Transport des Gaz dans le Sang - Notes de Cours
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Université de Franche-Comté
BARNIG Cindy
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Ce document traite du transport des gaz dans le sang, notamment l'oxygène et le dioxyde de carbone. Il explique les mécanismes de transport de ces gaz dans le sang, ainsi que les différentes formes sous lesquelles ils peuvent exister. Le document détaille également le rôle de l'hémoglobine dans le transport de l'oxygène.
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**[Transport des gaz dans le sang]** Généralités =========== Nous allons voir comment sont acheminés les différents gaz (oxygène et gaz carbonique) dans l'organisme, des poumons vers les tissus et inversement. ***Le dioxygène va être acheminé des poumons vers les tissus et le gaz carbonique des t...
**[Transport des gaz dans le sang]** Généralités =========== Nous allons voir comment sont acheminés les différents gaz (oxygène et gaz carbonique) dans l'organisme, des poumons vers les tissus et inversement. ***Le dioxygène va être acheminé des poumons vers les tissus et le gaz carbonique des tissus vers les poumons.*** Donc l'O~2~ et le CO~2~ sont transportés par la circulation sanguine : - - Le sang fixe l'O~2~ et le CO~2~ **:** - - Les gaz vont être transportés dans le plasma ou dans le cytoplasme des GR. Dans un liquide, un gaz peut être présent sous **2 formes** : - - **[IMPORTANT]** : Seule la **fraction dissoute** participe à la pression partielle (celle mesurée quand on fait les gaz du sang), c\'est-à-dire qu\'elle définit le sens dans lequel le gaz va passer d'un tissu à l'autre. C'est également la forme de passage **obligatoire** qui permet la diffusion (du gaz carbonique et de l'O~2~) pour les échanges gazeux. Transport du dioxyde de carbone dans le sang. ============================================= Le gaz carbonique peut être retrouvé dans le compartiment sanguin **sous 3 formes** : 1. En **bicarbonates** majoritairement (85% du CO~2~ total au repos). L'essentiel va pénétrer dans les globules rouges (hématies) grâce à une **anhydrase carbonique** par liaison à une molécule d'eau. Le CO~2~ va se lier à une molécule d'eau pour former un acide carbonique instable qui va rapidement se dissocier en un proton et un une molécule de **bicarbonate.** Celui-ci traverse la membrane du globule rouge pour regagner le plasma où il est véhiculé dans le courant circulatoire. 2. En **composés carbaminés** : CO~2~ lié à des protéines via un groupe azoté (ex : Hémoglobine = protéine capable de se lier) (10% du CO~2~ total au repos du compartiment sanguin) 3. En **CO~2~ dissous** : celui que l'on mesure lors d'une mesure de la PCO~2~ (=gaz du sang) (5% du CO~2~ total du compartiment sanguin au repos = faible partie) Ces trois formes sont en **équilibre permanent.**![](media/image6.png) [En haut à gauche :] après la respiration cellulaire (des tissus périphériques), le CO~2~ va diffuser en dehors de la cellule pour aller dans les capillaires. Environ 5 à 7% restent dissous dans le plasma et environ 20-25% ( il y a marqué 23 % ) va se combiner à l'hémoglobine pour former la **carbaminohémoglobine**. 70% du gaz carbonique restants est transformé à l'intérieur de l'hémoglobine en bicarbonates et en protons (*par **l'anhydrase carbonique)**.* Les bicarbonates sont ensuite libérés dans le plasma en échange d'un ion Cl- et permettent ainsi de transporter le CO~2~ sous cette forme, c'est la forme majoritaire de transport du CO~2~. Par cette forme, le CO~2~ participe ainsi à l'**équilibre acido-basique** (on aura un cours particulier sur le sujet.) Au niveau des tissus **pulmonaires,** le CO~2~ **dissout** va diffuser du plasma (des capillaires) vers l'alvéole. Sous l'effet de la loi d'action de masse, le CO~2~ se détache de l'Hb, va diffuser en dehors du GR et se mélange à l'autre fraction de CO~2~ dissous qui permettra de diffuser à travers la membrane alvéolo-capillaire. Les bicarbonates sont retransformés en CO~2~ dans les **globules rouges** grâce à une réaction **reverse**. III. Transport de l'oxygène dans le sang ======================================== L'O~2~ est transporté dans le sang sous deux formes : - - - Peu de forme dissoute car l'oxygène est peu soluble dans les liquides et en particulier dans le sang. Cette quantité d'oxygène dissoute serait bien insuffisante à elle seule pour assurer les besoins en oxygène de l'organisme. La solution trouvée pour transporter des quantités d'oxygène plus importantes est une protéine transporteuse : **l'hémoglobine**, contenue dans les globules rouges. (assure 98% des transports) La liaison O~2~-Hb obéit à la **loi d'action de masse**, c'est-à-dire que si la concentration d'O~2~ augmente, la réaction (O~2~-Hb ) se déplace vers la droite et d'avantage d'O~2~ se lie à l'Hb. Si la concentration en O~2~ diminue c'est l'inverse (réaction déplacée vers la gauche) et l'Hb libère une partie de son O~2~ lié. *[Petit récapitulatif (on le laisse de l'année dernière) :]* - *Dans le **plasma** :* - - *Dans les **hématies** :* - - *(H)Hb + O~2~ ⬄ HbO~2~ (+H)* B -- Rôle de l'hémoglobine dans le transport de l'O~2~ L'hémoglobine est une **grande** **protéine complexe** avec une structure moléculaire particulière : c'est une chaîne quaternaire à 4 chaînes protéiques globulaires, chacune étant enroulée autour d'un **groupe héminique** contenant du fer. Les 4 groupes héminiques sont **identiques**, chacun est constitué d'un **anneau porphyrique** (carbone, hydrogène, azote) avec un **atome de fer** au centre. Environ **70%** du fer de l'organisme se trouve dans les groupes héminiques de l'Hb. L'atome de fer central peut lier une molécule d'O~2~ de façon **réversible**. Ainsi une molécule d'hémoglobine, avec ses **4 chaînes donc ses 4 hèmes doit être capable de fixer 4 molécules d'oxygène au maximum**, pour former **[l'oxyhémoglobine : HbO~2~]**. L'interaction oxygène-fer est une liaison hydrogène qui peut être facilement rompue sans altération de l'Hb ni de l'oxygène. La capacité de transport de l'Hb est de 1,34mL/g **(1 g d\'Hb peut se combiner à 1,34 mL d\'O~2~)**. Il y a 150 g Hb/L~sang~. - **Il y a donc environ 1 L d'O~2~ transportée par minute si l'Hb est saturé à 100%.** Courbe de dissociation de l\'oxyhémoglobine: ============================================ La relation physique entre la pression partielle en oxygène et la quantité d'oxygène qui se lie à l'hémoglobine peut être étudiée par la courbe de dissociation de l'hémoglobine. Cette courbe a une forme en **sigmoïde** et reflète ainsi les **propriétés de l'Hb et son affinité pour l'oxygène.\ **Lorsque l'on est à 100 mmHg de PaO~2~ (**proche de la pression alvéolaire en oxygène**), la saturation de l'Hb est de l'ordre de 98% (quasi maximale), c'est une portion quasi horizontale de la courbe. Augmenter la PaO~2~ au-delà de 100 mmHg ne ferait guère augmenter la saturation en O~2~.\ En dessous de **70 mmHg la courbe va progressivement s'infléchir**, la saturation sera de **90% à 60 mmHg**. En dessous de 60 mmHg, la saturation chute encore plus significativement avec une pente beaucoup plus raide. Lorsque l'Hb est saturé à 50%, la PaO~2~ est de l'ordre de 25 mmHg, c'est ce qu'on appelle la **condition standard P~50~**, ce paramètre est utilisé pour **décrire l'affinité de l'Hb pour l'oxygène**. Il existe des **facteurs qui vont altérer l'affinité de l'Hb** pour l'O~2.~ Ainsi tout facteur capable de modifier la conformation de l'Hb peut modifier sa capacité de lier l'O~2~. Chez l'homme, ce sont les changements de **pH, de la température plasmatique et de la PCO~2~** (pression partielle en CO~2~) qui influencent la fixation de l'oxygène, par modification de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. ![](media/image4.png) Ces changements se traduisent par un **changement de la forme de la courbe de dissociation de l'Hb.** Une augmentation en température, de la pression partielle en CO~2~ et une diminution du pH vont ainsi diminuer l'affinité de l'Hb pour l'O2 et déplacer la courbe de dissociation vers la droite. La **P~50~** sera donc augmentée et pour une même pression partielle en O~2~ la saturation en O~2~ sera plus faible. Particulièrement important dans les circonstances où l'Hb est plus apte à libérer l'O~2~ sous forme dissoute favorisant ainsi sa diffusion vers les tissus périphériques. A l'inverse, l'affinité se retrouve augmentée quand le pH augmente, la T° corporelle diminue ou la pression partielle en CO~2~ diminue. Cela se **traduit par un mouvement de la courbe vers la gauche et une P~50~ diminuée.\ \ **Ces situations sont notamment **rencontrées au niveau de la circulation pulmonaire**, à l'endroit où c'est utile que l'Hb puisse capter un maximum d'oxygène. Les changements sont davantage prononcés dans la partie raide de la courbe. Physiologiquement, cela veut dire que la liaison de l'oxygène au niveau pulmonaire, où la pression partielle est aux alentours de 90-100 mmHg, la courbe n'est pas beaucoup affectée alors que pour la délivrance aux tissus où la PaO~2~ est entre 20 et 40 mmHg, les changements sont significatifs. IV. Interactions ================ Effet Bohr ---------- En cas d'exercice soutenu et l'apparition de métabolismes **anaérobies** dans les fibres musculaires. De **l'acide lactique** est produit et libère des ions H+ (protons) dans le cytoplasme et le liquide extracellulaire. Quand la **concentration de H+ augmente, le pH chute** et donc l'affinité de l'Hb pour l'O~2~ diminue et la courbe se déplace vers la droite. Ainsi davantage d'O~2~ est délivré au tissu quand le sang s'acidifie. C'est ce déplacement de la courbe de saturation d'Hb, qui résulte d'une variation de pH, qui est appelé [**effet Bohr**.] B. Les changements de structure de l'hémoglobine modifient également son affinité avec l'oxygène. Par exemple l'hémoglobine fœtale a des **chaînes isoformes gamma (pour 2 de ses sous-unités)**, ce qui augmente la capacité de l'hémoglobine fœtale à fixer l'oxygène dans l'environnement faiblement oxygéné du placenta.![](media/image10.png) Il existe donc des différences de propriétés de transport de l'oxygène de l'Hb fœtale et maternelle. L\'altération de l'affinité est ainsi traduite par la forme de la courbe de dissociation de l'Hb fœtale qui diffère de celle de l'adulte. **V. [Contenu artériel en O2]** L'essentiel de l'oxygène du compartiment sanguin est lié à l'hémoglobine, le **contenu artériel** en oxygène **dépend** de : - - On a donc 200 mL d'oxygène par litre de sang pour une quantité d'hémoglobine normale de 15 g/dL. Connaissant la concentration en Hb, on peut tracer une courbe qui met en relation la pression artérielle en O~2~ et le contenu artériel en O~2~.![](media/image5.png) Lorsque l'Hb est de 150 g/L, cette courbe est similaire à la courbe de dissociation en oxygène vue précédemment.\ \ En cas d'anémie (Hb=75 g/L par ex), le contenu artériel en O~2~ sera réduit de l'ordre de 100 ml/L alors que la saturation ne sera pas affectée et sera toujours de 100%. **La saturation n'est pas affectée par l'anémie mais le contenu artériel en oxygène sera affecté lorsque la concentration en Hb est réduite.**