Аминокислоты, белки, ферменты, витамины PDF

АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ, ФЕРМЕНТЫ, ВИТАМИНЫ 1\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ НЕ ВХОДИТ В СОСТАВ БЕЛКОВ -- а) аспарагиновая кислота б) глицин в) пролин г) гамма-аминомаслянная кислота 2\. НЕЗАМЕНИМОЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) глицин б) валин в) тирозин г) серин 3\. АЛИФАТИЧЕСКАЯ АМИНОК...

АМИНОКИСЛОТЫ, БЕЛКИ, ФЕРМЕНТЫ, ВИТАМИНЫ 1\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ НЕ ВХОДИТ В СОСТАВ БЕЛКОВ -- а) аспарагиновая кислота б) глицин в) пролин г) гамма-аминомаслянная кислота 2\. НЕЗАМЕНИМОЙ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЕТСЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) глицин б) валин в) тирозин г) серин 3\. АЛИФАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) треонин б) тирозин в) триптофан г) оксипролин 4\. ПОЛЯРНАЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) валин б) изолейцин в) треонин г) триптофан 5\. ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННАЯ ПРИ РН 7,0 АМИНОКИСЛОТА -- а) пролин б) оксипролин в) аргинин г) аспарагиновая кислота 6\. ПРИ РН 3,0 АЛАНИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН а) положительно б) отрицательно в) заряд равен 0 7\. ПРИ РН 10,0 ВАЛИН БУДЕТ ЗАРЯЖЕН а) положительно б) отрицательно в) заряд равен 0 8\. ПОЛОЖИТЕЛЬНУЮ БИУРЕТОВУЮ РЕАКЦИЮ ДАЮТ РАСТВОРЫ а) дипептидов б) аминокислот в) трипептидов 9\. ПОЛОЖИТЕЛЬНАЯ НИНГИДРИНОВАЯ РЕАКЦИЯ СВИДЕТЕЛЬСТВУЕТ, ЧТО В РАСТВОРЕ ПРИСУТСТВУЮТ а) серосодержащие аминокислоты б) ароматические аминокислоты в) любые aльфа-аминокислоты г) алифатические аминокислоты 10\. ФОРМА МОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА -- а) глобулярный белок б) фибриллярный белок в) альфа-спираль г) неупорядоченная конформация 11\. БЕЛОК, ВЫПОЛЯЮЩИЙ ТРАНСПОРТНУЮ ФУНКЦИЮ, -- а) церулоплазмин б) коллаген в) соматотропин г) лактатдегидрогеназа 12\. ПРОСТОЙ БЕЛОК -- а) гемоглобин б) соматотропный гормон в) альбумин г) церулоплазмин 13\. СВЯЗИ, КОТОРЫЕ СТАБИЛИЗИРУЮТ В ПРОСТРАНСТВЕ АЛЬФАСПИРАЛИ -- а) дисульфидные связи б) гидрофобные взаимодействия в) пептидные связи г) водородные связи 6 14\. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ а) только первичной последовательностью аминокислот б) первичной последовательностью аминокислот и рН среды в) только рН среды г) наличием в растворе ионизированных веществ 15\. К ВТОРИЧНОЙ КОНФОРМАЦИИ БЕЛКОВ ОТНОСИТСЯ ВСЁ, КРОМЕ а) бета-складчатой структуры б) альфа-спирали в) неупорядоченной конформации г) мицеллы 16\. УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР БЕЛКА -- а) первичная последовательность аминокислот б) вторичная конформация в) третичная структура 17\. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА -- ЭТО а) простетическая группа и апобелок б) функциональное целое, включающее несколько протомеров в олигомерном белке в) белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей 18\. РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКОВ В ВОДНОЙ СРЕДЕ ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ ВСЕМИ УКАЗАННЫМИ СВОЙСТВАМИ, КРОМЕ а) ионизации молекул б) формы молекул в) способности связывать природные лиганды г) гидратации молекул 19\. С БЕЛКАМИ ПРИ ВЫСАЛИВАНИИ а) необратимо меняется структура белка б) меняется степень гидратации в) уменьшается молекулярная масса г) происходит разрыв дисульфидных связей 20\. МЕТОД ОСАЖДЕНИЯ НЕ ВЫЗЫВАЮЩИЙ НЕОБРАТИМЫХ ИЗМЕНЕНИЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА -- ЭТО а) осаждение концентрированной серной кислотой б) осаждение сульфосалициловой кислотой в) осаждение солями щелочно-земельных металлов г) кипячение в щелочной среде д) осаждение ацетоном 7 21\. УСЛОВНО ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) глицин б) валин в) аргинин г) аланин 22\. ТИП АМИНОКИСЛОТ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ БЕЛКОВ, -- а) -аминокислоты б) - и -аминокислоты в) -аминокислоты г) -аминокислоты 23\. ЗАРЯД АЛАНИНА ПРИ РН 7,0 а) равен +1 б) равен 0 в) равен -1 г) равен -2 24\. ЗАРЯД ТИРОЗИНА ПРИ РН 10,0 а) равен -2 б) равен +1 в) равен 0 г) равен -1 25\. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «СЕР-ГЛН-ТРЕ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 5,0 -- а) двигаться к аноду б) оставаться на месте в) двигаться к катоду 26\. АБСОЛЮТНО ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО а) глобулины регулируют перенос веществ в клетках б) в составе липопротеинов имеется много альбуминов в) гистоны являются сложными белками г) хиломикроны содержат много триацилглицеролов 27\. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ а) место связывания белка и небелкового кофермента б) «нишу» на поверхности белковой молекулы в) гидрофильный фрагмент пептидного остова г) участок белковой цепи, комплементарный лигаду 8 28\. АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕКА ПРЕДСТАВЛЕНЫ а) D-аминокислотами б) D- и L-аминокислотами в) L-аминокислотами г) левовращающими аминокислотами 29\. ЗАРЯД ЛИЗИНА ПРИ РН 10,0 а) равен +1 б) равен «+2» в) равен 0 г) равен -1 30\. ЗАРЯД СЕРИНА ПРИ РН 3,0 а) равен +1, б) равен 0, в) равен -1, г) равен -2. 31\. ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «АСП-ЛЕЙ-ГЛИ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 6,8 -- а) двигаться к аноду б) оставаться на месте в) двигаться к катоду 32\. ДЛЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ НЕ ХАРАКТЕРНО а) расположение всех атомов в одной плоскости б) участие пептидной группы в образовании водородных связей в) трансположение заместителей г) длина больше, чем у одинарной связи 33\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО а) максимальное количество холестерола находится в ЛПВП б) к хромопротеинам относятся белки, содержащие гем в) нуклеосомы необходимы для считывания информации с ДНК г) гемоглобин принадлежит к классу цитохромов 34\. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ЛИГАНДАМИ а) обеспечивает транспорт веществ б) стимулирует образование третичной структуры в) происходит на уровне первичной структуры 9 35\. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ МОЖЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВОВАТЬ БИЛИРУБИН, -- а) альбумины б) эластины в) гистоны г) глобулины 36\. БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, -- а) глобулины б) гистоны в) коллагены г) фосфопротеины 37\. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ а) освобождением тепла в результате разворачивания цепи и образованием осадка б) уменьшением растворимости из-за взаимодействия с лигандами в) уменьшением растворимости из-за изменения структуры фрагментов г) разрывом пептидных связей и образованием неупорядоченной структуры 38\. К СВОЙСТВАМ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТНОСЯТСЯ ВСЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫЕ, КРОМЕ а) малой скорости диффузии б) вращения поляризованного света в) высокой вязкости г) способность к денатурации д) эффекта Тиндаля 39\. СВОЙСТВО БЕЛКОВ, КОТОРОЕ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ЗАВИСИТ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ СОЛЕЙ В СОСТАВЕ БЕЛКОВ, -- ЭТО а) суммарный заряд б) размер молекулы в) степень гидратации г) форма молекулы 40\. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ. УКАЗАТЬ ДЕГИДРАТИРУЮЩИЙ АГЕНТ а) 96 % раствор этанола б) 5 % раствор сульфата меди в) 10 % раствор трихлоруксусной кислоты г) алкалоид таннин 10 41\. УРОВЕНЬ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ С ЛИГАНДОМ, -- ЭТО а) первичная структура б) третичная структура в) вторичная структура г) четвертичная структура 42\. ФАКТОР, КОТОРЫЙ НЕ МОЖЕТ РЕГУЛИРОВАТЬ БИОЛОГИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, -- ЭТО а) изменение давления б) действие солей тяжелых металлов в) взаимодействие с лигандами г) присоединение метильных групп 43\. ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ГДЕ ДВЕ ОДИНАКОВЫЕ БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ СОЕДИНИЛИСЬ В КОМПЛЕКС, -- ЭТО а) комплементарность б) кооперация в) взаимодействие с лигандом г) изменение конформации 44\. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ а) нарушением третичной структуры и потерей биологической активности б) изменением заряда аминокислот на противоположный в) потерей биологической активности в результате дегидратации г) разрывом пептидных связей после разрушения вторичной структуры 45\. СВОЙСТВО БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЮТ В АППАРАТЕ «ИСКУССТВЕННАЯ ПОЧКА», -- ЭТО а) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны б) способность связывать полярные молекулы в) создание онкотического давления г) низкая скорость диффузии 46\. ПРИ ИСЧЕЗНОВЕНИИ ЗАРЯДА РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ ПОТОМУ ЧТО а) возрастает взаимное притяжение молекул белков б) снижается взаимное отталкивание молекул белков в) происходит разворачивание молекулы белка г) увеличивается степень гидратации молекулы белка 11 47\. ИСЧЕЗНОВЕНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ПРОИСХОДИТ ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ а) ацетона б) 40 % раствором этанола в) 3 % раствора ацетата свинца г) пикриновой кислоты 48\. СПЕЦИФИЧНОСТЬ СВЯЗЫВАНИЯ БЕЛКА С ЛИГАНДОМ ОБУСЛОВЛЕНА а) соответствием размеров центров связывания б) комплементарностью участков белка и лиганда в) образованием ионных связей г) конфигурацией активного центра белка 49\. ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ПРИ КОТОРОМ ПРИ СВЯЗЫВАНИИ МОЛЕКУЛЫ КИСЛОРОДА С ПЕРВОЙ СУБЪЕДИНИЦЕЙ ГЕМОГЛОБИНА ОБЛЕГЧАЕТСЯ СВЯЗЫВАНИЕ ЕГО С ДРУГИМИ СУБЪЕДИНИЦАМИ, -- а) комплементарность б) кооперативный эффект в) взаимодействие с лигандом г) изменение уровня организации белка 50\. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКОВ ПОНИМАЮТ а) потерю биологической активности белка в результате его гидролиза б) изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности в) уменьшение растворимости при добавлении, например, сульфата аммония г) увеличение размеров из-за проникновения воды внутрь белковой глобулы 51\. СВОЙСТВО, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИ РАЗДЕЛЕНИИ БЕЛКОВ МЕТОДОМ ЭЛЕКТРОФОРЕЗА, -- ЭТО а) различная подвижность глобулярных и фибриллярных белков б) различный размер молекулы при разных значениях рН в) повышенная адсорбция заряженных молекул на носителе г) различие заряда белков при определенной рН 52\. ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ, ПОТОМУ ЧТО а) исчезает заряд б) происходит разрушение третичной структуры в) возрастает агрегация молекул г) изменяются биологические свойства белка 12 53\. ИЗМЕНЕНИЕ ЗАРЯДА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА НЕ ВЫЗЫВАЕТСЯ а) сдвигом рН б) органическими растворителями в) раствором серной кислоты г) раствором сульфата аммония 54\. УРОВЕНЬ, НА КОТОРОМ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ, -- ЭТО а) первичной структуры б) третичной структуры в) вторичной структуры г) четвертичной структуры 55\. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, -- ЭТО а) изменение рН б) изменение температуры в) соли тяжелых металлов 56\. ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ ПРОСТОГО БЕЛКА ЛИГАНДОМ -- ЭТО а) совокупность радикалов аминокислот б) простетическая группа в) фрагмент пептидной цепи г) «карман» на белковой глобуле 57\. ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКА ПОНИМАЕТСЯ а) изменение конформации белка, сопровождающееся нарушением растворимости белка б) разрыв ионных связей, стабилизирующих белок в) осаждение белка при рН, равной изоэлектрической точке г) разрыв пептидных и дисульфидных связей 58\. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВ МОЛОКА В КАЧЕСТВЕ АНТИДОТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ а) в способности белков связывать тяжелые металлы б) в неспособности проникать через полупроницаемые мембраны в) в способности к рефракции лучей света г) в образовании гелей при увеличении концентрации 59\. ДОБАВЛЕНИЕ НЕЙТРАЛЬНЫХ СОЛЕЙ К БЕЛКОВОМУ РАСТВОРУ а) вызывает снятие заряда с молекулы б) вызывает необратимую денатурацию в) вызывает снятие гидратной оболочки, г) разрывает дисульфидные и ионные связи 13 60\. РАЗВЕРТЫВАНИЕ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ а) зависит от внутриклеточных факторов б) вызывается потерей заряда и разрывом связей в) ведет к образованию фибриллярных структур г) ведет к дегидратации 61\. КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ОБОЗНАЧАЕТ, ЧТО а) субъединицы могут функционировать только в составе олигомера б) изменение активности одних влияет на конформацию других в) изменение конформации одних субъединиц влияет на активность других г) белок функционирует только вместе с определенным лигандом 62\. ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ, -- а) отщепление части пептидной цепи б) взаимодействие с ингибиторами в) присоединение фосфатной группы г) добавление нейтральных солей **ВИТАМИНЫ** 63\. ВИТАМИНЫ -- ЭТО а) заменимые микрокомпоненты пищи б) незаменимые микрокомпоненты пищи в) пищевые добавки 64\. ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ЛИ ВИТАМИНЫ В КАЧЕСТВЕ ИСТОЧНИКА ЭНЕРГИИ? а) нет, используются только как пластический материал б) нет, никогда в) да, в экстремальных ситуациях г) да, при интенсивных физических нагрузках 65\. МОЖЕТ ЛИ РАЗВИТЬСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ ПРИ УПОТРЕБЛЕНИИ В ПИЩУ РАФИНИРОВАННЫХ ПРОДУКТОВ -- САХАРА, ЖИРОВ, БЕЛОГО ХЛЕБА? а) да, они богаты энергией и в них мало витаминов б) нет, они богаты энергией и в них много витаминов в) да, при нарушении переваривания в кишечнике г) да, при усиленных занятиях спортом 66\. ОСНОВНАЯ ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ -- ЭТО а) предшественники гормонов б) защита биологических мембран в) предшественники коферментов г) предшественники углеводов 14 67\. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В1 НАЗЫВАЕТСЯ а) пиридоксальфосфат б) флавинмононуклеотид в) тиаминдифосфат г) никотинамидадениндинуклеотид 68\. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В2 НАЗЫВАЕТСЯ а) пиридоксальфосфат б) флавинадениндинуклеотид в) тетрагидрофолиевая кислота г) коэнзим А 69\. ВИТАМИН, КОТОРЫЙ ВХОДИТ В СОСТАВ КОФЕРМЕНТА «ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД», -- ЭТО а) пантотеновая кислота б) рибофлавин в) биотин г) тиамин 70\. ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ЯВЛЯЕТСЯ СОСТАВНОЙ ЧАСТЬЮ КОФЕРМЕНТА а) коэнзим А б) тетрагидрофолиевая кислота в) тиаминдифосфат г) флавинмононуклеотид 71\. РЕАКЦИИ, ПРОТЕКАЮЩИЕ С УЧАСТИЕМ НАД+ И НАДФ+ , ОТНОСЯТСЯ К ТИПУ а) изомеризации б) синтеза в) окислительно-восстановительные г) декарбоксилирования 72\. ПОЧТИ ВСЕ РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ КОФЕРМЕНТА а) пиридоксальфосфата б) биотина в) флавинмононуклеотида г) тиаминдифосфата 15 73\. ПРИ ДЛИТЕЛЬНОМ ПРИЕМЕ АНТИБИОТИКОВ И СУЛЬФАНИЛАМИДОВ У ЧЕЛОВЕКА РАЗВИВАЕТСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ В6, ЧТО ОБУСЛОВЛЕНО а) подавлением микрофлоры кишечника б) связыванием лекарства с витамином в) действием лекарства на синтез коферментной формы г) ингибированием пиридоксин-зависимых ферментов 74\. ПРИ НЕДОСТАТКЕ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ РАЗВИВАЕТСЯ ЦИНГА, ПОТОМУ ЧТО а) окисляются сульфгидрильные группы ферментов б) нарушается гидроксилирование пролина и лизина в коллагене в) нарушается синтез альбумина г) окисляются липидные компоненты мембран клеток соединительной ткани 75\. МОЖНО ЛИ ПРИМЕНЯТЬ ВИТАМИНЫ А И D СРАЗУ ЗА ОДИН ПРИЕМ В КОЛИЧЕСТВЕ, ДОСТАТОЧНОМ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ ИХ НОРМАЛЬНОГО УРОВНЯ В ТЕЧЕНИЕ НЕСКОЛЬКИХ ДНЕЙ? а) нет, они токсичны б) да, они способны запасаться в) да, они прочно связываются с соответствующими ферментами г) нет, они легко выводятся с мочой 76\. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ РОДОПСИНА -- БЕЛКА СЕТЧАТКИ ГЛАЗА ЯВЛЯЕТСЯ а) рибофлавин б) кальциферол в) ретиналь г) токоферол 77\. У БОЛЬНЫХ С ПОВРЕЖДЕННЫМИ ПОЧКАМИ, НЕСМОТРЯ НА НОРМАЛЬНО СБАЛАНСИРОВАННУЮ ДИЕТУ, ЧАСТО РАЗВИВАЕТСЯ РАХИТОПОДОБНОЕ ЗАБОЛЕВАНИЕ, СОПРОВОЖДАЮЩЕЕСЯ ИНТЕНСИВНОЙ ДЕМИНЕРАЛИЗАЦИЕЙ КОСТЕЙ. ЭТО ОБУСЛОВЛЕНО ТЕМ,ЧТО а) нарушается всасывание витамина D б) нарушается образование 25-гидроксихолекальциферола в) нарушается образование 1,25-дигидроксихолекальциферола г) теряется кальциферол-переносящий белок 78\. ОСНОВНАЯ БИОХИМИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА -- а) является антиоксидантом б) в качестве прооксиданта участвует в делении клеток в) стимулирует рост и дифференцировку быстро делящихся клеток г) защищает витамин D от окисления и выведения с мочой 16 79\. ОСНОВНАЯ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ВИТАМИНОВ -- а) является антиоксидантом б) активирует эритропоэз в) участвует в посттрансляционной модификации факторов свертывания крови г) стимулирует образование фибриногена и протромбина 80\. БЫЛ СИНТЕЗИРОВАН БЕЗ БОКОВОЙ ИЗОПРЕНОИДНОЙ ЦЕПИ И МОЖНО ВВОДИТЬ ВНУТРИВЕННО ЖИРОРАСТВОРИМЫЙ а) витамин А б) витамин D в) витамин Е г) витамин К 81\. ДЛЯ ДЕТЕЙ СЕВЕРНЫХ ШИРОТ ПОЛУШАРИЯ ХАРАКТЕРНА НЕДОСТАТОЧНОСТЬ а) витамина А б) витамина D в) витамина Е г) витамина К 82\. ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ СОСТАВ ВИТАМИНА F, -- а) олеиновая, линолевая и линоленовая, б) олеиновая, линолевая и стеариновая, в) арахидоновая, линолевая и линоленовая, г) олеиновая, линолевая и арахидоновая. 83\. ГРУППА, СОСТАВЛЕННАЯ ТОЛЬКО ИЗ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ -- а) В1, В6, Н, F, б) В2, В6, К, Н, Е, в) C, B6, Н, В5, РР, г) В6, В12, С, F, Вс. 84\. ПРОВИТАМИНАМИ НАЗЫВАЮТСЯ ВЕЩЕСТВА, КОТОРЫЕ В ОРГАНИЗМЕ а) превращаются в водорастворимую форму б) подвергаются гидроксилированию и активации в) депонируются с последующим превращением г) превращаются в активную форму витамина 17 85\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) жирорастворимые витамины быстро выводятся с желчью б) потребность в витамине К невысока и обеспечивается потреблением жирных продуктов в) зародыши пшеницы богаты витамином Е г) отравление витамином А ведет к сумеречной потере зрения 86\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) витамин D3 способен синтезироваться в организме б) витамин К плохо растворим в органических растворителях в) потребности в витамине Е покрываются кишечной микрофлорой г) заболевания печени ведут к гипервитаминозу А 87\. ДЛЯ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ВИТАМИНА А ХАРАКТЕРНЫ а) гиперкератоз б) снижение концентрации родопсина в крови в) кровоточивость г) остеомаляция 88\. ГИПОВИТАМИНОЗЫ ПО ВОДОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ МОГУТ ВОЗНИКАТЬ а) при переходе на вегетарианскую диету б) после приема антибиотиков в) при регулярной физической нагрузке 89\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) токоферол поступает в организм в виде провитамина б) гиповитаминоз К развивается при нарушении всасывания жиров в кишечнике в) витамин К имеется в красных овощах г) недостаток витамина D вызывает геморрагии из-за снижения уровня кальция в крови 90\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) рахитом называют недостаточность витамина D б) провитамином А является ретиналь в) снижение свертываемости крови при гиповитаминозе К связано со снижением устойчивости эритроцитов к гемолизу г) лучшим источником токоферола является рыбий жир 91\. ДЛЯ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D ХАРАКТЕРНЫ а) гемолиз эритроцитов б) повышение свертываемости крови в) кальцификация тканей г) усиленный синтез простагландинов 18 92\. КОМПОНЕНТ, КОТОРЫЙ ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ, -- а) апофермент б) холофермент в) кофермент г) кофактор 93\. ОТЛИЧИЕ ФЕРМЕНТА ОТ НЕБЕЛКОВОГО КАТАЛИЗАТОРА -- а) не изменяет направление реакции б) не расходуется в результате реакции в) не претерпевает необратимых изменений г) обладает специфичностью 94\. ФЕРМЕНТЫ, КОТОРЫЕ КАТАЛИЗИРУЮТ ПЕРЕНОС ГРУПП ВНУТРИ МОЛЕКУЛЫ, -- а) изомеразы б) трансферазы в) лиазы г) гидролазы 95\. РЕАКЦИЯ ВОССТАНОВЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА ДО ВОДЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ а) гексокиназы б) каталазы в) оксидазы г) цитохромов 96\. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ КАТАЛИЗИРУЕТ ПРИСОЕДИНЕНИЕ ГРУПП ПО ДВОЙНЫМ СВЯЗЯМ И ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ СИНТЕЗАРАСПАДА, -- ЭТО а) изомераза б) лигаза в) лиаза г) трансфераза 97\. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ а) оксидоредуктаза б) гидролаза в) лигаза г) трансфераза 19 98\. КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ РЕАКЦИИ РАСЩЕПЛЕНИЯ С УЧАСТИЕМ ВОДЫ, -- ЭТО а) трансфераза б) лиаза в) гидролаза г) оксидоредуктаза 99\. КОДОВЫЙ ШИФР, КОТОРЫЙ ИМЕЕТ КАЖДЫЙ ФЕРМЕНТ ПО МЕЖДУНАРОДНОЙ НОМЕНКЛАТУРЕ -- а) трехзначный б) четырехзначны в) пятизначный г) двухзначный 100\. СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ ВЫШЕ 50С ОБУСЛОВЛЕНО а) денатурацией апофермента б) денатурацией кофермента в) гидролизом 101\. В СОСТАВЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ВЫДЕЛЯЮТСЯ УЧАСТКИ -- а) контактный и каталитический б) регуляторный и каталитический в) каталитический г) аллостерический и контактный 102\. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ НА УРОВНЕ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА -- а) первичной б) вторичной в) третичной г) четвертичной 103\. СТРОЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ а) регуляторную активность фермента б) специфичность действия фермента в) химическое превращение субстрата в продукт реакции г) скорость ферментативной реакции 104\. ПОЛОЖЕНИЯ, КОТОРЫЕ ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮТ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ, -- а) это участок, который связывается с аллостерическим фактором б) это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе в) активный центр формируют только непротеиногенные аминокислоты 20 г) в составе активного центра выделяют регуляторный и каталитический участки 105\. ВАЖНЫМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТОВ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИМ МНОГООБРАЗИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ В ОРГАНИЗМЕ, ЯВЛЯЕТСЯ ИХ СПЕЦИФИЧНОСТЬ. АБСОЛЮТНАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА а)набором определенных функциональных групп в активном центре б) наличием кофермента в)пространственным соответствием активного центра субстрату г)комплементарностью активного центра субстрату 106\. ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ, ОБЛАДАЮЩИХ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ,ВЕРНО СЛЕДУЮЩЕЕ УТВЕРЖДЕНИЕ а) радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать с любыми стереоизомерами субстрата б) способность катализировать единственную реакцию в) катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами 107\. ОСНОВНОЕ ПОЛОЖЕНИЕ, ИСПОЛЬЗУЕМОЕ В ТЕОРИИ ФИШЕРА, -- а) модель соответствия субстрата к активному центру фермента по принципу «ключ-замок» б) модель индуцированного соответствия субстрата к активному центру фермента в) эффект дестабилизации субстрата 108\. ОСНОВНАЯ ИДЕЯ ТЕОРИИ КОШЛАНДА -- а) активный центр фермента сформирован жесткими структурами б) при связывании контактного участка с субстратом в структуре фермента происходят конформационные изменения в) в субстрате при взаимодействии с ферментом возникает напряжение г) фермент катализирует реакцию с образованием промежуточного «фермент-субстратного» комплекса 109\. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА В ПРИСУТСТВИИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ БЫТЬ СНИЖЕНА В РЕЗУЛЬТАТЕ а) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра б) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот в любом месте молекулы, кроме активного центра в) конформационных изменений молекул фермента 21 110\. ПРИЧИНЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ, -- а) ингибитор ковалентно связывается с ферментом б) ингибитор связывается ионными связями с активным центром в) ингибитор ковалентно связывается с субстратом г) ингибитор связывается с ферментом в аллостерическом центре 111\. ПРИМЕР НЕОБРАТИМОГО ИНГИБИРОВАНИЯ -- а) ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом б) ингибирование каталазы пероксидом водорода в) ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом г) ингибирование ацетилхолинэстеразы ацетилхолином 112\. СНЯТЬ ДЕЙСТВИЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА МОЖНО, ЕСЛИ а) увеличить концентрацию ингибитора б) увеличить концентрацию субстрата в) снизить концентрацию фермента г) изменить условия реакции (рН и температуру) 113\. ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА -- а) ингибитор по структуре похож на субстрат б) ингибитор имеет более сложную структуру, чем субстрат в) ингибитор отличается по структуре от субстрата г) ингибитор похож на фермент 114\. ИНГИБИРОВАНИЕ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ ПРИ ОДНОВРЕМЕННОМ ПРЕВРАЩЕНИИ МЕТАНОЛА И ЭТАНОЛА ЯВЛЯЕТСЯ а) необратимым б) бесконкурентным в) конкурентным г) неконкурентным 115\. ПРИЧИНА, ПО КОТОРОЙ РЕГУЛИРУЕТСЯ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ КОВАЛЕНТНОЙ ХИМИЧЕСКОЙ МОДИФИКАЦИИ -- а) присоединение какой-либо химической группы к ферменту б) внутримолекулярная перестройка структуры фермента в) присоединение или удаление небольшого фрагмента от субстрата г) присоединение или удаление небольшого фрагмента от фермента 116\. ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ БЫТЬ а) аденозин б) гем в) рибозимы г) рибофлавин 22 117\. КОМПЛЕКС ПОЛИПЕПТИДНОЙ БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ И НЕБЕЛКОВОЙ ЧАСТИ НАЗЫВАЕТСЯ а) апофермент б) кофермент в) холофермент г) мультифермент 118\. УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, СВЯЗАННЫЙ С СУБСТРАТОМ И УЧАСТВУЮЩИЙ В КАТАЛИЗЕ, НАЗЫВАЕТСЯ а) якорный центр б) активный центр в) каталитический центр г) аллостерический центр 119\. К АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМУ ЦЕНТРУ МОЖЕТ ПРИСОЕДИНЯТЬСЯ а) субстрат б) комплементарный регулятор в) гормон г) соответствующий кофактор 120\. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ а) изменять направление реакции б) ускорять наступление равновесия в) сдвигать равновесие реакции г) нуждаться в мягких условиях работы 121\. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ а) обладают высокой специфичностью б) не расходуются в процессе реакции в) сдвигают равновесие реакции г) катализируют энергетически невозможные реакции 122\. ФЕРМЕНТЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЛАГОДАРЯ а) повышению энергии молекул б) увеличению энергетического барьера реакции в) снижению энергетического барьера реакции г) сдвигу равновесия реакции 123\. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ ОДНИМ ФЕРМЕНТОМ НЕСКОЛЬКИХ СТЕРЕОИЗОМЕРОВ ОДНОГО ВЕЩЕСТВА ИМЕЕТ МЕСТО а) стереоспецифичность б) групповая специфичность в) абсолютная специфичность г) относительная специфичность 23 124\. ОПТИМАЛЬНЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ЯВЛЯЕТСЯ а) рН 6,8 б) температура 37С в) температура 25С г) соединение с субстратом в течение 10 мин 125\. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) трансферазы б) изомеразы в) лиазы г) оксидоредуктазы 126\. К I КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) триозофосфатизомераза б) лигазы в) щелочная фосфатаза г) лактатдегидрогеназа 127\. ПРИ КОВАЛЕНТНОЙ МОДИФИКАЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ а) изменение порядка аминокислот в полипептидной цепи фермента б) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс в) присоединение к ферменту продукта реакции г) присоединение определенных химических групп к ферменту 128\. ДЛЯ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИРОВАНИЯ ХАРАКТЕРНО СВЯЗЫВАНИЕ ИНГИБИТОРА а) с ферментом в аллостерическом центре б) с субстратом в) с ферментом в активном центре г) с эффекторами реакции 129\. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ а) апоферментом б) витамином, входящим в кофермент в) простетической группой г) модуляторами 130\. КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА РР НАЗЫВАЕТСЯ а) флавинмононуклеотид, б) коэнзим А в) тиаминдифосфат г) никотинамидадениндинуклеотид 24 131\. БЕЛКОВАЯ ЧАСТЬ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ а) апофермент б) кофактор в) кофермент г) холофермент д) мультифермент 132\. В ФОРМИРОВАНИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ПРИНИМАЮТ УЧАСТИЕ АМИНОКИСЛОТЫ, РАСПОЛОЖЕННЫЕ а) рядом в полипептидной цепи б) в любом месте полипептидной цепи в) в соседних полипептидных цепях г) в участке связывания кофактора 133\. ЗА СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТА С ФЕРМЕНТОМ ОТВЕЧАЕТ а) каталитический центр б) аллостерический центр в) контактный участок г) активный центр 134\. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ а) расходоваться в процессе реакции б) обладать высокой специфичностью в) катализировать энергетически возможные реакции г) являться регулируемыми 135\. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ а) ускоряют наступление равновесия реакции б) являются регулируемыми в) расходуются в процессе реакции г) не катализируют энергетически невозможные реакции 136\. СУММАРНАЯ ЭНЕРГИЯ КОНЕЧНЫХ ПРОДУКТОВ РЕАКЦИИ ПО СРАВНЕНИЮ С ОБЩЕЙ ЭНЕРГИЕЙ ИСХОДНЫХ ВЕЩЕСТВ а) выше б) выше, если в реакции используется АТФ в) ниже, если в реакции используется АТФ г) не изменяется 137\. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ ПРЕВРАЩАЕТ ТОЛЬКО D-ГЛЮКОЗУ, ТО ОН ОБЛАДАЕТ а) стереоспецифичностью б) групповой специфичностью в) абсолютной специфичностью г) относительной специфичностью 25 138\. НЕОБХОДИМЫМ УСЛОВИЕМ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ В СТАНДАРТНЫХ УСЛОВИЯХ ЯВЛЯЕТСЯ а) температура 37С, б) избыток субстрата, в) рН 7,2, г) инкубация фермента с субстратом не менее 15 мин 139\. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) трансферазы б) изомеразы в) лиазы г) лигазы 140\. К V КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) триозофосфатизомераза б) аминотрансфераза в) пируваткарбоксилаза г) фосфатазы 141\. ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЙ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРОИСХОДИТ а) отщепление участка полипептидной цепи б) агрегация 2-х и более ферментов в комплекс в) присоединение к ферменту различных эффекторов г) присоединение определенных химических групп 142\. ПРИ НЕОБРАТИМОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ а) разрыв белковой цепи фермента б) образование ионных связей с группами активного центра в) разрушение каталитического центра г) ковалентное связывание функциональных групп активного центра 143\. НЕ ЯВЛЯЕТСЯ СУЩЕСТВЕННЫМ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ а) органоспецифичность б) низкая активность фермента в крови в норме в) выход фермента в кровь при патологии г) длительное сохранение активности в плазме крови 144\. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ а) тетрагидрофолиевая кислота б) аланин в) тиамин г) пантотеновая кислота 26 145\. НЕБЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ ФЕРМЕНТА НАЗЫВАЕТСЯ а) апофермент б) кофермент в) холофермент г) профермент 146\. МЕЖДУ АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ И СУБСТРАТОМ ИМЕЕТСЯ а) химическое соответствие б) пространственное соотношение в) комплементарность г) взаимодействие полярных групп 147\. ХИМИЧЕСКАЯ РЕАКЦИЯ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ НЕПОСРЕДСТВЕННО а) в контактном участке б) в каталитическом участке в) в аллостерическом центре 148\. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ а) обладать высокой специфичностью б) изменять направление реакции в) не сдвигать равновесие реакции г) увеличивать скорость пропорционально своей концентрации 149\. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ а) не сдвигают равновесие реакции б) нуждаются в мягких условиях работы в) не изменяют направление реакции г) катализируют энергетически возможные реакции 150\. УСКОРЕНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ ПРОИСХОДИТ БЛАГОДАРЯ а) увеличению количества молекул в единице объема среды б) более прочной фиксации субстрата на ферменте в) увеличению энергии молекул г) повышению сродства фермента к субстрату 151\. ЕСЛИ ФЕРМЕНТ АТАКУЕТ ФОСФОЭФИРНЫЕ СВЯЗИ В СУБСТРАТАХ, ТО ИМЕЕТ МЕСТО а) стереоспецифичность б) групповая специфичность в) абсолютная специфичность г) видовая специфичность 27 152\. СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ РЕГИСТРИРУЕТСЯ ПО а) продолжительности инкубации б) накоплению продукта реакции в) изменению суммарной концентрации субстрата и продукта г) накоплению субстрата 153\. К VI КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) оксидоредуктазы б) лигазы в) изомеразы г) синтазы 154\. КО II КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) глюкозооксидаза б) карбоксиэстеразы в) пептидгидролазы г) гексокиназа 155\. ПРОФЕРМЕНТЫ АКТИВИРУЮТСЯ а) отщеплением участка полипептидной цепи в реакции частичного протеолиза б) агрегацией 2-х и более ферментов в комплекс в) присоединением к ферменту продукта реакции г) присоединением определенных химических групп 156\. НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОИСХОДИТ ПОД ВЛИЯНИЕМ ИНГИБИТОРА а) на функциональные группы аминокислотных остатков, не принимающих участие в формировании активного центра фермента б) на группы субстрата в) на конформацию активного центра фермента г) на заряд аминокислот активного центра фермента 157\. ПРИМЕНЕНИЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ В КАЧЕСТВЕ ЭНЗИМОПРЕПАРАТОВ В МЕДИЦИНЕ -- а) для очистки ран б) в аппарате «искусственной почки» в) для повышения физической активности г) в аппарате «искусственного дыхания» 158\. КОФЕРМЕНТОМ ЯВЛЯЕТСЯ а) пиридоксин б) коэнзим Q в) никотинамид г) рибофлавин 28 159\. ОТЛИЧИЕ СЛОЖНОГО ФЕРМЕНТА ОТ ПРОСТОГО ЗАКЛЮЧАЕТСЯ В а) различной молекулярной массе б) наличии металла в структуре в) наличии нескольких полипептидных цепей г) наличии небелкового компонента 160\. КАТАЛИЗ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ а) в каталитическом участке б) в контактном участке в) в аллостерическом центре 161\. КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ а) обладать высокой специфичностью б) являться регулируемыми в) сдвигать равновесие реакции г) не изменять направления реакции 162\. В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ а) более эффективно ускоряют реакции б) не изменяют равновесия реакции в) ускоряют наступление равновесия реакции г) не являются регулируемыми 163\. ФЕРМЕНТЫ РАБОТАЮТ ПРИ ОПРЕДЕЛЕННОМ ОПТИМУМЕ РН, ПОТОМУ ЧТО а) при других значениях рН фермент денатурирует б) при других значениях рН аминокислоты активного центра изменяют заряд и сродство фермента к субстрату в) при других значениях рН активный центр теряет специфичность г) при других значениях рН ферменты более чувствительны к ингибиторам 164\. ПРИ ОКИСЛЕНИИ ФЕРМЕНТОМ ЛЮБЫХ ОДНОАТОМНЫХ СПИРТОВ ИМЕЕТ МЕСТО а) стереоспецифичность б) групповая специфичность в) абсолютная специфичность 165\. К III КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) изомеразы б) лиазы в) гидролазы г) трансферазы 29 166\. К IV КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ ОТНОСЯТСЯ а) пируватдекарбоксилаза б) глюкокиназа в) химотрипсин г) ацилтрансферазы 167\. ОБЪЕДИНЕНИЕ ДВУХ И БОЛЕЕ ФЕРМЕНТОВ ВЕДЕТ К ОБРАЗОВАНИЮ а) изоферментов б) химической модификации ферментов в) мультиферментных комплексов г) активной формы ферментов 168\. ОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ХАРАКТЕРИЗУЕТСЯ а) сходством ингибитора и субстрата б) разрушением активного центра в) связыванием ингибитора с субстратом г) слабой связью ингибитора и фермента 169\. ФУНКЦИЕЙ ЛИПОПРОТЕИНОВ КРОВИ ЯВЛЯЕТСЯ а) транспорт триацилглицеролов к месту синтеза б) транспорт липидов между органами в) регуляция активности некоторых факторов свертывания крови г) участие в образовании желчи 170\. В СОСТАВЕ НУКЛЕОПРОТЕИНОВ ОБНАРУЖИВАЮТ а) альбумины б) нуклеиновые кислоты и белки в) рибонуклеиновую кислоты и гистоновые белки г) азотистые основания: аденин, гуанин, урацил, цитозин 171\. В СОСТАВ ЛИПОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ а) специфические белки и холестерол б) различные классы липидов и белки в) альбумины и триацилглицеролы г) желчные кислоты, холестерол, фосфолипиды и белки 172\. В СОСТАВ НУКЛЕОСОМ НЕ ВХОДЯТ ГИСТОНЫ ТИПА а) Н1 б) Н3 в) Н2а г) Н4 30 173\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) протеогликаны относятся к глобулярным белкам б) к фосфопротеинам относят многие белки-ферменты в) гистоны регулируют активность считывания информации с РНК г) в составе протеогликанов преобладает глюкоза 174\. ЛИПОПРОТЕИНЫ -- ЭТО СТРУКТУРЫ, а) выполняющие регуляторную функцию б) представляющие собой сложные белки, содержащие ковалентно связанные липиды в) содержащие ферменты липидного обмена г) обнаруживаемые только в лимфатической системе 175\. ФУНКЦИЕЙ ГИСТОНА Н1 ЯВЛЯЕТСЯ а) регуляция функциональной активности ДНК б) регуляция активности ферментов синтеза ДНК на матрице ДНК в) транспорт азотистых оснований к месту синтеза белка г) прикрепление ДНК к ядерной мембране 176\. ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -- а) фосфопротеины, кроме фосфатной группы, содержат гем б) гликопротеины осуществляют структурную функцию в) в составе гистонов много глицина и серина г) хромопротеины в основном представлены белками крови 177\. В СОСТАВЕ ЛИПОПРОТЕИНОВ НЕ ОБНАРУЖИВАЮТ а) холестерол и его эфиры б) триацилглицеролы в) глобулины г) апопротеины 178\. В КЛАСС ГЛИКОПРОТЕИНОВ ВХОДЯТ а) хондроитинсульфаты и дерматансульфаты б) белки межклеточного пространства в) коллаген и эластин г) гемоглобин, цитохромы 179\. ФУНКЦИЕЙ ГЛИКОПРОТЕИНОВ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ а) регуляция синтеза коллагена б) связывание воды в) заполнение межклеточного матрикса г) регуляция проникновения веществ из крови в клетки 31 180\. В СОСТАВЕ МЕЖКЛЕТОЧНОГО ВЕЩЕСТВА НЕ ОБНАРУЖИВАЕТСЯ а) гиалуроновая кислота б) дерматансульфат в) гликопротеины г) нуклеопротеины Раздел 2 ОБМЕН БЕЛКОВ Выберите один правильный ответ. 1\. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ ОБУСЛОВЛЕНА а) порядком чередования аминокислот в молекуле белка б) аминокислотным составом в) молекулярной массой белков г) зарядом белковой молекулы 2\. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ ПРОФЕРМЕНТОВ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА В ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ ПРОИСХОДИТ а) присоединение фосфата б) частичный протеолиз в) присоединение сульфата г) изменение порядка чередования аминокислотных остатков в молекуле белка-фермента 3\. ОСНОВНАЯ ФУНКЦИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ПРОЦЕССАХ ВНЕШНЕГО ОБМЕНА БЕЛКОВ -- а) изменение взаиморасположения аминокислотных остатков в молекуле белков б) частичный протеолиз белков пищи в) образование активного протеолитического фермента г) изменение заряда белковых молекул 4\. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА, КОТОРУЮ АКТИВНО ГИДРОЛИЗУЕТ ТРИПСИН а) --ала--гли-- б) --вал--асп-- в) --ала--арг-- г) --сер--глу-- 5\. ПРОФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ АКТИВИРУЕТСЯ ТРИПСИНОМ, -- а) пепсиноген б) химотрипсиноген в) трипсиноген 6\. НЕЗАМЕНИМАЯАМИНОКИСЛОТА -- а) аланин б) фенилаланин в) цистеин г) глицин 33 7\. ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА -- а) валин б) глутаминовая кислота в) триптофан г) лейцин 8\. МЕХАНИЗМ ТРАНСПОРТА АМИНОКИСЛОТ ЧЕРЕЗ ПЛАЗМАТИЧЕСКУЮ МЕМБРАНУ -- а) активный транспорт с участием АТФ б) пассивная диффузия в) вторичный активный транспорт с участием ионов натрия 9\. АМИНОКИСЛОТА, ИЗ КОТОРОЙ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФЕРМЕНТОВ БАКТЕРИЙ ТОЛСТОГО КИШЕЧНИКА ОБРАЗУЮТСЯ ТОКСИЧНЫЕ ВЕЩЕСТВА, -- а) глицин б) тирозин в) цистеин г) фенилаланин 10\. ФЕРМЕНТ ПЕЧЕНИ УЧАСТИЕ, КОТОРОГО НЕОБХОДИМО ДЛЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ ТОКСИЧНЫХ ВЕЩЕСТВ, ОБРАЗУЮЩИХСЯ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ, -- ЭТО а) гексокиназа б) аминотрансфераза в) УДФ-глюкуронилтрансфераза г) сахараза 11\. ПРИ ПРЕВРАЩЕНИИ ПЕПСИНОГЕНА В ПЕПСИН ПРОИСХОДИТ а) изменение порядка чередования аминокислотных остатков в молекуле белка-фермента б) отщепление остаточного пептида и ингибитора пепсина в) отщепление части пептида г) отщепление ингибитора пепсина 12\. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА, КОТОРУЮ АКТИВНО ГИДРОЛИЗУЕТ ХИМОТРИПСИН -- ЭТО а) --ала--три-- б) --цис--гли-- в) --асп--лей-- г) --ала--арг-- 34 13\. ПРОФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ АКТИВИРУЕТ ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, -- а) пепсиноген б) трипсиноген в) химотрипсиноген г) проэластаза 14\. ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА -- ЭТО а) метионин б) триптофан в) серин г) лейцин 15\. НЕЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА -- ЭТО а) аспарагиновая кислота б) метионин в) цистеин г) глицин 16\. ОСНОВНОЙ МЕХАНИЗМ ТРАНСПОРТА АМИНОКИСЛОТ В ЭНТЕРОЦИТ -- ЭТО а) пассивная диффузия б) активный транспорт с участием АТФ в) вторичный активный транспорт с участием ионов натрия г) участие специальных белков переносчиков 17\. ТОКСИЧНЫЕ ВЕЩЕСТВА, КОТОРЫЕ ОБРАЗУЮТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФЕРМЕНТОВ БАКТЕРИЙ ТОЛСТОГО КИШЕЧНИКА ИЗ ТРИПТОФАНА, -- ЭТО а) скатол, фенол б) индол, крезол в) индол, скатол г) фенол, крезол 18\. ТИП РЕАКЦИИ, КОТОРЫЙ ПРОИСХОДИТ В ПЕЧЕНИ ДЛЯ ДЕТОКСИКАЦИИ ИНДОЛА И СКАТОЛА, -- ЭТО а) дезаминирование б) декарбоксилирование в) гидроксилирование г) внутримолекулярные превращения 35 19\. КОФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИ ДЕТОКСИКАЦИИ ИНДОКСИЛА С ПРЕВРАЩЕНИЕМ В ИНДИКАН, -- ЭТО а) уридин-дифосфоглюкуроновая кислота б) фосфоаденозинфосфосульфат в) уридиндифосфоглюкоза г) коэнзим А 20\. ФЕРМЕНТ ПЕЧЕНИ, УЧАСТИЕ КОТОРОГО НЕОБХОДИМО ДЛЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИИ ТОКСИЧНЫХ ВЕЩЕСТВ, ОБРАЗУЮЩИХСЯ В ТОЛСТОМ КИШЕЧНИКЕ -- ЭТО а) ацетилтрансфераза б) фосфотрансфераза в) сульфотрансфераза г) аминотрансфераза 21\. ОСНОВНЫМ ВИДОМ ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ У ЧЕЛОВЕКА ЯВЛЯЕТСЯ а) восстановительное б) гидролитическое в) внутримолекулярное г) окислительное 22\. КОФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ ВХОДИТ В СОСТАВ ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ -- ЭТО а) НАД+ б) ФАД в) ФМН г) пиридоксальфосфат 23\. АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТА, ПРИНИМАЮЩАЯ АКТИВНОЕ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИЯХ ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ -- ЭТО а) альфа-кетоглутаровая кислота б) оксалоацетат в) пировиноградная кислота г) фенилпировиноградная кислота 24\. АМИНОКИСЛОТА, ПРИНИМАЮЩАЯ АКТИВНОЕ УЧАСТИЕ В РЕАКЦИЯХ ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ -- ЭТО а) аланин б) аспарагиновая кислота в) глутаминовая кислота г) серин 36 25\. ПАТОЛОГИЯ, ПРИ КОТОРОЙ РЕЗКО ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ В КРОВИ -- ЭТО а) гепатит б) инфаркт миокарда в) миокардит г) нефрит 26\. НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПРОТЕКАЮЩИЙ ТИП ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКАХ ЧЕЛОВЕКА -- ЭТО а) омега-декарбоксилирование б) декарбоксилирование, связанное с трансаминированием в) декарбоксилирование, связанное с реакциями конденсации г) альфа-декарбоксилирование 27\. АМИНОКИСЛОТА, ИЗ КОТОРОЙ МОЖЕТ ОБРАЗОВАТЬСЯ СЕРОТОНИН В РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ -- ЭТО а) гистидин б) триптофан в) тирозин г) 5-гидрокситриптофан 28\. ВИТАМИН И КОФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЕ В РАСЩЕПЛЕНИИ АМИНОВ МОНОАМИНООКСИДАЗОЙ, -- ЭТО а) РР и НАД+ б) В2 и ФАД в) В1 и ТДФ г) В6 и пиридоксальфосфат 29\. АМИН -- ПРЕДШЕСТВЕННИК КАТЕХОЛАМИНОВ (НОРАДРЕНАЛИНА, АДРЕНАЛИНА) -- ЭТО а) тирамин б) гистамин в) дофамин г) триптамин 30\. ФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ КАТАЛИЗИРУЕТ ОБРАЗОВАНИЕ ГАММААМИНОМАСЛЯНОЙ КИСЛОТЫ, -- ЭТО а) гистидиндекарбоксилаза, б) тирозинмонооксигеназа, в) глутаматдекарбоксилаза, г) орнитиндекарбоксилаза. 37 31\. АМИНОКИСЛОТА, НАИБОЛЕЕ АКТИВНО ПОДВЕРГАЮЩАЯСЯ В ТКАНЯХ ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ, -- ЭТО а) глутаминовая кислота б) аланин в) аспарагиновая кислота г) гистидин 32\. ОТКРЫЛ РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ а) Г. Кребс (1937) б) А.Е. Браунштейн и М.Г. Крицман (1937) в) В.А. Энгельгард и М.Н. Любимова (1930) г) П. Митчелл (1961) 33\. АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТА, НЕОБХОДИМАЯ ДЛЯ ДЕЙСТВИЯ АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ L-АЛАНИНА, -- ЭТО а) альфа-кетоглутаровая кислота б) оксалоацетат в) пировиноградная кислота г) фенилпировиноградная кислота 34\. КОФЕРМЕНТ, ВХОДЯЩИЙ В АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ, -- ЭТО а) НАД+ б) ФАД в) ФМН г) пиридоксальфосфат 35\. ПАТОЛОГИЯ, ПРИ КОТОРОЙ РЕЗКО ПОВЫШАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗЫ В КРОВИ, -- ЭТО а) гепатит, б) инфаркт миокарда, в) миокардит, г) нефрит. 36\. ПРОЦЕСС ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЯ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ а) сочетание двух процессов: трансаминирование многих аминокислот с альфа-кетоглутаратом, образование глутаминовой кислоты под действием аминотранфераз и дезаминирование глутамата при участии глутаматдегидрогеназы с образованием альфа-кетоглутарата б) сочетание двух процессов: трансаминирование многих аминокислот с альфа-кетокислотами под действием аминотранфераз и декарбоксилирование аминокислот под действием декарбоксилаз в) сочетание двух процессов: трансаминирование многих аминокислот с альфа-кетокислотами под действием аминотранфераз и их реаминирование 38 37\. АМИНОКИСЛОТА, ИЗ КОТОРОЙ В РЕАКЦИЯХ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ МОЖЕТ ОБРАЗОВАТЬСЯ БЕТА-АЛАНИН, -- ЭТО а) глутаминовая кислота б) аспарагиновая кислота в) фенилаланин г) тирозин 38\. ВИТАМИН И КОФЕРМЕНТ УЧАСТВУЮЩИЕ В АЛЬФАДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИИ АМИНОКИСЛОТ, -- ЭТО а) РР и НАД+ б) В2 и ФАД в) В1 и ТДФ, г) В6 и пиридоксальфосфат 39\. АМИН, УЧАСТВУЮЩИЙ В РЕГУЛЯЦИИ ОБРАЗОВАНИЯ СОЛЯНОЙ КИСЛОТЫ В ЖЕЛУДКЕ, -- ЭТО а) тирамин б) гистамин в) дофамин г) триптамин 40\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ АКТИВНО ПОДВЕРГАЕТСЯ РЕАМИНИРОВАНИЮ В АМИНОКИСЛОТУ, -- ЭТО а) оксалоацетат б) пировиноградная кислота в) альфа-кетоглутаровая кислота г) фенилпировиноградная кислота 41\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ МЕТАБОЛИЗМА ФЕНИЛАЛАНИНА -- ЭТО а) тирозин б) дигидроксифенилпируват в) гомогентизиновая кислота г) фумарилацетоацетат 42\. НЕПРАВИЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ КОНЕЧНОГО ПРОДУКТА МЕТАБОЛИЗМА ТИРОЗИНА -- ЭТО а) меланин б) тироксин в) дофахром г) адреналин 39 43\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ, ОТРАЖАЮЩИЙ РОЛЬ МЕТИОНИНА В ОБМЕНЕ ВЕЩЕСТВ, -- ЭТО а) участвует в синтезе гема гемоглобина б) участвует в инициации процесса трансляции (синтез белка) в) донор метильной группы при синтезе адреналина, креатина, холина г) донор метильной группы при обезвреживании гормонов и лекарственных веществ 44\. ВИТАМИН И КОФЕРМЕНТ, ПРИНИМАЮЩИЕ АКТИВНОЕ УЧАСТИЕ В МЕТАБОЛИЗМЕ СЕРИНА И ГЛИЦИНА, -- ЭТО а) РР и НАД+ б) В2 и ФАД в) фолиевая кислота и ТГФК г) В6 и пиридоксальфосфат 45\. СЕРИН ВХОДИТ В СОСТАВ СЛЕДУЮЩЕГО СОЕДИНЕНИЯ а) фосфатидилсерин б) холестерол в) фосфатидилинозитол г) глутатион 46\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ МЕТАБОЛИТ ОБМЕНА ГЛИЦИНА -- ЭТО а) гиппуровая кислота б) таурин в) треонин г) креатин д) пуриновые нуклеотиды (ДНК и РНК) 47\. ФЕРМЕНТ, ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ДЕФЕКТ КОТОРОГО СВЯЗАН С НАСЛЕДСТВЕННОЙ БОЛЕЗНЬЮ -- ФЕНИЛКЕТОНУРИЕЙ, -- ЭТО а) фенилаланинаминотрансфераза б) фенилаланиндекарбоксилаза в) фенилаланингидроксилаза г) аланинаминотрансфераза 48\. ВЕЩЕСТВА, СИНТЕЗ КОТОРЫХ НАРУШАЕТСЯ У АЛЬБИНОСОВ (ЛЮДИ С БЛЕДНОЙ КОЖЕЙ И БЕЛЫМИ ВОЛОСАМИ), ПЛОХО ПЕРЕНОСЯЩИХ ВОЗДЕЙСТВИЕ СОЛНЕЧНЫХ ЛУЧЕЙ С БЫСТРЫМ ВОЗНИКНОВЕНИЕМ ОЖОГОВ, -- ЭТО а) меланины б) проламины в) протамины г) кератины 40 49\. АМИНОКИСЛОТА, НАРУШЕНИЕ ОБМЕНА КОТОРОЙ ПРИВОДИТ К НАСЛЕДСТВЕННОЙ ГИПОФУНКЦИИ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ (КРЕТИНИЗМ), -- ЭТО а) фенилаланин б) серин в) глицин г) тирозин 50\. МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ, КОТОРЫЕ БУДУТ НАРУШЕНЫ У БАКТЕРИЙ КИШЕЧНИКА ПРИ ПРИЕМЕ СУЛЬФАНИЛАМИДНЫХ ПРЕПАРАТОВ, -- ЭТО а) синтез пуриновых нуклеотидов б) синтез метионина из гомоцистеина в) синтез глутаминовой кислоты г) синтез глицина из серина 51\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ПРОДУКТ МЕТАБОЛИЗМА ТИРОЗИНА -- ЭТО а) дигидроксифенилаланин б) дофамин в) фенилпируват г) меланин 52\. НЕПРАВИЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ КОНЕЧНОГО ПРОДУКТА МЕТАБОЛИЗМА ТИРОЗИНА -- ЭТО а) меланин б) адреналин в) креатин г) тироксин 53\. НЕПРАВИЛЬНОЕ Н-- ЭТО АЗВАНИЕ КОНЕЧНОГО ПРОДУКТА МЕТАБОЛИЗМА МЕТИОНИНА а) креатинин б) фосфатидилсерин в) фосфатидилхолин г) адреналин 54\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ УЧАСТИЯ ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ В МЕТАБОЛИЗМЕ -- ЭТО а) синтез пуриновых нуклеотидов б) превращение серина в глицин в) образование S-аденозилметионина г) синтез метионина из гомоцистеина 41 55\. НЕПРАВИЛЬНЫЙ МЕТАБОЛИТ ОБМЕНА ГЛИЦИНА -- ЭТО а) глутатион б) гем гемоглобина в) адреналин г) желчные кислоты 56\. НЕПРАВИЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ ФЕРМЕНТА, ПРИНИМАЮЩЕГО УЧАСТИЕ В ПРЕВРАЩЕНИИ ГЛЮКОЗЫ В СЕРИН, -- ЭТО а) фосфорилаза б) аминотрансфераза гидроксипирувата в) гексокиназа г) дегидрогеназа глицеральдегид-3-фосфата 57\. ФЕРМЕНТ, ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ДЕФЕКТ КОТОРОГО СВЯЗАН С НАСЛЕДСТВЕННОЙ БОЛЕЗНЬЮ -- АЛЬБИНИЗМОМ, -- ЭТО а) тирозинаминотрансфераза б) тирозингидроксилаза в) тирозиндекарбоксилаза г) тирозиноксидаза 58\. ЗАБОЛЕВАНИЕ, СВЯЗАННОЕ С ОБРАЗОВАНИЕМ И ВЫДЕЛЕНИЕМ В МОЧУ ГОМОГЕНТИЗИНОВОЙ КИСЛОТЫ, -- ЭТО а) фенилкетонурия б) альбинизм в) тирозиноз г) алкаптонурия 59\. НАРУШЕН ПРИ АВИТАМИНОЗЕ С ОБМЕН АМИНОКИСЛОТЫ а) тирозин б) фенилаланин в) метионин г) цистеин 60\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ НЕ МОЖЕТ ЦЕЛИКОМ ВКЛЮЧАТЬСЯ В ПРОЦЕСС СИНТЕЗА ГЛЮКОЗЫ, -- ЭТО а) глутаминовая кислота б) аланин в) фенилаланин г) серин 61\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ АЗОТА В СИНТЕЗЕ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) глицин б) глутамин в) глутаминовая кислота г) аспарагиновая кислота 42 62\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ АЗОТА В СИНТЕЗЕ ПИРИМИДИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) глутамин б) аспарагин в) аспарагиновая кислота г) глутаминовая кислота 63\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ УГЛЕРОДА В СИНТЕЗЕ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) метенил-ТГФК б) формил-ТГФК в) глицин г) СО2 д) серин 64\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ УГЛЕРОДА В СИНТЕЗЕ ПИРИМИДИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) СО2 б) аспарагиновая кислота в) глутаминовая кислота г) метилен-ТГФК 65\. РЕГУЛЯТОРНЫЙ ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ -- ЭТО а) дигидрооротаза б) ксантиноксидаза в) фосфорибозилдифосфат-амид-трансфераза г) дифосфокиназа 66\. РЕГУЛЯТОРНЫЙ ФЕРМЕНТ СИНТЕЗА ПИРИМИДИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ -- ЭТО а) ксантиноксидаза б) карбамоилфосфатсинтетаза II в) дигидрооротаза г) карбамоилфосфатсинтетаза I 67\. СОЕДИНЕНИЕ, НЕ УЧАСТВУЮЩЕЕ В СИНТЕЗЕ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) тиоредоксин б) рибонуклеотидредуктаза в) АТФ г) НАДФН+Н \+ 43 68\. ВОЗМОЖНАЯ ПРИЧИНА ПОДАГРЫ-- ЭТО а) нарушение синтеза оротидил-монофосфата б) снижение скорости реутилизации пуриновых оснований в) избыточное поступление аминокислот с пищей г) избыточное поступление липидов с пищей 69\. ПРИЧИНА ЭФФЕКТИВНОСТИ АЛЛОПУРИНОЛА ПРИ ЛЕЧЕНИИ ПОДАГРЫ -- ЭТО а) является конкурентным ингибитором ксантиноксидазы б) понижает концентрацию гипоксантина в моче в) увеличивает скорость выведения мочевой кислоты почками г) уменьшает скорость образования УТФ 70\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ ЯВЛЯЕТСЯ ДОНОРОМ АМИНОГРУППЫ ПРИ СИНТЕЗЕ ЦТФ ИЗ УТФ, -- ЭТО а) аспарагин б) аланин в) глутамин г) глутаминовая кислота 71\. РЕАКЦИЯ, КОТОРАЯ БУДЕТ БЛОКИРОВАНА АНТИВИТАМИНАМИ ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ, -- ЭТО а) образование dТМФ из dУМФ б) образование оротовой кислоты в) образование АТФ из АДФ г) образование ЦТФ из УТФ 72\. ВЕЩЕСТВО, КОТОРОЕ НЕ СНИЖАЕТ СКОРОСТЬ СИНТЕЗА ТИМИДИЛОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) 5-фторурацил б) аминоптерин в) метотрексат г) триметоприм д) аллопуринол 73\. ИНГИБИТОР КАРБАМОИЛФОСФАТСИНТЕТАЗЫ II -- ЭТО а) ЦТФ б) ГМФ в) dАТФ г) 5-фосфорибозил-1-пирофосфат 74\. ПРОДУКТ РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ ОМФ-- ЭТО а) аспарагиновая кислота б) УМФ в) ГМФ г) 5-фосфорибозил-1-пирофосфат 44 75\. ФЕРМЕНТ, ДЕФИЦИТ КОТОРОГО МОЖЕТ ПРИВЕСТИ К РАЗВИТИЮ ОРОТАЦИДУРИИ, -- ЭТО а) карбамоилфосфатсинтетаза I б) карбамоилфосфатсинтетаза II в) оротат-фосфорибозилтрансфераза г) аланинаминотрасфераза 76\. КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ РАСПАДА ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ -- ЭТО а) мочевина б) мочевая кислота в) молочная кислота (лактат) г) гипоксантин 77\. СОЕДИНЕНИЕ, КОТОРОЕ НЕ ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ РАСПАДЕ ПИРИМИДИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ, -- ЭТО а) СО2 б) аммиак в) бета-аланин г) бета-аминоизомасляная кислота д) мочевая кислота 78\. ФЕРМЕНТ, КОТОРЫЙ УЧАСТВУЕТ В РАСПАДЕ НУКЛЕОПРОТЕИНОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ, -- ЭТО а) аденозиндезаминаза б) дигидропиримидиназа в) рибонуклеаза г) пепсин 79\. СИМПТОМЫ, КОТОРЫЕ НЕ ХАРАКТЕРНЫ ДЛЯ СИНДРОМА ЛЕШАНИХАН, -- ЭТО а) аутоагрессия б) умственная отсталость в) гиперурикемия г) гиперурикурия д) гипергликемия 80\. ФЕРМЕНТ, СИНТЕЗ КОТОРОГО НАРУШЕН У БОЛЬНЫХ С СИНДРОМОМ ЛЕША-НИХАНА, -- ЭТО а) ксантиноксидаза б) гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансфераза в) гексозо-1-фосфат-уридилтрансфераза г) фосфорибозилдифосфат-синтетаза 45 81\. НЕПРАВИЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ ПРОЦЕССА, СОПРОВОЖДАЮЩЕГОСЯ ОБРАЗОВАНИЕМ АММИАКА, -- ЭТО а) обезвреживание аминов окислительным путем б) дезаминирование аминокислот в) реаминирование альфа-кетоглутарата г) дезаминирование аденозинмонофосфата 82\. НЕПРАВИЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ ПРОЦЕССА, СОПРОВОЖДАЮЩЕГОСЯ СВЯЗЫВАНИЕМ (НЕЙТРАЛИЗАЦИЕЙ) АММИАКА, -- ЭТО а) синтез глутамата из альфа-кетоглутарата б) синтез креатина в) синтез карбамоилфосфата г) синтез серотонина 83\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОАЯ ЯВЛЯЕТСЯ ИСТОЧНИКОМ АЗОТА ДЛЯ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ, -- ЭТО а) глутаминовая кислота б) аспарагиновая кислота в) орнитин г) аланин 84\. ТКАНЬ, НАИБОЛЕЕ ЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ К ТОКСИЧЕСКОМУ ВЛИЯНИЮ АММИАКА, -- ЭТО а) миокард б) нервная ткань в) ткань печени г) ткань почки 85\. АМИНОКИСЛОТА, КОТОРАЯ МОЖЕТ ПРИНИМАТЬ УЧАСТИЕ В УБОРКЕ АММИАКА В НЕРВНОЙ ТКАНИ, -- ЭТО а) орнитин б) аргинин в) аспарагиновая кислота г) глутаминовая кислота 86\. ФЕРМЕНТ, НАРУШЕНИЕ КОТОРОГО ВЫЯВЛЯЕТСЯ ПРИ ОСТРОЙ РЕСПИРАТОРНОЙ ВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИИ ГИПЕРАММОНИЕМИИ У ДЕТЕЙ, -- ЭТО а) карбамоилфосфатсинтетаза б) орнитинкарбамоилтрансфераза в) аргиназа г) аргининосукцинатлиаза 46 87\. ВЕЩЕСТВО, СИНТЕЗ КОТОРОГО НАРУШАЕТСЯ В ПЕЧЕНИ ПРИ ТЯЖЕЛЫХ ВИРУСНЫХ ГЕПАТИТАХ С НАКОПЛЕНИЕМ АММИАКА И РАЗВИТИЕМ ПЕЧЕНОЧНОЙ КОМЫ, -- ЭТО а) креатин б) соли аммония в) мочевина г) креатинин 88\. АМИНОКИСЛОТА, ОБРАЗОВАНИЕ КОТОРОЙ НАРУШЕНО ПРИ НАСЛЕДСТВЕННОЙ АРГИНИНОСУКЦИНАТУРИИ С СУТОЧНОЙ ЭКСКРЕЦИЕЙ АРГИНИНОСУКЦИНАТА -- 3 Г (В НОРМЕ ОТСУТСТВУЕТ), -- ЭТО а) цитруллин б) орнитин в) аргинин г) аспарагиновая кислота 89\. АМИНОКИСЛОТА, СИНТЕЗ КОТОРОЙ НЕ ПРОИСХОДИТ В СЛУЧАЕ СЕМЕЙНОЙ ГИПЕРАММОНИЕМИИ, СОПРОВОЖДАЮЩЕЙСЯ УВЕЛИЧЕНИЕМ В КРОВИ КОНЦЕНТРАЦИИ АММИАКА, ПОРАЖЕНИЕМ ЦЕНТРАЛЬНОЙ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ, НАРУШЕНИЕМ СИНТЕЗА ОРНИТИНКАРБАМОИЛТРАНСФЕРАЗЫ, -- ЭТО а) аргинин б) аргининосукцинат в) цитруллин г) орнитин 90\. ФЕРМЕНТ, ДЕФЕКТ КОТОРОГО ОТМЕЧАЕТСЯ ПРИ БОЛЕЗНИ БАТТЛЕРА-ОЛБРАЙТА, СОПРОВОЖДАЮЩЕЙСЯ СНИЖЕНИЕМ ВЫДЕЛЕНИЯ СОЛЕЙ АММОНИЯ, ПОВЫШЕНИЕМ ЭКСКРЕЦИИ ИОНОВ НАТРИЯ, КАЛИЯ И АЦИДОЗОМ, -- ЭТО а) глутаминсинтетаза б) глутаматдегидрогеназа в) глутаминаза г) глутаматдекарбоксилаза 91\. ПРОЦЕССОМ, КОТОРЫЙ НЕ ПРИВОДИТ К СВЯЗЫВАНИЮ (НЕЙТРАЛИЗАЦИИ) АММИАКА ЯВЛЯЕТСЯ а) синтез солей аммония б) синтез глутамина в) синтез мочевины г) синтез глицина 47 92\. ПРОЦЕССОМ, КОТОРЫЙ НЕ ПРИВОДИТ К СВЯЗЫВАНИЮ (НЕЙТРАЛИЗАЦИИ) АММИАКА ЯВЛЯЕТСЯ а) глутаматдегидрогеназа б) карбамоилфосфатсинтетаза в) глутаминсинтетаза г) глутаминаза 93\. ПРОЦЕССОМ, КОТОРЫЙ НЕ ПРИВОДИТ К СВЯЗЫВАНИЮ (НЕЙТРАЛИЗАЦИИ) АММИАКА ЯВЛЯЕТСЯ а) цитруллин б) орнитин в) серин г) аргинин д) аспарагиновая кислота 94\. ТКАНЬ, ГДЕ ПРОИСХОДИТ ПРОЦЕСС АММОНИОГЕНЕЗА, -- ЭТО а) нервная ткань б) ткань печени в) миокард г) ткань почки 95\. СОЕДИНЕНИЕ, ЯВЛЯЮЩЕЕСЯ ТРАНСПОРТНОЙ ФОРМОЙ АММИАКА В ОРГАНИЗМЕ, -- ЭТО а) глутаминовая кислота б) глутамин в) аспарагиновая кислота г) серин 96\. ФЕРМЕНТ, ДЕФЕКТ КОТОРОГО ПРИВОДИТ К РАЗВИТИЮ НАСЛЕДСТВЕННОГО ЗАБОЛЕВАНИЯ АРГИНИНОСУКЦИНАТУРИИ, -- ЭТО а) аргининосукцинатсинтетаза б) аргиназа в) аргининосукцинатлиаза г) орнитинкарбамоилтрансфераза 97\. ВЕЩЕСТВО, НАКОПЛЕНИЕ КОТОРОГО ПРОИСХОДИТ ПРИ ТЯЖЕЛОЙ ГИПЕРАММОНИЕМИИ ВО ВРЕМЯ ГРИППОЗНОЙ ИНФЕКЦИИ У ДЕТЕЙ, -- ЭТО а) аммиак б) глутамин в) аланин г) аргинин 48 98\. АМИНОКИСЛОТА, НЕ ПРИНИМАЮЩАЯ УЧАСТИЕ В СИНТЕЗЕ КРЕАТИНА, -- ЭТО а) метионин б) аргинин в) цистеин г) глицин 99\. ФЕРМЕНТ, ДЕФЕКТ КОТОРОГО ВЫЯВЛЯЕТСЯ ПРИ НАСЛЕДСТВЕННОЙ ЦИТРУЛИНЕМИИ У ДЕТЕЙ, ПРОЯВЛЯЕТСЯ РВОТОЙ, НАРУШЕНИЕМ СОЗНАНИЯ, СУДОРОГАМИ, -- ЭТО а) аргининосукцинатсинтетаза б) орнитинкарбамоилтрансфераза в) аргининосукцинатлиаза г) аргиназа 100\. ВЕЩЕСТВО, КОТОРОЕ НЕ СОДЕРЖИТСЯ В МОЧЕ ВЗРОСЛОГО МУЖЧИНЫ, НО МОЖЕТ ПРИСУТСТВОВАТЬ У МАЛЬЧИКА (РЕБЕНКА) -- ЭТО а) креатинин б) мочевина в) креатин г) соли аммония 101\. ПОЛОЖЕНИЕ, ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ СВОЙСТВА БИОЛОГИЧЕСКОГО КОДА, -- ЭТО а) трем кодонам соответствует только одна аминокислота б) одну аминокислоту могут кодировать несколько триплетов в) каждой аминокислоте соответствует только один кодон г) кодоны м-РНК считываются в направлении от 3\`-конца к 5\`-концу 102\. ПОЛОЖЕНИЕ, ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ СВОЙСТВА БИОЛОГИЧЕСКОГО КОДА, -- ЭТО а) каждому кодону соответствует только одна аминокислота б) одну аминокислоту кодирует только один триплет в) каждой аминокислоте соответствует только один кодон г) кодоны м-РНК считываются в направлении от 3\`-конца к 5\`-концу 103\. МАТРИЦА ДЛЯ ПРОЦЕССА ТРАНСКРИПЦИИ -- ЭТО а) ДНК б) мРНК в) тРНК г) рРНК 49 104\. МАТРИЦА ДЛЯ ПРОЦЕССА РЕПЛИКАЦИИ -- ЭТО а) мРНК б) тРНК в) рРНК г) ДНК 105\. МАТРИЦА ДЛЯ ПРОЦЕССА ТРАНСЛЯЦИИ -- ЭТО а) ДНК б) мРНК в) тРНК г) рРНК 106\. УТВЕРЖДЕНИЕ, ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ РИБОСОМ, -- а) находятся в ядре и цитоплазме б) содержат белки репликативного комплекса в) представляют собой рибонуклеопротеиновые частицы г) содержат РНК-полимеразу 107\. КОМПОНЕНТЫ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ СИНТЕЗА БЕЛКОВ, -- а) рибосомы б) РНК-полимераза в) ДНК г) ЦТФ 108\. КОМПОНЕНТЫ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ СИНТЕЗА БЕЛКОВ, -- а) ЦТФ б) РНК-полимераза в) м-РНК г) ДНК 109\. КОМПОНЕНТЫ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ СИНТЕЗА БЕЛКОВ, -- ЭТО а) SSB-белки б) РНК-полимераза в) ДНК г) ГТФ 110\. ЭТАПОМ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ а) инициация б) репарация в) репликация г) рекогниция 50 111\. ЭТАПОМ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ а) репарация б) терминация в) репликация г) рекогниция 112\. ДЛЯ ПОДГОТОВКИ РИБОСОМЫ К СИНТЕЗУ БЕЛКА НА СТАДИИ ИНИЦИАЦИИ НЕОБХОДИМА а) м-РНК б) ДНК в) 80 S субъединица рибосомы г) лиз-т-РНК 113\. ДЛЯ ПОДГОТОВКИ РИБОСОМЫ К СИНТЕЗУ БЕЛКА НА СТАДИИ ИНИЦИАЦИИ НЕОБХОДИМА а) фен-т-РНК б) 40 S субъединица рибосомы в) 80 S субъединица рибосомы г) лиз-т-РНК 114\. НЕОБХОДИМЫМ ИСТОЧНИКОМ ЭНЕРГИИ ДЛЯ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ а) АТФ б) ГТФ в) глюкоза г) без затрат энергии 115\. НЕОБХОДИМЫМ ИСТОЧНИКОМ ЭНЕРГИИ ДЛЯ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ а) УТФ б) ТТФ в) ГТФ г) без затрат энергии 116\. НЕОБХОДИМЫМ ИСТОЧНИКОМ ЭНЕРГИИ ДЛЯ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ ЯВЛЯЕТСЯ а) ГТФ б) ЦТФ в) АТФ г) без затрат энергии 51 117\. ФЕРМЕНТ, НЕОБХОДИМЫЙ ДЛЯ ОБРАЗОВАНИЯ ПЕПТИДНЫХ СВЯЗЕЙ В ПРОЦЕССЕ СИНТЕЗА БЕЛКА, -- ЭТО а) аминоацил-т-РНК синтетаза б) петидилтрансфераза в) транслоказа г) карбоксипептидаза 118\. КОМПОНЕНТЫ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ ЭТАПА ТЕРМИНАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ, -- ЭТО а) терминирующий кодон м-РНК б) ЦТФ в) АТФ г) ионы магния 119\. ПОЛОЖЕНИЕ, ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ РЕГУЛЯЦИЮ СИНТЕЗА БЕЛКА ПО МЕХАНИЗМУ РЕПРЕССИИ, -- а) в отсутствии корепрессора белок-репрессор не связан с оператором б) в отсутствии корепрессора белок-репрессор связан с оператором в) корепрессорами могут быть липиды г) корепрессорами могут быть субстраты метаболических путей 120\. ПОЛОЖЕНИЕ, ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ РЕГУЛЯЦИЮ СИНТЕЗА БЕЛКА ПО МЕХАНИЗМУ РЕПРЕССИИ, -- а) репрессор связан с рибосомой б) в отсутствии корепрессора белок-репрессор связан с оператором в) корепрессорами могут быть ко?