopolimeri).
    • Subcategorii: aminoacizi, lipide, proteine, glucide, acizi nucleici (ADN şi ARN)

    Grupe funcționale

    • Prezentate sunt diferitele clase de compuși, prefixe și sufixe asociate grupelor funcționale.

    Aminoacizi (AA)

    • Derivați aminați ai acizilor organici, conținând o grupare carboxil (-COOH) și o grupare amino (-NH2).
    • Grupa amino poate fi atașată la diferiți atomi de carbon ai acidului organic, rezultând diferiții tipuri de aminoacizi (α, β, γ, δ, ε etc.).
    • Proteinele umane conțin doar α-aminoacizi.

    Funcțiile AA

    • Ele sunt elementele structurale fundamentale ale proteinelor.
    • Precursori ai: hormonilor, bazelor azotate purinice și pirimidinice, porfirinelor, vitaminelor (de exemplu, acid folic), aminelor biogene (de exemplu, histamina) și neuromediatori (de exemplu, dopamina).

    AA proteinoge și neproteinoge

    • AA proteinoge sunt elementele structurale ale proteinelor.
    • AA neproteinoge nu se găsesc în structura proteinelor, însă au roluri biologice importante.
    • Subcategorii: AA codificaţi genetic (20 AA), și AA necodificaţi genetic, modificaţi post-translaţional (hydroxyprolină, hydroxylizină).

    Clasificare AA după proprietăţile fizico-chimice

    • Alipatici (nepolari/hidrofobi): Glicină, Alanină, Valină, Leucină, Izoleucină, Prolină, Fenilalanina, Triptof, Metionină
    • Polari neutri: Serină, Treonină, Cisteină, Tirozină, Asparagină, Glutamină
    • Polari acizi: Acid aspartic, Acid glutamic
    • Polari bazici: Lizină, Arginină, Histidină

    Proprietăți fizico-chimice ale a-AA

    • AA se deosebesc prin radicalul R (care conferă proprietăţi specifice, hidrofobe sau hidrofile), care pot fi neutri, acizi sau bazici, în funcţie de grupele funcţionale.
    • Radicalul unui AA poate influenţa sarcina electrică totală a AA şi proprietăţile sale acide sau bazice prin grupele COO-, NH3+.

    Clasificarea Aminoacizilor (AA)

    • Alipatici (non-ciclici): Alipatici ciclici, tio-, hidroxi, etc.
    • Ciclici: homociclici, heterociclici, aromatici, non-aromatici.
    • După numărul grupărilor -COOH și -NH2: monoamino-monocarboxilici, monoamino-dicarboxilici, diamino-monocarboxilici.

    Clasificarea Aminoacizilor (AA) - rol biologic

    • Esențiali (indispensabili): Valină, Leucină, Izoleucină, Fenilalanină, Triptof, Metionină, Treonină, Lizină.
    • Semiesențiali (semi-dispensabili): Arginină, Histidină.
    • Neesențiali (dispensabili): Glicină, Alanină, Prolină, Serină, Tirozină, Cisteină, Asparagină, Glutamină, Acid aspartic, Acid glutamic

    Structura Chimică a AA

    • Prezentate sunt formulele structurale pentru diverși aminoacizi.

    Stereoizomeria Aminoacizilor

    • Două molecule sunt stereoizomeri dacă sunt formate din aceiași atomi, conectați în aceeași secvență, dar atomii sunt poziționați diferit în spațiu.
    • Diferă în funcție de aranjarea tridimensională a moleculelor.
    • Stereoizomerii sunt împărțiți în izomeri optici și geometrici.

    Stereoizomeri (Aminoacizi)

    • Molecule chirale posedă centre chirale (un atom de carbon asimetric) la care sunt atașate 4 grupe funcționale diferite.
    • Toți a-aminoacizii (cu excepția glicinei) conțin un a-carbon chiralic și formează L- și D-stereoizomeri complementare.
    • Proteinele umane conțin doar a-L-aminoacizi.

    Clasificarea și Structura Chimică a AA

    • Descrierea generală a clasificării și structurii chimice a aminoacizilor.

    Proprietăți fizico-chimice ale AA

    • Detalii despre proprietățile fizico-chimice ale aminoacizilor, clasificate în funcție de capacitatea lor de a se dizolva în apă și proprietățile acide/bazice generate de grupele funcționale.

    Structura primară a proteinelor

    • Este nivelul inițial al organizării structurale a proteinelor, fiind determinat genetic de gena din ADN.
    • Secvența de a-L-aminoacizi din catenele polipeptidice.
    • Conectate prin legături peptidice.

    Formarea legăturilor peptidice

    Peptide și proteine

    • Lanțurile de la 2 la 10 aminoacizi se numesc oligopeptide.
    • Lanțurile de până la 50 de aminoacizi se numesc polipeptide.
    • Lanțurile format din mai mult de 50 de aminoacizi se numesc proteine.
    • Aminoacizii sunt conectați prin legături peptidice.

    Proprietăți legături peptidice

    • Legătura peptidică este covalentă, trainică și are proprietăți de legătură parțial dublă.
    • Legătura peptidică este coplanară; toți atomii grupării peptidice se află în același plan.
    • Are două forme de rezonanță: ceto și enol.
    • Fiecare legătură peptidică clasică poate forma 2 legături de hidrogen cu alți atomi polari.

    Nomenclatura peptide

    • Toți aminoacizii din catena polipeptidică, înaintea aminoacidului C-terminal, au terminenul "il". Aminoacidul C-terminal pstrează denumirea sa trivială.

    Structura primară a proteinelor.

    • Determinată genetic de către gena din ADN care codifică succesiunea aminoacizilor din catena.
    • Succesiunea AA determină nivelurile ulterioare de organizare structurală (secundară, terțiară și cuaternară) și realizarea funcției.

    Importanța clinică a structurii primare

    • Exemplu: Anemia falciformă cauzată de modificări în structuri primare ale proteinelor, în acest caz hemoglobina.

    Determinarea structurii primare: compoziție

    • Se face prin hidroliza completă în soluția acidă clorhidrică.
    • Determinarea fiecărui aminoacid în hidrolizat se face prin cromatografie.

    Determinarea structurii primare: secvență

    • Metoda Edman (cu fenilizotiocianat) pentru identificarea aminoacidului terminal N
    • Metoda Acabori (cu hidrazină)
    • Metode enzimatice (aminopeptidază, carboxipeptidază)
    • Metode folosind reducători (NaBH4 sau LiBH4)

    Suprapunerea segmentelor de peptide

    • Metode enzimatice (de exemplu, tripsină)
    • Metode chimice (de exemplu, bromura cianidică)

    Metoda Edman

    • Interacțiunea aminoacidului N-terminal cu fenilizotiocianat în mediu slab bazic.
    • Se produce scindarea aminoacidului N-terminal și identificarea derivatului feniltiohidantoinic prin cromatografie.

    Metoda Acabori

    • Scindarea aminoacidului terminal C prin reacție cu hidrazină și identificarea aminoacilhidrazinei.

    Metoda reducători

    • Folosirea de reducători (NaBH4 sau LiBH4) pentru modificări ale aminoacizilor în peptide.

    Structura secundară a proteinelor

    • Modul de împachetare al catenelor polipeptidice într-o structură ordonată datorită legăturilor de hidrogen între grupările peptidice.
    • Categorii: a-spirala (a-keratina, Mb), β-structură/structura plisată (fibroină din mătase, β-keratina, spirala de colagen).

    a-spirală

    AA ce diminuează formarea elice

    • Prolina: atomul N nu are grupele H şi nu poate forma legături de hidrogen.
    • Aminoacizi cu radicali voluminoși: Val, Ile, Asn.
    • Serină și Treonină: gr. OH formează punți de hidrogen.
    • Glu, Lys, His, Arg: formează forțe electrostatice.

    Structura secundară Beta

    Deosebiri a-spirală si ß-structură

    Structura terțiară a proteinelor

    • Aranjarea tridimensională a catenelor polipeptidice cu structură secundară deja formată.

    • Categorii: globulară (mioglobina, hemoglobina, albumina) și fibrilară (colagen, elastină, fibrina, keratina).

    Legături de stabilizare terțiară

    • Covalente (disulfidice, esterice, pseudopeptidice)
    • Necovalente (de hidrogen, hidrofobe, ionice, Van der Waals).

    Conformație terțiară a proteinelor

    • Procesul de pliere (folding) care conduce la organizarea spațială optimă a catenei polipeptidice, determinând activitatea biologică a proteinelor.
    • Radicalii hidrofili se plasează la exterior, iar radicalii hidrofobi la interior.

    Structura cuaternară

    • Aranjarea spațială a mai multor catene polipeptidice, caracteristică proteinelor oligomerice.
    • Catenele individuale se numesc monomeri (protomeri)
    • Doar molecula integră (oligomerul) are activitate biologică.
    • Exemple: CPK (2), Hb (4), LDH (4), GDH (6).

    Legături ce determină si stabilizează structura cuaternară

    • Legături necovalente (de hidrogen, Van der Waals, electrostatice, hidrofobe).
    • Legaturi covalente (s-s, pseudopeptidice), care stabilizează structura.
    • Asamblarea protomerilor, care se realizează prin suprafeţele de contact complementare.
    • Interacțiuni prin suprafețe complementare, care prezintă fenomenul de cooperare (primele interacţiuni favorizează formarea celorlalte).

    Colagen

    • Cea mai răspândită proteină din organism.
    • Este o proteină extracelulară, fibrilară, majoră în țesutul conjunctiv și osos.
    • Rol: oferă rezistență țesutului conjunctiv și constituie carcasa organică a mineralizării din oase.

    Particularități structurale ale colagenului

    • Fiecare al treilea AA este glicină.
    • Fiecare al patrulea AA este prolină/hidroxiprolină.
    • Conține 10% alanină, hidroxilizine; conține redus de Tyr, absența Trp şi Cys
    • Tipuri de lanțuri peptidice: α1, α2, α3.

    Structura primară al colagenului

    • Secvență repetitivă (Gly-X-Y)n, unde X și Y sunt majoritatea prolină/hidroxiprolină.
    • Un număr mare de legături peptidice atipice formate de grupa imino a prolinei şi hidroxiprolinei.

    Particularităţi structurale secundare ale colagenului

    • α-spirală colagenică (cu simetrie elicoidală, răsucită spre stânga, mai laxă decât a-spirală clasică).
    • Stabilizat de interacțiuni sterice între inelele Pro și hidroxiPro.

    Particularități structurale ale colagenului - terțiară

    • Nu posedă structură terțiară tipică.
    • Trei catene α-spiralate răsucite formează tropocolagenul, unitatea structurală a colagenului.
    • Stabilizate de legături de hidrogen între grupele peptidice din diferite catene.

    Particularități structurale cuaternare ale colagenului

    • Asamblarea subunităților de tropocolagen formează structura cuaternară (filament sub formă de trepte).
    • Monomerii sunt legați stabil prin legături covalente încrucișate inter și intramoleculare.
    • Asociere microfibrilelor formează fibrile, iar fibra de colagen.

    Clasificare proteine

    • Simple (holoproteine)
    • Conjugate (heteroproteine/proteide)

    Proteine simple (holoproteine) - Histone

    • Localizate în nucleu, conţin a-aminoacizi bazici (până la 30 % Arg și Lys).
    • Au sarcină pozitivă.
    • Sunt legate electrostatic cu acizii nucleici.
    • Rol: reglarea metabolică, activitatea genomului, funcție structurală.

    Proteine simple (holoproteine) - Albumine

    • Principalele proteine plasmatice.
    • Masă moleculară mică, PI 4,7, sarcină negativă, solubile în apă.
    • Rol: determină presiunea oncotică, transportul substanțelor.

    Proteine conjugate (heteroproteine/proteide)

    Nucleoproteine

    • Compuse din proteine și acizi nucleici.
    • Exemple: cromatina, ribosomul.

    Cromoproteine

    • Compuse din proteine și grupe proteice colorate (hem, citocromi, catalaza).
    • Exemple: mioglobina, hemoglobina.

    Mioglobina

    • Structură: un singur lanț polipeptidic, cu hem legat necovalent.
    • Rol: fixează reversibil O2 în mușchi, cedându-l miocitelor.

    Hemoglobina

    • Structură: patru lanțuri polipeptidice (2α și 2β), fiecare legat de un hem.
    • Rol: transportul oxigenului în sânge și ca sistem tampon.

    Fosfoproteine

    • Proteinele conțin acid fosforic, legat de hidroxiaminoacizi.
    • Reprezentări: glicogen fosforilază, cazeinogen, vitelina, vitelenină, ihtulină.
    • Rol: materiale energetice și plastice, embriogeneză, postnatală.

    Lipoproteine

    • Proteine + lipide (fosfolipide, acizi grași liberi, colesterol).
    • Rol: constituenți structurali ai celulelor, permeabilitate biomembrană, transport substanțe liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente), furnizează energie.
    • Tipuri: chilomicroni, VLDL, LDL, HDL.

    Glicoproteine

    • Proteine + glucide (glucozamină, galactozamină, acid hialuronic, glicozaminglicani).
    • Rol: receptori, componente structurale ale membranelor biologice, protecție mucoaselor (gastrointestinale, respiratorii, urogenitale), proteine specifice de grup.

    Metaloproteine

    • Proteine + metal (Fe, Cu, Zn).
    • Reprezentanți: feritină (depozit de fier), transferină (transport de fier), ceruloplasmină (transport de cupru).
    • Rol: transport de metal, reacții în organism.

    Proteine fixatoare de Ca2+

    • Proteine cu afinitate mare pentru ionii Ca2+.
    • Conțin resturi de y-carboxiglutamat pentru fixarea Ca2+.
    • Exemple: calmodulină, factori ai coagulării sângelui, fosfolipază C, colagen, Ca-ATP-ază.

    Studying That Suits You

    Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

    Quiz Team

    Related Documents

    Biochimia: Biomolecule, Aminoacizi și Proteine PDF

    More Like This

    Untitled Quiz
    6 questions

    Untitled Quiz

    AdoredHealing avatar
    AdoredHealing
    Untitled Quiz
    37 questions

    Untitled Quiz

    WellReceivedSquirrel7948 avatar
    WellReceivedSquirrel7948
    Untitled Quiz
    18 questions

    Untitled Quiz

    RighteousIguana avatar
    RighteousIguana
    Untitled Quiz
    50 questions

    Untitled Quiz

    JoyousSulfur avatar
    JoyousSulfur
    Use Quizgecko on...
    Browser
    Open
    Browser
    Browser