PROTEINAS
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Questions and Answers

Si se ponen aminoácidos al azar, ¿por qué no todos los polipéptidos resultantes forman proteínas funcionales?

  • Los polipéptidos al azar no pueden plegarse correctamente
  • La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos específica
  • Todas las anteriores son correctas (correct)
  • Algunos polipéptidos pueden no ser estables en la forma tridimensional

En el contexto de la evolución, ¿qué explica la presencia de proteínas homólogas en organismos diferentes?

  • Las proteínas homólogas comparten un ancestro común y han sido conservadas a lo largo del tiempo (correct)
  • Las proteínas homólogas se desarrollan como resultado de mutaciones aleatorias en diferentes especies
  • Las proteínas homólogas siempre tienen la misma función en todas las especies
  • Las proteínas homólogas evolucionan de manera independiente en diferentes especies

La evolución ha conservado ciertos aspectos de las proteínas. ¿Qué característica es particularmente importante en la evolución de los dominios?

  • La secuencia específica de aminoácidos en un dominio
  • La ubicación de un dominio en la proteína
  • El número de aminoácidos en un dominio
  • La disposición tridimensional de un dominio (correct)

Sobre las proteínas globulares, ¿qué es cierto?

<p>Presentan una mezcla de hélices α y láminas β en una disposición estable (D)</p> Signup and view all the answers

La estructura primaria de una proteína, ¿qué determina?

<p>La conformación tridimensional final de la proteína (A)</p> Signup and view all the answers

Los dominios de las proteínas son:

<p>Secciones con estructura y función definidas (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué juega un papel crucial en la formación de las estructuras secundarias y terciarias de una proteína?

<p>Las interacciones entre residuos aminoacídicos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de isómeros se caracterizan por diferir en su disposición espacial?

<p>Isómeros espaciales o estereoisómeros (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad presentan los isómeros ópticos respecto a la luz polarizada?

<p>Desvían el plano de vibración de la luz polarizada en sentidos opuestos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué condición debe cumplir un átomo de carbono para ser considerado asimétrico o quiral?

<p>Estar unido a cuatro átomos o grupos atómicos diferentes. (C)</p> Signup and view all the answers

Excepto ¿Cuál de los siguientes aminoácidos no tiene un carbono α asimétrico?

<p>Glicina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se relacionan los isómeros ópticos entre sí?

<p>Son la imagen especular uno del otro y no son superponibles. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad física de los isómeros ópticos es diferente?

<p>Capacidad para desviar el plano de vibración de la luz polarizada. (A)</p> Signup and view all the answers

En la nomenclatura D y L, ¿a qué se refiere la letra?

<p>La configuración espacial de los sustituyentes. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué indica el signo (+) o (-) después de la letra D o L en la nomenclatura de isómeros ópticos?

<p>El sentido de la rotación del plano de luz polarizada. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se disponen las cadenas polipeptídicas en una lámina β paralela?

<p>Con sus extremos amino y carboxilo en la misma dirección. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica principal de una lámina β antiparalela?

<p>Las cadenas se alternan en direcciones opuestas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué estructura secundaria se forma cuando una cadena polipeptídica realiza un giro de 180 grados y vuelve sobre sí misma?

<p>Una lámina β antiparalela. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlaces se encuentran presentes en las láminas β, tanto paralelas como antiparalelas?

<p>Puentes de hidrógeno. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se describe una disposición o enrollamiento al azar en una proteína?

<p>Una estructura sin un patrón definido. (C)</p> Signup and view all the answers

Si todas las cadenas de una lámina β tienen el mismo sentido (N-terminal a C-terminal), ¿cómo se clasifica la lámina?

<p>Lámina β paralela. (B)</p> Signup and view all the answers

¿En qué tipo de estructura secundaria se pueden encontrar los giros de 180 que permiten la formación de horquillas?

<p>En láminas β antiparalelas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la diferencia fundamental en la dirección de las hebras entre una lámina β paralela y una antiparalela?

<p>En la paralela las hebras tienen la misma dirección y en la antiparalela direcciones opuestas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué determina que una región de una proteína tenga una disposición al azar en lugar de una estructura secundaria regular?

<p>La ausencia de un patrón de plegamiento repetitivo. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de estructura secundaria no presenta un patrón regular de la cadena polipeptídica?

<p>Disposición al azar. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuántos estereoisómeros existen para la isoleucina y la treonina debido a la presencia de dos carbonos asimétricos?

<p>4 (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué configuración de aminoácidos es la que se incorpora a las proteínas en los organismos?

<p>Configuración L (C)</p> Signup and view all the answers

En la nomenclatura de los aminoácidos, ¿cuándo se debe entender que se trata de un L-aminoácido?

<p>Cuando se omite la letra y no se antepone ninguna al nombre. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácidos presentan un grupo carboxilo adicional, otorgándoles carácter ácido?

<p>Ácido glutámico y ácido aspártico. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles aminoácidos contienen azufre en su estructura molecular?

<p>Cisteína y metionina. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene su carbono adyacente a la función carboxilo formando parte de un ciclo?

<p>Prolina (C)</p> Signup and view all the answers

Según la clasificación por naturaleza de cadenas laterales, ¿cómo se describe a la glicina?

<p>Aminoácido con solo un hidrógeno como cadena lateral. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál aminoácido es más soluble en agua que los demás aminoácidos alifáticos no polares?

<p>Alanina (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica principal comparten la valina, leucina e isoleucina?

<p>Tienen cadenas apolares ramificadas (D)</p> Signup and view all the answers

Existen formas D de aminoácidos que son parte de la composición de:

<p>Paredes bacterianas. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué factor es crucial para que una proteína desempeñe su función fisiológica correctamente?

<p>La secuencia y posición específica de cada aminoácido en la cadena. (B)</p> Signup and view all the answers

¿De dónde provienen las instrucciones para el ensamblaje de aminoácidos al sintetizar una proteína?

<p>Del ácido desoxirribonucleico (ADN) que forma el material genético. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué nombre reciben las alteraciones en el material genético que pueden causar errores en la síntesis de proteínas?

<p>Mutaciones. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la similitud principal en la estructura primaria de una proteína específica entre individuos de la misma especie?

<p>Por lo general, es idéntica para garantizar la misma función. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de respuesta inicia el organismo al detectar proteínas extrañas?

<p>Una reacción inmunitaria. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué producen las reacciones inmunitarias para combatir proteínas extrañas?

<p>Anticuerpos específicos que se unen a la proteína intrusa. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de reacción inmunológica ante proteínas extrañas?

<p>La alergia a la proteína de la leche de vaca en bebés. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Por qué la proteína de la leche de vaca puede generar alergia en algunos bebés?

<p>Por sus diferencias estructurales sustanciales con las proteínas de la leche humana. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué puede producir un error en el ordenamiento de los aminoácidos en una proteína?

<p>Cambios en el material genético o mutaciones. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué implicación médica tiene el conocimiento de las diferencias inter e intraespecíficas en las proteínas?

<p>Tiene un gran interés y relevancia en el campo de la medicina. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles de las siguientes afirmaciones son correctas sobre los aminoácidos que no forman parte de las proteínas? (Selecciona todas las que sean correctas)

<p>Todos los ejemplos de aminoácidos no proteicos mencionados en el texto están formados por un grupo amino y un grupo carboxilo. (A), El GABA es un neurotransmisor del cerebro y es un aminoácido no proteico. (B), La selenocisteína y la selenometionina son ejemplos de aminoácidos que se encuentran en las proteínas, pero se trata de variantes de la cisteína y la metionina que contienen selenio en lugar de azufre. (C), La β-alanina y la D-alanina son ejemplos de aminoácidos que se encuentran libres o formando parte de moléculas no proteicas. (E)</p> Signup and view all the answers

¿En qué se diferencia la cistina de la cisteína?

<p>La cistina es un dímero formado por dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro, mientras que la cisteína es un aminoácido individual. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos presenta un grupo carboxilo adicional que le otorga carácter ácido? (Selecciona la opción correcta)

<p>Aspártico (A)</p> Signup and view all the answers

Considerando los aminoácidos mencionados en el texto, ¿cuál de las siguientes afirmaciones sobre la formación de uniones disulfuro es correcta? (Selecciona la opción correcta)

<p>Solo los aminoácidos con un grupo sulfhidrilo, como la cisteína, pueden formar uniones disulfuro. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad de los aminoácidos se relaciona con la formación de uniones de tipo salino?

<p>La presencia de un grupo carboxilo adicional. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos no es un aminoácido "modificado"?

<p>Metionina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles de los siguientes aminoácidos son no proteicos? (Selecciona todas las que sean correctas)

<p>Tiroxina (B), Homocisteína (C), Citrulina (E)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene su carbono adyacente al carboxilo formando parte de un ciclo?

<p>Prolina (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica de los aminoácidos les permite ser considerados anfolitos?

<p>Su capacidad para funcionar como ácido o base. (D)</p> Signup and view all the answers

En un pH fisiológico, ¿dónde se encontrarán predominantemente los aminoácidos?

<p>En su forma ionizada como iones dipolares. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es polar y contiene azufre?

<p>Cisteína (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con un aminoácido en un medio alcalino fuerte?

<p>Los iones hidróxido desprotonan su grupo amina. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función de un grupo carboxilo en un aminoácido?

<p>Comportarse como ácido y ceder protones. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las propiedades eléctricas específicas de los aminoácidos?

<p>Presentan cargas opuestas en un mismo compuesto. (A)</p> Signup and view all the answers

En soluciones ácidas fuertes, un aminoácido adquiere que carga?

<p>Carga positiva por el grupo amonio. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué diferencia hay entre los aminoácidos polares y apolares?

<p>Los polares contienen cadenas laterales cargadas o polares. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción se establece entre residuos de cisteína para formar un puente disulfuro?

<p>Unión covalente (C)</p> Signup and view all the answers

Cuando dos cadenas polipeptídicas interactúan mediante puentes disulfuro, esta interacción se considera:

<p>Intercatenaria (C)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas tienden a:

<p>Alojarse en el interior de la proteína (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el comportamiento de los aminoácidos con cadenas laterales hidrofílicas en un entorno acuoso?

<p>Tienden a ubicarse en el exterior de la proteína (D)</p> Signup and view all the answers

En condiciones oxidativas, los grupos sulfhidrilos de dos residuos de cisteína pueden formar:

<p>Enlaces disulfuro (C)</p> Signup and view all the answers

En la inmunoglobulina G, los puentes disulfuro intracatenarios e intercatenarios ayudan a:

<p>Sostener la estructura terciaria (C)</p> Signup and view all the answers

Los grupos aminos de aminoácidos con cadenas laterales hidrofílicas son más propensos a:

<p>Interactuar con el agua (A)</p> Signup and view all the answers

La formación de un núcleo hidrofóbico es esencial porque:

<p>Reduce la energía libre del sistema (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la estructura de la hélice α y la prolinas?

<p>La prolinas interrumpen la regularidad de la hélice α debido a su estructura rígida. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica de la lámina β es distintiva en comparación con la hélice α?

<p>La lámina β presenta un plegamiento en zigzag. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la razón por la que los aminoácidos con carga pueden afectar la formación de hélices α?

<p>Generan fuerzas electrostáticas que alteran la disposición espacial. (D)</p> Signup and view all the answers

En una estructura secundaria tipo lámina β, ¿cómo se organizan las cadenas polipeptídicas en su disposición?

<p>Se colocan en paralelas unas respecto a otras. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función cumplen los puentes de hidrógeno en la hélice α y la lámina β?

<p>Conectan grupos carbonilo y amino de diferentes enlaces peptídicos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Por qué las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia el exterior en la hélice α?

<p>Para evitar interferencias estéricas con el esqueleto polipeptídico. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la longitud ocupada por cada resto de aminoácido en una lámina β en comparación con una hélice α?

<p>0,35 nm en la lámina β y 0,15 nm en la hélice α. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos interfiere con la formación de hélices α debido a su estructura?

<p>Prolina. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con un aminoácido en un medio donde la concentración de iones hidrógeno aumenta?

<p>Los grupos carboxilato captan protones y se forman cationes. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el resultado en la forma de un aminoácido en su punto isoeléctrico?

<p>Predomina la forma ion dipolar. (A), No migra hacia los electrodos. (B), Su carga neta es cero. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de sustancia es un aminoácido cuando se comporta como anfótero?

<p>Puede actuar como ácido o base según el pH. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué determina el estado de ionización de un aminoácido en solución?

<p>Las constantes de disociación de sus grupos funcionales. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede con la forma de un aminoácido cuando disminuye la concentración de iones hidrógeno?

<p>Los grupos ionizados ceden protones y se forman aniones. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué caracteriza los estados de ionización de un aminoácido durante una variación de pH?

<p>Los equilibrios de disociación se modifican. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones podrían influir en el comportamiento de un aminoácido en un campo eléctrico?

<p>El valor de pH y la ionización de su carga. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes enunciados es verdadero sobre la forma zwitteriónica de un aminoácido?

<p>Sus cargas positivas y negativas están balanceadas. (C)</p> Signup and view all the answers

Si una proteína está en un medio con un pH extremadamente ácido, ¿cuál es la carga neta que predominará en la proteína?

<p>Positiva (C)</p> Signup and view all the answers

En la hemoglobina, ¿cuál es el papel del residuo de histidina en el proceso de amortiguación?

<p>Acepta protones liberados durante el metabolismo celular, evitando cambios en el pH y aumentando la afinidad por el oxígeno. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes enunciados explica por qué la histidina es el único aminoácido que actúa como amortiguador a pH fisiológico?

<p>La histidina es el único aminoácido que tiene un grupo R con un pKa cercano al rango fisiológico de pH. (C)</p> Signup and view all the answers

Si se añade un álcali a una solución de proteína con carga neta positiva, ¿qué ocurre con la carga neta de la proteína?

<p>Disminuye la carga neta positiva. (B), Se vuelve negativa. (C)</p> Signup and view all the answers

En una solución fuertemente alcalina, ¿cómo se comparan las cargas de los grupos amino y carboxilo de una proteína?

<p>Ambos grupos tienen carga negativa. (B)</p> Signup and view all the answers

Si se agrega un álcali a una solución de proteína con carga neta positiva, ¿qué ocurre con la concentración de protones en el medio?

<p>La concentración de protones disminuye. (A)</p> Signup and view all the answers

Imaginemos una solución de proteína en la que el número de cargas positivas es exactamente igual al número de cargas negativas. ¿Cuál es el pH de esta solución?

<p>El pH es cercano al punto isoeléctrico de la proteína. (B)</p> Signup and view all the answers

En relación al proceso amortiguador de las proteínas, ¿cómo explicaría la afirmación: "en los límites de pH de las células (aproximadamente entre 6,0 y 8,0) todos los aminoácidos se encontrarán en su forma ionizada, excepto la histidina"?

<p>La histidina es el único aminoácido que tiene un pKa cercano a 6,0, dentro del rango fisiológico del pH, por lo que no todos sus grupos están ionizados. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos presenta una cadena lateral con un grupo sulfhidrilo (-SH) que puede liberar un protón a un pH específico?

<p>Cisteína (B)</p> Signup and view all the answers

Un aminoácido que posee un núcleo bencénico y es marcadamente hidrófobo, ¿a cuál de los siguientes corresponde?

<p>Fenilalanina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica estructural permite que la tirosina adquiera carga negativa por encima de un pH específico?

<p>Hidroxilo fenólico (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos exhibe una absorción notable de luz en la región ultravioleta del espectro?

<p>Tirosina (D)</p> Signup and view all the answers

De los aminoácidos mencionados, ¿cuál carece de polaridad debido a su cadena lateral?

<p>Metionina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad comparten la serina y la treonina debido a la presencia de un grupo hidroxilo en su cadena lateral?

<p>Carácter polar (C)</p> Signup and view all the answers

En relación a los aminoácidos dicarboxílicos, ¿cuál de las siguientes opciones los describe correctamente?

<p>Poseen un grupo carboxilo adicional (D)</p> Signup and view all the answers

El triptófano se diferencia de la fenilalanina por la presencia de:

<p>Un núcleo heterocíclico indol (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacción se establece predominantemente en el interior de una proteína, formando un núcleo central apolar?

<p>Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares. (D)</p> Signup and view all the answers

En la formación de puentes disulfuro, ¿qué condición es necesaria para que se establezca el enlace covalente -S-S-?

<p>Reacción entre dos residuos de cisteína en condiciones oxidativas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función cumplen principalmente las cadenas laterales hidrofílicas en la interacción de una proteína con su entorno?

<p>Interactuar con el solvente polar, como el agua, ubicándose hacia el exterior de la molécula. (A)</p> Signup and view all the answers

En una proteína que atraviesa la doble capa lipídica de la membrana celular, ¿cómo se invierte la disposición de las cadenas laterales de los aminoácidos?

<p>Las cadenas hidrofóbicas interactúan con el medio que las rodea (ambiente apolar). (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo difieren los puentes disulfuro intracatenarios de los intercatenarios en una proteína?

<p>Los intracatenarios unen dos cisteínas de la misma cadena, mientras que los intercatenarios unen cadenas diferentes. (B)</p> Signup and view all the answers

Si una proteína se encuentra en un ambiente con alta concentración de moléculas apolares ¿Qué tipo de aminoácidos se esperaría encontrar en la superficie de la proteína?

<p>Principalmente aminoácidos con grupos hidrofóbicos. (A)</p> Signup and view all the answers

Considerando la función de los puentes disulfuro en proteínas, ¿cómo afectaría a una proteína la modificación o ruptura de un puente disulfuro intercatenario?

<p>Podría provocar la separación de cadenas polipeptídicas y desestabilizar la estructura. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de las proteínas fibrosas en relación con su solubilidad y función?

<p>Son insolubles en agua y forman estructuras de sostén. (B)</p> Signup and view all the answers

En la estructura de las proteínas, ¿a qué se refiere el término 'conformación nativa'?

<p>A la arquitectura tridimensional completa de una proteína en su estado funcional. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica fundamental describe la estructura primaria de una proteína?

<p>El número y la secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlace es crucial para mantener la estructura secundaria en las proteínas?

<p>Puentes de hidrógeno (C)</p> Signup and view all the answers

¿A qué nivel de la estructura proteica corresponde la descripción de la 'arquitectura o conformación tridimensional completa'?

<p>Estructura terciaria (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué condición debe cumplirse para que una proteína posea estructura cuaternaria?

<p>Que contenga dos o más cadenas polipeptídicas unidas por enlaces. (C)</p> Signup and view all the answers

Si se realiza una hidrólisis completa de una proteína, ¿qué productos directos se obtienen?

<p>Aminoácidos libres (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones espaciales se excluyen en la definición de la estructura primaria de una proteína?

<p>Las interacciones que definen plegamiento (C)</p> Signup and view all the answers

En la determinación experimental de la estructura primaria de una proteína, ¿qué tipo de información se obtiene al someterla a hidrólisis completa?

<p>La secuencia específica de cada aminoácido y su cantidad (C)</p> Signup and view all the answers

¿Por qué la estructura de las proteínas se representa en varios niveles de organización?

<p>Debido a la complejidad inherente de su conformación tridimensional. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué determina la disposición tridimensional de una cadena polipeptídica?

<p>La orientación de los enlaces alrededor de los carbonos α. (C)</p> Signup and view all the answers

En la representación esquemática de un polipéptido, ¿qué elementos forman los planos articulares?

<p>Los átomos involucrados en cada unión peptídica. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se nombra un péptido utilizando la nomenclatura descrita?

<p>Se nombran en el orden de su aparición, usando la raíz del nombre con el sufijo '-il' para los aminoácidos internos, y el nombre completo para el último. (A)</p> Signup and view all the answers

Si un hexapéptido contiene los siguientes aminoácidos: alanina, cisteína, serina, lisina, tirosina, y ácido aspártico en ese orden desde el extremo amino libre, ¿cuál sería su nombre según la nomenclatura propuesta?

<p>alanil-cisteinil-seril-lisil-tirosil-ácido aspártico (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el principal determinante de la conformación tridimensional y las propiedades funcionales de una proteína?

<p>La secuencia específica de aminoácidos en su estructura primaria. (B)</p> Signup and view all the answers

En la estructura de la cadena polipeptídica, ¿qué característica tienen en común los carbonos α, excepto el primero y el último?

<p>Pertenecen a dos planos amida diferentes. (C)</p> Signup and view all the answers

Si se tiene una proteína con una secuencia muy inusual de aminoácidos, ¿qué se esperaría con mayor probabilidad?

<p>Que la proteína no tenga capacidad funcional debido a su ordenamiento. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica del enlace peptídico es más relevante para comprender la estructura secundaria de las proteínas?

<p>Su rigidez y orientación planar. (C)</p> Signup and view all the answers

Según la nomenclatura de péptidos, ¿cómo se nombraría un tripéptido formado por valina, isoleucina y fenilalanina?

<p>valil-isoleucil-fenilalanina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué implica que el número de asociaciones de aminoácidos en proteínas sea "teóricamente enorme"?

<p>Que existe un número asombrosamente alto de proteínas distintas posibles. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el concepto clave que relaciona la secuencia de nucleótidos en el ADN con la estructura de las proteínas?

<p>El ADN indica el orden de aminoácidos que se insertan al sintetizar la proteína. (A)</p> Signup and view all the answers

En la estructura tridimensional de un polipéptido, ¿qué función desempeñan los ángulos entre los planos amida articulados alrededor de los carbonos α?

<p>Determinan la orientación de la cadena polipeptídica en el espacio. (C)</p> Signup and view all the answers

Si en un péptido la secuencia desde el extremo amino libre es: glicina, prolina, y tirosina, ¿cuál sería su nombre abreviado?

<p>glicil-prolil-tirosina (D)</p> Signup and view all the answers

Si se comparan dos proteínas con secuencias de aminoácidos distintas pero con dominios funcionales similares, ¿qué se puede inferir?

<p>La estructura primaria puede variar mientras se conserven regiones funcionalmente relevantes. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué pasaría si, durante la síntesis de una proteína, un aminoácido es reemplazado por otro con propiedades fisicoquímicas muy diferentes?

<p>Podría alterarse el plegamiento y función de la proteína. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué diferencia existe entre la representación simplificada y la esquemática del esqueleto de un polipéptido?

<p>La simplificada representa la cadena como una sucesión lineal continua, mientras la esquemática destaca la naturaleza plana de las uniones peptídicas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones es una implicación directa de la afirmación de que la secuencia de aminoácidos es el principal determinante de la conformación de una proteína?

<p>Una mutación que altera la secuencia de aminoácidos puede modificar la función de la proteína. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se concluye de la comparación entre el número teórico de combinaciones de aminoácidos posibles y las proteínas funcionales existentes?

<p>La mayoría de las combinaciones posibles no son compatibles con la vida. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la consecuencia de que la maquinaria celular utilice instrucciones genéticas para ensablar aminoácidos en proteínas?

<p>La secuencia de los aminoácidos es precisa y específica (B)</p> Signup and view all the answers

Si una proteína con una secuencia conocida de aminoácidos adopta una estructura tridimensional que le impide realizar su función biológica, ¿qué concepto se relaciona directamente con esta situación?

<p>Estructura primaria y su influencia en la conformación (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la relación entre la estructura y la función de las proteínas es incorrecta?

<p>Las estructuras secundarias y terciarias son independientes de la secuencia de aminoácidos de la proteína. (A)</p> Signup and view all the answers

Según el texto, las proteínas homólogas son aquellas que:

<p>Tienen un origen evolutivo común. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aspectos de la evolución se relaciona con la conservación de los dominios en las proteínas?

<p>La selección natural favorece las proteínas con conformaciones que han demostrado ser eficientes. (A)</p> Signup and view all the answers

Si se intercambian aleatoriamente los aminoácidos de una proteína, ¿qué es más probable que suceda?

<p>No se formará una proteína funcional debido a la falta de estabilidad estructural. (A)</p> Signup and view all the answers

En el contexto de la evolución de las proteínas, el término "conservador" se refiere a:

<p>La tendencia de las proteínas a mantener las conformaciones funcionales que han demostrado ser eficientes. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal diferencia entre las proteínas homólogas y las que no lo son?

<p>Las proteínas homólogas tienen un origen evolutivo común. (C)</p> Signup and view all the answers

De acuerdo con el texto, ¿qué es el mecanismo de acción principal de los dominios?

<p>Ejecutar funciones específicas dentro de la proteína. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuándo una proteína precipitará con más facilidad en función del pH del medio?

<p>Cuando el pH es igual al pI de la proteína. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los pI de las proteínas A, B, C y D es correcta si el pH de la solución es 6,8?

<p>La proteína B tiene carga neta y puede precipitar. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de fuerza desaparece cuando el pH del medio es igual al pI de la proteína?

<p>Las fuerzas de repulsión entre las moléculas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica de las proteínas globulares?

<p>Son solubles en medios acuosos. (C)</p> Signup and view all the answers

Si una proteína tiene un pI de 10,2, ¿qué ocurrirá a un pH de 6,8?

<p>La proteína tendrá carga negativa. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué consecuencia tiene un pH superior al pI de una proteína?

<p>Se incrementa la solubilidad de la proteína. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes proteínas es más probable que precipite a un pH de 6,8 considerando sus pI?

<p>Proteína B con pI de 6,7. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones permiten que una proteína precipite cuando el pH es igual a su pI?

<p>Interacciones intermoleculares. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre cuando el pH de una solución es significativamente menor que el pI de una proteína?

<p>La proteína pierde su actividad funcional. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido es incompatible con la formación de la hélice α debido a su estructura y propiedades?

<p>Prolina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia en nanómetros que cada resto de aminoácido ocupa en una lámina β?

<p>0,35 nm (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes factores puede afectar la disposición espacial de una cadena polipeptídica?

<p>Fuerzas electrostáticas entre restos voluminosos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes estructuras presenta un plegamiento en zigzag debido a puentes de hidrógeno?

<p>Lámina β (D)</p> Signup and view all the answers

En una hélice α, ¿hacia dónde se disponen las cadenas laterales de los aminoácidos?

<p>Hacia el exterior de la hélice (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlaces estabilizan la hélice α entre los grupos carbonilo y amino?

<p>Puentes de hidrógeno (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de aminoácidos pueden causar interferencias debido a su volumen y carga en la formación de hélices α?

<p>Aminoácidos con carga como arginina y lisina (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se forman las estructuras laminares en una lámina β?

<p>Por apareamiento de cadenas polipeptídicas y puentes de hidrógeno (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica prohíbe a la prolina contribuir a la formación de hélices α en la estructura primaria?

<p>Su incapacidad para rotar alrededor del carbono α (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la diferencia clave entre las proteínas globulares y las proteínas fibrosas en cuanto a su estructura?

<p>Las globulares requieren segmentos al azar para su plegamiento, mientras que las fibrosas se estructuran de forma rígida. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones son clave para el mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína?

<p>Fuerzas de atracción o repulsión electrostática y puentes de hidrógeno. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los puentes de hidrógeno en las proteínas es correcta?

<p>Son responsables de la estabilidad de la conformación tridimensional de las proteínas. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se altera la interacción electrostática entre aminoácidos en un polipéptido?

<p>Modificando el pH del entorno. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica es esencial para que las proteínas alcancen su conformación más estable?

<p>Se debe a la menor energía libre de la conformación. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función cumplen las fuerzas de atracción electrostática en la estructura de las proteínas?

<p>Promover el alejamiento de aminoácidos con carga igual. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre con los grupos cargados de los aminoácidos si el pH del medio cambia?

<p>Pueden perder o ganar sus cargas eléctricas. (D)</p> Signup and view all the answers

¿En qué contribuyen los segmentos al azar en la estructura de las proteínas globulares?

<p>Permiten los plegamientos necesarios para lograr una conformación esferoidal. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se clasificarían las proteínas fibrosas en función de su conformación?

<p>Tienen conformaciones rígidas y predominan las estructuras en hélice o lámina plegada. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica de los isómeros ópticos de los aminoácidos, excepto la glicina, se considera idéntica?

<p>Sus propiedades químicas generales (B)</p> Signup and view all the answers

Si un aminoácido tiene una rotación específica de -2,5°, ¿cómo se debería representar en la notación L-D?

<p>L(-)-aminoácido (D)</p> Signup and view all the answers

Considerando la configuración del L-gliceraldehído, ¿cuál de los siguientes enunciados sobre la denominación L y D es incorrecto?

<p>La letra D o L determina únicamente el sentido de rotación óptica. (A)</p> Signup and view all the answers

Dos aminoácidos, A y B, poseen la misma fórmula molecular pero difieren en su disposición espacial. El aminoácido A rota el plano de la luz polarizada en sentido horario, mientras que B lo rota en sentido antihorario. ¿Qué podemos afirmar sobre estos aminoácidos?

<p>Son enantiómeros, ya que son imágenes especulares no superponibles y poseen la misma configuración relativa al gliceraldehído. (B)</p> Signup and view all the answers

La glicina, a diferencia de otros aminoácidos, no posee la capacidad de rotar el plano de la luz polarizada. ¿Por qué?

<p>Porque la glicina no tiene un carbono α asimétrico, ya que su cadena lateral es un átomo de hidrógeno. (C)</p> Signup and view all the answers

Si se encontrara un aminoácido que no se ajustara a la configuración del L-gliceraldehído pero aún así rota el plano de la luz polarizada hacia la izquierda, ¿cómo se debería denominar?

<p>L(-)-aminoácido (D)</p> Signup and view all the answers

En la nomenclatura L-D, a pesar de que la letra D no siempre indica una rotación dextrógira (+) y la letra L no siempre indica una rotación levógira (-), ¿qué característica se mantiene constante?

<p>La letra L determina la configuración espacial relativa al L-gliceraldehído, mientras que la letra D la determina respecto al D-gliceraldehído. (C)</p> Signup and view all the answers

Un estudiante encuentra un aminoácido que rota el plano de la luz polarizada hacia la derecha y posee la misma configuración espacial que el L-gliceraldehído. ¿Qué nomenclatura correcta debería usar?

<p>L(+)-aminoácido (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes modificaciones covalentes a aminoácidos no se menciona explícitamente en el texto?

<p>Glucosilación (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica estructural comparten todos los aminoácidos mencionados en el texto, incluyendo los no proteicos?

<p>Un grupo amino y un grupo carboxilo. (B)</p> Signup and view all the answers

Según el texto, ¿qué tipo de enlace se forma cuando dos moléculas de cisteína se combinan?

<p>Unión disulfuro (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes pares de aminoácidos se describe que puede formar uniones de tipo salino debido a la presencia de un grupo extra?

<p>Ácido aspártico y ácido glutámico (D)</p> Signup and view all the answers

De acuerdo al texto, ¿cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el rol del GABA?

<p>Es un neurotransmisor en el cerebro. (A)</p> Signup and view all the answers

Según el texto, ¿qué característica confiere a los ácidos aspártico y glutámico la capacidad de interactuar con sustancias básicas?

<p>Un grupo carboxilo adicional (C)</p> Signup and view all the answers

En el contexto de la formación de uniones disulfuro, ¿qué molécula resulta de dicha unión?

<p>Cistina (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácidos son mencionados en el texto por presentar analogías estructurales donde el azufre es reemplazado por selenio en algunas proteínas?

<p>Cisteína y metionina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué condición de pH favorece que un aminoácido actúe como anión?

<p>Cuando el pH es superior al pK del grupo amino. (A)</p> Signup and view all the answers

En la electroforesis, ¿qué propiedad principal de los aminoácidos permite su separación en un gel o papel filtro?

<p>Su punto isoeléctrico (pI). (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se describe el estado de un aminoácido cuando el pH del medio es igual a su pI?

<p>Se encuentra en su forma de ion dipolar con carga neta cero. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la carga neta de un aminoácido en una solución fuertemente ácida?

<p>Carga neta positiva. (D)</p> Signup and view all the answers

En un aminoácido dicarboxílico o diaminado ¿qué particularidad se presenta al variar el pH del medio?

<p>Se forman sucesivamente diferentes especies iónicas. (A)</p> Signup and view all the answers

Según el texto, ¿qué error no intencional se menciona en uno de los videos de Gabriel Rosado?

<p>Mostró en una diapositiva que 'Cuando el pH es mayor que pK1...' cuando debería decir 'Cuando el pH es mayor que pK2'. (A)</p> Signup and view all the answers

Si un aminoácido tiene un pI de 6, ¿qué forma predominará cuando se encuentre en un medio con pH 3?

<p>La forma catiónica. (D)</p> Signup and view all the answers

¿En qué condiciones de pH se encuentra un aminoácido en su estado de ion dipolar?

<p>Cuando el pH es igual al pI del aminoácido. (D)</p> Signup and view all the answers

En la electroforesis, ¿cómo se disponen los aminoácidos en el soporte antes de aplicar una corriente eléctrica?

<p>En forma de banda en el centro del soporte. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué se utiliza como soporte en la técnica de electroforesis para la separación de aminoácidos?

<p>Capa de gel de acrilamida o una pieza de papel filtro mojado con una solución amortiguadora. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal del glutatión en los eritrocitos?

<p>Disminuir la formación de metahemoglobina. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlace une dos moléculas de glutatión en la forma oxidada?

<p>Puente disulfuro. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la angiotensina II?

<p>Tener una función hipertensora. (D)</p> Signup and view all the answers

La vasopresina y la oxitocina, ¿qué tienen en común según el texto?

<p>Ambas son nonapéptidos. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo actúan las encefalinas en el sistema nervioso central?

<p>Produciendo analgesia al unirse a receptores específicos. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica estructural es común en muchos antibióticos polipeptídicos?

<p>Presentan una estructura cíclica y contienen D-aminoácidos. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la base química del sabor dulce del aspartamo?

<p>Un dipéptido derivado de dos aminoácidos. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la fórmula molecular del aspartamo?

<p>C14H18N2O5. (A)</p> Signup and view all the answers

Según el texto, ¿dónde se encuentra el carboxilo γ del glutatión?

<p>Involucrado en enlace peptídico con la cisteína. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la distancia que cubre una vuelta completa de una hélice α a lo largo de su eje?

<p>0.54 nm (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones no se asocia directamente a péptidos según el texto?

<p>Transporte de oxígeno en la sangre. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuántos restos aminoacídicos se requieren para completar una vuelta en una hélice α?

<p>3.6 (A)</p> Signup and view all the answers

En una hélice α, ¿qué tipo de interacciones mantienen su estructura estable?

<p>Uniones puente de hidrógeno intracatenarios (D)</p> Signup and view all the answers

En una hélice α, los átomos que participan en los puentes de hidrógeno son:

<p>El hidrógeno del grupo amino y el oxígeno del grupo carbonilo. (D)</p> Signup and view all the answers

Si un aminoácido en una hélice α está en la posición 'n', ¿con qué aminoácido forma un puente de hidrógeno?

<p>n+4 (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica define el giro de la hélice α?

<p>Dextrógira o derecha (B)</p> Signup and view all the answers

Considerando las interacciones en una hélice α, ¿cómo influye la disposición trans de los grupos carbonilo y amino?

<p>Permite la formación de puentes de hidrógeno estables. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué condición específica del medio induce la precipitación de proteínas en su punto isoeléctrico (pI)?

<p>La neutralización de la carga neta de la proteína. (A)</p> Signup and view all the answers

En relación con la diversidad de péptidos biológicos, ¿qué característica estructural no es típica de la mayoría, pero se encuentra en algunos?

<p>La formación de enlaces peptídicos atípicos con el carboxilo γ en vez de la posición α. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Por qué es determinante el ordenamiento de los aminoácidos en un péptido para su función biológica?

<p>Porque influye en la disposición espacial y actividad biológica del péptido. (B)</p> Signup and view all the answers

Según la nomenclatura de péptidos, ¿cómo se nombra al glutatión considerando la unión atípica del ácido glutámico?

<p>γ-Glutamil-cisteinil-glicina. (B)</p> Signup and view all the answers

En términos de la estructura del glutatión, ¿qué representa el carbono γ del ácido glutámico?

<p>El tercer carbono desde el grupo carboxilo. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal función del glutatión en los organismos?

<p>Actuar como agente reductor gracias a su grupo -SH libre. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlace químico se forma cuando el glutatión se oxida?

<p>Un puente disulfuro entre dos moléculas de glutatión. (C)</p> Signup and view all the answers

En la reacción de oxidación-reducción del glutatión, ¿qué estado posee un grupo -SH libre y un enlace covalente que une a dos átomos de azufre respectivamente?

<p>El reducido posee el grupo -SH libre y el oxidado posee el enlace covalente. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué diferencia fundamental existe entre las uniones peptídicas típicas y la unión que presenta el glutatión con el ácido glutámico?

<p>Las uniones peptídicas típicas involucran el carboxilo α, mientras que en el glutatión se usa el carboxilo γ. (C)</p> Signup and view all the answers

Si se modifica un aminoácido no habitual en un péptido, ¿qué efecto podría tener esta modificación?

<p>Podría alterar la disposición espacial del péptido afectando su función biológica. (B)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Isómeros ópticos

Isómeros que difieren en su disposición espacial, lo que les permite desviar el plano de vibración de la luz polarizada en un sentido u otro.

Carbono asimétrico o quiral

Un átomo de carbono unido a cuatro átomos o grupos atómicos diferentes.

Enantiómeros

Dos moléculas que son imágenes especulares no superponibles entre sí.

Gliceraldehído

El gliceraldehído es una molécula de referencia para determinar la configuración de los isómeros ópticos.

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L-gliceraldehído

El isómero del gliceraldehído que tiene el hidroxilo unido al carbono asimétrico hacia la izquierda.

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D-gliceraldehído

El isómero del gliceraldehído que tiene el hidroxilo unido al carbono asimétrico hacia la derecha.

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Configuración D y L en aminoácidos

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, existen en dos formas: D y L, independientemente de su rotación de luz polarizada.

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Signo (+) o (-) en aminoácidos

Se utiliza junto con las letras D y L para especificar la dirección de la rotación de la luz polarizada.

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Estructura Primaria de una Proteína

La secuencia lineal de aminoácidos en una proteína.

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Mutaciones

Cambios en la secuencia de ADN que pueden causar errores en la síntesis de proteínas.

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Variación Intraespecífica de Proteínas

Proteínas que difieren en su estructura primaria entre individuos de una misma especie.

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Variación Interespecífica de Proteínas

Proteínas que difieren en su estructura primaria entre especies.

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Reacción Inmunitaria

Respuesta inmunitaria del cuerpo a la presencia de proteínas extrañas.

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Antígenos

Proteínas que el cuerpo reconoce como extrañas y desencadena una respuesta inmunitaria.

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Anticuerpos

Proteínas especializadas producidas por el sistema inmunológico para combatir antígenos.

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Enfermedades Hereditarias

Enfermedades causadas por mutaciones en genes que impactan la síntesis de proteínas.

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Alergia a la Leche de Vaca

Reacción alérgica a la proteína de la leche de vaca, común en bebés.

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Respuesta Inmunológica a la Leche de Vaca

El cuerpo reconoce y ataca proteínas extrañas, como las de la leche de vaca, mediante la producción de anticuerpos.

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Evolución de las proteínas.

Las moléculas proteicas que se encuentran en los seres vivos actuales son el resultado de un proceso de evolución gradual donde se seleccionaron las secuencias más adecuadas para cumplir una función fisiológica específica.

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Proteínas homólogas

Proteínas que tienen un mismo origen evolutivo y cumplen la misma función aunque pertenezcan a especies distintas.

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Similitud entre proteínas homólogas

Aunque las proteínas homólogas pueden tener diferencias en sus secuencias de aminoácidos, sus estructuras secundarias y terciarias son muy similares. Esto se debe a que las posiciones críticas en la secuencia que son importantes para la función de la proteína se mantienen.

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Dominios proteicos

Secciones de una proteína que se pliegan de manera específica y son responsables de funciones particulares.

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Estructura primaria y conformación

La estructura primaria de una proteína, es decir, la secuencia de aminoácidos, determina la conformación final de la proteína.

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Interacciones en la estructura proteica

Las interacciones entre los grupos funcionales de los aminoácidos son las que determinan la estructura secundaria y terciaria de la proteína.

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Conformación nativa

La conformación tridimensional final de una proteína se denomina "conformación nativa" y es la que le permite cumplir su función correctamente; es producto del plegamiento de la cadena polipeptídica.

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Estereoisómeros de aminoácidos en proteínas

Los aminoácidos isoleucina y treonina tienen un segundo carbono asimétrico además del α, lo que significa que existen cuatro posibles formas estereoisómeras de cada uno. Sin embargo, solo una de estas cuatro formas se utiliza en la composición de proteínas.

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Configuración L en aminoácidos

Las células vivas son capaces de distinguir entre los diferentes estereoisómeros de los aminoácidos. Solo los aminoácidos con configuración L se incorporan en las proteínas en el organismo.

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Carga en los α-aminoácidos

La mayoría de los α-aminoácidos poseen un grupo ácido carboxilo y un grupo amino, lo que los hace neutros en términos de carga. Algunos tienen grupos adicionales que les dan una carga neta, ya sea positiva o negativa.

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Aminoácidos ácidos y básicos

Dos α-aminoácidos, ácido glutámico y ácido aspártico, tienen un grupo carboxilo extra, lo que los hace ácidos. Otros dos, lisina y arginina, tienen grupos básicos adicionales.

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Aminoácidos que contienen azufre

La cisteína y la metionina son dos aminoácidos que contienen azufre en sus moléculas.

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Prolina: aminoácido cíclico

La prolina es única porque el carbono adyacente al grupo carboxilo forma parte de un anillo.

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Clasificación de aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según la naturaleza de sus cadenas laterales. Los aminoácidos tienen diferentes propiedades y funciones según la naturaleza de su cadena lateral.

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Glicina: el aminoácido más pequeño

La glicina es un aminoácido especial porque solo tiene un hidrógeno como cadena lateral, lo que la hace muy pequeña y flexible.

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Solubilidad de aminoácidos

La alanina, con un grupo metil como cadena lateral, es más soluble en agua que los aminoácidos con cadenas laterales más grandes.

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Aminoácidos alifáticos neutrales con cadena no polar

Valina, leucina e isoleucina son aminoácidos con cadenas laterales ramificadas e hidrófobas.

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Lámina β paralela

Una estructura secundaria de las proteínas donde las cadenas polipeptídicas se disponen en forma de láminas planas y paralelas, unidas mediante puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

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Lámina β antiparalela

Una estructura secundaria de las proteínas donde las cadenas polipeptídicas se disponen en forma de láminas planas pero con dirección opuesta, unidas mediante puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

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Horquilla

Una cadena polipeptídica que realiza un giro de 180° sobre sí misma, permitiendo que dos segmentos antiparalelos se unan y formen una lámina β antiparalela.

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Sentido de las hebras

La orientación de las cadenas polipeptídicas en una lámina β, que puede ser paralela o antiparalela.

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Puentes de hidrógeno en láminas β

Los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos del enlace peptídico de diferentes cadenas polipeptídicas en una lámina β.

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Disposición o enrollamiento al azar

Una estructura secundaria de las proteínas que no tiene una forma definida y recurrente, con cadenas polipeptídicas que no poseen una estructura regular.

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Estructura terciaria de una proteína

La estructura tridimensional de una proteína, que se forma a partir de la interacción de las estructuras secundarias y los residuos de aminoácidos.

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Estructura cuaternaria de una proteína

La disposición de las estructuras terciarias de varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.

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Proteínas de láminas β

Proteínas que se caracterizan por su estructura secundaria predominante de láminas β.

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Proteínas de hélices α

Proteínas que se caracterizan por su estructura secundaria predominante de hélices α.

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Ácido (según Brønsted-Lowry)

Una sustancia que en solución acuosa es capaz de liberar o ceder protones.

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Base (según Brønsted-Lowry)

Una sustancia que en solución acuosa es capaz de aceptar protones.

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pH

El pH de una solución es una medida de la concentración de los protones.

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Comportamiento ácido del grupo carboxilo

El grupo carboxilo (COOH) de un aminoácido puede liberar un protón (H+) convirtiéndose en carboxilato (COO-) y actuando como ácido.

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Comportamiento básico del grupo amino

El grupo amino (NH2) de un aminoácido puede aceptar un protón (H+) convirtiéndose en amonio (NH3+) y actuando como base.

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Iones dipolares o zwitteriones

Los aminoácidos en soluciones acuosas (a pH fisiológico) se encuentran ionizados, con carga positiva (grupo amonio, NH3+) y negativa (grupo carboxilato, COO-) en la misma molécula.

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Anfóteros

Los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio.

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Comportamiento en soluciones ácidas

En un medio ácido fuerte, el ion dipolar capta un protón (H+) del medio y se convierte en un catión con carga positiva que migraría al cátodo (polo negativo) en un campo eléctrico.

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Punto isoeléctrico (pI)

El pH en el que la carga neta del aminoácido es cero. En este punto, el aminoácido está en su forma zwitteriónica y no migra hacia ningún polo cuando se aplica un campo eléctrico.

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Zwitterión o ion dipolar

Un compuesto químico con carga neta neutra, pero con cargas formales positivas y negativas en átomos distintos. Se presenta en aminoácidos.

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Forma desprotonada

Cuando el pH del medio es más alto que el pI (menos iones H+), el aminoácido pierde protones de los grupos carboxilo y se convierte en un anión.

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Forma protonada

Cuando el pH del medio es más bajo que el pI (más iones H+), el aminoácido gana protones en los grupos amino y se convierte en un catión.

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Interconversión de la carga

La interconversión entre las formas protonada, zwitteriónica y desprotonada de un aminoácido se da gradualmente a medida que el pH del medio se acerca a las constantes de disociación de los grupos carboxilo y amino.

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Grupos ionizables

Los grupos carboxilo y amino son los principales grupos ionizables en los aminoácidos.

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Constante de disociación (pK a)

Las constantes de disociación (pK a) de los grupos carboxilo y amino determinan la carga neta del aminoácido a diferentes pH.

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L-aminoácidos en proteínas

Los aminoácidos que componen las proteínas son principalmente L-aminoácidos, lo que significa que tienen una configuración específica en torno al carbono alfa (α-carbono).

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Enlace disulfuro

Algunos aminoácidos, como la cisteína, contienen un grupo sulfhidrilo (-SH) que es muy reactivo y puede formar enlaces disulfuro (-S-S-) con otros grupos sulfhidrilo.

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Aminoácidos ácidos

Los aminoácidos con grupos carboxilo adicionales, como el ácido aspártico y el ácido glutámico, son ácidos y pueden interactuar con moléculas básicas para formar enlaces salinos.

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Aminoácidos básicos

Los aminoácidos como la lisina y la arginina tienen grupos amino adicionales que les dan un carácter básico.

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Prolina

La prolina es un aminoácido único porque su grupo amino forma parte de un anillo, lo que limita su flexibilidad y afecta la estructura de las proteínas.

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Modificación de aminoácidos

Muchos aminoácidos pueden sufrir modificaciones después de que se forman las proteínas. Estas modificaciones, como la adición de un grupo hidroxilo o fosfato, pueden cambiar la función de la proteína.

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GABA

El ácido γ-aminobutírico (GABA) es un neurotransmisor importante en el cerebro. Aunque no es un componente común de las proteínas, es un aminoácido derivado del ácido glutámico.

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Selenocisteína y selenometionina

El selenio es un elemento que puede reemplazar al azufre en algunos aminoácidos, formando selenocisteína y selenometionina. Estos aminoácidos desempeñan funciones importantes en algunos organismos.

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Puentes disulfuro

Este tipo de enlace se forma cuando dos residuos de cisteína, con grupos sulfhidrilos (-SH), se unen a través de una reacción de oxidación, formando un enlace covalente (-S-S-). Este enlace puede ser intracatenario (entre dos cisteínas de la misma cadena) o intercatenario (entre dos cisteínas de cadenas diferentes). Es un tipo de enlace frecuente en proteínas y ayuda a fijar dos zonas de la cadena que están muy alejadas en la secuencia lineal.

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Interacciones hidrofóbicas

Se basan en la repulsión al agua. Los aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas (como leucina, isoleucina, valina, etc.) se agrupan en el interior de la proteína para evitar el contacto con el agua, creando un núcleo central apolar. Esta interacción contribuye a estabilizar la estructura de la proteína.

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Papel de cadenas laterales hidrofílicas

Los aminoácidos hidrofílicos (con grupos polares como -OH, -NH2, etc.) tienden a estar ubicados hacia el exterior de la proteína, en contacto con el solvente polar (agua). Esto ayuda a que la proteína sea soluble en agua. En el caso de proteínas que atraviesan membranas lipídicas, la disposición se invierte; los aminoácidos hidrofóbicos interactúan con el medio apolar.

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Estabilización de la estructura terciaria

Las estructuras secundarias se estabilizan principalmente por puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico. Pero las estructuras terciarias también se estabilizan por otras fuerzas intermoleculares como los puentes disulfuro, las interacciones hidrofóbicas, las interacciones iónicas y los enlaces de Van der Waals.

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Interacciones iónicas

Son interacciones débiles que se producen entre átomos con cargas opuestas, como los grupos carboxilo (-COOH) y los grupos amino (-NH2) de los aminoácidos. Estas interacciones ayudan a estabilizar la conformación de la proteína, especialmente en la estructura terciaria.

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Fuerzas de Van der Waals

Se basan en la atracción entre dipolos temporales inducidos por la proximidad de las moléculas. Son interacciones débiles, pero contribuyen a la estabilidad de la estructura terciaria de las proteínas, especialmente en el interior hidrofóbico.

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Importancia de las interacciones intermoleculares en proteínas

Las proteínas son moléculas complejas y flexibles que adoptan una conformación específica para cumplir su función en el organismo. Los diferentes tipos de interacciones entre los aminoácidos son cruciales para determinar la estructura tridimensional de una proteína y asegurar su correcto funcionamiento.

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Amortiguación proteica

Para actuar como amortiguador, el pKa de un grupo ionizable debe estar cerca del pH fisiológico. En este rango, el grupo ionizable estará parcialmente ionizado, permitiendo la captación o liberación de protones.

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Grupos ionizables de las proteínas

Los grupos ionizables de las proteínas pueden capturar o liberar protones (H+). Esto ayuda a mantener un pH constante en el medio.

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Carga neta de las proteínas

En un medio ácido, la proteína gana una carga neta positiva al captar protones. En un medio alcalino, la proteína gana una carga neta negativa al liberar protones.

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Hemoglobina como amortiguador

La hemoglobina es una proteína que tiene residuos de histidina que pueden captar protones liberados durante el metabolismo celular. Esto previene la disminución del pH y cambia la afinidad por el oxígeno.

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Efecto álcali en proteínas ácidas

La adición de álcali a una dispersión de proteínas ácidas aumenta gradualmente el pH. Los grupos ionizables de la proteína liberan protones para mantener el equilibrio, reduciendo la carga neta de la proteína.

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Punto isoeléctrico de una proteína

Cuando se agrega álcali a una proteína ácida, la carga neta de la proteína se reduce hasta que alcanza un punto donde la cantidad de cargas positivas es igual a la cantidad de cargas negativas.

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Proteína en su punto isoeléctrico

En el punto isoeléctrico, la proteína se comporta como un ion dipolar, sin una carga neta.

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Función amortiguadora de las proteínas

Las proteínas pueden actuar como tampones, regulando el pH de un medio biológico. Esta capacidad se basa en los grupos ionizables que pueden captar o liberar protones.

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Hélice α

Estructura secundaria en la que la cadena polipeptídica se enrolla en espiral, estabilizándose por enlaces de hidrógeno entre grupos C=O y NH del enlace peptídico.

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Prolina en hélice α

Aminoácido que no puede formar parte de una hélice α porque su estructura rígida provoca una torsión en la cadena, interrumpiendo la regularidad de la orientación de los enlaces.

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Aminoácidos con carga en hélice α

Grupos voluminosos o con carga, como los de Arginina, Lisina y Ácido Glutámico, pueden dificultar la formación de hélices α debido a las fuerzas electrostáticas que interfieren con la disposición espacial de la cadena.

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Lámina β

Estructura secundaria en la que las cadenas polipeptídicas se disponen en láminas planas, estabilizándose por enlaces de hidrógeno entre grupos C=O y NH del enlace peptídico de cadenas adyacentes.

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Paralelas o antiparalelas en lámina β

Las láminas β pueden ser paralelas o antiparalelas dependiendo de la orientación de las cadenas polipeptídicas.

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Estructura terciaria

Estructura tridimensional que adopta una proteína, formada por el plegamiento de las estructuras secundarias y las interacciones entre los aminoácidos.

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Estructura cuaternaria

Estructura formada por la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias.

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Proteínas fibrilares

Las proteínas fibrilares o fibrosas se caracterizan por tener cadenas polipeptídicas que se disponen paralelamente, formando fibras o hebras. Son insolubles en agua y tienen una función estructural, como en el tejido conjuntivo.

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Proteínas globulares

Las proteínas globulares tienen forma esférica o globular, son más solubles en agua que las fibrilares y desempeñan roles en funciones metabólicas como transporte, catalisis y defensa.

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Estructura Primaria

La estructura primaria de una proteína corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos que la componen. Es como un 'collar' de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

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Estructura Secundaria

La estructura secundaria describe la disposición espacial regular y repetitiva de la cadena polipeptídica. Son estructuras tridimensionales que se forman gracias a los puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

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Hidrólisis de proteínas

La hidrólisis de una proteína descompone sus enlaces peptídicos, liberando los aminoácidos que la componen. Este proceso permite identificar y cuantificar los aminoácidos presentes en una proteína.

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Cambio en la secuencia de aminoácidos

Si la secuencia de aminoácidos de una proteína se cambia, se puede producir un cambio en la estructura y función de la proteína. Esto puede ocurrir debido a mutaciones o errores en la síntesis.

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Importancia de las proteínas

Las proteínas son esenciales para todas las funciones vitales de los organismos. Participan en funciones esenciales para la vida como la catálisis, el transporte, el almacenamiento, la defensa y la regulación.

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Síntesis de Proteínas

El ensamblaje de los aminoácidos para formar proteínas se rige por las instrucciones en los genes, como las instrucciones escritas de un manual.

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Importancia de la Estructura Primaria

La estructura de una proteína determina su función, así como la forma de una llave determina la cerradura que puede abrir.

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Secuencia de Aminoácidos

Cada tipo de proteína tiene un orden específico de aminoácidos, como una receta con ingredientes en un orden preciso.

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ADN como Código Genético

Las unidades de ADN (nucleótidos) almacenan información que determina la secuencia de aminoácidos en las proteínas, como instrucciones para ensamblar una estructura.

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Variabilidad de las Proteínas

La posibilidad de combinaciones diferentes de aminoácidos es enorme, como diferentes palabras que se pueden formar con la misma cantidad de letras.

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Combinaciones no Funcionales

No todas las combinaciones posibles de proteínas son funcionales, como no todas las palabras tienen sentido.

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Variación Interespecífica

Las proteínas con estructuras primarias similares son como parientes lejanos con características compartidas, pero cambios en su secuencia pueden tener consecuencias.

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Variación Intraespecífica

Dentro de una especie, las proteínas pueden variar ligeramente en su secuencia, como diferentes versiones de la misma receta.

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Respuesta Inmunitaria

Las proteínas extrañas pueden desencadenar una respuesta inmunitaria, como el sistema de defensa del cuerpo combatiendo intrusos.

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Interacciones hidrofóbicas en proteínas

Los aminoácidos con cadenas laterales no polares tienden a ubicarse en el interior de la proteína, formando un núcleo hidrofóbico. Esto evita el contacto con el agua y contribuye a la estabilidad de la estructura de la proteína.

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Papel de cadenas laterales hidrofílicas en proteínas

Los aminoácidos con grupos polares como -OH, -NH2 o -COOH tienden a estar en la superficie de la proteína. Esto facilita su interacción con el agua y aumenta la solubilidad de la proteína.

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Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Los enlaces de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, las interacciones iónicas y las fuerzas de Van der Waals trabajan juntas para estabilizar la estructura tridimensional de las proteínas.

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Interacciones iónicas en proteínas

Son interacciones débiles que se producen entre átomos con cargas opuestas. Contribuyen a la conformación de la proteína, especialmente en la estructura terciaria.

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Fuerzas de Van der Waals en proteínas

Se basan en atracciones débiles que se producen entre dipolos temporales inducidos por la proximidad de las moléculas. Son importantes en la estabilidad de la estructura terciaria.

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Función amortiguadora de proteínas

Las proteínas pueden actuar como amortiguadores, regulando el pH en un medio biológico. Esta capacidad se basa en los grupos ionizables que pueden captar o liberar protones.

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Estructura proteica: ¿Qué determina la disposición espacial de una proteína?

La disposición espacial de una cadena polipeptídica determina su estructura en el espacio.

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Esqueleto básico de la cadena polipeptídica

Conjunto de planos formados por los átomos de cada enlace peptídico, que se articulan a nivel de los carbonos α.

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Nomenclatura de los péptidos

Las proteínas se nombran empezando por el aminoácido con el grupo α-amino libre y terminando con el que tiene el grupo carboxilo libre.

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Interacciones iónicas en las proteínas

Se forman por interacciones débiles entre grupos polares con cargas opuestas.

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Estabilización de estructuras secundarias

Las estructuras secundarias (hélices α y láminas β) se estabilizan principalmente por enlaces de hidrógeno entre los grupos C=O y NH del enlace peptídico.

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Importancia de las interacciones intermoleculares

Las diferentes interacciones intermoleculares, como puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas, son cruciales para determinar la estructura tridimensional de una proteína y asegurar su correcto funcionamiento.

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Carbono quiral

Cuando un átomo de carbono está unido a cuatro átomos o grupos atómicos diferentes.

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Estereoisómeros

Moléculas que difieren en su disposición espacial.

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Fuerzas Electrostáticas

Las fuerzas de atracción o repulsión electrostática son un tipo de interacción intermolecular que se da entre grupos con carga eléctrica. Cuando grupos con carga positiva se enfrentan a grupos con carga negativa, se forman enlaces iónicos, manteniendo unidas zonas distantes de la cadena. Si las cargas son iguales, se produce repulsión.

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Puentes de Hidrógeno

Los puentes de hidrógeno se forman entre el oxígeno del carbonilo del grupo carboxilo libre y el hidrógeno de grupos hidroxilo (-OH) de la serina, treonina o tirosina. Estos enlaces son un tipo de interacción intermolecular que contribuye a estabilizar la estructura terciaria de las proteínas.

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Estabilidad de la Estructura Terciaria

La conformación tridimensional finalmente adoptada por la molécula se mantiene gracias a uniones e interacciones de las cadenas laterales de residuos aminoacídicos del polipéptido. También es necesario tener en cuenta factores de orden termodinámico, ya que se debe alcanzar la forma más estable, y ésta será la de menor energía libre.

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Punto isoeléctrico (pI) de una proteína

El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el que una proteína tiene carga neta cero. A este pH, las fuerzas de repulsión entre moléculas de proteínas se minimizan, lo que favorece la formación de interacciones intermoleculares y la precipitación.

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Solubilidad de una proteína a su pI

Si el pH del medio es igual al pI de una proteína, la proteína tendrá carga neta cero y precipitará más fácilmente.

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Relación entre pI y carga en proteínas

Una proteína con un pI de 4.0 contendrá un mayor número de aminoácidos con grupos carboxilo (ácidos) en comparación con una proteína con un pI de 10.2.

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Diferencia entre proteínas globulares y fibrilares

Las proteínas globulares se caracterizan por una forma compacta y esférica, mientras que las proteínas fibrilares se extienden en forma de fibras o hebras.

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Solubilidad de proteínas globulares

Una proteína globular suele ser soluble en medios acuosos debido a su forma compacta y distribución de los grupos hidrofílicos en su superficie.

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Enlace peptídico en proteínas

Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes que se forman entre los grupos carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.

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Estructura secundaria de una proteína

La estructura secundaria, como la hélice α y la lámina β, surge de interacciones locales entre los grupos de la columna vertebral del polímero (enlace peptídico) y se repite a lo largo de la secuencia de aminoácidos.

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Aminoácidos no proteinogénicos

Aminoácidos que se encuentran libres o formando parte de moléculas no proteicas, como la β-alanina, D-alanina, sarcosina, ácido γ-aminobutírico (GABA), D-ácido glutámico, ornitina, homoserina, tiroxina, citrulina y homocisteína.

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Importancia de la secuencia de aminoácidos

Un cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede afectar su estructura y función.

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Función del glutatión

El glutatión, un tripéptido formado por los aminoácidos glutamato, cisteína y glicina, participa en reacciones redox para mantener los grupos -SH de otras proteínas en estado reducido. También ayuda a prevenir la formación de metahemoglobina en los glóbulos rojos y protege a las células del daño oxidativo.

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Péptidos como hormonas

La angiotensina II, un octapéptido, aumenta la presión arterial. La vasopresina, un nonapéptido, regula el balance hídrico, y la oxitocina, otro nonapéptido, estimula la contracción uterina y la eyección de leche.

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Encefalinas: péptidos analgésicos

Las encefalinas, péptidos presentes en el sistema nervioso central, producen analgesia al unirse a receptores específicos en el cerebro.

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Antibióticos peptídicos

Muchos antibióticos, como la bacitracina, son polipéptidos producidos por microorganismos. Tienen efectos tóxicos sobre otros microorganismos, combatiendo infecciones bacterianas.

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Aspartamo: dipéptido artificial

El aspartamo es un dipéptido artificial que se utiliza como edulcorante. Es 200 veces más dulce que el azúcar, pero sin calorías.

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Glutatión

Un tripéptido formado por ácido glutámico, cisteína y glicina, en ese orden, que se encuentra ampliamente distribuido en la naturaleza.

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Unión γ-glutamil-

Un enlace peptídico formado entre el carboxilo γ del ácido glutámico y el grupo amino de la cisteína, que es una unión atípica.

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Glutatión oxidado

La forma oxidada del glutatión, que forma un puente disulfuro con otra molécula de glutatión reducida.

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Glutatión reducido

La forma reducida del glutatión, con un grupo -SH libre, que participa en reacciones redox.

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Poder reductor del glutatión

La capacidad del glutatión para donar electrones a otras moléculas, lo que ayuda a proteger las células del daño oxidativo.

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Precipitación isoeléctrica

Una técnica para purificar proteínas, basada en la precipitación de las proteínas a su punto isoeléctrico.

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Estructura de una proteína

La disposición espacial de una proteína, determinada por la secuencia de aminoácidos.

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Relación entre estructura y función de una proteína

La relación entre la secuencia de aminoácidos y la función de una proteína, donde el número, calidad y ordenamiento de los aminoácidos determinan la actividad biológica.

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Comportamiento en soluciones básicas

El comportamiento de los aminoácidos en soluciones básicas, donde se convierten en aniones con carga negativa.

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Electroforesis

Técnica que utiliza las diferencias en los puntos isoeléctricos para separar mezclas de aminoácidos.

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Study Notes

Introducción a la Medicina 2024 - Unidad I, Tema 1

  • Nivel Molecular: Biomoléculas. Proteínas.
  • Contenidistas: Dra. Silvina Aguirre y Dra. Ana Carolina Muro.

Nivel Molecular: Biomoléculas. Proteínas (Ficha 3)

  • Proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes en los vertebrados, representando alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.
  • La mayoría de los procesos biológicos dependen de las proteínas.
  • Las proteínas actúan como enzimas, catalizadores de reacciones químicas en los organismos; como hormonas para la regulación de la actividad celular; y como receptores celulares para desencadenar respuestas internas.
  • Forman parte de la estructura celular, como la actina y miosina en el músculo, y el colágeno en tejidos de sostén.
  • También incluyen la hemoglobina (transporte de oxígeno), y anticuerpos (defensa).
  • El avance en el estudio de las proteínas ha permitido comprender mecanismos vitales y la relación entre su estructura y función.
  • El aislamiento y purificación de proteínas es un desafío importante en investigación.
  • Las funciones de las proteínas dependen de su estructura tridimensional.

Aminoácidos

  • Las proteínas están compuestas por aminoácidos.
  • Existen 20 aminoácidos diferentes como unidades fundamentales.
  • Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al carbono alfa (α).
  • La cadena lateral (R) varía entre los 20 aminoácidos, determinando sus propiedades únicas.

Isomería Óptica

  • Los aminoácidos (excepto la glicina) presentan dos isómeros ópticos (enantiómeros) debido a su carbono asimétrico.
  • Los isómeros ópticos son imágenes especulares no superponibles.
  • Los aminoácidos en las proteínas son del tipo L.

Aminoácidos con Azufre

  • Cisteína (-SH, sulfhidrilo): Participa en la formación de puentes disulfuro, esenciales en la estructura terciaria y cuaternaria de algunas proteínas, formando cistina.
  • Metionina.

Aminoácidos Ácidos (Dicarboxílicos)

  • Ácido aspártico.
  • Ácido glutámico: Contienen un segundo grupo carboxílico, lo que les confiere carácter ácido.
  • Aspartato
  • Glutamato

Aminoácidos Básicos

  • Lisina.
  • Arginina.
  • Histidina: Contienen grupos amino adicionales, otorgándoles carácter básico.
  • Los aminoácidos básicos participan en la interacción con moléculas de carga negativa.

Aminoácido Cíclico Apolar

  • Prolina: Es un aminoácido cíclico que, por su estructura, no permite la rotación libre del carbono α, afectando la estructura secundaria de las proteínas.
  • 4-hidroxiprolina.

Otros Aminoácidos

  • Se mencionan otros aminoácidos menos frecuentes que participan en la constitución de proteínas, como fosfoserina, γ-carboxiglutámico, selenocisteína, selenometionina, β-alanina, D-alanina, sarcosina, ácido γ-aminobutírico (GABA), D-ácido glutámico, ornitina, homoserina, tirosina, citrulina, homocisteína: Son esenciales para la función o estructura tridimensional de ciertas proteínas.

Péptidos

  • Los péptidos son polímeros compuestos por más de diez aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
  • Se nombran siguiendo el orden de los aminoácidos, desde el extremo N-terminal (con el grupo amino libre) hasta el C-terminal (con el grupo carboxilo libre).
  • Cuando la cadena polipeptídica es mayor a 6.000 Da generalmente se consideran proteínas.
  • Los péptidos, como la insulina, tienen funciones biológicas.

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Biomoléculas - Proteínas 2024 PDF

Description

Este cuestionario explora conceptos fundamentales sobre la estructura y función de las proteínas, así como la evolución de los dominios proteicos. Se discuten temas como los polipéptidos, isómeros y características importantes en la formación de proteínas. Pone a prueba el conocimiento sobre la química de los aminoácidos y sus propiedades ópticas.

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