Computerpraktikum Genen en Cellen 2022: Structuur van Eiwitten PDF
Document Details
Uploaded by Deleted User
2022
Tags
Summary
This document is an assignment from a computer practicum about protein structure in biology. It describes the goals of the practicum and the various topics to be covered, such as amino acids and protein structures in detail. Also, questions are included in the document.
Full Transcript
**Computerpraktikum Genen en Cellen 2022:** **Structuur van Eiwitten** **Ga naar Canvas/modules/werkcolleges/computerpraktikum en open de "assignment"** vervolgens: Laat Canvas gewoon open staan in, dan kun je zo nodig van scherm wisselen. Beantwoord de vragen in de opdracht; overleg eventueel...
**Computerpraktikum Genen en Cellen 2022:** **Structuur van Eiwitten** **Ga naar Canvas/modules/werkcolleges/computerpraktikum en open de "assignment"** vervolgens: Laat Canvas gewoon open staan in, dan kun je zo nodig van scherm wisselen. Beantwoord de vragen in de opdracht; overleg eventueel met medestudenten, samenwerken is toegestaan. **\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_** Bij deze opdracht ga je naar driedimensionale structuren kijken van verschillende aminozuren en eiwitten. Meestal kun je de structuren in je browser bekijken en manipuleren. Maak gebruik van "rechtsklikken" in de plaatjes voor verschillende opties. Probeer ook de verschillende linkjes **Doel van het computerpraktikum:** **Inzicht krijgen in de structuur en functie van verschillende eiwitten.** Op het practicum gaan jullie de volgende opdrachten uitvoeren: 1. Gebruik van structuurprogramma's om eiwitten te bestuderen 2. Vergelijken van aminozuren, opbouw van eiwitstructuren 3. Secundaire structuur elementen van eiwitten visualiseren 4. Tertiare en Quaternaire structuren analyseren en vergelijken, waarbij de nadruk ligt op de vorm-functie relatie 5. Opdracht insuline \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_ **1. Aminozuren \| primaire structuur** Open de site onder de link hierboven. Op deze site zie je de 20 aminozuren en kun je deze met elkaar vergelijken. - *Klik op enkele van de aminozuren* Alle aminozuren hebben een carboxyl groep, een aminogroep, en een restgroep. Klik in het menu die verschillende onderdelen aan via de links in het menuutje rechts. 1. 2. 3. **antw:COOH** 4. **antw: carbon,hydrogen,sulphur,nitrogen,oxygen** 5. - *Basisch/zuur* 6. - **Polaire aminozuren hebben en ongelijke verdeling en kunnen daarom waterstofbruggen vormern zoals serine zoals non polaire geen waterstofbruggen kunnen vormen.** - **Polaire aminozuren zijn hydrofiel zoals apolaire hydrofoob zijn.** - *Vergelijk ook polaire en non-polaire aminozuren.* Als je niet weet welke aminozuren dat zijn, kun je de pagina\'s in je boek raadplegen. 7. 8. **2. Primaire en Secundaire structuur van eiwitten** **Primaire structuur van eiwitten:** 9. 10. Je ziet aan het plaatje dat een peptide niet lineair is maar dat ook hier al sprake is van een ruimtelijke structuur, waarbij De N- en C terminale kant dicht bij elkaar kunnen zitten. Ga nu naar: Je ziet het kleine eiwit Glucagon (een hormoon) en daarvan zowel de primaire structuur als de secundaire structuur (in het JMOL venster). Aan de rechterkant vindt je aanklikbare links. Probeer de secundaire structuur van dit eiwit te bepalen 11. 12. 13. 14. Een wat ingewikkelder eiwit vind je bij: Het voorbeeld dat je hier ziet is een deel van ProteinG, een eiwit dat voorkomt bij *Streptococcus.* Je ziet het nu in een "cartoon" representatie, met een schematische weergave van de tertiaire structuur van het domein. Klik op de knoppen rechts om het molecuul te bekijken. In het panel "Select Options" kun je ook verschillende weergaves vinden (pull-down menu "Styles"). Vergelijk bijvoorbeeld cartoon en space-fill. Die laatste laat zien hoe het eiwit er uitziet als de atomen als deeltjes worden afgebeeld. Dit benadert het meest de echte vorm. Je ziet in de cartoon de elementen van de secundaire structuur: beta - strand/sheet: zijn geel Verander nu via het menu Display Options, pull-down menu "Style" de weergave van het molecuul als volgt: - selecteer: - Display: ball and stick - Color: Secondary structure Door de muis ingeklikt te houden kun je het eiwit draaien Verander nu het beeld als volgt: - selecteer: 1. Style: \>\> Backbone 2. vink aan \>\> Hydrogen bonds Als er eerst niets gebeurt (je blijft de "cartoon" helix en pijlen zien) klik dan eerst op de "reload" om de pagina te verversen (je komt weer op de start pagina) en probeer het dan opnieuw. 15. 16. 17. Eiwitten waarin veel alpha-helixen zitten zijn elastisch/rekbaar (haren, wol), terwijl eiwitten met veel bèta-strands veel vlakker zijn en minder elastisch. In veel eiwit-moleculen zijn zowel alpha-helixen als bèta-strands aanwezig. Deze verschillen in structuur hebben te maken met de functie van dat (deel) van het eiwit. Bij de bèta-strand/sheet zie je dat er parallelle en niet-parallelle bèta-strands zijn die samen de bèta-sheet vormen. **4. Tertaire en quaternaire structuur** **4.1 Immunoglobulines** Ga voor een structuur van het IgG immunoglobuline naar: Lees ook de informatie over immunoglobulines op: Je ziet een \'standaard IgG molecuul\' - Bekijk het molecuul goed en vergelijk verschillende "Styles" (cartoon, backbone etc.) m.b.v. pull-down menu onder Display options 18. 19. 20. **b. in totaal:** *Voor informatie over wat een domein en een subunit is; zie document op Canvas, geplaatst bij de opdracht van het computerpraktikum. Hierin wordt uitgelegd wat het verschil is tussen die twee.* **N.B.:** Antilichamen binden structuren van binnendringende microorganismen (bacterien en virussen), zodat deze worden opgeruimd door het Immuunsysteem. Daarbij vormt het antilichaam 2 bindingsplaatsen voor die antigenen door de combinatie van de "Heavy"en de "Light" Chains. 21. **\ ** **4.2 Insuline** Je hebt nu de verschillende moleculen bekeken. Tot slot gaan we het eiwit Insuline bestuderen aan de hand van en *Bekijk beide sites even, voordat je de vragen gaat beantwoorden.* 22. 23. 24. 25. **N terminus-ASP** **C terminus-PRO** 26. **-Vouwen van polypeptide chain** 27. **antw:** **Zuurstofatomen- negtieve lading** **Watersatomen- positieve partiele lading** 28. 29. 30. Insuline kent een aantal disulfide bruggen. Je kunt ze zichtbaar maken door op de link [display cysteines], [show disulfide bridges] te klikken (panel rechts op het scherm) 31. 32. 33. **38. Geef achter de volgende aminozuren aan of hun R-groepen hydrofoob of hydrofiel zijn:** **Leu:** Hydrofoob **Arg:** hydrofiel **Val:** Hydrofoob **Asn:** hydrofiel **Met:** Hydrofoob **Asp:** hydrofiel **Phe:** Hydrofoob **Dit waren alle vragen!!** **Tenslotte:** Lever de file van dit document met je antwoorden ingevuld in op Canvas. Bij de assignment () vind je een inlever-knop voor het uploaden. Geef je document een naam met daarin je **VUnet-ID**. Het inleveren van de antwoorden is **verplicht**. De deadline is: **15** **sept; 20:00.** Indien er niet een document is ingeleverd, haal je de cursus niet. Je mag samenwerken, maar moet wel zelf een document inleveren. De antwoorden op de vragen uit de assignment vind je na afloop van de deadline op Canvas.